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Polar con carga negativa: tendre un grupo carboxilato con carga negativa.
Acidos 2 carboxilos y 1 amino.
Aspartato
Glutamato
Estos estn desprotonados.
Sub clasificaciones
-Hidroxilados: Oh en el R
-Azufrados : azufre en el R metionina y cistena.
Cisteina es capaz de formar de puente disulfuro, tiene un tiol es un SH,
este grupo por una reaccin redox pierde los protones y electrones se
oxida, y puede formar el puente disulfuro, funcin s-s, unidos
covalentemente, se usa en proteinas para estabilizar.
Cisteina + Cisteina = CISTINA.
Aminocidos especiales
Son derivados de los estndar, y normalmente forma parte de una sola
protena y nada mas.
Hidroxiprolina
Hidroxilisina
Proteinas del colgeno.
Ejemplos de aminocidos no estndar
Ornitina y Citrulina.
No forman proteinas, intermediario del ciclo de la urea
-Dopa es un aa, que forma la dopamina, adrenalina, noradrenalina y
melanina.
Propiedades Acido base de los aminocidos
Grupos aminos con propiedades y grupo carboxilo con propiedades y el R
tbn tiene propiedades ionicas (protonarse y desprotonarse)
El aa es ionizable, capaz de tomar carga.esto depende del PH del medio.
El hidrogeno jamas es ionizable. Cuando un aa se ioniza y sus cargas
parciales suman 0, se denomina zwitterion.
Zwitteriontiene igual numero de cargas negativas y positivas, pero se
neutraliza.
Al tener carga unen molculas de agua y son solubles.
Y que sean muy reactivas, pueden reaccionar con otras
De todos los aa estndar tienen 2 grupos ionizables, el alfa amino y alfa
carboxilo, pero solo algunos R son ionizables.
El grupo que tiene el Pka mas bajo es siempre el alfa carboxilo por ser un
Acido. El mas alto ser el alfa amino.
Siempre se va a desprotonar el COOH y despus el Amino.
Los aa son dbiles, se pueden ocupar como tampones. Las zonas tampn
van a depender de la cantidad de Pka.
Punto isoelctrico: valor de ph al cual el 100% de las molculas se
encuentran con carga neta 0. Este punto es un valor de ph. Se suman los
pkas el antes y el despus de la carga neta cero y se dividen por dos.
Audio 30 de marzo
Desnaturalizacin proteica: efecto del pH y temperatura
Estabilidad de las protenas
Las protenas se encuentran en un medio acuoso (plasma, sangre, lec)
-Nativa: mantiene su estructura 3D y mantiene sus funciones
-Desnaturada: protena est desplegada, sus estructura 3D se ha roto y a perdido
su funcin. Este cambio puede ser reversible o irreversible.
Termodinamicamente: Las protenas son estables termodinmica (delta g); una
protena es estable cuando sus interacciones que la mantienen se rompen.
Interacciones dbiles y fuertes.
(cuando aumenta la temperatura aumenta, las molculas vibran y rotan y se
comienzan a debilitar y se rompe el puente de hidrogeno)