UNIVERSIDAD NACIONAL PEDRO RUIZ GALLO

INTEGRANTES
BUSTAMANTE ROJAS EMELY
CALERO GAONA GUADALUPE
COAGUILA SAMAM RICKY
MECHAN LLONTOP JESSICA

Contenido
AMINOCIDOS Y PPTIDOS............................................................................ 3
1. AMINOACIDOS.............................................................................................. 3
1.1 PROPIEDADES DE LOS AMINOCIDOS....................................................3
2. PPTIDOS:.................................................................................................... 4
2.1 EL ENLACE PEPTDICO.............................................................................. 4
3. METABOLISMO: DIGESTIN Y ABSORCIN..............................................4
3.1 DIGESTIN DE LAS PROTENAS...............................................................6
3.1.1 DIGESTIN GSTRICA........................................................................... 7
3.1.2 DIGESTIN PANCRETICA:....................................................................7
DIGESTION DE PROTEINAS............................................................................. 8
3.1.3 DIGESTIN INTESTINAL........................................................................8
3.2 ABSORCIN DE LOS AMINOCIDOS........................................................9
4. ENZIMAS..................................................................................................... 10
4.1 CLASIFICACIN DE LAS ENZIMAS.........................................................10
4.1.2 Clasificacin de las enzimas segn su actividad............................11
4.2 MECANISMO DE ACCIN ENZIMTICA..................................................12
4.3 SITIO ACTIVO........................................................................................... 12
4.3.1 MODELOS DE ACCIN ENZIMTICA...................................................13
4.4 ENERGA DE ACTIVACIN.......................................................................14
4.5 FACTORES QUE AFECTAN LA ACTIVIDAD ENZIMTICA
.......................................................................................................................... 15
4.6 INHIBIDORES ENZIMTICOS..................................................................17

AMINOCIDOS Y PPTIDOS

1. AMINOACIDOS
Desde el punto de vista qumico, los aminocidos (AA) son cidos
orgnicos con un grupo amino en posicin alfa. Segn esta definicin,
los cuatro sustituyentes
del carbono alfa (C)
en un aminocido son:

El grupo carboxilo
un grupo amino
un tomo de
hidrgeno
una cadena lateral R

Constituye una excepcin el AA prolina, con un anillo pirrolidnico, que

puede considerarse como un -aminocido que est N-sustitudo por su
propia cadena lateral. En todos los AA proteicos, excepto en la glicina
(Gly), el carbono es asimtrico y por lo tanto, son pticamente activos.
Esto indica que existen dos enantimeros (ismeros pticos), uno de la
serie D y otro de la serie L. Los AA proteicos son invariablemente de la
serie L. En algunos casos muy concretos se pueden encontrar AA de la
serie D: en los peptidoglicanos de la pared celular, en ciertos pptidos
con accin antibitica y en pptidos opioides de anfibios y reptiles.
1.1 PROPIEDADES DE LOS AMINOCIDOS
Los AA son excelentes amortiguadores, gracias a la capacidad de
disociacin del grupo carboxilo, del grupo amino y de otros grupos
3

ionizables de sus cadenas laterales (carboxilo, amino, imidazol, fenol,

guanidino, etc).

2. PPTIDOS:
La unin de dos o ms aminocidos (AA) mediante enlaces amida
origina los pptidos. En los pptidos y en las protenas, estos enlaces
amida reciben el nombre de enlaces peptdicos y son el resultado de la
reaccin del grupo carboxilo de un AA con el grupo amino de otro, con
eliminacin de una molcula de agua. Este proceso aparece ilustrado en
el recuadro inferior. Formacin de un enlace peptdico

2.1 EL ENLACE PEPTDICO

El enlace peptdico (-CO-NH-) se representa normalmente como un
enlace sencillo. Sin embargo, posee una serie de caractersticas que lo
aproximan ms a un doble enlace. Los tomos de C, N y O que
participan en el enlace amida presentan una hibridacin sp2, de forma
que los 5 orbitales enlazantes de tipo adoptan una disposicin
triangular plana.

