UNIDAD PROFESIONAL INTERDISCIPLINARIA DE INGENIERIA CAMPUS GUANAJUATO

Ingeniera Farmacutica
RESUMEN #3

Ramrez Urtiz Juan Emmanuel Rivera Carreras Jessica de los Dolores

Bioqumica farmacutica Prof. Anastasio Cortes Mendoza

Grupo 3FV1
Febrero 2013
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AMINOCIDO
Las protenas son polmeros de aminocidos, en los que cada residuo aminocido est unido al siguiente a travs de un tipo especfico en el aceto-covalente. 20 son los aminocidos comunes de las protenas Los aminocidos tienen caractersticas estructurales comunes Los 20 aminocidos encontrados en las protenas son -aminocidos. Tienen un grupo carboxilo y un grupo amino unido a un mismo carbn. Difieren unos de otros en sus cadenas laterales o grupos R, que varan la estructura, tamao y carga elctrica y que influyen en la solubilidad en agua. Algunos llamados residuos son por que han sido modificados despus de la sntesis de una protena. Para enumerara los carbonos de un aminocido se comienza por el carbono cuyos sustituyentes contengan tomos de mayor nmero atmico como por ejemplo el de la imagen la lisina. En todo aminocidos estndar excepto la glicina el carbono esta unido a cuatro grupos diferentes. Por tanto es un centro quiral, debido a esto los cuatro grupos diferentes pueden ocupar dos ordenamientos distintos. Pero las dos formas constituyen un tipo de estereoismeros denominados enantimeros. Las configuraciones absolutas de los azcares sencillos y los aminocidos se especifican mediante el sistema D, L basado en la configuracin absoluta del azcar de tres carbonos gliceraldehdo como en e ejemplo: En la imagen 3-3 se observan los dos estere ismeros de la alanina la L y la D. Los aminocidos de las protenas generalmente son L-estere ismeros. LOS AMINOACIDOS SE PUEDEN CLASIFICAR SEGN SU GRUPO R Los aminocidos se pueden clasificar en 5 clases basadas en las propiedades de sus grupos R, su polaridad o su reaccin con el pH biolgico. Hay todo tipo de polaridad en grupos R desde apolar o hidrofbica (insoluble en agua) hasta altamente polar o hidroflico. Grupo R apolares alifticos: Los R de esta clase de aminocidos son apolares e hidrofbica de estos como la alanina, valina, leucina, isoleucina, glicina, metionina y Prolina.

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Grupos R aromticos: La fenilalanina, la tirosina y el triptfano, son relativamente apolares. Grupo R polares sin carga: Estos R son ms solubles en agua, o hidroflico, ya que tiene grupos funcionales que forman puentes de hidrogeno con el agua ejemplo de estos son: la serian, Treonina, cistena, asparagina y glutamina, la cistena se oxida para formar cistina. Grupos R cargados positivamente (bsicos): Este grupo R es ms hidroflico estn cargados positiva o negativamente. Ejemplos de estos son la lisina, arginina y la histidina. Grupos R cargados negativamente (cidos): Los dos aminocidos que tienen grupos R con carga neta negativa a un pH=7 son el aspartato y el glutamato por tener un segundo grupo carboxilo. LOS AMINOCIDOS PUEDEN ACTUAR COMO CIDOS Y COMO BASES. Cuando un aminocido se disuelve en agua, se encuentra en solucin en forma de ion dipolar o zwitterio el cual puede funcionar como acido o base. Una sustancia con esta naturaleza dual con anftera ya menudo se denominan anfolitos. Los aminocidos tienen curvas de titulacin caractersticas La titulacin cido-base implica la adicin o eliminacin gradual de protones. Ejemplo con la glicina. Se muestran dos etapas en la grafica 3-10 que es la desprotonacin de dos grupos diferentes de glicina. A un pH muy bajo, la especie inica predominante de la glicina es +H3N- CH2-COOH, la forma totalmente protonada. En el punto medio de la primera etapa el grupo COOH pierde su protn. En el punto medio de cualquier titulacin se alcanza un punto de inflexin en que el pH es igual al pKa del grupo protonado que se est titulando. El pKa es una medida de la tendencia de un grupo a ceder un protn, cada vez que el pKa aumenta la tendencia de perder un electrn es menor. En la segunda parte de arriba se observa la eliminacin del protn del grupo NH+3 de la glicina. Y el punto medio en este es 9.60. LA CURVA DE TITULACION PREDICE LA CARGA ELCTRICA DE LOS AMINOCIDOS En el punto de inflexin entre las dos etapas de su curva de titulacin la glicina est presente como dipolar, totalmente ionizada pero sin carga elctrica neta. El pH caracterstico en que la carga elctrica neta es cero se denomina punto isoelctrico o pH BIOQUMICA FARMACUTICA Pgina 3

