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Protena
De Wikipedia

Modelo de una protena en 3D

Las protenas (del griego proteion,
primero) son macromolculas de masa
molecular elevada, formadas por
aminocidos unidos mediante enlaces peptdicos. Pueden estar formadas por una o varias
cadenas. Las protenas son biomolculas formadas bsicamente por carbono, hidrgeno,
oxgeno y nitrgeno. Suelen adems contener azufre y algunas protenas contienen adems
fsforo, hierro, magnesio o cobre, entre otros elementos.
La unin de un nmero pequeo de aminocidos da lugar a un pptido:

oligopptido: nmero de aminocidos <10

polipptido: nmero de aminocidos > 10

protena: nmero de aminocidos > 50

Son las ms abundantes de las biomolculas, pues constituyen ms del 50 por ciento del peso
seco de las clulas.
Son sustancias muy verstiles.
Se forman en el ribosoma a partir de la informacin suministrada por los genes.

Tabla de contenidos

1 Funciones

2 Clasificacin

3 Estructura

4 Temas relacionados

5 Lista de protenas

6 Vase tambin

7 Referencias bibliogrficas

8 Resumen

Funciones

Activas.

Catalizadores (enzimas).

Reguladora (enzimas alostricos, hormonas).

Transportadora ]]).

Resumen

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La Protena es una sustancia qumica que forma parte de la materia fundamental de la clula.
Son molculas formadas por una gran cantidad de aminocidos.
Generalmente se disuelven en agua o en soluciones acuosas de sales minerales diluidas.
Entre ellas, figuran las enzimas, ciertas hormonas y albmina o clara de huevo.
Son indispensables en la alimentacin.

Clasificacin
Se suelen clasificar de acuerdo a los siguientes criterios

Segn su forma:

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Fibrosas: Presentan cadenas polipptidas largas y una tpica estructura segundaria.
Son insolubles en agua y en soluciones acuosas. Algunos ejemplos de estas son la
queratina y colgeno
Globulares: Se caracterizan por doblar apretadamente sus cadenas en una forma
esfrica apretada o compacta. La mayora de las enzimas, anticuerpos, algunas
hormonas, protenas de transporte, son ejemplo de protenas globulares.

Segn su composicin qumica:

Simples u holoprotenas:: Su hidrlisis slo produce aminocidos. Ejemplos de estas
son la insulina y el colgeno (fibrosas y globulares).
Conjugadas o heteroprotenas: Su hidrlisis produce aminocidos y otras sustancias
no proteicas. (slo globulares).

Estructura

Presentan una disposicin caracterstica en condiciones ambientales, si se cambia la presin,

temperatura, pH, etc. pierde la conformacin y su funcin. La funcin depende de la
conformacin y sta viene determinada por la secuencia de aminocidos.
Conformaciones o niveles estructurales de la disposicin tridimensional:

Estructura primaria.

Estructura secundaria.

Nivel de dominio.

Estructura terciaria.

Estructura cuaternaria.

A partir del nivel de dominio slo las hay globulares.

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Temas relacionados

Propiedades de las protenas

Holoprotenas

Heteroprotenas

Protemica (o proteinmica).

Lista de protenas

Anticuerpos

Hemoglobina

Insulina

Sntesis proteica
De Wikipedia

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La sntesis de protenas o traduccin del ARNm es el proceso anablico mediante el cual se
forman las protenas a partir de los aminocidos. Es el paso siguiente a la transcripcin del
ADN a ARNm.
Como existen 20 aminocidos diferentes y slo hay cuatro nucletidos en el ARNm (Adenina,
Uracilo, Citosina y Guanina), es evidente que la relacin no puede ser un aminocido por cada
nucletido, ni tampoco por cada dos nucletidos, ya que los cuatro tomados de dos en dos,
slo dan diecisis posibilidades. La colinearidad debe establecerse como mnimo entre cada
aminocido y tripletes de nucletidos. Como hay sesenta y cuatro tripletes diferentes
(combinacin de cuatro elementos o nucletidos tomados de tres en tres con repeticin), es
obvio que algunos aminocidos deben tener correspondencia con varios tripletes diferentes.
Los tripletes que codifican aminocidos se denominan codones. La confirmacin de esta
hiptesis se debe a Nirenbert, Ochoa y Khorana.
En la biosntesis de protenas se pueden distinguir las siguientes etapas:
a) Activacin de los aminocidos.
b) Traduccin:
1. Iniciacin de la sntesis.
2. Elongacin de la cadena polipeptdica.
3. Terminacin de la sntesis.
c) Asociacin de varias cadenas polipeptdicas y a veces de grupos prostsicos para
constituir las protenas.
La sntesis de protenas o traduccin tiene lugar en los ribosomas del citoplasma celular. Los
aminocidos son transportados por el ARN de transferencia (ARNt), especfico para cada uno
de ellos, y son llevados hasta el ARN mensajero (ARNm), dnde se aparean el codn de ste
y el anticodn del ARN de transferencia, por complementariedad de bases, y de sta forma se
sitan en la posicin que les corresponde.
Una vez finalizada la sntesis de una protena, el ARN mensajero queda libre y puede ser ledo
de nuevo. De hecho, es muy frecuente que antes de que finalice una protena ya est
comenzando otra, con lo cual, una misma molcula de ARN mensajero, est siendo utilizada
por varios ribosomas simultneamente.

