INTRODUCCIN

La sntesis orgnica como ciencia es relativamente joven no obstante sus orgenes ancestrales. Su inicio con la sntesis de la urea fue seguido por un lento desarrollo, en el que tuvieron un papel relevante la sntesis de la tropinona y la quinina, entre otros. Recin despus de la segunda guerra mundial ingresa en una etapa de florecimiento junto con la sntesis total de los productos naturales. Los pases econmicamente estables y avanzados industrialmente deben parte de su xito a los grandes progresos que se hicieron en esta rama de la ciencia. En ellos se han desarrollado excelentes mtodos para producir comercialmente sustancias de origen natural usadas en medicina, agricultura y en la vida cotidiana. Se pueden citar como ejemplos el mentol, un terpeno de amplio uso, y el ya clebre taxol, que es usado en el tratamiento del cncer. Por otro lado, numerosas industrias, como las de frmacos, detergentes, polmeros, fertilizantes, pesticidas, cosmticos, pinturas, etc., dependen fundamentalmente de la sntesis orgnica para su desarrollo. Hoy en da los cientficos de otras disciplinas como la biologa, bioqumica, fsica, ciencia de los materiales, etc. Necesitan de la cooperacin interdisciplinaria con especialistas en sntesis orgnica para sus investigaciones. Al mismo tiempo, en el diseo de una sntesis orgnica suelen intervenir actualmente varias disciplinas, entre ellas la inorgnica y la biologa molecular.

La sntesis orgnica se mueve en el campo de la bioqumica. Lo que diferencia a la bioqumica de la qumica es:

1.- Las molculas son muy largas, pero contrariamente a un polmero sinttico, un biopolmero tiene una secuencia y un nmero fijo de unidades de monmero y, a menudo, una forma tridimensional estable. 2.- Las clases de molculas estn basadas principalmente en su estructura, pero tambin en su funcin en las clulas vivas. 3.- Las reacciones acontecen a temperaturas moderadas; son extremadamente sensibles a los catalizadores que intervienen, llamados enzimas; y la energa para llevar a cabo una reaccin puede provenir de la energa desprendida de alguna reaccin conjunta. 4.- En todo el reino animal y vegetal hay poca o ninguna diferencia en la estructura de las molculas escogidas por la naturaleza para tener un funcin biolgica.

LOS AMINOCIDOS Los aminocidos se caracterizan por poseer un grupo carboxilo (-COOH) y un grupo amino (-NH2).

Las otras dos valencias del carbono se saturan con un tomo de H y con un grupo variable denominado radical R. Segn ste se distinguen 20 tipos de aminocidos COMPORTAMIENTO QUMICO En disolucin acuosa, los aminocidos muestran un comportamiento anftero, es decir pueden ionizarse, dependiendo del pH, como un cido liberando protones y quedando (-COO'), o como base , los grupos -NH2 captan protones, quedando como (-NH3+ ), o pueden aparecer como cido y base a la vez. En este caso los aminocidos se ionizan doblemente, apareciendo una forma dipolar inica llamada zwitterion EL ENLACE PEPTDICO Los pptidos estn formados por la unin de aminocidos mediante un enlace peptdico. Es un enlace covalente que se establece entre el grupo carboxilo de un aa. y el grupo amino del siguiente, dando lugar al desprendimiento de una molcula de agua.

El enlace peptdico tiene un comportamiento similar al de un enlace doble, es decir, presenta una cierta rigidez que inmoviliza en un plano los tomos que lo forman. PROPIEDADES: a) Isomera espacial y ptica: El tomo de C que ocupa la posicin es asimtrico en todos los aminocidos (salvo en la glicina), ya que poseen 4 radicales distintos. Este hecho los hace