3. METABOLISMO: DIGESTIN Y ABSORCIN

Los aminocidos desempean muchas funciones importantes en los
seres vivos ya que participan en la biosntesis de compuestos
nitrogenados tales como:
Nucletidos (pricos y pirimidnicos)
Hormonas (tiroxina y adrenalina)
4

 Coenzimas
Porfirinas
Adems los aminocidos son las unidades estructurales de las protenas.
Estas molculas extraordinarias cumplen diferentes funciones
dependiendo del tejido y de la ubicacin celular, por ejemplo:

Estructurales (colgeno o elastina)

Funcionales (Miosina del msculo, hemoglobina)
Protectoras (queratina del pelo y uas)
Catalticas (enzimas)
Defensa (anticuerpos)

El recambio de las protenas puede ocurrir por varias causas:

a) porque la protena ha cumplido su ciclo vital
b) porque ha sufrido un efecto deletreo que provoca la destruccin
de la misma
c) en caso de ciertas enfermedades en las cuales la clula debe
utilizar protenas para cumplir funciones energticas.
Toda protena tiene una VIDA MEDIA determinada tras la cual se
destruye por diferentes tipos de mecanismos en los cuales intervienen
enzimas proteolticas.
Por ejemplo
Las protenas que forman parte de membranas tiene una vida
media de meses.
Aquellas que cumplen funciones de regulacin o sealizacin
tienen una vida media corta, de minutos u horas.

3.1

DIGESTIN DE LAS PROTENAS

Consiste en su degradacin, a travs de un proceso de

hidrlisis, a polipptidos, tripptidos y dipptidos y
finalmente aminocidos.
En el estmago comienza la digestin de las protenas,
Por medio de las enzimas proteolticas o
(proteasas) que ayudan a descomponer las
protenas en sus componentes aminocidos,
esta descomposicin proteica facilita al
organismo la absorcin y asimilacin de los
nutrientes
esenciales.

La digestin de las protenas se da en 3 Fases:

6

 Comienza en el estmago.
Contina de manera importante en el intestinal
Finaliza dentro del enterocito

3.1.1 DIGESTIN GSTRICA

La digestin de protenas comienza en el estmago, la entrada de

protenas al estmago estimula la secrecin de gastrina, la cual a su
vez estimula la formacin de HCl.
Las protenas globulares se desnaturalizan a pH cidos, lo cual ocasiona
que la hidrlisis de protena sea ms accesible.
El HCl provoca a nivel del duodeno, la excrecin de secretina, sustancia
que provoca el flujo del jugo pancretico.

3.1.2 DIGESTIN PANCRETICA:

El jugo pancretico es un lquido incoloro con pH alrededor de 8 y una

concentracin total de materiales inorgnicos.

El
jugo
pancretico
contiene
las
siguientes
participantes en la digestin de las protenas:

enzimas

Tripsina: se excreta como el precursor inactivo o tripsingeno,

activado por la enzima enteroquinasa. Una vez formada la tripsina,
est activa el resto del
tripsingeno en una reaccin auto
cataltica. Endopeptidasa: enlaces vecinos a arginina y lisina.

Quimo tripsina: es producida por el pncreas en forma de

quimotripsingeno inactivo, activado por la tripsina.
Ataca de preferencia los enlaces peptdicos donde intervienen la
tirosina, la fenilalanina, el triptfano y la metionina.

Elastasa: es una enzima encargada de la degradacin de las

fibras elsticas.

DIGESTION DE PROTEINAS
EN DUODENO

3.1.3

DIGESTIN INTESTINAL

Enteropeptidasa; Convierte especficamente el tripsingeno en

tripsina, a una velocidad 2,000 veces mayor que cuando la
tripsina acta sobre el tripsingeno.
Las protenas parcialmente hidrolizadas en la luz del intestino
penetran al interior de las clulas, como oligopptidos donde, por
accin
de
un
conjunto
de
enzimas
peptidasas
y
aminopeptidasas, se convierten en aminocidos.

Las peptidasas son especficamente, tripptidasas y

dipptidasas que fragmentan los tripptidos y dipptidos en sus
dos o tres aminocidos componentes.

Las Aminopeptidasas: son exopeptidasas, por tanto atacan y

separan a los aminocidos del extremo de la cadena con el grupo
amino libre.

3.2 ABSORCIN DE LOS AMINOCIDOS

Los aminocidos libres se absorben a travs de la mucosa intestinal, por

medio de transporte activo dependientes de sodio.
Los diversos aminocidos transportados compiten entre si por la
absorcin y por la captacin hacia los tejidos

Los dipptidos y tripptidos entran en el borde en cepillo de las

clulas de la mucosa intestinal, donde se hidrolizan hacia aminocidos
libres, que siguen hacia la vena porta heptica.

Los pptidos relativamente grandes pueden absorberse intactos,

mediante captacin hacia las clulas epiteliales
de la mucosa
(transcelular) o al pasar entre las clulas epiteliales (paracelular).