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isoelctrico, designado pI. Si no tiene punto isoelctrico entonces este ser la media entre sus valores pKa. LOS AMINOACIDOS DIFIEREN EN SUS PROPIEDADES CIDO-BASE En primer lugar todos los aminocidos con un solo grupo de -amino, un solo grupo de carboxilo y un grupo R no ionizable tienen curvas de titulacin parecidas a la de la glicina. Estos aminocidos tienen valores de pKa muy similares pero no idnticos. En segundo lugar los aminocidos con un grupo R ionizable tienen curvas de titulacin ms complejas, con tres etapas correspondientes a los tres pasoso de ionizacin posibles, tienen por tanto tres pKa. Finalmente en las condiciones generales de exposicin libre y abierta al entorno acuoso, solo la histidina tiene un grupo R (pka=6) que proporciona poder tamponante al pH cercano a la neutralidad (Lehninger, 2004).

ENLACES PEPTIDICOS
Las unidades bsicas de os pptidos y de las protenas, los aminocidos, estn unidas por enlaces amida, entre los grupos -carboxilo y -amino, el llamado enlace peptdico. En el di pptido representado el residuo de serina tiene un grupo amonio libre mientras que en la alanina est libre el grupo carboxlico. Como los aminocidos se denominan primeramente con el grupo NH3+ libre, el di pptido se llama seril-alanina o bien abreviado, Ser-Ala o SA. Por lo tanto las cadenas peptdicas tiene una direccin y por lo mismo dos extremos, el terminal amino (Terminal N), que contiene un grupo amonio libre, y el terminal carboxilo (Terminal C), formado por el carboxilato del ltimo aminocido. Las unidades bsicas de los pptidos y las protenas, los aminocidos, por la regla general estn unidas en forma lineal y para describir su secuencia basta con ordenar de manera consecutiva las tres letras de la abreviatura del aminocido. Comenzando por el terminal N. Con excepcin de los residuos terminales de una cadena poli peptdica, cada uno de los aminocidos participa en la formacin de dos enlaces peptdicos (Koolman & Klaus-Heinrich, 2004).

Pptidos
Los pptidos son uniones de aminocidos, hay desde 3 hasta tener muchos aminocidos unidos mediante enlaces peptidicos, un enlace peptidico son dos molculas de aminocidos nicos por enlaces covalentes, formando un dipeptido, los que se forman de pocos aminocidos son llamados oligopeptidos y los que se conforman por muchos aminocidos son llamados polipeptidos. El enlace peptidico se lleva a cabo por la eliminacin de los elementos del agua del grupo a-amino y a-carboxilo de un aminocido. Los pptidos contienen residuos los cuales son los grupos a-amino y a-carboxilo libres en los extremos del pptido. Los enlaces peptidico son muy estables gracias a su alta energa de activacin. Los enlaces covalentes de los aminocidos son los ms importantes, aunque BIOQUMICA FARMACUTICA Pgina 4

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cabe mencionar que hay otro enlace muy importante tambin el enlace de disulfuro, se encuentra presente en muchas protenas, esencialmente en las que actan en el medio extracelular, hormonas, inmunoglobulinas o anticuerpos. Pptidos comportamiento de ionizacin. Los grupos a-amino y a-carboxilo libres y los grupos R de algunos aminocidos se ionizan y esto contribuye al comportamiento cido-base de de los pptidos. Los otros grupos aamino y a-carboxilo que estn unidos mediante enlaces covalente no se ionizan y no contribuyen al comportamiento acido-base de los pptidos. Reacciones qumicas caractersticas. En los pptidos se llevan a cabo las reacciones qumicas en los grupos a-amino y acarboxilo libres as como tambin en los grupos R de los aminocidos. La hidrlisis de los enlaces peptidicos sirve para determinar la composicin de aminocidos en una protena, la hidrolisis puede llevarse a cabo mediante un acido fuerte o por las proteasas son enzimas que tambin hidrolizan los enlaces peptidicos, degradan las protenas innecesarias de las clulas y tejidos vivos. Actividad biolgica. Algunos pptidos pequeos tiene una gran actividad biolgica, por ejemplo como hormonas en los vertebrados, como la insulina que tiene dos enlaces peptidicos con 30 y 21 residuos. El glucagon con 29 residuos. Y aun ms pequeos como la hormona oxitcina con 8 residuos, bradiquinina con 9 residuos.