Tabla de contenidos

1 Activacin de los aminocidos

2 Iniciacin de la sntesis de protenas
3 Elongacin de la cadena polipeptdica
4 Terminacin de la sntesis de la cadena polipeptdica
5 Asociacin de varias cadenas polipeptdicas para constituir las protenas
6 Enlaces externos

Activacin de los aminocidos

Los aminocidos en presencia de la enzima aminoacil-ARNt-sintetasa y de ATP son capaces
de unirse a un ARNt especfico y dan lugar a un aminoacil-ARNt, liberndose AMP, fosfato y
quedando libre la enzima, que vuelve a actuar.

Iniciacin de la sntesis de protenas

Es la primera etapa de la traduccin o sntesis de protenas. El ARNm se une a la subunidad
menor de los ribosomas. A stos se asocia el aminoacil-ARNt, gracias a que el ARNt tiene en
una de sus asas un triplete de nucletidos denominado anticodn, que se asocia al primer
triplete codn del ARNm segn la complementariedad de las bases. A este grupo de
molculas se une la subunidad ribosmica mayor, formndose el complejo ribosomal o
complejo activo. Todos estos procesos estn catalizados por los llamados factores de
iniciacin (FI). El primer triplete o codn que se traduce es generalmente el AUG, que
corresponde con el aminocido metionina en eucariotas. En procariotas es la formilmetionina.

Elongacin de la cadena polipeptdica

El complejo ribosomal posee dos sitios de unin o centros. El centro peptidil o centro P,
donde se sita el primero aminoacil-ARNt y el centro aceptor de nuevos aminoacil-ARNt o
centro A. El radical carboxilo (-COOH) del aminocido iniciado se une con el radical amino
(NH2) del aminocido siguiente mediante enlace peptdico. Esta unin es catalizada por la
enzima peptidil-transferasa. El centro P queda pues ocupado por un ARNt sin aminocido. El
ARNt sin aminocido sale del ribosoma. Se produce la translocacin ribosomal. El dipeptilARNt queda ahora en el centro P. Todo ello es catalizado por los factores de elongacin (FE)
y precisa GTP. Segn la terminacin del tercer codn, aparece el tercer aminoacil-ARNt y
ocupa el centro A. Luego se forma el tripptido en A y posteriormente el ribosoma realiza su
segunda translocacin. Estos pasos se pueden repetir mltiples veces, hasta cientos de veces,
segn el nmero de aminocidos que contenga el polipptido.

Terminacin de la sntesis de la cadena polipeptdica

El final de la sntesis viene informado por los llamados tripletes sin sentido. Son tres: UAA,
UAG y UGA. No existe ningn ARNt cuyo anticodn sea complementario de ellos y, por lo
tanto, la biosntesis del polipptido se interrumpe. Indican que la cadena polipeptdica ya ha
terminado. Este proceso viene regulado por los factores R.
Un ARNm, si es lo suficientemente largo, puede ser ledo o traducido, por varios ribosomas a
la vez, uno detrs de otro. Al microscopio electrnico, se observa como un rosario de
ribosomas, que se denomina polirribosoma.

Asociacin de varias cadenas polipeptdicas para constituir las protenas

Conforme se va sintetizando la cadena polipeptdica, sta va adoptando una determinada
estructura secundaria y terciaria mediante los enlaces por puente de hidrgeno y los enlaces
disulfuro, respectivamente. As la cadena polipeptdica adquiere una configuracin espacial
determinada. Tal proceso es conocido como plegamiento de protenas.
Tras la traduccin hay protenas enzimticas que ya son activas y otras que precisan eliminar
algunos aminocidos para serlo. Generalmente se separa el aminocido metionina o

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aminocido iniciador. Algunas enzimas precisan asociarse a iones o coenzimas (grupo
prosttico) para ser funcionantes o activas.
Las protenas pueden estar constituidas por una cadena polipeptdica o por varias
subunidades. Las subunidades pueden ser iguales o distintas, segn provengan del mismo o de
genes diferentes.
El control de calidad del plegamiento de las protenas para adquirir la estructura cuaternaria o
conformacin tridimensional, se lleva a cabo por chaperonas y proteasas. Las protenas
chaperonas tienen la funcin de plegar o replegar correctamente a las protenas recin
sintetizadas (modificacin postraduccional), y las proteasas deben degradar aquellas protenas
que a pesar de la accin de las chaperonas no se pliegan correctamente. Cuando los
mecanismos de control fallan, las protenas daadas se acumulan causando enfermedades
amiloidognicas.
Obtenido de "http://es.wikipedia.org/wiki/S%C3%ADntesis_proteica"

Referencias bibliogrficas

Rodrguez-Sotres, Rogelio. La estructura de las protenas. Consultado el 11/1/2002.

http://depa.pquim.unam.mx/proteinas/estructura/index.html