Estructura y clasificacin de aminocidos

Propiedades cido-base de los aminocidos

El enlace peptdico, estructura y propiedades

Niveles estructurales de las protenas (primaria,

secundaria, terciaria y cuaternaria)

Fuerzas de estabilizacin de
secundaria, terciaria y cuaternaria

Funcin de las protenas: estructural y reguladoras

(enzimas y hormonas)

las

estructuras

 La clave de la estructura de los miles de

protenas diferentes, se encuentra en unas
subunidades monomricas simples.

Todas las protenas estn construidas a partir

del mismo conjunto de 20 aminocidos
unidos de forma covalente en secuencias
lineales caractersticas.

Cristalino del ojo

Anticuerpos

Protena de la leche

Plumas

Transportadores

Cuernos de rinoceronte

20
aminocidos
Hormonas

estndar

Enzimas

Venenos de hongos
Antibiticos
Telaraas

Los 20 aminocidos son -aminocidos

SEMEJANZAS

Grupo amino NH2

Grupo carboxilo COOH
Hidrgeno
Carbono

Grupo amino
Grupo de
cadena lateral

DIFERENCIAS
El grupo R es el que
diferencia a los
aminocidos entre s.

Grupo carboxilo
tomo de carbono

tomo de
hidrgeno

Varan en estructura, tamao y carga

elctrica, lo que influye en su grado
de solubilidad en agua.

La mayora de los Aminocidos son Quirales

En todos los aminocidos estndar excepto la glicina, el
carbono est unido a cuatro grupos diferentes y es
tetradrico.

El tomo de carbono es por lo tanto un centro quiral, por

consiguiente los aminocidos pueden aparecer en forma
de 2 estereoismeros.
Se pueden presentar en
forma L y D de acuerdo
a la posicin del grupo
amino.
*Los aminocidos L son
los ms abundantes en
las protenas.

AMINOCIDOS ESTNDAR

OTROS AMINOCIDOS

Son muchos pero se encuentran con menor

frecuencia

A LOS AMINOCIDOS ESTNDAR SE LES HA ASIGNADO ABREVIATURAS DE

TRES LETRAS Y SMBOLOS DE UNA LETRA, QUE SE UTILIZAN PARA INDICAR
DE UNA MANERA ABREVIADA LA COMPOSICIN Y SECUENCIA DE
AMINOCIDOS POLIMERIZADOS EN LAS PROTENAS.

El cdigo de tres letras consiste

generalmente en las tres primeras
letras del nombre del aminocido

 Los aminocidos estndar pueden agruparse

en 5 grupos bsicos en funcin de los
sustituyentes en R:

Apolares, alifticos (7)

Aromticos (3)

Polares, sin carga (5)

Cargados Positivamente (3)

Cargados Negativamente (2)

Las cadenas laterales

de este grupo son
Hidrofbicas

Las cadenas laterales de estos aa absorben luz UV a 270-280 nm

Las cadenas laterales de estos

a.a. pueden formar enlaces H.
La cistena puede formar
enlaces disulfuro

Convenciones para identificar los carbonos

dentro de un aminocido
1. Una prctica, numerando a partir del C-1
2. Los carbonos adicionales de un grupo R se
designan comnmente , , , , etc. empezando
siempre a partir del carbono

Son aminocidos modificados a partir de los aa. estndar.

4-hidroxiprolina
Derivado de la prolina. Se encuentra en paredes
celulares de plantas y en el colgeno

5-hidroxilisina
Derivada de la lisina, se encuentra en el colgeno

6-N-metil-lisina
Constituyente de la miosina, una protena
contrctil del msculo

-carboxiglutamato
Est en la protena protombina que interviene en la
coagulacin de la sangre

desmosina
Es un derivado de 4 residuos diferentes de Lys y se
encuentra en la protena fibrosa elastina

selenocistena
Proviene de la serina; se encuentra en unas pocas
protenas

Ornitina
Son intermediarios CLAVE (metabolitos) en la
biosntesis de la arginina y en el ciclo de la
urea.