pticamente activos, de modo que en disolucin desvan el plano en que vibra un haz de luz polarizada. A su vez como los enlaces de los tomos de C poseen una configuracin tetradrica, sern posibles 2 configuraciones distintas para cada aminocido, que sern imgenes especulares o estereoismeros. b) Propiedades cido-base: en disoluciones prximas a 7, los aminocidos estn ionizados. En este caso el grupo amino capta un protn, actuando como base, y el grupo carboxilo cede un protn actuando como cido. Los aminocidos a Ph neutro se encuentran en estado de iones hbridos. Formando dipolos. Son por tanto anfteros ya que pueden actuar tanto como cido como base. c) Solubilidad: La bipolaridad de los aminocidos y la presencia del radical explica su solubilidad. III. CLASIFICACIN. Segn las caractersticas que presentan sus cadenas laterales (R) se dividen en:

A. cidos: R aporta grupo carboxilo. B. Bases: R aporta grupos Amino. C. Neutros polares: R contiene grupos polares capaces de formar puentes de H con otros compuestos polares. D. Neutros apolares: R posee grupos hidrfobos que interaccionan con otros grupos hidrfobos mediante fuerzas de Van Der Waals. En la naturaleza se conocen alrededor de 200 aminocidos, o ms, pero solo 20 forman parte de las protenas. Estos ltimos son los denominados cidos proticos, frente al resto que se denominan aminocidos no proticos. De estos 20 aminocidos proticos hay 9 que nuestro organismo no puede sintetizar, por eso los tenemos que ingerir en la dieta, son los denominados aminocidos esenciales, frente a los aminocidos no esenciales, que son aquellos que nuestro organismo puede sintetizar.

PROTENA Es el nombre que recibe cualquiera de los numerosos compuestos orgnicos constituidos por aminocidos unidos por enlaces peptdicos; forman los organismos vivientes y son esenciales para su funcionamiento. Las protenas se descubrieron en 1838 y hoy se sabe que son los ingredientes principales de las clulas y suponen ms del 50% del peso seco de los animales. El trmino protena deriva del griego proteios, que significa primero. Las molculas proteicas van desde las largas fibras insolubles que forman el tejido conectivo y el pelo hasta los glbulos compactos solubles, capaces de atravesar la membrana celular y desencadenar reacciones metablicas. Son siempre grandes, de peso molecular comprendido entre unos miles de unidades y ms de un milln, y especficas de cada especie y de cada uno de sus rganos. Se estima que el ser humano tiene unas 30.000 protenas distintas, de las que slo un 2% se han descrito en profundidad. Las protenas de la dieta sirven sobre todo para construir y mantener las clulas, aunque su descomposicin qumica tambin proporciona energa, con un rendimiento de 4 kilocaloras por gramo, similar al de los hidratos de carbono. Adems de intervenir en el crecimiento y el mantenimiento celulares, las protenas son responsables de la contraccin muscular. Las enzimas digestivas son protenas, al igual que la insulina y casi todas las dems hormonas, los anticuerpos del sistema inmunolgico y la hemoglobina, que transporta oxgeno en la sangre. Los cromosomas, que transmiten los caracteres hereditarios en forma de genes, estn compuestos por cidos nucleicos y protenas. Estn integradas por los elementos C, H, O, N, P y S y tal vez un metal. El contenido en N oscila de 14 a 19%. Sus molculas son gigantes y tienen un peso que oscila entre 15000 y un nmero indefinidamente grande. Las protenas por Hidrlisis sufren un fraccionamiento que se puede resumir de la siguiente manera: H2O H2O H2O H2O Protenas ---------- proteosa ------------- peptona ----------- polipptido ------- pptido H2O ms sencillo --------- aminocidos Nutricin Las protenas, desde las humanas hasta las que forman las bacterias unicelulares, son el resultado de las distintas combinaciones entre veinte aminocidos distintos, compuestos a su vez por carbono, hidrgeno, oxgeno, nitrgeno y, a veces, azufre. En la molcula proteica, estos aminocidos se unen en largas hileras (cadenas polipeptdicas) mantenidas por enlaces peptdicos, que son enlaces entre grupos amino (NH2) y carboxilo (COOH). El nmero casi infinito de combinaciones en que se unen los cidos y las formas helicoidales y globulares en que se arrollan las hileras o cadenas polipeptdicas, ayudan a explicar la gran diversidad de funciones que las protenas desempean en la materia viva.

