Los seres vivos y las clulas que los forman son sistemas abiertos, en

equilibrio y que realizan un trabajo.

Sistema abierto Intercambio de materia y energa

Equilibrio. Sus variables se mantienen

dentro de unos niveles de tolerancia.
Trabajo. Realiza trabajos dentro de su
propia actividad de ser vivo (moverse,
reproducirse, renovar tejidos)

Energa

Clula
Energa
Materia

Materia

Concepto de metabolismo
El metabolismo es el conjunto de reacciones qumicas que se producen en
el interior de las clulas y que conducen a la transformacin de unas
biomolculas en otras.
Las distintas reacciones qumicas del metabolismo se denominan vas
metablicas y las molculas que intervienen se llaman metabolitos.
Todas las reacciones del metabolismo estn reguladas por enzimas, que
son especficas para cada metabolito inicial o sustrato y para cada tipo de
transformacin.
Las sustancias finales de una va metablica se denominan productos.
Las conexiones existentes entre diferentes vas metablicas reciben el
nombre de metabolismo intermediario.

Se pueden considerar tres fases en

el metabolismo:
Catabolismo: Transformacin de
molculas orgnicas complejas en
otras ms sencillas, con liberacin
de energa que se almacena en ATP.
Anabolismo: Sntesis de molculas
orgnicas complejas a partir de otras
ms
sencillas.
Se
necesita
suministrar energa, en forma de
ATP
Anfibolismo: (una fase intermedia).
Procesos en los que se almacena
gran cantidad de energa (para los
posteriores procesos anablicos)

Tipos de metabolismo
Las clulas se encuentran siempre en un proceso constante de autodestruccin
y autoregeneracin.

El metabolismo forma una unidad, aunque se

estudia fragmentado en rutas o vas
metablicas.

Las rutas metablicas no son independientes

entre si , poseen encrucijadas comunes.

Un mismo metabolito comn a dos rutas podr

seguir por una o por otra en funcin de las
condiciones celulares.

Para crecer y desarrollarse, todos los seres vivos necesitan incorporar

materia y energa y en funcin de estas clasificamos los distintos tipos de
metabolismo de los seres vivos.

MATERIA.
1.Si la fuente de carbono es el dixido de carbono (CO2 atmosfrico) o
carbono inorgnico, se habla de metabolismo auttrofo
2.Si la fuente es la propia materia orgnica (formas ms o menos reducidas
del carbono como metano, glucosa, grasas, etc., es decir, el llamado
carbono orgnico), se habla de metabolismo hetertrofo.

ENERGIA
1.Fotosintticos si la fuente de energa es la luz.
2.Quimiosntticos si es energa desprendida en reacciones qumicas.

TIPO DE
ORGANISMO

FUENTE
DE
ENERGA

FUENTE
DE C

ORGANISMOS

Fotolittrofo

Luz solar

CO2

Vegetales. Bact.
fotosintticas

Fotoorgantrofo

Luz solar

Comp.
orgnicos

Bacterias purpreas

Quimiolittrofo

Reacciones
redox

CO2

Bacterias desnitrificantes

Quimioorgantrofo

Reacciones
redox

Comp.
orgnicos

Animales y Hongos

El ATP
Puede actuar como molcula energtica, al ser capaz de almacenar o
ceder energa gracias a sus dos enlaces ster-fosfricos que son
capaces de almacenar cada uno de ellos, 7,3 kcal/mol.
ATP + H2O ADP + Pi + energa (7,3 kcal/mol)
ADP + H2O AMP + Pi + energa (7,3 kcal/mol)
Tambin se pueden dar las reacciones inversas (almacn de energa)

Se dice que el ATP es la moneda energtica de la clula, pues

representa la manera de tener almacenado un tipo de energa de
pronto uso.
En ocasiones son utilizados para el mismo fin otros nucletidos como
el GTP el UTP o el CTP.