10

4. ENZIMAS

11

Las enzimas son protenas que catalizan todas las reacciones

bioqumicas. Adems de su importancia como catalizadores biolgicos,
tienen muchos usos mdicos y comerciales.
Un catalizador es una sustancia que disminuye la energa de activacin
de una reaccin qumica. Al disminuir la energa de activacin, se
incrementa la velocidad de la reaccin.
La mayora de las reacciones de los sistemas vivos son reversibles, es
decir, que en ellas se establece el equilibrio qumico. Por lo tanto, las
enzimas aceleran la formacin de equilibrio qumico, pero no afectan las
concentraciones finales del equilibrio.

4.1 CLASIFICACIN DE LAS ENZIMAS

4.1.1 Clasificacin de las enzimas de acuerdo a su complejidad:

Enzimas simples: formada por una o ms cadenas polipeptidas.

Enzimas conjugadas: contienen por lo menos un grupo no

proteico enlazado a la cadena polipeptida.

En las protenas conjugadas podemos distinguir dos partes:

Apoenzima: Es la parte polipeptdica de la enzima.

12

 Cofactor: Es la parte no proteica de la enzima.

La combinacin de la apoenzima y el cofactor forman la
holoenzima.

Los cofactores pueden ser:

*Iones metlicos: Favorecen la actividad cataltica general de la

enzima, si no estn presentes, la enzima no acta. Estos iones
metlicos se denominan activadores. Ejemplos: Fe2+, Mg2+,
Cu2+, K+, Na+ y Zn2+

*La mayora de los otros cofactores son coenzimas las cuales

generalmente son compuestos orgnicos de bajo peso molecular,
por ejemplo, las vitaminas del complejo B son coenzimas que se
requieren para una respiracin celular adecuada.

4.1.2 Clasificacin de las enzimas segn su actividad

Hidrolasas: Catalizan reacciones de hidrlisis. Rompen las

biomolculas con molculas de agua. A este tipo pertenecen las
enzimas digestivas.

13

A-B
H2O

AH

Isomerasas: Catalizan las reacciones en las cuales un ismero se

transforma en otro, es decir, reacciones de isomerizacin.

AB

BA

A-B + XDP + Pi

Liasas: Catalizan las reacciones de adicin de enlaces o

eliminacin, para producir dobles enlaces.
A-B

Ligasas: Catalizan la unin de dos sustratos con hidrlisis

simultnea de un nucletido trifosfato (ATP, GTP, etc.)
A + B + XTP

+ B-OH

+ B

Oxidorreductasas: Catalizan reacciones de xido-reduccin.

Facilitan la transferencia de electrones de una molcula a otra.
Ejemplo; la glucosa, oxidasa cataliza la oxidacin de glucosa a
cido glucnico.
AH2 + B

A + BH2
14

Ared + Box

Aox + Bred

Tansferasas: Catalizan la transferencia de un grupo de una

sustancia a otra. Ejemplo: la transmetilasa es una enzima que
cataliza la transferencia de un grupo metilo de una molcula a
otra.
A-B
C

+ C-B

4.2 MECANISMO DE ACCIN ENZIMTICA

La accin de los catalizadores consiste en disminuir la Energa de

activacin.
Las enzimas son catalizadores especialmente eficaces, ya que
disminuyen la energa de activacin, an ms que los catalizadores
inorgnicos.
Por ejemplo, la descomposicin del agua oxigenada (H2O2) puede
ocurrir:

Sin catalizador

Con un catalizador inorgnico (platino)

Con una enzima especfico (catalasa)

Ea= 18 Kcal/mol
Ea= 12 Kcal/mol
Ea= 6 Kcal/mol
15

As, se puede calcular que el platino acelera la reaccin 20.000

veces, mientras que la catalasa la acelera 370.000 veces.
Para que una reaccin qumica tenga lugar, las molculas de los
reactantes deben chocar con una energa y una orientacin adecuadas.

La enzima:

Aumenta la concentracin efectiva de los sustratos (aumenta la

probabilidad de choque).

Permite que los reactantes (sustratos) se unan a su centro activo

con una orientacin ptima para que la reaccin se produzca y.

Modifica las propiedades qumicas del sustrato unido a su centro

activo, debilitando los enlaces existentes y facilitando la formacin
de otros nuevos.