Para sintetizar sus protenas esenciales, cada especie necesita disponer de los veinte aminocidos en ciertas proporciones. Mientras que las plantas pueden fabricar sus aminocidos a partir de nitrgeno, dixido de carbono y otros compuestos por medio de la fotosntesis, casi todos los dems organismos slo pueden sintetizar algunos. Los restantes, llamados aminocidos esenciales, deben ingerirse con la comida. El ser humano necesita ocho aminocidos esenciales para mantenerse sano: leucina, isoleucina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina, triptfano y valina. Todos ellos se encuentran en las protenas de las semillas vegetales, pero como las plantas suelen ser pobres en lisina y triptfano, los especialistas en nutricin humana aconsejan complementar la dieta vegetal con protenas animales de carne, huevos y leche, que contienen todos los aminocidos esenciales. Casi todas las dietas, en especial en los pases desarrollados donde se consume un exceso de protenas animales, contienen todos los aminocidos esenciales. El kwashiorkor, una enfermedad debilitante que afecta a los nios del frica tropical, se debe a la deficiencia en uno de los aminocidos esenciales. La ingesta de protenas recomendada para adultos es de 0,79 g por kg de peso corporal al da; para los nios y lactantes que se encuentran en fase de crecimiento rpido, este valor debe multiplicarse por dos y por tres, respectivamente. Interacciones entre protenas Las cadenas de polipptidos se organizan en secuencia y se arrollan de forma que los aminocidos hidrfobos suelen mirar hacia el interior, para dar estabilidad a la molcula, y los hidrfilos hacia el exterior, para poder interaccionar con otros compuestos y, en particular, con otras protenas. Las enzimas son protenas; en algunos casos necesitan para llevar a cabo su funcin un componente no proteico llamado cofactor, ste puede ser inorgnico (ion metlico) o una molcula orgnica; en este caso el cofactor se denomina coenzima. En otras ocasiones unas protenas se unen a otras para formar un conjunto de protenas necesario en la qumica o la estructura celulares. Qumicamentes las protenas son polmeros de masa molar elevada (104 hasta 107) cuyos monmeros son cidos a - aminocarboxlicos. H3NCHCO------ --- (NHCHCO)n --- NHCHCOO R R R

Como observamos, la molcula de protenas contiene ciertos y an miles de unidades de aminocidos, unidos por enlaces peptdicos. Las protenas de los seres vivos se construyen con algo ms de 20 aminocidos los que combinados forman protenas tan diferentes como la queratina de las uas, la fibra muscular o la albmina del huevo. En un dipptido existen dos posibilidades de unin entre los aminocidos, dependiendo de cual sea el grupo de carboxilo y aminos que formen el enlace peptdico. Si

se trata de un tripptido se pueden encontrar 6 estructuras diferentes y, si es un tetrapptido, puede tener 24 estructuras diferentes; un hexapptido 720; un decapptido sobrepasa los 3.6 millones de ordenamientos diferentes. An ms, una protena tpica contiene entre 100 y 300 unidades de aminocidos, unidos entre s en una secuencia definida, y se estima que el organismo humano contiene alrededor de 100 mil protenas diferentes. La complejidad en el potencial aumenta con rapidez fantstica a medida que se incorporan ms y ms aminocidos a un polipptido. complejidad que se complica an ms al determinar la disposicin espacial de la cadena protenica. a) Estructura primaria: Corresponde a la secuencia especfica de los aminocidos en la cadena proteica.

b) Estructura secundaria: Dice relacin con la manera cmo estas cadenas se disponen en el espacio para formar espigas, lminas o esferas compactas. Existen dos tipos de estructura secundaria: la a(alfa)-hlice la conformacin beta

Esta estructura se forma al enrollarse helicoidalmente sobre s misma la estructura primaria. Se debe a la formacin de enlaces de hidrgeno entre el C=O de un aminocido y el -NH- del cuarto aminocido que le sigue.