Citrulina
NO SE ENCUENTRAN EN PROTENAS

MODIFICACIONES REVERSIBLES DE
AMINOCIDOS IMPLICADAS EN LA
REGULACIN DE LA ACTIVIDAD DE
PROTENAS

 Son aminocidos modificados a partir de los

aa. estndar.
No son incorporados por los ribosomas
Se generan por modificaciones posteriores a la
traduccin de las protenas
De las modificaciones reversibles, la fosforilacin
es importante en la regulacin y sealizacin

Ionizacin de los Aminocidos

Los grupos carboxilo y amino de los
aminocidos junto con los grupos ionizables R
de algunos aminocidos, actan como cidos y
bases dbiles.
A pH neutro, el grupo carboxilo est desprotonado
y el grupo amino est protonado. La carga neta
es cero; estos iones se denominan Zwitterions

Las sustancias con esta naturaleza dual (cidobase) son anfteras y se les llama anfolitos.

Estructura neutra

In dipolar
A pH neutro

Grupo
carboxlico
pierde un protn
Componente minoritario

Componente mayoritario

Carboxilato

El grupo amino
se protona

In amonio

A esta estructura
se le denomia
In dipolar o
Zwitterin

*La
*La estructura
estructura real
real
del
del aminocido
aminocido es
es
inica
inica yy depende
depende
del
del pH
pH

Donador protones

Aceptor protones

 Un -aminocido sencillo monoamnico y

monocarboxlico como la alanina (Ala), es un
cido diprtico cuando est totalmente
protonado; tiene dos grupos, el grupo -COOH y
el grupo NH3+ , que pueden liberar protones:

CARGA
NETA

La titulacin cido-base implica

la adicin o eliminacin gradual
de protones.

Curva de titulacin de 0.1M de glicina

A pH muy bajo, la especie inica

predominante de la glicina es A,
o sea, la forma totalmente protonada
En el punto medio de la primera etapa
de la titulacin, el grupo COOH de la
la glicina pierde su protn y se encuentran
concentraciones equimolares del dador
de protones (A) y del aceptor de protones
(B). En el punto medio de cualquier titulacin
el pH es igual al pKa (pK1) ; para la glicina
el pH=2.34
A medida que avanza la titulacin se
Alcanza otro punto importante a pH 5.97
aqu hay otro punto de inflexin en el que
la eliminacin del primer protn es casi
completa y se ha iniciado la del segundo.
A este pH la glicina se encuentra como
in dipolar (zwitterion)
La segunda etapa de la titulacin corresponde
a la eliminacin de un protn del grupo NH3+
de la glicina; el pH en el punto medio de esta
etapa es 9.60 igual al pKa (pK2) del grupo NH3+
La titulacin es prcticamente completa a pH12
En donde la forma predominante es (C)

Sigue aumentando
el pH y el NH3+
pierde su protn a
pH entre 9 y 10
pKa2, por encima de
este pH tiene una
carga total negativa

Al aumentar el
pH el grupo
COOH pierde su
proton a pH=2
pKa1 (primera
constante de
disociacin)
En solucin
cida COOse protona y
se obtiene
COOH= carga
total positiva

DE LA CURVA DE TITULACIN DE LA GLICINA, SE PUEDE DEDUCIR LO SIGUIENTE:

1. Da una medida cuantitativa del pKa de cada

uno de los grupos ionizables:
2.34 para el COOH
9.36 para el NH3+
2. La glicina tiene 2 regiones con capacidad
amortiguadora
3. Hay una relacin entre su carga elctrica neta
y el pH de la disolucin.

 Las formas Zwitterion predominan a valores de pH entre los valores de

pKa de los grupos amino y carboxilo.

El pH caracterstico en donde la carga neta es cero, se denomina punto

isoelctrico o pH isoelctrico, designado como pI
Para aminocidos sin cadenas laterales (R) ionizables, el punto
isoelctrico (punto de equivalencia, pI) es

pI

En este punto,
AA es menos soluble en agua
AA no migra en un campo elctrico

pK1 pK 2
2

Efecto del entorno qumico en el pKa

Grupos amino y carboxilo

simples
sustituidos por metil

Grupos amino y
carboxilo
en la glicina

Los valores de pKa para los grupos ionizables en la Gli son menores que los
econtrados en los grupos amino y carboxilos sustitudos por un grupo metilo.
Estas perturbaciones a la baja del pKa se deben a interacciones intramoleculares.
Efectos similares pueden ser causados por grupos qumicos que se posicionan cerca
de , por ejemplo, el sitio activo de una enzima.

