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AMINOCIDOS,
PPTIDOS Y
PROTEINAS

Aminocidos
Tiene un tomo de carbono central (el carbono

alfa) al que estn unidos covalentemente un grupo


amino, un grupo carboxlico, un tomo de
hidrgeno y un grupo R (cadena lateral).

- Los aminocidos son cidos carboxlicos que contienen una funcin amina. El
grupo amina de una molcula y el carboxilo de otra reaccionan uniendo ambos
aminocidos mediante un enlace amida.

-Los enlaces amida entre aminocidos se conocen como enlaces petdicos y el


producto formado por la unin de dos aminocidos se llama dipptido.
-La cadena peptdica puede extenderse mediante la incorporacin de otros
aminocidos (tripptidos, tetrapptidos, etc.). Los polipptidos contienen muchas
unidades de aminocidos.
-Las protenas son polipptidos que contienen ms de 50 aminocidos, son
polmeros formados por gran cantidad de aminocidos.
-Las protenas ejercen diversas funciones en los seres vivos: la seda, el pelo, los
msculos, el tejido conectivo y casi todos los enzimas estn conformados por
protenas.

Estereoqumica
- La glicina es el aminocido ms sencillo y es aquiral.
- Las configuraciones se especifican mediante la notacin D y
L. Todos los aminocidos que provienen de protenas tienen
configuracin L, aunque se conocen -aminocidos naturales
de la serie D.
CO2

CO2

Glicina
(Aquiral)

H3N

H
H

H3N

CO2

H
R

NH3

L-aminocido
(Proyeccin de Fischer y en perspectiva)

COOH
H 2N

TODOS LOS AMINOCIDOS QUE


FORMAN PARTE DE LAS PROTENAS SON L-AMINOCIDOS
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CLASIFICACIN DE LOS
AMINOCIDOS

ALIFTICOS
NO POLARES

AROMTICOS
POLARES SIN CARGA

CON GRUPOS CIDOS

AMINOACIDOS
POLARES CON CARGA

CON GRUPOS BSICO

No polares alifticos
O
H2N

CH

OH

H2N

CH

CH2
CH

CH3

CH3

LEUCINA
Leu
9

H2N

CH

CH

CH3

ALANINA Ala
CH3

OH

H2N

CH

CH

CH3

OH

VALINA
Val

O
CH

OH

CH3

GLICINA
Gli

H2N

OH

CH2

OH

HN

CH3

ISOLEUCINA
Ile

PROLINA
Pro

No polares aromticos
O
O
H2N

CH

OH
H2N

CH2

CH

OH

H2N

CH

CH2

OH

CH2

HN

FENILALANINA
Phe

OH

TIROSINA
Tyr
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TRIPTOFANO
Trp

Polares sin carga

H2N

CH

OH

CH2
OH

SERINA
Ser

H2N

CH

CH

OH

CH3

CH

OH

H2N

CH
CH2

CH2

CH2

CH3

CH

METIONINA
Met

OH

CH2
SH

CH2

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H2N

OH

TREONINA
Tre

O
H2N

CISTENA
Cys
O

OH

H2N

CH

OH

CH2
C

NH2

GLUTAMINA
Gln

NH2

ASPARRAGINA
Asn

Bsicos (o cargados +)
O
H2N

CH

O
OH

H2N

CH

CH2

CH2

CH2

CH2

CH2
CH2
NH2

LISINA
Lis

12

cidos (o cargados -)

OH

H2N

CH

CH2

O
OH

H2N

CH

OH

CH

OH

CH2

CH2
C

H2N

CH2

N
CH2
NH
NH
C

NH

NH2

ARGININA
Arg

HISTIDINA
Hys

OH

ACIDO GLUTMICO
Glu

OH

CIDO ASPRTICO
Asp

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AMINOCIDOS
ESCENCIALES

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Aminocidos que no pueden biosintetizar los

animales ni el hombre.
Deben ser administrados en la dieta.
Son:
Val, Leu, Iso, Trp, Phe, Tre, Met, Lys, His, Arg.