En esta disposicin los aas. no forman una hlice sino una cadena en forma de zigzag, denominada disposicin en lmina plegada. Presentan esta estructura secundaria la queratina de la seda o fibrona. c) Estructuras terciarias: Se refiere a la forma en que se disponen las unidades estructurales secundarias en la protena natural que est plegada y replegada.

Esta conformacin globular se mantiene estable gracias a la existencia de enlaces entre los radicales R de los aminocidos. Aparecen varios tipos de enlaces: el puente disulfuro entre los radicales de aminocidos que tiene azufre. los puentes de hidrgeno los puentes elctricos las interacciones hifrfobas.

Estructura Cuaternaria : Esta estructura informa de la unin , mediante enlaces dbiles ( no covalentes) de varias cadenas polipeptdicas con estructura terciaria, para formar un complejo proteico. Cada una de estas cadenas polipeptdicas recibe el nombre de protmero.

El nmero de protmeros vara desde dos como en la hexoquinasa, cuatro como en la hemoglobina, o muchos como la cpsida del virus de la poliomielitis, que consta de 60 unidades protecas. Las protenas se pueden clasificar segn su forma, composicin y funcin fisiolgica. a) Segn su forma: Protenas fibrosas: Tienen forma de hilos largos. las cadenas de pptidos se mantienen juntas mediante puentes de H intermoleculares. Son insoluble en agua. Se encuentran en tejidos animales. A continuacin se describen las principales protenas fibrosas: colgeno, queratina, fibringeno y protenas musculares. Colgeno El colgeno, que forma parte de huesos, piel, tendones y cartlagos, es la protena ms abundante en los vertebrados. La molcula contiene por lo general tres cadenas polipeptdicas muy largas, cada una formada por unos mil aminocidos, trenzadas en una triple hlice siguiendo una secuencia regular que confiere a los tendones y la piel su elevada resistencia a la tensin. Cuando las largas fibrillas de colgeno se desnaturalizan por calor, las cadenas se acortan y se forma gelatina.

Queratina La queratina, que constituye la capa externa de la piel, el pelo y las uas en el ser humano y las escamas, pezuas y plumas en los animales, se retuerce o arrolla en una estructura helicoidal regular llamada hlice a. La queratina protege el cuerpo del medio externo y es por ello insoluble en agua. Sus numerosos enlaces disulfuro le confieren una estabilidad extremada que resiste a la accin de las enzimas proteolticas (que hidrolizan a las protenas). Fibringeno El fibringeno es la protena plasmtica de la sangre responsable de la coagulacin. Bajo la accin cataltica de la trombina, el fibringeno se transforma en la protena insoluble fibrina, que se unen entre s para formar trombos o cogulos de sangre. Protenas musculares La miosina, que es la principal protena responsable de la contraccin muscular, se combina con la actina, y ambas actan en la accin contrctil del msculo esqueltico y en distintos tipos de movimiento celular. Protenas globulares A diferencia de las fibrosas, las protenas globulares son esfricas y muy solubles en agua o soluciones salinas. Las cadenas de pptidos estn plegadas y las cadenas se estabilizan a travs de puentes de H. Desempean una funcin dinmica en el metabolismo corporal. Son ejemplos la albmina, la globulina, la casena, la hemoglobina, y las hormonas proteicas. Albminas y globulinas son protenas solubles abundantes en las clulas animales, el suero sanguneo, la leche y los huevos. La hemoglobina es una protena respiratoria que transporta oxgeno por el cuerpo; a ella se debe el color rojo intenso de los eritrocitos. Se han descubierto ms de cien hemoglobinas humanas distintas, entre ellas la hemoglobina S, causante de la anemia de clulas falciformes. Enzimas Todas las enzimas son protenas globulares que se combinan con otras sustancias, llamadas sustratos para catalizar las numerosas reacciones qumicas del organismo. Estas molculas, principales responsables del metabolismo y de su regulacin, tienen puntos catalticos a los cuales se acopla el sustrato igual que una mano a un guante para iniciar y controlar el metabolismo en todo el cuerpo. Hormonas proteicas Estas protenas, segregadas por las glndulas endocrinas, no actan como las enzimas, sino que estimulan a ciertos rganos fundamentales que a su vez inician y controlan actividades importantes, como el ritmo metablico o la produccin de enzimas