El ambiente qumico afecta los

valores de pKa
El grupo -carboxi es mucho ms acdico que en
los cidos carboxlicos
El grupo -amino es ligeramente menos bsico
que en las aminas

AA con cadenas laterales ionizables pueden

aparecer en las curvas de titulacin

AA con cadenas laterales ionizables pueden

aparecer en las curvas de titulacin

Las cadenas laterales ionizables (R) tambin

son titulables
Las curvas de titulacin son ms complejas, con
tres etapas correspondientes a los tres pasos de
ionizacin posibles

Por qu el valor de pKa de la cadena lateral

(R) es mucho ms alto?
Calcule el pI del glutamato y de la histidina

Cmo se calcula el pI cuando

la cadena lateral (R) es ionizable?

Identifique las especies que tienen carga neta= 0

Identifique el valor de pKa que define la fuerza

acdica de este zwitterion: (pK2)

Identifique el valor de pKa que define la fuerza
base de este zwitterion: (pKR)

Obtenga el promedio de estos dos valores de pKa

 Estructura y clasificacin de aminocidos

Propiedades cido-base de los aminocidos

El enlace peptdico, estructura y propiedades

Niveles estructurales de las protenas (primaria,

secundaria, terciaria y cuaternaria)

Fuerzas de estabilizacin de
secundaria, terciaria y cuaternaria

Funcin de las protenas: estructural y reguladoras

(enzimas y hormonas)

las

estructuras

Enlace
ENLACE
amida sustituido = PEPTDICO

DIPPTIDO

AA
1

AA
2

AA
1

AA
2

AA
3

AA
3

AA
4

AA

AA
4

AA
2

AA
1

TRIPPTIDO

TETRAPPTIDO

AA
5

PENTAPPTIDO

4-10 AA
AA
1

AA
2

AA
3

AA
4

AA
5

AA
6

AA
7

AA
n

POLIPPTIDO

PROTENA

O
L
I
G
O
P

P
T
I
D
O
S

1. Se comienza por el extremo amino o Nterminal.

2. A los residuos de los aminocidos implicados
se le aade el sufijo il de los grupos acilo.
3. El nombre del ltimo aminocido se mantiene
igual.

ESTRUCTURA DE UN PENTAPPTIDO

Extremo amino
Terminal
o
N-terminal

Serilglicil tirosilalanil-leucina
Ser-Gly- Tyr-Ala-Leu
SGYAL

Extremo
carboxilo
Terminal
o
C-terminal

Los pptidos pueden distinguirse por

su comportamiento de ionizacin

Tetrapptido
-un grupo -amino libre
- un grupo -carboxilo libre
- dos grupos R ionizables

Al igual que los aa, los pptidos

Tienen curvas de titulacin caractersticas
pH isoelctricos (pI) caractersticos

Alanilglutamilglicil-lisina

 No se puede hacer una generalizacin entre las masas moleculares

de los pptidos y protenas biolgicamente activos en relacin
con su funcin.
La longitud de los pptidos naturales vara desde 2 aa y muchos miles
de residuos.
An los pptidos ms pequeos pueden tener funciones biolgicas
importantes.

Dipptido sinttico comercial.

Es un edulcorante artificial conocido
Como aspartame o Nutrasweet.

Neuropptidos
Polimixn B
(para bacterias
Gram -)
Bacitracn
(para bacterias
Gram +)

Antibiticos

Pptidos

Sustancia P (mediador del dolor)

Hormonas
y
feromonas

Insulina

Oxitocina
Pptido sexual

Proteccin
(toxinas)
Amanitina-- en hongos o setas

Conotoxina--en concha del caracol

Clorotoxinaen escorpiones