Las protenas se encuentran en unas conformaciones nativas y manifiestan los cambios

que se producen ante la unin de determinadas molculas La prdida de esta estructura

tridimensional de la protena se llama desnaturalizacin la estructura tridimensional de
las protenas est determinada por la identidad de los aminocidos que la componen y por
el orden concreto en que estos aminocidos se disponen en la cadena, es decir, por su
secuencia, que determina su estructura primaria, algunas zonas de esta cadena
adquieren una disposicin espacial denominada estructura secundaria . Esta
estructura, a su vez puede plegarse en una disposicin tridimensional conocida como
estructura terciaria, las interacciones se pueden dar entre residuos que estn alejados
en la secuencia primaria y que se encuentran en estructuras secundarias diferentes. Las
interacciones que mantienen la estructura secundaria y terciaria son no covalentes pero
en algunos puntos, la estructura terciaria puede estar estabilizada por la presencia de
enlaces covalentes: los puentes disulfuro. Existe la posibilidad de que varias cadenas
proteicas o subunidades se asocien en complejos tridimensionales que componen la
estructura cuaternaria. Una protena formada por dos subunidades se denomina
dmero; si lo est por tres, se llama trmero; etc. De acuerdo a los niveles de organizacin
de las protenas, se pueden clasificar en:
Globulares : tienen una forma esfrica, son solubles en medios acuosos y presentar
diferentes estructuras secundarias en una misma molcula.
Fibrosas: presentan una nica estructura secundaria, se disponen en forma de largas
hebras y son insolubles en agua.
La forma habitual de identificar un aminocido concreto en una protena es referirse a su
posicin dentro de ella, numerndolos en orden ascendente desde el extremo N-terminal
hasta el extremo C-terminal. Mutagnesis dirigida: se sustituye un aminocido concreto
por otro. La protena sin modificar, o forma "salvaje", se compara con la forma "mutante" o
protena modificada.
El esqueleto peptdico tiene naturaleza polar se mantiene en el ncleo hidrofbico porque
se crean puentes de hidrgeno entre los tomos polares del enlace peptdico de los
residuos que quedan en el ncleo hidrofbico mediante la formacin de estructuras
secundarias regulares( hlice y lmina .

Estructuras secundarias frecuentes en las protenas.

La hlice se estabiliza por enlaces de puente de hidrgeno intracatenarios de residuos
prximos en la secuencia. Esta estructura secundaria fue propuesta por Linus Pauling y
Alondra Morales Garca

Bioqumica: Protenas

03/02/14

Robert Carey, es una estructura helicoidal con un enrollamiento dextrgiro. La hlice se

encuentra estabilizada por la formacin de puentes de hidrgeno intracatenarios que se
forman entre un grupo carbonilo y el - NH del enlace peptdico de un residuo que ocupa la
posicin n + 4. Los grupos - NH Y -c=o, menos el primero y el ltimo, quedan unidos, se
crea una red de puentes de hidrogeno.
Los enlaces de puente de hidrgeno crean una conexin en el conjunto de la hlice hace
que se transmita el dipolo caracterstico del enlace peptdico.

Circunstancias que pueden estabilizar o desestabilizar la hlice. Las cadenas laterales

de los aminocidos situados a 3 4 residuos en la secuencia primaria. Se encuentran
aminocidos con cadenas laterales que permitan establecer interacciones no covalentes
ejercern un efecto estabilizador de la estructura; pero si se dan fuerzas de repulsin, el
efecto sera desestabilizador.
Si en una zona concreta se disponen residuos sucesivos con la misma carga o con cadenas
laterales voluminosas, se produce una situacin inestable. La hlice es una estructura
secundaria habitual tanto en protenas globulares como fibrosas, la estructura
tridimensional de las protenas globulares, la disposicin de la hlice se da en su
porcin externa. Para ello debe existir en la hlice una zona con residuos polares que
puedan interaccionar con el entorno acuoso externo, y otra con residuos apolares que
permita su interaccin con el ncleo hidrofbico.

Lminas son estructuras plegadas.

Pauling y Corey descubrieron la lmina tiene una longitud que vara entre cinco y diez
residuos, produce un patrn plegado con los carbonos a por encima y debajo del plano de
la lmina y las cadenas laterales dispuestas a un lado y a otro de la estructura. Hay dos
tipos de lminas :
Lminas paralelas: todas las hebras se disponen con la misma orientacin de sus
grupos amino y carboxilo terminales.
Lminas antiparalelas: se disponen de forma alternada.

Los giros son estructuras frecuentes.