digestivas y leche. La insulina, segregada por los islotes de Langerhans en el pncreas, regula el metabolismo de los hidratos de carbono mediante el control de la concentracin de glucosa. La tiroglobulina, segregada por la glndula tiroidea, regula el metabolismo global; la calcitonina, tambin producida en el tiroides, reduce la concentracin de calcio en sangre. Anticuerpos Los anticuerpos, tambin llamados inmunoglobulinas, agrupan los miles de protenas distintas que se producen en el suero sanguneo como respuesta a los antgenos (sustancias u organismos que invaden el cuerpo). Un solo antgeno puede inducir la produccin de numerosos anticuerpos, que se combinan con diversos puntos de la molcula antignica, la neutralizan y la precipitan en la sangre. Microtbulos Las protenas globulares pueden tambin agruparse en diminutos tbulos huecos que actan como entramado estructural de las clulas y, al mismo tiempo, transportan sustancias de una parte de la clula a otra. Cada uno de estos microtbulos est formado por dos tipos de molculas proteicas casi esfricas que se disponen por parejas y se unen en el extremo creciente del microtbulo y aumentan su longitud en funcin de las necesidades. Los microtbulos constituyen tambin la estructura interna de los cilios y flagelos, apndices de la membrana de los que se sirven algunos microorganismos para moverse. b) Segn su composicin: Encontramos protenas sencillas debido a que por hidrlisis proporcionan slo aminocidos. En cambio las protenas conjugadas dan, por hidrlisis, aminocidos y otros productos como azcares, cido fosfrico, fosfolpidos y cidos nucleicos. c) Segn su funcin en los seres vivos: Protenas Estructurales: Estn presentes en la piel, huesos, cartlagos, etc. Protenas Contractiles: Se encuentran en los msculos por ejemplo la miosina y la actina. Protenas Hormonas: Operan como mensajeras humorales entre rganos y tejidos. Ej: insulina.

Protenas Enzimas: 1 Sirven de catalizadores en las mltiples reacciones qumicas. Ej: pepsina, tripsina. Protenas anticuerpos2: Eliminan las especies invasoras en el cuerpo. Ej: Gammaglobulina de la sangre. Protenas de la sangre: Mantienen la presin osmtica, transporte de oxgeno, coagulacin. Ej: Fibringeno, albmina y hemoglobina. Propiedades de las protenas: Las propiedades de las protenas dependen sobre todo de los radicales R libres y de que stos sobresalgan de la molcula y tengan la posibilidad de reaccionar con otras molculas. El conjunto de aminocidos de una protena cuyos radicales poseen la capacidad de unirse a otras molculas y de reaccionar con stas se denomina centro activo de la protena. - Solubilidad : La solubilidad de estas molculas se debe a los radicales R, que, al ionizarse, establecen puentes de hidrgeno con las molculas de agua. - Especificidad : En su secuencia de aminocidos, las protenas presentan sectores estables y sectores variables, en los que algunos aminocidos pueden ser sustituidos por otros distintos sin que se altere la funcionalidad de la molcula. Ello ha dado lugar, durante el proceso evolutivo, a una gran variabilidad de molculas proteicas, lo que permite que cada especie tenga sus protenas especficas.