4.3 SITIO ACTIVO

El sitio o centro activo es la zona de la enzima en la que se une el
sustrato para ser catalizado. La reaccin especfica que una enzima
controla depende de un rea de su estructura terciaria. Dicha rea se
llama el sitio activo y en ella ocurren las actividades con otras
molculas. Debido a esto, el sitio activo puede sostener solamente
ciertas molculas. Las molculas del sustrato se unen al sitio activo,
donde tiene lugar la catlisis. La estructura tridimensional de ste es lo
que determina la especificidad de las enzimas. En el sitio activo slo
puede entrar un determinado sustrato. Dentro del centro activo hay
ciertos aminocidos que intervienen en la unin del sustrato a la enzima
y se denominan residuos de unin, mientras que los que participan de
forma activa en la transformacin qumica del sustrato se conocen como
16

residuos catalticos. El acoplamiento es tal que E. Fisher (1894) enunci:

"el sustrato se adapta al centro activo o cataltico de una enzima como
una llave a una cerradura". Aunque actualmente esta idea es obsoleta, y
se utiliza un modelo de encaje inducido propuesto por Daniel E. Koshland
en 1958.

4.3.1 MODELOS DE ACCIN ENZIMTICA

Modelo de la "llave-cerradura"
Las enzimas son muy especficas, como sugiri Emil Fisher en 1894. Con
base a sus resultados dedujo que ambas molculas, enzima y sustrato,
poseen complementariedad geomtrica, es decir, sus estructuras
encajan exactamente una en la otra, por lo que ha sido denominado
como modelo de la "llave-cerradura", refirindose a la enzima como a
una especie de cerradura y al sustrato como a una llave que encaja de
forma perfecta en dicha cerradura. Sin embargo, si bien este modelo
explica la especificidad de las enzimas, falla al intentar explicar la
estabilizacin del estado de transicin que logran adquirir las enzimas.
Modelo del encaje inducido
Diagrama que esquematiza el modo de accin del modelo del encaje
inducido. En 1958 Daniel Koshland sugiere una modificacin al modelo
de la llave-cerradura: las enzimas son estructuras bastante flexibles y
as el sitio activo podra cambiar su conformacin estructural por la
17

interaccin con el sustrato. Como resultado de ello, la cadena

aminoacdica que compone el sitio activo es moldeada en posiciones
precisas, lo que permite a la enzima llevar a cabo su funcin cataltica.
En algunos casos, como en las glicosidasas, el sustrato cambia
ligeramente de forma para entrar en el sitio activo. El sitio activo
continua dicho cambio hasta que el sustrato est completamente unido,
momento en el cual queda determinada la forma y la carga final.

4.4 ENERGA DE ACTIVACIN

Todas las reacciones tienen una "barrera energtica" llamada
ENERGIA DE ACTIVACION (EA) la cual es la cantidad de energa que
se requiere para romper los enlaces qumicos existentes e iniciar la
reaccin (que es la formacin de nuevos enlaces). En una porcin de
molculas de cualquier tipo, algunas de ellas tendrn una energa
cintica relativamente alta (la energa cintica es la energa de las
molculas en movimiento) y otras tendrn un bajo contenido energtico.
Las que se mueven ms rpido (que tienen ms energa cintica) tienen
ms posibilidades de chocar con otras molculas a una velocidad tal que
son capaces de alcanzar la distancia formadora de enlaces y repeler sus
nubes electrnicas, y por tanto reaccionar. La mayora de ellas no tendr
esa energa, y por tanto, no se dar la reaccin.
En un sistema cataltico enzimtico, las enzimas cumplen con el papel
de reducir la energa de activacin. Esto quiere decir que permiten que
los sustratos (as se llaman a las sustancias reaccionantes) puedan
reaccionar sin necesidad de que tengan una alta energa cintica. Esto
se logra porque las enzimas tienen una superficie en la que los sustratos
pueden entrar y reaccionar. Esta superficie se llama sitio activo de la
enzima. Cabe mencionar que el sitio activo de cada enzima es muy
especfico; reconoce a solo un tipo de sustratos, lo que quiere decir que
hay una enzima distinta para cada reaccin llevada a cabo en los seres
vivos. Bien, Cuando los sustratos entran al sitio activo se hallan muy
18

