DESNATURALIZACIN DE PROTENAS 9.

5 Las protenas son macromolculas formadas por cadenas lineales de aminocidos Las protenas desempean un papel fundamental en los seres vivos y son las biomolculas ms verstiles y ms diversas. Realizan una enorme cantidad de funciones diferentes, entre las que destacan: - estructural - reguladora - transportadora - defensiva - enzimtica - contrctil Las protenas de todo ser vivo estn determinadas mayoritariamente por su gentica (con excepcin de algunos pptidos antimicrobianos de sntesis no ribosomal), es decir, la informacin gentica determina en gran medida qu protenas tiene una clula, un tejido y un organismo. Las protenas se sintetizan dependiendo de cmo se encuentren regulados los genes que las codifican. Por lo tanto, son suceptibles a seales o factores externos. El conjunto de las protenas expresadas en una circunstancia determinada es denominado proteoma. Prcticamente todos los procesos biolgicos dependen de la presencia o la actividad de este tipo de molculas. Bastan algunos ejemplos para dar idea de la variedad y trascendencia de las funciones que desempean. Son protenas - casi todas las enzimas, catalizadores de reacciones qumicas en organismos vivientes; muchas hormonas, reguladores de actividades celulares - la hemoglobina y otras molculas con funciones de transporte en la sangre - los anticuerpos, encargados de acciones de defensa natural contra infecciones o agentes extraos - los receptores de las clulas, a los cuales se fijan molculas capaces de desencadenar una respuesta determinada - la actina y la miosina, responsables finales del acortamiento del msculo durante la contraccin - el colgeno, integrante de fibras altamente resistentes en tejidos de sostn.

Las protenas son macromolculas; son biopolmeros, es decir, estn constituidas por gran nmero de unidades estructurales simples repetitivas (monmeros). Debido a su gran tamao, cuando estas molculas se dispersan en un disolvente adecuado, forman siempre dispersiones coloidales, con caractersticas que las diferencian de las disoluciones de molculas ms pequeas. Por hidrlisis, las molculas de protena se escinden en numerosos compuestos relativamente simples, de masa pequea, que son las unidades fundamentales constituyentes de la macromolcula. Estas unidades son los aminocidos, de los cuales existen veinte especies diferentes y que se unen entre s mediante enlaces peptdicos. Cientos y miles de estos aminocidos pueden participar en la formacin de la gran molcula polimrica de una protena. La sntesis proteica es un proceso complejo cumplido por las clulas segn las directrices de la informacin suministrada por los genes. Las protenas son largas cadenas de aminocidos unidas por enlaces peptdicos entre el grupo carboxilo (-COOH) y el grupo amino (-NH2) de residuos de aminocido adyacentes. La secuencia de aminocidos en una protena est codificada en su gen (una porcin de ADN) mediante el cdigo gentico. Aunque este cdigo gentico especifica los 20 aminocidos "estndar" ms la selenocistena y en ciertos Archaea la pirrolisina, los residuos en una protena sufren a veces modificaciones qumicas en la modificacin postraduccional: antes de que la protena sea funcional en la clula, o como parte de mecanismos de control. Las protenas tambin pueden trabajar juntas para cumplir una funcin particular, a menudo asocindose para formar complejos proteicos estables. ESTRUCTURA Es la manera como se organiza una protena para adquirir cierta forma. Presentan una disposicin caracterstica en condiciones fisiolgicas, pero si se cambian estas condiciones como temperatura, pH, etc. pierde la conformacin y su funcin, proceso denominado desnaturalizacin. La funcin depende de la conformacin y sta viene determinada por la secuencia de aminocidos. Para el estudio de la estructura es frecuente considerar una divisin en cuatro niveles de organizacin, aunque el cuarto no siempre est presente. Conformaciones o niveles estructurales de la disposicin tridimensional: - Estructura primaria. - Estructura secundaria. - Nivel de dominio.