- Hidrlisis

Al tratar los pptidos y protenas con un cido mineral en caliente ocurre su hidrlisis, obtenindose los aminocidos constituyentes. H2O Protenas -------------- aminocidos
1

Estas protenas fueron clasificadas anteriormente como globulares debido a que cada clasificacin comprende a un diferente rango, siendo el primero de forma y el segundo de funcin. 2 Estas protenas fueron clasificadas anteriormente como globulares debido a que cada clasificacin comprende a un diferente rango, siendo el primero de forma y el segundo de funcin.

H+ La hidrlisis alcalina ocasiona racemizacin de los aminocidos resultantes. - Desnaturalizacin :

Consiste en la precipitacin irreversible de las protenas. esta accin puede ser ocasionada por la calefaccin, irradiacin de luz ultravioleta, o por tratamiento con diversos solventes o radiactivos: alcohol, acetona, yoduro de potasio diluido. Los polipptidos no sufren desnaturalizacin, quizs porque sus molculas son ms pequeas que las de protenas. Un ejemplo clsico de desnaturalizacin se tiene en los cambios que ocurren al calentar ovoalbumina. Compuestos qumicos y condiciones que causan desnaturalizacin : Agente desnaturalizante Calor Cmo puede operar el agente Rompe puentes de hidrgeno y salinos, haciendo que las molculas vibren demasiado violentamente. Produce coagulacin, como cuando su fre un huevo Rompen puentes de hidrgeno. Puesto que es semejante a una amida, la urea puede formar puentes de hidrgeno compitiendo con los existentes en la protena.

Soluciones de urea O (NH2 C -- NH2) Radiacin ultravioleta

Parece operar en la misma forma que el calor (quemaduras del sol) Solventes orgnicos (alcohol etlico, acetona, Pueden interferir con los puentes de alcohol isoproplico) Hidrgeno de las protenas, ya que las molculas de alcohol pueden formarlos. Desnaturaliza rpidamente a las protenas de las bacterias, y las mata (la accin desinfectante del alcohol etlico, solucin al 70%) cidos o bases fuertes pueden romper puentes de Hidrgeno y salinos La accin prolongada de cidos o bases acuosos lleva a la hidrlisis propiamente dicha de las protenas detergentes Pueden afectar los puentes salinos (formando otros, ellos mismos) o pueden afectar a los puentes de Hidrgeno Sales de metales pesados (sales de los iones pueden romper puentes salinos (formando

Hg2+, Ag+, Pb2+

ellas mismas otros distintos). Estos iones precipitan casi siempre a las protenas (coagulacin) reactivos de los alcaloides (cidos tnico, Puede afectar tanto a los puentes salinos pcrico y fosfomolbdico como a los de hidrgeno. Estos reactivos precipitan las protenas. Agitaciones o sacudimientos violentos En las soluciones de protenas pueden formar pelculas superficiales de protena desnaturalizada (como al batir claras de huevo para hacer merengue) - Punto isoelctrico: En las cadenas pptidas existen cadenas laterales que tienen grupos cidos (-COOH, cido asprtico, cido glutmico) o grupos bsicos (-NH2 lisina, histidina). a causa de estas cadenas laterales se tendrn grupos cargados positiva y negativamente a lo largo de la cadena peptdica. En consecuencia, el comportamiento de una protena en un campo elctrico quedar determinado por el nmero relativo de estas cargas positivas o negativas, las que a su vez son afectadas por la acidez de la solucin (pH). En el punto isoelctrico (pl) se equilibran exactamente las cargas opuestas, por lo tanto, la protena no demuestra migracin neta; generalmente, su solubilidad es mnima en este punto. Por debajo del punto isoelctrico las cargas positivas exceden a las negativas, por lo que la protena se dirige hacia el ctodo, por encina de l, las negativas predominan sobre las positivas y las protenas se mueven hacia el nodo. esta diferencia en el comportamiento de las protenas en un campo elctrico es la base de un mtodo de separacin de ellas, conocido como electroforesis. Capacidad amortiguadora. Las protenas, al estar constituidas por aminocidos, tienen un comportamiento anftero. Tienden a neutralizar las variaciones de pH del medio, ya que pueden comportarse como un cido o una base y, por tanto, liberar o retirar protones (H+) del medio. Reacciones que caracterizan a las protenas: En el laboratorio se emplean pruebas de caracterizacin que se basan en la formacin de compuestos coloreados entre ciertos reactivos y los aminocidos de las protenas. Las principales reacciones de reconocimiento son: a) reaccin de Bioret: Consiste en el agregado de solucin de sulfato cprico a una solucin alcalina de una protena. aparece una coloracin azul-violeta o rosada. b) Reaccin de Millon : Esta reaccin es positiva si la protena contiene el aminocido tirosina. El reactivo se compone de una mezcla de nitratos mercricos y mercurioso.