juntos, y la configuracin 3D de la enzima cambia y los obliga a

reaccionar. Despus de reaccionar, los sustratos se convierten en
PRODUCTOS, los cuales ya no encajan con el sitio activo de la enzima
puesto que son distintos a los sustratos originales de la enzima. Esto
provoca que salgan de la enzima y as es cada ciclo de la enzima.
En resumen, las enzimas son catalizadores biolgicos que reducen en
gran medida la energa de activacin de las sustancias reaccionantes.
Sin enzimas las molculas deberan moverse y chocar entre s con
mucha energa para reaccionar (formar enlaces). Las enzimas
proporcionan una "superficie" en que las molculas pueden reaccionar
sin que tengan mucha energa cintica. Un ejemplo: la descomposicin
de perxido de hidrogeno (H202) se da con demasiada lentitud sin la
presencia de enzimas. Cuando est presente una sola molcula de la
enzima CATALASA, sta descompone al perxido a una velocidad de 40
millones de molculas por segundo.

19

4.5 FACTORES QUE AFECTAN LA ACTIVIDAD ENZIMTICA

Concentracin del sustrato: A mayor concentracin del sustrato, a
una concentracin fija de la enzima se obtiene la velocidad mxima.
Despus de que se alcanza esta velocidad, un aumento en la
concentracin del sustrato no tiene efecto en la velocidad de la reaccin.
La concentracin de sustrato desempea un papel importante en
diversas enzimas. Esto es obviamente debido a una mayor
concentracin de sustrato que significa que un mayor nmero de
molculas de sustrato estn involucradas con la actividad de la enzima.
Considerando que, con una baja concentracin de sustrato significa que
un menor nmero de molculas estar asociado a las enzimas. Esto a su
20

vez reduce la actividad de la enzima. Cuando la velocidad de una

reaccin enzimtica es mxima y la enzima se encuentra en su estado
ms activo, un aumento en la concentracin de sustrato no har
ninguna diferencia en la actividad de la enzima. En esta condicin, el
sustrato es continuamente sustituidos por unos nuevos en el sitio activo
de la enzima y no hay alcance para aadir esas molculas adicionales
all.
Concentracin de la enzima: Siempre y cuando haya sustrato
disponible, un aumento en la concentracin de la enzima aumenta la
velocidad enzimtica hacia cierto lmite. En cualquier reaccin
enzimtica, la cantidad de molculas de sustrato que se trata es ms, en
comparacin con el nmero de enzimas. Un aumento de la
concentracin de la enzima aumenta la actividad enzimtica por la
sencilla razn de que ms enzimas participan en la reaccin. La
velocidad de la reaccin es directamente proporcional a la cantidad de
enzimas disponibles para ello. Sin embargo, eso no quiere decir que un
aumento constante en la concentracin de enzimas dar lugar a un
aumento constante de la velocidad de reaccin. Ms bien, una muy alta
concentracin de enzimas en donde todas las molculas de sustrato ya
se utiliza, no tiene ningn impacto sobre la velocidad de reaccin. Para
ser ms exactos, una vez que la velocidad de reaccin ha alcanzado la
estabilidad, un aumento en la cantidad de enzimas no afecta a la
velocidad de reaccin.
Temperatura: Un incremento de 10C duplica la velocidad de reaccin,
hasta ciertos lmites. El calor es un factor que desnaturaliza las protenas
por lo tanto si la temperatura se eleva demasiada, la enzima pierde su
actividad. Todas las enzimas necesitan una temperatura favorable para
que funcione correctamente. La velocidad de una reaccin bioqumica
aumenta con la elevacin de la temperatura. Esto es debido a que el
calor incrementa la energa cintica de las molculas participantes que
se traduce en un mayor nmero de colisiones entre ellas. Por otra parte,
se encuentra sobre todo que en condiciones de baja temperatura, la
reaccin se vuelve lenta ya que hay menos contacto entre el sustrato y
la enzima. Sin embargo, las temperaturas extremas no son buenas para
las enzimas. Bajo la influencia de la temperatura muy alta, la molcula
de la enzima tiende a ser distorsionada, debido a que disminuye la
velocidad de reaccin. En otras palabras, una enzima desnaturalizada no
lleva a cabo sus funciones normales. En el cuerpo humano, la
21

