CATLISIS ENZIMTICA

PREGUNTAS

N 1. Tipo A. Dificultad: 1

Las siguientes caractersticas son propias de las enzimas y colaboran en su importancia

biolgica:
a. Su gran eficacia cataltica.
b. Su especificidad.
c. Su capacidad de regulacin.
d. Su versatilidad.
e. Todas las anteriores.

N 2. Tipo A. Dificultad: 1

Las enzimas:
a. Solo estn constituidas por protenas.
b. Suelen carecer de fraccin proteica en sus molculas.
c. Pueden tener una fraccin no proteica en sus molculas.
d. Pueden carecer de fraccin no proteica en sus molculas.
e. Dos de las anteriores afirmaciones son ciertas.

N 3. Tipo C. Dificultad: 1

Una enzima aumenta la velocidad de una reaccin pero no afecta a su constante de equilibrio
PORQUE el proceso enzimtico altera la variacin de energa libre de la transformacin.
a b c d e

N 4. Tipo B. Dificultad: 1

Una enzima no produce modificacin, en el proceso que cataliza, de:

1. El cambio de entalpa.
2. El cambio de energa libre.
3. La constante de equilibrio.
4. El cambio de entropa.
a b c d e

N 5. Tipo A. Dificultad: 1

La existencia de una enzima catalizadora de un proceso hace que en el mismo:

a. Disminuya la energa de activacin.
b. Aumente la energa de activacin.
c. No se altere la energa de activacin.
d. Disminuya el nmero de choques entre las molculas reaccionantes.
e. Desaparezca el estado de transicin.

N 6. Tipo B. Dificultad: 1

Las enzimas:
1. Desplazan el equilibrio hacia el lado ms favorable.
2. Disminuyen el tiempo necesario para alcanzar el equilibrio desde las condiciones iniciales de
reaccin.
3. Modifican la naturaleza del producto de la reaccin.
4. Aumentan el nmero de choques entre las molculas reaccionantes.
a b c d e

N 7. Tipo A. Dificultad: 1

Centro activo de una enzima:

a. Est formado por los aminocidos centrales de la cadena polipeptdica.
b. Siempre est formado por aminocidos adyacentes de la secuencia.
c. Suele corresponder a una determinada distribucin espacial de ciertos aminocidos.
d. Siempre est formado por aminocidos aromticos.
e. Ms de una respuesta es cierta.

N 8. Tipo C. Dificultad: 1

El centro activo de una enzima suele estar situado en el comienzo N-terminal de la secuencia
protenica PORQUE su misin principal es unirse al substrato covalentemente a travs del grupo
amino libre de la enzima.
a b c d e

N 9. Tipo C. Dificultad: 1

Segn la teora del ajuste inducido de Koshland las molculas de enzima y sustrato no pueden
actuar con flexibilidad durante su acoplamiento PORQUE este hecho provocara la ruptura de la
protena enzimtica en determinados enlaces peptdicos.

a b c d e

N 10. Tipo A. Dificultad: 2

Centro activo y su interaccin con los sustratos:

a. La teora de Koshland tambin se conoce con el nombre de modelo de la llave y de la cerradura.
b. El modelo de Fischer supone la existencia de un centro activo de estructura flexible y
modelable.
c. El modelo del guante y la mano parte de una determinada configuracin de los aminocidos del
centro activo que es modelada e influida por la presencia de sustrato.
d. El modelo del ajuste inducido es un nombre alternativo del de la llave y de la cerradura.
e. Existen tantos modelos generales diferentes como tipos de reacciones catalizadas por las
enzimas.

N 11. Tipo A. Dificultad: 1

Con la desnaturalizacin de una enzima:

a. Se hidrolizan los enlaces peptdicos.
b. Se adquiere ms orden estructural en la molcula.
c. No resulta afectada su actividad biolgica.
d. Se afecta la estructura terciaria de la enzima.
e. Dos de las respuestas anteriores son ciertas.

N 12. Tipo A. Dificultad: 2

Respecto al proceso de desnaturalizacion de una enzima, cabe esperar lgicamente que su

cambio de:
a. Energa libre sea positivo.
b. Entalpa sea positivo.
c. Entropa sea positivo.
d. Entropa y entalpa no se afecten.
e. Entropa pueda ser de cualquier signo.