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PROPIEDADES DE LOS
AMINOCIDOS

- Los aminocidos son sustancias mucho ms polares de lo que uno esperara de


acuerdo con su frmula molecular.
- Las propiedades que presentan, slidos cristalinos solubles en agua, se atribuyen al
hecho de que la forma estable es un zwitterin o sal.
O
H2N

CH C

O
OH

H3N

CH C

Formas zwitterinicas de un aminocido


- Los aminocidos son anfteros, contienen un grupo cido y uno bsico.
O
H3N

CH C

O
OH

R
Especie presente
en medio cido

-H+
+H+

H3N

CH C

R
Zwitterin
Especie presente
en medio neutro

-H+
+H+

H2N

CH C

R
Especie presente
en medio bsico

Propiedades cido-base

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Punto isoelctrico
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A pH cido: prevalece la especie con carga +

A pH bsico: prevalece la especie con carga


Hay un valor de pH para el cul la carga de la especie

es cero. (zwitterin)
pI = pK1 + pK2 para un aa.
2
Punto isoelctrico: valor de pH al cul la carga
neta del aminocido es cero.

-La glicina se caracteriza por dos pKa: uno corresponde a la posicin ms cida
(pKa1) y el otro a la menos cida (pKa2). Otros aminocidos con cadenas laterales
neutras presentan valores de pKa similares a los de la glicina.
- El punto isoelctrico pI corresponde al valor de pH para el cual el aminocido no
tiene carga neta, corresponde a un mximo en la concentracin del zwitterin.
Aminocido

pKa1

pKa2

pI

Glicina

2.34

9.60

5.97

Alanina

2.34

9.69

6.00

Valina

2.32

9,62

5.96

Leucina

2.36

9,60

5.98

Isoleucina

2.36

9,60

6.02

Metionina

2.28

9,21

5.74

Prolina

1.99

10.60

6.30

fenilalanina

1.83

9,13

5.48

Triptofan

2.83

9,39

5.89

Asparagina

2.02

8,80

5.41

Glutamina

2.17

9,13

5.65

Serina

2.21

9,15

5.68

Treonina

2.09

9,10

5.60

pKa1:ionizacin del grupo carboxlico; pKa2: deprotonacin del in amonio

O
H3N

CH C
R

O
OH

-H+
+H+

H3N

CH C

-H+
+H+

H2N

CH C

Curva de valoracin de la glicina.


- Valores de pH menores que pKa1: la especie a es la mayoritaria.
- Valores entre pKa1 y pKa :la principal especie es el zwitterin (b). La concentracin
del zwitterin es mxima en el punto isoelctrico pI.
- Valores superiores a pKa2: la especie c es la presente en mayor concentracin.

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PPTIDOS

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Polmeros de

aminocidos de PM
( <50 aa)
Dipptido: 2 aa
Tripptido: 3 aa
Tetrapptido: 4 aa
Extremo N-terminal: comienzo de la
Pentapptido: 5 aa
cadena
Extremo C-terminal: fin de la cadena

Pptidos
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EJEMPLOS:

OCITOCINA: hormona que estimula la contraccin del tero.


GLUCAGN: hormona que tiene acciones contrarias a la
Insulina.
ANTIBITICOS
GLUTATIN: glu-cys-gli, participa en reacciones Redox de la
clula.

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PROTEINAS

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Definicin

Biopolmeros de aminocidos, indispensables para la


procesos vitales de los seres vivos.
Estn formadas por C, H, O, N y S

Propiedades de las protenas


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PROPIEDADES CIDOS-BASE: punto

isoelctrico.
SOLUBILIDAD:
Forman

suspensiones en agua
Efecto del pH: hace variar la carga.
Efecto de las sales:
Baja [ ]: aumenta la solubilidad
Alta [ ]: disminuye la solubilidad
Efecto de solventes poco polares:
disminuye la solubilidad.

Disposicin espacial del pptido


El carcter parcial de doble enlace del enlace peptdico (-C-N-)
determina la disposicin espacial de ste en un mismo plano, con
distancias y ngulos fijos.
Como consecuencia, el enlace peptdico presenta cierta rigidez e
inmoviliza en el plano a los tomos que lo forman.

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ESTRUCTURA
TRIDIMENSIONAL DE
LAS PROTENAS

30

Las protenas tienen 4 niveles de organizacin:

ESTRUCTURA PRIMARIA
ESTRUCTURA SECUNDARIA
ESTRUCTURA TERCIARIA
ESTRUCTURA CUATERNARIA

Estructura primaria
31

Hace referencia a:
La identidad de aminocidos.
La secuencia de aminocidos.
La cantidad de aminocidos.
La variacin en un solo aa hace que cambie su funcin biolgica.