Al calentarlo con una protena, se forma un precipitado blanco que, al ser nuevamente calentando, vira al rojo. c) Reaccin de Xantoproteica : Esta prueba resulta positiva si la protena contiene aminocidos aromticos. El reactivo es cido ntrico concentrado y aparece una coloracin amarilla; al agregar un hidrxido , el color cambia a anaranjado.

SIGUE SIGUE ABAJO SIGUE ABAJO SIGUE ABAJO SIGUE ABAJO

ABAJO

d) Sntesis de protenas enlace peptdico CH3 CH2OH O O CH2OH O CH3 O

H2N ---- CH --- C --- OH + H2N --- CH --- C --- OH CH ------ C --- OH + H20

H2N --- CH --- C --- NH ----dipptido

El grupo amino de un aminocido puede combinarse con el grupo carboxilo de otro aminocido, como vemos en la figura. Se obtiene un compuesto llamado dipptido. El nuevo enlace formado recibe el nombre de unin o enlace peptdico. Desde el punto de vista qumico la unin peptdica corresponde a un grupo amido. El enlace peptdico es un enlace de tipo amida secundaria, que se establece entre el grupo carboxilo de un aminocido y el grupo amino del otro, liberndose una molcula de agua y formndose un dipptido

Se puede observar que el dipptido formado sigue poseyendo los grupos reactivos NH2 y -COOH, por lo que el proceso de adicin de aminocidos puede continuar por ambos extremos formndose tripptidos, tetrapptidos, etc. Cuando se unen ms de 10 aminocidos, la cadena formada se denomina polipptido. Si el nmero de aminocidos enlazados es mayor a 100 entonces se habla de una protena.
La Formacin de amidas es la reaccin tpica de condensacin enzimtica por deshidratacin, en la que el grupo carboxilo de un aminocido se combina con el grupo amino del siguiente. Este enlace se llama tambin peptdico porque el polmero que se genera, es decir, la protena, tambin puede llamarse polipptido o pptido a secas. En otras palabras, el grupo amino (NH2 ) y el grupo Carboxilo (COOH) se incorporan, formando - en este caso - NH, CO y liberando H2O.

Grupo amino : Cada uno de los compuestos orgnicos que se forman por sustitucin de uno o ms hidrgenos del amonaco por radicales alquilo. Grupo Carboxilo : radical orgnico monovalente, combinacin de un grupo carbonilo y otro hidroxilo, caracteratico de los cidos orgnicos, de frmula - COOH.

CONCLUSIN : Las protenas constituyen el grupo de molculas ms grande de la materia viva; son sumamente importantes en la estructura y funcionamiento de las organismos. La clave para comprender su papel es entender la estructura de la molcula. La secuencia de los aminocidos en la molcula es de importancia fundamental. Los dobleces y rizos de la cadena de aminocidos son ocasionados por los grupo R o ramificaciones en cada aminocido. Actualmente, las protenas son de gran inters en las investigaciones de ingeniera gentica con la produccin de hormonas a nivel industrial que tienen gran uso en la medicina. mapa conceptual de las protenas.