AMINOCIDOS

Un aminoacido, posee dos grupos funcionales caracteristicos: un grupo amino

NH2 y un grupo carboxilico COOH. . En general todos los aminoacidos de un
hidrozilado de proteina son de tipo alfa que responde a la siguiente formula
general:

Donde R representa el esqueleto carbonado caracterstico del aminocido en

cuestin y que es el que le distingue de los dems.
1. Propiedades

cido-bsicas.

Cualquier aminocido puede comportarse como cido y como base, por lo que se
denominan sustancias anfteras. El comportamiento anftero se refiere a que, en
disolucin acuosa, los aminocidos son capaces de ionizarse, dependiendo del
pH, como un cido (cuando el pH es bsico), como una base (cuando el pH es
cido) o como un cido y una base a la vez (cuando el pH es neutro). En este
ltimo caso adoptan un estado dipolar inico conocido como zwitterin
Los aminocidos y las protenas se comportan como sustancias tampn.

Qumicas.

a) Las que afectan al grupo carboxilo, como la descarboxilacin: los

aminocidos sufren descarboxilacin a aminas

b) Las que afectan al grupo amino, como la desaminacin: Degradacin de

un aminocido, caracterizado por la prdida del radical amino (NH2), con
formacin de un cido cetnico y de amoniaco. Es una de las fases de la
digestin de materias albuminoides.
c) Las que afectan al grupo R o cadena lateral.
Solubilidad.
No todos los aminocidos son igualmente solubles en agua debido a la diferente
naturaleza de su cadena lateral, por ejemplo si sta es ionizable el aminocido
ser ms soluble.
Isomera
Al poseer un carbono asimtrico, los aminocidos poseen isomeras. Existe una
forma D y otra forma L. Los ismeros D poseen en proyeccin lineal, el grupo
amina (-NH2) hacia la derecha del carbono asimtrico, mientras que la isomera L
presenta el grupo amina (-NH2) a la izquierda del carbono asimtrico.
Existen ismeros pticos. Las molculas que desvan la luz polarizada a la
derecha se denominan dextrgiras y se representan con el signo (+). Las
molculas que desvan la luz polarizada a la izquierda se denominan levgiras y
se representan con el signo (-).

2. CLASIFICACIN DE AMINOCIDOS
Se pueden clasificar atendiendo a su carcter bsico o acido. As podran ser:

Neutros: alifticos, aromticos, azufrados, secundarios.

cidos.

Bsicos.

No obstante tiene ms inters y significacin, el mtodo de clasificacin basado

en la polaridad de sus grupos R, cuando se hallan en disolucin acuosa, a pH
prximo a 7,0:

Nombre del
aminocido

Estructura

Clasificacin

Explicacin

Alanina
(ALA)

Estos grupos R son de

naturaleza carbonada y
poseen carcter hidrfobo.
Se caracterizan porque su
R es una cadena aliftica.
Debido la
naturaleza
aliftica en el R no se
generan
zonas
electronegativas
o
electropositivas.
Cuando
forman
parte de las
protenas esos R tienden
a alejarse del medio acuoso
e interaccionar entre s en
zonas
internas de la molcula

Valina
(VAL)

Leucina
(LEU)

Isoleucina
(ILE)
Aminocidos
con grupo R no
polar
Prolina
(PRO)

Fenilalanina
(PHE)

Triptfano
(TRP)

Metionina
(MET)

Glicina
(GLY)

Tienen posibilidades de
tener asimetra en la
distribucin de las cargas,
por la presencia de un
tomo de O N. Como
consecuencia
el
R
presenta regiones polares
que permiten que se formen
puentes de hidrgeno con
otros R polares.

Serina
(SER)

Treonina
(THR)
Aminocidos
con grupo R
polar sin
carga.

Tirosina
(TYR)

Glutamina
(GLN)

Asparragina
(ASN)

Cisterna
(CYS)
Lisina
(LYS)

La polaridad de la serina, la
treonina y la tirosina se
debe
a
sus
grupos
hidroxilos; la de la aspargina
y la glutamina, a sus grupos
amdicos y de la cistina a la
presencia
del
grupo
sulfhidrilo (-SH). La glicola,
a veces se clasifica como
una aminocido no polar. La
cistina y la tirosina poseen
las funciones mas polares
de
esta
clase
de
aminocidos, sus grupos tilo
e hidroxilo fenlico tienden a
perder
mucho
ms
fcilmente protones por
ionizacin que los grupos R
de otros aminocidos de
esta clase.

SH CH2 CH(NH2) COOH

Presentan
un
grupo
adicional cido o base en el
- R.
Los aminocidos
bsicos, que contienen uno
o ms NH2 en el radical,
tienen
R
cargados
positivamente a pH 7.0.