Estructura de las Protenas


La estructura primaria es la
secuencia de aminocidos de
la protena.
Nos indica qu aminocidos
componen
la
cadena
polipeptdica y el orden en
que dichos aminocidos se
encuentran.
La funcin de una protena
depende de su secuencia y de
la forma que sta adopte.

Estructura secundaria
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Interaccines entre aa que se encuentran prximos

en la cadena.
La cadena no es lineal, adopta formas en el espacio.
Los aa interaccionan por puentes H.
Tipos de estructuras secundarias:
HLICE ALFA
HOJA PLEGADA BETA
AL AZAR.

Estructura Secundaria: alfa hlice


La estructura secundaria es la disposicin de la
secuencia de aminocidos en el espacio. Los
aminocidos, a medida que van siendo
enlazados durante la sntesis de protenas y
gracias a la capacidad de giro de sus enlaces,
adquieren una disposicin espacial estable, la
estructura secundaria.

alfa-hlice: se forma al enrollarse


helicoidalmente sobre s misma la
estructura primaria. Se debe a la
formacin de enlaces de hidrgeno
entre el -C=O de un aminocido y el NH- del cuarto aminocido que le
sigue.

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Los grupos R de los aa se orientan hacia el exterior.


Se forman puentes de H entre el C=O de un aa y el NH- de otro que se
encuentra a 4 lugares.
Hay 3.6 aa por vuelta.
Ej: queratina.

Hoja plegada beta


Los grupos R se

orientan hacia arriba y


abajo
alternativamente.
Se establecen puentes
H entre C=O y NH- de
aa que se encuentran
en segmentos
diferentes de la
cadena.
Ej. Fibrona (seda)
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Estructura Secundaria: beta planar


2. Beta planar: En esta disposicin se forma una cadena
en forma de zigzag llamada disposicin en lmina
plegada.

Estructura terciaria
Una cadena con estructura

secundaria adquiere una


determinada dispocin en el
espacio por interacciones
entre aa que se encuentran
en sitios alejados de la
cadena.
Protenas globulares: se
pliegan como un ovillo.
Protenas fibrosas: tiene
aspecto alargado.
Ej: mioglobina
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Estructura Terciaria
La estructura terciaria informa sobre la disposicin de la estructura
secundaria de un polipptido al plegarse sobre s misma originando una
conformacin globular.
Esta conformacin globular facilita la solubilidad en agua y as realizar
funciones de transporte, enzimticas, hormonales, etc. Se mantiene
estable gracias a la existencia de enlaces entre los radicales R de los
aminocidos.
1. puente disulfuro.
2. puentes de
hidrgeno
3. puentes
elctricos
Puentes de H2

4. interacciones
hidrfobas.

Puentes di sulfuro
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Formacin de enlaces disulfuro (PUENTES

DISULFURO)
O

O
C
H 2N

CH
H2C

OH

SH2

H2N

CH

SH2

CH2

O
OH

C
H2N

O
OH

CH
H2C

C
H2N

OH

CH
CH2

CISTINA

Uniones disulfuro.
La cistina, dmero de la cistena, se obtiene cuando dos
residuos de cistena se oxidan y forman un puente disulfuro.

La oxidacin suave enlaza dos molculas de un tiol para formar


un puente disulfuro.

Estructura terciaria
43

Estructura cuaternaria
44

Surge de la asociacin

de varias cadenas con


estructuras terciarias.
Intervienen las
mismas interacciones
que en la estructura
terciaria.

Estructura Cuaternaria
Esta estructura informa de la
unin, mediante enlaces dbiles (no
covalentes) de varias cadenas
polipeptdicas
con
estructura
terciaria, para formar un complejo
proteico. Cada una de estas cadenas
polipeptdicas recibe el nombre de
protmero.
El nmero de protmeros vara
desde
dos
como
en
la
hexoquinasa, cuatro como en la
hemoglobina, o muchos como la
cpsida del virus de la poliomielitis,
que consta de 60 unidades
proteicas.

46

Desnaturalizacin.
Consiste en la prdida de la estructura
secundaria, terciaria y cuarternaria,
por romperse los puentes que forman
dichas
estructuras.
Todas
las
protenas desnaturalizadas tienen la
misma conformacin, muy abierta y
con una interaccin mxima con el
disolvente

Desnaturalizacin
La desnaturalizacin se puede producir por
cambios de temperatura, ( huevo cocido
o frito ), variaciones del pH.
En algunos casos, si las condiciones se
restablecen, una protena desnaturalizada
puede volver a su anterior plegamiento o
conformacin, proceso que se denomina
renaturalizacin.