Son un tercer tipo de estructura secundaria compuesta por cuatro residuos que se
disponen de tal forma que permiten que se produzca un cambio de direccin de la cadena
polipeptdica de 180, son muy frecuentes en las protenas.
Su funcin: son estructuras de conexin entre diferentes elementos de estructura
secundaria, formacin de sitios de unin de ligandos y de centros activos de las enzimas.

Alondra Morales Garca

Bioqumica: Protenas

03/02/14

Los motivos o estructuras supe secundarias son combinaciones de varios elementos con
estructura secundaria definida con una disposicin geomtrica caracterstica.
El motivo ms sencillo en el que se relacionan hebras es el denominado horquilla ,
compuesto por dos hebras antiparalelas unidas por un giro . En algunas protenas se
encuentran estructuras globulares bien definidas formadas por la combinacin de varios
motivos que se denominan dominios. La parte de la cadena que se puede plegar de forma
independiente formando una estructura terciaria estable suelen ser unidades de funcin.

Estructura terciaria y desnaturalizacin.

El plegamiento de las protenas permite que se aproximen las cadenas laterales de
residuos distantes y que se puedan crear estructuras tridimensionales adecuadas para la
interaccin con otras molculas. En la clula, el proceso de plegamiento ocurre durante y
despus de que las protenas son sintetizadas en los ribosomas, es facilitado por unas
protenas denominadas chaperonas.
La estructura tridimensional se mantiene mediante interacciones dbiles, si se alteran las
condiciones que mantienen estas fuerzas de atraccin se produce desnaturalizacin de
la protena: modificacin estructural que conduce a la prdida de su funcin. El calor
afecta a los enlaces de puente de hidrgeno. Un cambio de pH puede alterar las
interacciones elecrrostticas que participan en el mantenimiento de la estructura de la
protena. La presencia de sales o agentes como el in guanidinio, ya que los iones
disueltos compiten a la hora de establecer interacciones de este tipo.
Un agente desnaturalizante es la urea. Las interacciones hidrofbicas se vern alteradas
por disolventes apolares o los detergentes. si se restablecen las condiciones fisiolgicas, la
protena recupera su conformacin nativa y su funcin en un proceso denominado
renaturalizacin.

Estructura cuaternaria
En algunas ocasiones se asocian varias cadenas proteicas para formar una protena
multinumrica. En ella las cadenas individuales se denominan subunidades y pueden ser
iguales (homomultmeros) o distintas (heteromultmeros). el grupo de subunidades que se
repite se denomina protmero.
Las unidades se mantienen unidas gracias a la existencia de interacciones no covalentes y
pueden unirse mediante enlaces covalentes tipo disulfuro intercatenarios.

Funciones principales de las protenas.

la funcin de las protenas depende de su interaccin reversible con otras molculas
denominadas ligandos. La unin de los ligandos a las protenas se realiza en lugares
especficos denominados sitios de fijacin o de unin.

Alondra Morales Garca

Bioqumica: Protenas

03/02/14

Existen protenas estructurales, protenas integrales de membrana, protenas de

transporte y almacenamiento, encargadas de la contraccin muscular, protenas con
funcin de defensa, protenas que participan en la recepcin y transmisin de seales y
protenas con funcin cataltica.

Protena fibrosa con funcin estructural: el colgeno.

El colgeno est presente en tejido conjuntivo de huesos, dientes, cartlagos, tendones y
crnea del ojo, y en tejidos epiteliales.
La unidad estructural del colgeno es una molcula con estructura de triple hlice
dextrgira formada por tres cadenas individuales denominadas cadenas . Cada cadena
presenta una estructura secundaria de hlice levgira. La estructura cuaternaria de triple
hlice est estabilizada por puentes de hidrgeno entre las cadenas a. y por
entrecruzamientos covalentes. Las zonas terminales, denominadas telopptidos, carecen
de esta estructura de triple hlice y son esenciales para la formacin de fibrillas en
algunos tejidos.

Una protena globular con estructura cuaternaria que une ligandos

especficos: la hemoglobina.
La hemoglobina es la protena encargada de transportar el oxgeno en la sangre desde los
pulmones al msculo, as como el de CO2 y los H+ en la direccin opuesta. Es una
protena esfrica compuesta por cuatro subunidades, dos cadenas a y dos cadenas ~ de
estructura tridimensional semejante . La unin del oxgeno a una subunidad de la
hemoglobina produce un cambio en la conformacin de esa cadena que induce
modificaciones en las otras cadenas y en la estructura cuaternaria de la protena: el
resultado es un cambio desde una forma denominada T a una forma denominada R, que
presenta una mayor afinidad por el oxgeno.

Alondra Morales Garca

Bioqumica: Protenas

03/02/14