temperatura ptima a la cual la mayora de las enzimas se encuentra

altamente activo es el intervalo de 95 F a 104 F (35 C a 40 C). Hay
algunas enzimas que prefieren una temperatura inferior a esta.
PH: La eficiencia de una enzima est ampliamente influenciada por el
valor del pH de su entorno. Esto es debido a la carga de sus cambios de
componentes aminocidos con el cambio en el valor de pH. Cada enzima
se activa en un nivel de pH especfico. En general, la mayora de las
enzimas se mantienen estables y funcionan bien en el intervalo de pH
de 6 y 8. Sin embargo, hay algunas enzimas especficas que solo
funcionan bien en entornos cidos o bsicos. El valor de pH favorable
para una enzima especfica en realidad depende del sistema biolgico
en el que se est trabajando. Cuando el valor de pH se vuelve muy alto
o demasiado bajo, entonces la estructura bsica de la enzima sufre
cambio (s). Como resultado, el sitio activo de la enzima no se unen bien
con el sustrato de forma adecuada y la actividad de la enzima se afecta
gravemente. La enzima puede incluso dejar de funcionar por completo.
Presencia de cofactores: Muchas enzimas dependen de los
cofactores,
sean
activadores
o
coenzimas
para
funcionar
adecuadamente. Para las enzimas que tienen cofactores, la
concentracin del cofactor debe ser igual o mayor que la concentracin
de la enzima para obtener una actividad cataltica mxima.
Inhibidores: Como el nombre sugiere, los inhibidores son las sustancias
que tienen una tendencia a evitar actividades de las enzimas.
Inhibidores de la enzima interfieren con las funciones de la enzima de
dos maneras diferentes. Basado en esto, se dividen en dos categoras:
los inhibidores competitivos y los inhibidores no competitivos. Un
inhibidor competitivo tiene una estructura que es la misma que la de
una molcula de sustrato, y por lo que se une al centro activado de la
enzima fcilmente
restringe la formacin de enlace de complejo
enzima-sustrato. Un inhibidor no competitivo es el que produce el
cambio (s) en la forma de las enzimas por reaccin con su sitio activo.
En esta condicin, la molcula del substrato no puede unirse a la enzima
y, por tanto, las actividades posteriores se bloquean.
4.6 INHIBIDORES ENZIMTICOS
Los inhibidores enzimticos son sustancias que interfieren con la
actividad de una enzima.
22

Por medio de los inhibidores, una clula puede regular cules

enzimas estn activas y cules inactivas en un momento dado.
Muchas veces, el producto final de una va metablica inhibe una
reaccin enzimtica previa.
4.6.1 Tipos de inhibidores enzimticos
Inhibidores competitivos
Un inhibidor competitivo se asemeja al sustrato y compite con l por
ocupar el sitio activo de una enzima.
La unin del inhibidor con el sitio activo puede ser irreversible, si se
forman enlaces covalentes entre el inhibidor y la enzima, o reversible, si
se forman enlaces relativamente dbiles, como puentes de hidrgeno.

Representacin de dobles recprocos de

una actividad enzimtica sin inhibir
frente a un inhibidor competitivo

Inhibidores no competitivos

Representacin de MM de una
Un inhibidor no competitivo se une a la enzima en un lugar distinto al
actividad enzimtica sin inhibir
sitio activo y modifica la forma de sta de manera que el sitio activo no
frente a un inhibidor competitivo

puede ajustarse al sustrato. La mayora de los inhibidores no

competitivos se unen a un sitio especfico de la enzima llamado sitio
alostrico, que acta como interruptor de la actividad de la enzima.

23

Representacin de MM de una
actividad enzimtica sin inhibir
frente a un inhibidor no competitivo

Representacin de dobles recprocos

de una actividad enzimtica sin
inhibir frente a un inhibidor no

5. BIBLIOGRAFIA
http://www.botanica.cnba.uba.ar/Pakete/6to/Enzimas.htm
http://ocw.unican.es/ciencias-de-la-salud/bioquimica-estructural-ymetabolica/materiales-de-clase/Tema%202.%20Aminoacidos.pdf
http://www.biopsicologia.net/Nivel3-participaci%C3%B3npl
%C3%A1sticayfuncional/4-aminodos
http://laguna.fmedic.unam.mx/~3dmolvis/proteina/index.html
24

https://es.scribd.com/doc/97635552/Inhibidores-enzimaticos
http://lasaludi.info/los-factores-importantes-que-influyen-en-la-actividadenzimatica.html
UniversidaddelaColinaFacultaddeCienciasQuimicasQuimicoFarmaceutico
Biologico
Universidad de OrienteNcleo BolvarEscuela de Ciencias de la Salud
Francisco BatisttiniDpto. de Ciencias Fisiolgicas: Bioqumica
harper bioquimica ilustrada - biblioteca UNPRG
http://www.blogdebiologia.com/modelos-de-accion-enzimatica.html

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