Desnaturalizacin de protenas
49

Proceso generalmente irreversible mediante el cul la


protena pierde su estructura 2, 3 y 4, perdiendo
funcin biolgica
Agentes:
Fsicos:
Calor
Radiaciones
Grandes presiones

Qumicos
Solventes orgnicos
Soluc. de urea conc.
Sales

50

51

SIMPLES

Por su naturaleza qumica

Clasificacin de las
protenas

CONJUGADAS

FIBROSA

Por la forma que adopta

GLOBULAR

ENZIMAS
PROTENAS

Por su funcin Biolgica

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DE
TRANSPORTE
CONTRCTILES Y
MTILES
DE DEFENSA
REGULADORAS
NUTRIENTES
HORMONAS

Clasificacin de las Protenas


HOLOPROTENAS Formadas solamente por
aminocidos
Prolaminas: Zena (maz), gliadina (trigo), hordena
(cebada)
Gluteninas: Glutenina (trigo), orizanina (arroz).
Globulares Albminas: Seroalbmina, ovoalbmina, lactoalbmina
Hormonas: Insulina, prolactina, tirotropina
Enzimas: Hidrolasas, Oxidasas, Ligasas, Transferasas...etc.

Fibrosas

Colgenos: en tejidos conjuntivos, cartilaginosos


Queratinas: epidermis: pelos, uas, plumas, cuernos.
Elastinas: En tendones y vasos sanguneos
Fibronas: En hilos de seda, (araas, insectos)

Clasificacin de las Protenas


HETEROPROTENAS Formadas por una fraccin
proteica y un grupo prosttico
Glucoprotenas

Ribonucleasa
Mucoprotenas
Anticuerpos
Hormonas

Lipoprotenas

De alta, baja y muy baja densidad, que transportan lpidos en


la sangre.

Nucleoprotenas

Nucleosomas de la cromatina
Ribosomas

Cromoprotenas

Hemoglobina, hemocianina, mioglobina, transportan oxgeno


Citocromos, que transportan electrones

Funciones y ejemplos de protenas

Estructural
Enzimtica

Como las glucoprotenas que forman parte de las membranas.


Las histonas que forman parte de los cromosomas
El colgeno, del tejido conjuntivo fibroso.
La elastina, del tejido conjuntivo elstico.
La queratina de la epidermis.
Son las ms numerosas y especializadas. Actan como
biocatalizadores de las reacciones qumicas.
Insulina y glucagn

Hormonal
Defensiva
Transporte

Reserva

Inmunoglobulina
Trombina y fibringeno
Hemoglobina
Hemocianina
Citocromos
Ovoalbmina, de la clara de huevo
Gliadina, del grano de trigo
Lactoalbmina, de la leche

CON QU MTODOS PUEDO CUANTIFICAR


PROTENA?
Los mtodos principales son:
UV 280
Biuret

Lowry
Bradford

LEY DE LAMBERT-BEER
la ley explica que hay una relacin exponencial entre la
transmisin de luz a travs de una sustancia y la concentracin
de la sustancia, as como tambin entre la transmisin y la
longitud del cuerpo que la luz atraviesa. Si conocemos Io y Is,
la concentracin de la sustancia puede ser deducida a partir de
la cantidad de luz transmitida. Considrese un rayo de energa
radiante con una intensidad inicial Io que se hace pasar a travs
de una celda de vidrio cuadrada contiendo una solucin
homognea de una sustancia que absorbe luz de cierta longitud
de onda. La intensidad de la energa radiante transmitida Is es
menor a la intensidad inicial Io. debido precisamente a que la
solucin fue capaz de absorber cierta cantidad de energa
radiante.

Ley de Beer-Lambert
La Absorbancia de una especie en solucin
homognea es directamente proporcional a
su actividad ptica, longitud del paso ptico
y su concentracin. Es una relacin emprica
que relaciona la absorcin de luz con las
propiedades del material atravesado.

Esto se puede expresar


de distintas maneras:

Diagrama de la

absorcin de un haz de
luz atravesando una
cubeta de tamao l.

Mtodos Colorimtricos