Arginina
(ARG)

Aminocidos
con grupo R
con carga
positiva

Histidina

cido Asprtico

Aminocidos
con grupo R
con carga
negativa

Presentan
un
grupo
adicional cido o base en el
- R.
Los aminocidos cidos,
(aspartato y el glutamato)
tienen grupos - R cargados
negativamente a pH 7.0 por
la presencia del grupo COOH en el radical

cido Glutmico

3. CLASIFICACIN DE AMINOCIDOS PROTEICOS

Aminocidos esenciales
Se llaman aminocidos esenciales aquellos que no pueden ser sintetizados en el
organismo y para obtenerlos es necesario tomar alimentos ricos en protenas que

los contengan. Nuestro organismo, descompone las protenas para obtener los
aminocidos esenciales y formar as nuevas protenas.
Aminocidos no esenciales
Los aminocidos no esenciales son aquellos que pueden ser sintetizados en el
organismo a partir de otras sustancias.
Esenciales
Treonina
Valina
Isoleucina
Fenilalanina
Triptfano
Metionina
Lisina

No esenciales
Glicina
Alanina
Prolina
Tirosina
Hidroxiprolina
Histidina
Cistena
Cistina
Arginina
Acido asprtico
Acido glutmico

CLASIFICACIN DE AMINOCIDOS NO PROTEICOS

Aminocidos
D-AMINOCIDOS

Descripcin
La D-Ala y el D-Glu forman
parte del peptidoglicano de
la pared celular de las
bacterias. La gramicidina S
es un pptido con accin
antibitica que contiene DPhe. En ciertos pptidos
opioides de anfibios y
reptiles tambin aparecen
D-aminocidos.

a-AMINOCIDOS
NO PROTEICOS

La L-ornitina y la L-citrulina
son
importantes
intermediarios
en
el
metabolismo
de
la
eliminacin del nitrgeno y
la creatina (un derivado de
la G) juega un papel
importante como reserva
de energa metablica.

Tambin pertenecen a este

grupo la homoserina y la
homocistena.
W-AMINOCIDOS:

En estos AA, el grupo

amino sustituye al ltimo
carbono (carbono w), no al
carbono a. La b-Alanina
forma parte de algunos
coenzimas, y el cido gaminobutrico
es
un
importante
neurotransmisor.

4. FUNCIONES BIOLGICAS DE LAS PROTENAS

Funcin
Biocatalisis

Mecanismo de defensa

Estructura

Contraccin

Transporte

Almacenamiento

Actividad hormonal

Neurotransmisin

Accin
Proceso por el que se aumenta la velocidad de
una reaccin metablica debido a la accin
enzimtica.
La propiedad fundamental de los mecanismos
de defensa es la de discriminar lo propio de lo
extrao
Encargas de realizar los diferentes tipos de
unin y adhesin celular. Son el medio de
unificacin entre protenas y MEC; mediante el
citoesqueleto
sus micro filamentos, micro
tbulos etc
Proceso fisiolgico durante el que el msculo,
por deslizamiento de las estructuras que lo
componen; se acorta o se relaja
La funcin de estas protenas es llevar
sustancias a travs del organismo a donde sean
requeridas. Protenas como la hemoglobina que
lleva el oxgeno por medio de la sangre.
Son las encargadas de recibir y almacenar los
nutrientes esenciales para el funcionamiento del
cuerpo.
Regulan procesos fisiolgicos esenciales.
Funciones del sistema nervioso, la actividad
fisiolgica sexual, reproduccin celular o
procesos glucmicos.
Transmite informacin de una neurona (un tipo
de clula del sistema nervioso) a otra neurona
consecutiva, unidas mediante una sinapsis. Un

Reconocimiento

Mecanismos genticos

Equilibrio electroltico
Enzimas
Anticuerpos

Colgeno

Actina y miosina
Hemoglobina

Ferritina

Hormonas peptidicas

Neuropeptidos

neurotransmisor no es una protena sino que

utiliza los aminocidos de esas protenas para
formar algunos neurotransmisores.
Para el pasaje de los neurotransmisores
participan las protenas de transmembrana,
tanto a nivel del extremo pre sinptico como
post sinptico
Identifican clulas propias del cuerpo de las
ajenas (sistema inmunolgico reconoce a una
bacteria como invasora e inicia su destruccin).
Identifican los estmulos que recibe del exterior.
La informacin contenida en el ADN se expresa
dando lugar a protenas, mediante los procesos
de transcripcin, paso por el que la informacin
se transfiere a una molcula de ARN mensajero
(ARN-m) y, mediante el proceso de la traduccin
el mensaje transportado por el ARN-m se
traduce a protena.
Catalizan reacciones qumicas en los seres
vivos
Los anticuerpos, sustancias que intervienen en
los procesos de defensa frente a de los agentes
patgenos, son protenas.
Protena esencial producida en grandes
cantidades
por
el
organismo
humano,
indispensable para la elasticidad de los tejidos y
su regeneracin. De esta forma, identificamos
que el colgeno est presente en la composicin
de los huesos, la piel, los ligamentos, los
cartlagos y tendones
Son las protenas que se encargan de que se
contraiga el msculo
Es una protena globular y es de vital
importancia fisiolgica, para el aporte normal de
oxgeno a los
tejidos
Protena que transporta hierro. Es una molcula
extremadamente importante, pues se encarga
de almacenar y controlar el hierro que se ingiere
en la dieta
Actan sobre los receptores de membrana. Las
protenas transportadoras para las hormonas
peptdicas previenen la destruccin de las
hormonas por las proteasas plasmticas
Son pequeas molculas parecidas a las