N 13. Tipo A. Dificultad: 1

Nombre y numeracin sistemticos de las enzimas:

a. El nombre sistemtico coincide con el nombre usual y con la nomenclatura recomendada.
b. La numeracin de una enzima suele estar precedida de las siglas EC.
c. Las enzimas se clasifican en ocho grandes grupos.
d. El segundo nmero de la numeracin hace referencia a la subsubclase.
e. El cuarto nmero de la numeracin corresponde a la subclase.

N 14. Tipo C. Dificultad: 2

Teniendo en cuenta la reaccin que cataliza, la enzima tripsina podra poseer la numeracin 2.4.4.4
PORQUE se trata de una hidrolasa.
a b c d e

N 15. Tipo A. Dificultad: 2

Una determinada enzima cuya numeracin es 1.3.7.10 se tratara de una:
a. Transferasa.
b. Liasa.
c. Isomerasa.
d. Oxidorreductasa.
e. Ligasa.

N 16. Tipo A. Dificultad: 2

La enzima histidina descarboxilasa cataliza la descarboxilacin de la histidina para formar

histamina. Cul de las posibilidades sealadas podra corresponder a su numeracin oficial?:
a. 1.10.3.1.
b. 2.4.1.15.
c. 4.1.1.22.
d. 3.2.7.1.
e. 6.4.3.1.

N 17. Tipo B. Dificultad: 1

Entre los factores que intervienen en la catlisis enzimtica se cuentan los de:
1. Proximidad
2. Superficie.
3. Distorsin.
4. Orientacin.
a b c d e

N 18. Tipo A. Dificultad: 2

Factores de la catlisis enzimtica:

a. Los de proximidad y orientacin consiguen el incremento de la concentracin efectiva de los
sustratos.
b. Los de superficie nunca poseen relevancia.
c. Los de distorsin son la consecuencia de la teora de Fischer del acoplamiento enzima-sustrato
d. El centro activo suele tener una menor complementariedad con el estado de transicin que con
el propio sustrato.
e. Nada de lo anterior es cierto.

N 19. Tipo B. Dificultad: 2

Catlisis covalente:
1. Es el mecanismo general de todos los procesos enzimticos.
2. Se caracteriza porque la enzima forma un producto intermedio covalente con el sustrato.
3. Significa que una enzima que acta con este mecanismo es igualmente efectiva hacia sus
diferentes sustratos.
4. La acetilcolinesterasa acta con este mecanismo.
a b c d e

N 20. Tipo C. Dificultad: 1

Las enzimas suelen poseer altos nmeros de recambio PORQUE este concepto significa el nmero
de molculas de enzima que se catabolizan cada segundo y, por tanto, han de resintetizarse
nuevamente.
a b c d e

N 21. Tipo A. Dificultad: 1

Que el nmero de recambio de la enzima acetilcolinesterasa sea 25.000 significar que:

a. Un gramo de enzima transforma 25.000 moles de sustrato por minuto.
b. Por segundo, cada molcula de enzima cataliza la transformacin de 25.000 molculas de
sustrato.
c. Al cabo de 25.000 actuaciones la enzima se inactiva.
d. Cada molcula de enzima se une simultneamente a 25.000 molculas de sustrato.
e. Hay 25.000 isoenzimas diferentes de la enzima.