- Estructura terciaria. - Estructura cuaternaria. - A partir del nivel de dominio slo las hay globulares. DESNATURALIZACIN Si en una disolucin de protenas se producen cambios de pH, alteraciones en la concentracin, agitacin molecular o variaciones bruscas de temperatura, la solubilidad de las protenas puede verse reducida hasta el punto de producirse su precipitacin. Esto se debe a que los enlaces que mantienen la conformacin globular se rompen y la protena adopta la conformacin filamentosa. De este modo, la capa de molculas de agua no recubre completamente a las molculas proteicas, las cuales tienden a unirse entre s dando lugar a grandes partculas que precipitan. Adems, sus propiedades biocatalizadores desaparecen al alterarse el centro activo. Las protenas que se hallan en ese estado no pueden llevar a cabo la actividad para la que fueron diseadas, en resumen, no son funcionales. Esta variacin de la conformacin se denomina desnaturalizacin. La desnaturalizacin no afecta a los enlaces peptdicos: al volver a las condiciones normales, puede darse el caso de que la protena recupere la conformacin primitiva, lo que se denomina renaturalizacin. Ejemplos de desnaturalizacin son la leche cortada como consecuencia de la desnaturalizacin de la casena, la precipitacin de la clara de huevo al desnaturalizarse la ovoalbmina por efecto del calor o la fijacin de un peinado del cabello por efecto de calor sobre las queratinas del pelo.[ PROTENAS SEGN SUS PROPIEDADES: Globulares: Son solubles en los sistemas acuosos, es decir, podrn circular por el torrente sanguneo. Son cadenas peptdicas que forman estructuras Globulares, de tal manera que la cadena hidrfila queda hacia fuera y la hidrfoba hacia dentro. Desde el punto de vista estructural, las protenas estn formadas por la sucesiva unin de aminocidos (aa). Por tanto, al hidrolizar protenas obtenemos dichos aa. Fibrosas: Son hidrfobas, por tanto insolubles en agua. Estn formadas por largas cadenas peptdicas que dan una estructura de resistencia paralela a un eje. PROTEAS SEGN SU SOLUBILIDAD Las protenas fibrosas son insolubles en H2O. Las protenas globulares generalmente son solubles en H2O o soluciones salinas dbiles. Las distintas solubilidades de las protenas son de ayuda en ciertos casos, pero no son tiles para su clasificacin. Es posible formar sales de protenas hacindolas precipitar con sulfato de amonio saturado. Cuando la concentracin de sulfato de amonio se reduce al 50%, algunas se disuelven mientras otras continan precipitadas.

Las globulinas se diferencian de la albmina por su solubilidad. OBJETIVO: Observar el comportamiento de una protena globular hidrosoluble en solucin acuosa en funcin de la fuerza inica. METODOLOGA: Buscamos soluciones con las cuales pusimos a reaccionar la protena que utilizamos, que fue la albmina de huevo de gallina, las sustancias utilizadas fueron: -

Etanol Jugo de naranja Jugo de limn Acetona Bicarbonato de sodio Vinagre Jabn liquido Aceite de cocina

Una vez teniendo estas soluciones pusimos a reaccionar la albmina con cada uno de ellos y esto es lo que observamos: RESULTADOS:
MUESTRAS OBSERVACIONES

Albmina con Acetona Albmina con Etanol

se desnaturaliz, qued como peganda en las paredes del vaso se desnaturaliz. Se separ un poco y una parte qued flotando sobre el etanol

Albmina con se desnaturaliz una parte ya que se Bicarbonato de Na vea slo de unas partes como Saturado. separado Albmina con Jugo de Limn Albmina con Aceite de cocina

si se desnaturaliz no se esnaturaliz, se vea normal pero grasoso y ya

Albmina con Jugo de Naranja Albmina con Cloruro de Na Saturado. Albmina con Vinagre DISCUSIN:

no desnaturaliz, no pas nada si se desnaturaliz un poco

si hay desnaturalizacin.