Existen 3 maneras para obtener pptidos: 1). Purificacin a partir del tejido, es una tarea muy difcil ya que la concentracin de pptidos es extremadamente pequea. 2).Ingeniera gentica 3)Sntesis qumica directa. La qumica orgnica para obtener pptidos no es muy eficaz debido a la gran complejidad de las protenas, ni la purificacin debido a que con un aminocido que cambie en un pptido las propiedades qumicas cambian. Por eso la sntesis qumica de los pptidos se ah convertido en una de las principales tecnologas de la bioqumica.(Lehninger 1987)

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PPTIDOS Y PROTEINAS Dos molculas de aminocidos pueden unirse de forma covalente a travs de un enlace amida sustituido, denominado enlace peptdico. Este enlace se forma por eliminacin de los elementos del agua, del grupo -carboxilo de un aminocido y el grupo -amino de otro. Cuando se tiene una estructura con pocos aminocidos se denominan oligopptido, cuando tiene mucho aminocidos se denomina poli pptido. La diferencia entre los poli pptidos y las protenas es la masa molecular inferior a 10000 son poli pptidos y mayores son protenas. Las unidades de aminocidos de un pptido se denominan residuos. El residuo aminocido del extremo de un pptido que tiene un grupo -amino libre es el residuo amino-terminal; el residuo del otro extremo con grupo carboxilo libre, es el residuo carboxilo-terminal. Los pptidos pueden distinguirse por su comportamiento de ionizacin Los pptidos contienen un nico grupo -amino y un nico grupo -carboxilo libres, uno de cada extremo de la cadena como en la siguiente imagen. Estas dos unidas a sus respectivos compuestos se unen por enlaces peptdicos, que no se ionizan. Puede predecirse el comportamiento cido-base de un pptido a partir de sus grupos -amino y -carboxilo libres y de la naturaleza y nmero de sus grupos R ionizables. EXISTEN PPTIDOS Y POLIPPTIDOS BIOLGICAMENTE ACTIVOS DE UNA GRAN VARIEDAD DE TAMAOS. Algunas protenas estn constituidas por una sola cadena peptdica pero otras, denominadas protenas con subunidades mltiples, tienen dos o ms poli pptidos asociados de forma no covalente. Las cadenas poli peptdicas individuales de una protena con diversas subunidades pueden ser idnticas o diferentes. Si como mnimo dos son idnticas la protena se denomina oligomrica y las subunidades idnticas se denominan protomeros. La hidrlisis de pptidos o protenas con cido produce una mezcla de -aminocidos libres. Muchas protenas estn conformadas solo por aminocidos y ningn otro grupo qumico adicional; estas son consideradas protenas simples, sin embargo otras contienen componentes qumicos diferentes a los aminocidos asociados permanentemente estas protenas se denominan protenas conjugadas la parte no aminocido de una protena conjugada se denomina grupo prosttico, estas a su vez se clasifican segn su grupo prosttico, las lipoprotenas, glucoproteinas, metaloprotenas. BIOQUMICA FARMACUTICA Pgina 6

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Para macromolculas como las protenas su estructura se define en varios niveles de complejidad; La estructura primaria es una descripcin de todos los enlaces covalente que unen los residuos aminocidos de una cadena poli peptdica, lo principal de estos es la secuencia de los residuos. La estructura secundaria se refiere a disposiciones particularmente estables de los aminocidos que dan lugar a patrones estructurales repetitivos. La estructura terciaria describe todos los aspectos del plegamiento tridimensional de un poli pptido. La estructura cuaternaria define cuando una protena posee dos o ms subunidades polipeptdicas.

Bibliografa
Koolman , J., & Klaus-Heinrich, R. (2004). Enlaces Peptidicos. En J. Koolman, Bioqumica: Texto y Atlas (pg. 66). Madrid: Mdica Panamericana. Lehninger. (2004). Aminoacidos. En Lehninger, Principios de Bioqumica. Madrid: Reverte.