CATLISIS ENZIMTICA

RESPUESTAS Y COMENTARIOS

N pregunta:1 Tipo: A Contestacin: e

Los sistemas enzimticos consiguen catalizar procesos qumicos de un modo extraordinariamente
eficaz, estereoespecfico, en condiciones moderadas de pH y temperatura, con velocidades y
rendimientos muy elevados.
N pregunta: 2 Tipo: A Contestacin: e
Son ciertas las premisas c y d. Aunque algn tipo de ARN posee actividad cataltica, la gran
mayora de las enzimas estn constituidas de protenas como material principal o exclusivo,
pudiendo poseer o no otros grupos qumicos diferentes.
N pregunta: 3 Tipo: C Contestacin: c
La variacin de energa libre y la constante de equilibrio son caractersticas propias de cada
proceso, con independencia de la naturaleza de su catlisis.
N pregunta: 4 Tipo: B Contestacin: a
Todas las citadas son propiedades termodinmicas del proceso, independientes de la forma de estar
catalizado.
N pregunta: 5 Tipo: A Contestacin: a
Segn la teora del estado de transicin el papel de la enzima es hacer disminuir el valor de la
energa libre de formacin del estado de transicin intermedio.
N pregunta: 6 Tipo: B Contestacin: d
De acuerdo con la teora del estado de transicin el aumento de choques hace disminuir la energa
de activacin y acelera la obtencin del equilibrio, cuyas caractersticas termodinmicas no se
alteran.
N pregunta: 7 Tipo: A Contestacin: c
El centro activo es una zona delimitada de la molcula protenica en la que participan determinados
aminocidos, que no tienen que ser consecutivos secuencialmente.
N pregunta: 8 Tipo: C Contestacin: e
El centro activo es una zona delimitada de la molcula protenica de localizacin diversa. La unin
enzima-substrato, covalente o no covalente, puede realizarse de modos muy diferentes.
N pregunta: 9 Tipo: C Contestacin: e
Precisamente esta teora se basa en que al unirse la enzima y el sustrato se pueden producir
deformaciones de algunos enlaces del sustrato, de la enzima o de ambos.
N pregunta: 10 Tipo: A Contestacin: c
El modelo de Koshland y Neet, conocido como del guante y la mano o del ajuste inducido sirvi
para resolver las dificultades del modelo previo de Fischer conocido como de la llave y de la
cerradura.
N pregunta: 11 Tipo: A Contestacin: d
Los factores que afectan al plegamiento o estructura terciaria suelen afectar muy profundamente al
ensamblado entre enzima y sustrato y, por ello, a la actividad enzimtica.

N pregunta: 12 Tipo: A Contestacin: c

La estructura biolgica de las enzimas es muy precisa y ordenada y su desnaturalizacin conduce a
un mayor desorden o lo que es igual, supone un incremento de entropa.
N pregunta: 13 Tipo: A Contestacin: b
EC son las iniciales de Enzyme Commission (Comisin de Enzimas) de la IUB - IUPAC (Unin
Internacional de Bioqumica y Unin Internacional de Qumica Pura y Aplicada).
N pregunta: 14 Tipo: C Contestacin: d
Precisamente por tratarse de una hidrolasa el primer nmero de clasificacin debera ser 3.
N pregunta: 15 Tipo: A Contestacin: d
A las oxidorreductasas que catalizan la transferencia electrnica en las reacciones de oxido-
reduccin les corresponde el primer nmero de la clasificacin de enzimas.
N pregunta: 16 Tipo: A Contestacin: c
La descarboxilacin es una ruptura no hidroltica de enlaces carbono-carbono. Por tanto se trata de
una liasa, cuyo primer nmero de clase es el 4.
N pregunta: 17 Tipo: B Contestacin: a
A todos ellos hay que sumarles el de la presencia de grupos reactivos que proporcionen mecanismos
de menor energa de activacin a travs de la catlisis cido-base, covalente, etc.
N pregunta: 18 Tipo: A Contestacin: a
La alta afinidad de las enzimas hacia los sustratos hace muy probable la formacin de complejos,
con lo que se incrementa la posibilidad de interaccin entre ellos.
N pregunta: 19 Tipo: B Contestacin: d
La caracterstica principal es la formacin del complejo covalente que, en el caso de la
acetilcolinesterasa, se favorece por la existencia de un centro aninico y un centro estersico a una
distancia adecuada entre ambos.
N pregunta: 20 Tipo: C Contestacin: c
El nmero de recambio es una caracterstica cataltica indicadora del nmero de molculas de
sustrato que, por unidad de tiempo, son transformadas por cada molcula de enzima actuante.

N pregunta: 21 Tipo: A Contestacin: b

El nmero de recambio es una caracterstica cataltica indicadora de la eficacia cataltica de la
enzima en trminos de molculas de sustrato transformables por unidad de tiempo, por cada
molcula de enzima.