Receptores de hormonas y
neurotransmisiones
Nucleoprotenas

Albumina

protenas de un enlace peptdico de dos o ms

aminocidos.Tienen una funcin cerebral tanto
estimulante como inhibidora, produciendo, entre
otrs cosas: analgesia, apetito, sueo, etctera.
Son protenas especiales actan como un
interruptor que activa o desactiva una funcin
particular en la clula
Protena que est estructuralmente asociada
con un cido nucleico (que puede ser ARN o
ADN)
Protena que se encuentra en gran proporcin
en el plasma sanguneo- Una de las principales
funciones de la albmina normal es la de
transportar y almacenar una amplia variedad de
sustancias de bajo peso molecular como
bilirrubina, cortisol, hormonas sexuales, cidos
grasos libres y algunos medicamentos

5. ENZIMAS

a) Cintica Enzimtica: La cintica enzimtica estudia la velocidad de

reacciones catalizadas por enzimas. Estos

las

estudios proporcionan

informacin directa acerca del mecanismo de la reaccin cataltica y de la

especificad del enzimas.
b) Modelo Llave Cerradura

c) Sitio activo: El sitio activo es lugar de unin del sustrato a la enzima y

donde se lleva a cabo la catlisis. La especificidad del sustrato depende
del tamao, estructura, cargas, polaridad carcter hidrfobo.
d) Cintica enzimtica. Variables implcitas
Efecto del pH: Debido a que las enzimas son de naturaleza proteica, las
alteraciones en el pH del medio modificarn profundamente el carcter inico de
los grupos aminos y carboxilos de los aminocidos que constituyen la protena y
en consecuencia afectarn su poder cataltico. Es decir, a valores extremos de pH
se produce una inactivacin de la enzima. Por lo tanto, es importante establecer m
pH ptimo en estudios enzimticos, en el cual, la actividad cataltica de la enzima
presenta un rendimiento alto, conociendo este valor, la reaccin se debe mantener
en este rango de pH por medio de un buffer o solucin amortiguadora, lo mismo
ocurre en la clula, ya que un pequeo cambio en el valor de pH produce tambin
graves efectos sobre la actividad enzimtica, incidiendo como es obvio en el
metabolismo del animal.
Efecto de la Temperatura: Al igual que el pH, las temperaturas extremas, afectan
las reacciones enzimticas, dada su naturaleza proteica. Debido a esto, se
observa que a diversas temperaturas, la velocidad de la reaccin cambia, tal como
lo demuestra la ecuacin de Arrhenius. Sin embargo, a un cierto valor la velocidad
de la reaccin es mxima, lo cual nos indica una TEMPERATURA PTIMA de la
misma, por encima o por debajo de esta temperatura la enzima pierde actividad y
la velocidad disminuye
Efecto de la Concentracin de la Enzima: La velocidad de una reaccin enzimtica
vara, directamente proporcional a la concentracin de la enzima, por lo tanto a
mayor [E] se incremente la velocidad, esto es vlido en presencia de un exceso de
sustrato.
Efecto de la Concentracin del Sustrato: S mantenemos la concentracin de la
enzima constante y variamos la concentracin del sustrato, podemos observar que
cuando se aumenta la concentracin de ste, inicialmente hay un incremento
notable en la velocidad de la reaccin, hasta alcanzar una velocidad mxima

estable, despus de la cual permanece invariable por ms sustrato que se le

agregue. La curva hiperblica de la figura nos muestra que a baja concentracin
de sustrato la relacin entre V y [S] es prcticamente lineal y por lo tanto obedece
a una cintica de primer orden con respecto al sustrato, es decir: V =[ K]
A medida que se incrementa la concentracin de sustrato se llega a una zona
donde se presenta una mezcla cintica de primer y segundo orden, finalmente,
llega a una regin donde la velocidad es mxima, constante e independiente la
concentracin del sustrato, aqu la cintica es de orden cero y no se modifica,
poque la enzima ya est saturada en sus centros activos con el sustrato,tambin
observamos que en el punto medio de la velocidad mxima aparece siempre una
concentracin de sustrato fija, denominada constante de Michaelis, la cual se
relaciona con la afinidad de la enzima por el sustrato.El anterior anlisis, nos
indica

que

la

cintica

enzimtica

est

caracterizada

por dos factores

fundamentales: La velocidad mxima (Vmx.) de la enzima y la constante de

Michaelis (Km), que definiremos a continuacin:
a. LA VELOCIDAD MXIMA (Vmx) de una reaccin enzimtica es el lmite de la
velocidad cuando la concentracin del sustrato tiende al infinito y es causada por
la saturacin de los centros activos de la enzima por el sustrato.
b. LA CONSTANTE DE MICHAELIS (Km) es la concentracin del sustrato en el
cual la velocidad de la reaccin enzimtica es la mitad de su velocidad mxima.

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