PROTEINAS
Son poliptidos conformados por 20 tipos de aminocidos que proporcionan estructura, catalizan reacciones celulares y que pueden o no estar conformadas nicamente de stos. Las protenas que estn nicamente conformadas por aminocidos son llamadas simples, y las que adems de estar constituidas por aminocidos contienen otros materiales son las complejas. (Harper 1982)

CLASIFICACIN
Existen muchas formas de clasificacin de las protenas, solo se mencionarn las ms comunes: EN FUNCIN DE SUS PROPIEDADES BIOLOGICAS Enzimas: Tienen actividad cataltica y cada tipo de stas cataliza un tipo de reaccin qumica diferente. De transporte: Fijan y transportan molculas o iones especficos de un rgano a otro.

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Nutrientes y de reserva: Almacenan nutrientes que sern aprovechados por las clulas y rganos. Contrctiles o motiles: Confieren a clulas y orgnulos la capacidad de contraerse, cambiar de forma o moverse. De defensa: Defienden a los organismos de especies que pudieran daarlos y protegen contra heridas, siendo un ejemplo de estas las inmunoglubinas o anticuerpos que reconocen y neutralizan bacterias, virus o protenas invasoras de otras especies. Reguladoras: Regulan la actividad celular o fisiolgica, por ejemplo; las hormonas e insulina. (Lehninger 1987)

POR SU SOLUBILIDAD Se basa en la solubilidad de las protenas en agua como disolvente ms comn o en soluciones salinas. (Harper 1982) FORMA GENERAL Esta clasificacin es basada en sus proporciones axiales (relacin entre amplitud y longitud). Globulares: Estn plegadas en forma compacta y con cadenas polipptidicas enrolladas. Con proporciones axiales menores a 10. Fibrosas: De proporciones axiales mayores a 10 y son caracterizadas porque sus cadenas polipptidicas estn enrolladas en espiral o hlice. (Lehninger 1987)

ESTRUCTURAS PRIMARIA

Es la secuencia (encargada de la funcin y estructura de la protena) de los residuos de aminocidos. Se refiere al orden de los aminocidos individuales en la cadena, as como a la funcin de stos. (Zagoya 2007) SECUNDARIA

Es la conformacin que se repite de modo regular en la cadena polipptidica. Puede ser hlice alfa y lamina beta plegada. (Harper 1982) TERCIARIA

Es la descripcin de las relaciones espaciales entre todos los aminocidos de un polipptido. Dicho en otras palabras, es su estructura tridimensional completa.
(Zagoya 2007)

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CUATERNARIA

Es el ensamblaje de dos o ms cadenas peptdicas separadas que se unen por interacciones no covalentes. Las protenas con esta estructura son llamadas oligonmeros y las cadenas que los componen se conocen como protmeros, monmeros o subunidades. Los oligonmeros ms conocidos son de 2 4 protmeros y son conocidos como dmeros o tetrmeros respectivamente. Los oligonmeros juegan papeles muy importantes en la regulacin intracelular ya que pueden asumir orientaciones espaciales diferentes en relacin de uno con otro. (Zagoya 2007)

Dos estructuras no tan mencionadas en los textos comunes pero que se han reconocido son: ESTRUCTURA SUPERSECUNDARIA

Es el agrupamiento estable de varios elementos de estructura secundaria. DOMINIO

Es la regin compacta que incluye entre 40 y 400 aminocidos. (Harper 1982)

Imagen que muestra la estructura fsica de las protenas En conclusin podemos mencionar que las protenas son de gran importancia en diversas funciones biolgicas. Y dependiendo de su estructura es la funcin que cada una de las protenas tiene en el organismo.

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REFERENCIAS
David W. Martn, Vctor W. Rodwell y Peter A. Mayes (1982). Bioqumica de Harper. Mxico DF: El manual moderno 8a edicin. Pg 31-39. Juan C. Daz Zagoya y Marco A. Jurez Oropeza (2007). Bioqumica un enfoque bsico aplicado a las ciencias de la vida. Mxico: McGraw-Hill 1a edicin. Pg 51-71. David L. Nelson y Michael M. Cox (1987). Lehninger. Principios de bioqumica. WisconsinMadison. 2a edicin. Cap. 3 y 4. (Harper 1982) (Lehninger 1987) (Zagoya 2007)

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