Aminocidos cidos: Tienen cadenas laterales cidas que terminan en grupos carboxilos como el cido asprtico y el cido glutmico. Estos aminocidos estn cargados negativamente en la clula y por lo tanto siempre se hace referencia a ellos como aspartato o glutamato. Son muy hidroflicos y se localizan en la superficie de las protenas. Aminocidos polares: Son aminocidos con cadenas laterales no cargadas pero polares o hidroflicas. Estos son la serina, treonina, tirosina, asparagina y glutamina los cuales tienen grupos amida polares ( O=C-NH2). Debido a sus cadenas polares estos aminocidos pueden formar puentes de hidrgeno con el agua y por su naturaleza hidroflica tienden a ubicarse en la regin externa de la molcula de la protena que estn constituyendo. Aminocidos bsicos: Son aminocidos con cadenas laterales que poseen grupos bsicos cargados, carcter que los hace muy hidroflicos Entre ellos se tienen la lisina, arginina e histidina siendo los dos primeros los ms bsicos debido a que sus cadenas laterales siempre estn cargadas positivamente. La histidina puede estar sin carga o tener carga positiva a pH fisiolgico, as que frecuentemente juega un papel muy activo en las reacciones enzimticas participando en el intercambio de iones hidrgeno. Aminocidos no polares: Poseen cadenas laterales hidrofbicas que no interactan con el agua por lo tanto, se localizan al interior de la molcula de protena de la cual hacen parte. Esta ubicacin les impide quedar en contacto con el agua. Son ejemplos de estos aminocidos no polares la glicina (el ms sencillo), la alanina, valina, leucina, isoleucina con cadenas carbonadas simples. El primero frecuentemente aparece constituyendo los dobleces angulares en la secuencia lineal de aminocidos para lograr la conformacin tridimensional de la protena. Adems hacen parte de este grupo la prolina con cadena cclica de tres tomos de carbono unidos al nitrgeno del grupo amino y al carbono alfa del grupo carboxilo, esta estructura le permite en la cadena peptdica la formacin de "torsiones curvas", la cistena y la metionina con tomos de azufre en sus cadenas laterales. La cistena es menos hidrofbica que la metionina por poseer un grupo sulfidrilo (SH) el cual juega un papel importante en el plegamiento correcto de las protenas ya que facilita la formacin de los

denominados puentes disulfuro. Otros dos aminocidos no polares son la fenilalanina y el triptfano con cadenas laterales anilladas. Una caracterstica interesante al estudiar la estructura de las protenas es ver las formas simples, pero ingeniosas, que utiliza la naturaleza para construir cada protena a fin de que pueda realizar una funcin particular. La estructura tridimensional de una protena recibe el nombre de conformacin, cada protena tiene una conformacin propia y particular; que depende por un lado de la secuencia de aminocidos que componan a la protena y por otro del plegamiento que se llevaba a cabo rindiendo una estructura estabilizada por una serie de factores que se mantienen constantes en las clulas. El plegamiento de las protenas en las clulas es un proceso muy eficiente y da como resultado una estructura nativa con una funcin especfica. Los factores que mantienen estable una estructura proteica son: la temperatura, el pH, la concentracin de sales y el solvente; si se quiere estudiar una protena es requisito que mantenga su conformacin y para ello es necesario conservar dichos factores como si se estuviera en forma natural dentro de la clula, ya que al cambiar alguno de ellos las protenas sufren un proceso conocido como desnaturalizacin. La desnaturalizacin de una protena hace que se pierda la conformacin y por ende la actividad. La mayora de las protenas desnaturalizadas precipitan en solucin haciendo evidente su presencia en algn medio biolgico. Por otro lado la estructura secundaria es la disposicin de la secuencia de aminocidos en el espacio. Los amino cidos., a medida que van siendo enlazados durante la sntesis de protenas y gracias a la capacidad de giro de sus enlaces, adquieren una disposicin espacial estable, la estructura secundaria. Por ltimo, la estructura primaria es la secuencia de amino cido. De la protena. Nos indica qu amino cidos componen la cadena polipeptdica y el orden en que dichos amino cidos se encuentran. Entonces de acuerdo a esto tenemos que la funcin de una protena depende de su secuencia y de la forma que sta adopte. CONCLUSIN: Existen diversos factores que contribuyen a la desnaturalizacin de las protenas, por ejemplo cambio de temperatura, pH de las sustancias, etc. en este caso vimos ms con pH, cuando el pH es cido hay una desnaturalizacin o por lo menos ms notoria al instante y en medio bsico por lo regular no ocurre nada.

BIBLIOGRAFA: ESTN INCOMPLETAS. es.wikipedia.org/wiki/Protena es.wikipedia.org/wiki/Aminocido INTEGRANTES GUZMN BARRIOS ANGEL OMAR

SALOMN GARCA ARACELI