La sntesis de ATP puede realizarse por dos vas:

Fosforilacin a nivel de sustrato. Sntesis de ATP gracias a la energa que se
libera de una biomolcula al romperse uno de sus enlaces ricos en energa,
(ocurre en algunas reacciones de la gluclisis y del ciclo de Krebs). Las
enzimas que regulan estos procesos se denominan quinasas.

Fosforilacin en el transporte de electrones.

Mediante enzimas del grupo de las ATP-sintetasas existentes en las crestas
de las mitocondrias (fosforilacin oxidativa) o en los tilacoides de los
cloroplastos (fotofosforilacin), cuando dichas enzimas son atravesadas
por un flujo de protones (H+ ).

Muchas de las reacciones del catabolismo suponen la oxidacin de un

sustrato, lo cual libera electrones.

Por el contrario, el anabolismo frecuentemente consiste en reacciones

de reduccin que requieren electrones.

Los electrones son transportados desde las reacciones catablicas de

oxidacin hasta las reacciones anablicas de reduccin.

Intervienen coenzimas transportadores de electrones, como el NAD o el

FAD, que llevan electrones de un punto a otro de la clula de un modo
similar a como el ATP transporta la energa.

Cuando uno de estos coenzimas se encuentra cargado de electrones,

en estado oxidado, se dice que tiene poder reductor, puesto que al
liberarse de los electrones podr reducir a otro compuesto.

Reacciones catablicas
(oxidacin de molculas)
Liberacin de e- que van a los
coenzimas

NAD
FAD

NADH
FADH2
Liberacin de e- desde los coenzimas
que van a reducir otras molculas

Reacciones anablicas
(reduccin)

Balance del metabolismo

Nmero de molculas con enlaces ricos en energa (ATP u otros),
que se producen por cada metabolito oxidado.
En general:
Rutas catablicas: Balance positivo
Rutas anablicas: Balance negativo
En las reacciones metablicas, la energa generada se transforma, parte en
ATP que si puede ser utilizado por la clula, y otra parte, se transfiere al
entorno en forma de calor:
Por ejemplo:
Un mol de glucosa por combustin genera 680 Kcal. Mediante reacciones
metablicas da 36 ATP (262,8 Kcal) y 417 Kcal se pierden en forma de calor

Control del metabolismo

1.- El control bioqumico
Las sustancias que intervienen en el metabolismo celular son muy
estables a temperatura ambiente
Sin ayuda no reaccionaran o lo haran tan lentamente que no sera
posible la vida. Esta dependencia de ayuda es paradjicamente una gran
ventaja, ya que permite al organismo regular qu reacciones se han de
dar y en que momento, es decir, el control bioqumico del metabolismo
2.- Control hormonal o sistema endocrino.
El elemento fundamental de este sistema de control son las
hormonas, que actan especficamente sobre determinadas clulas
como mensajeros qumicos, regulando el metabolismo interno

Muchas sustancias qumicas,

energa calorfica, son las
exergnicas.

desprenden
reacciones

Este desprendimiento se debe a que la

energa interna de los reactivos, (energa
qumica de los enlaces), es mayor que la
energa interna de las sustancias producidas
(productos).
Estas reacciones no se dan de forma
espontnea porque para iniciar una reaccin,
primero es necesario suministrar la energa
suficiente para debilitar los enlaces de los
reactivos y posibilitar as su rotura.

Reactivos

Productos

E. interna (reactivos) > E. interna (productos)

Este paso intermedio, que requiere un aporte de energa, recibe el

nombre de estado de transicin, y en l hay tantas posibilidades de
que las molculas acaben formando el producto como de que
retrocedan.
Energa de
activacin

Reactivos

Estado de
transicin

Productos

Ejemplos:
Tirar por la ventana un objeto que est sobre el suelo.
El papel no arde espontneamente pese a la presencia de oxgeno en el aire,
y s lo hace cuando se calienta hasta una determinada temperatura.

Enzimas
Para acelerar una reaccin qumica tambin hay dos soluciones:
1. Calentar los reactivos.
2. Aadir un catalizador,
En los seres vivos, un aumento de temperatura podra provocar la muerte,
por lo que se sigue el segundo mecanismo, es decir, el concurso de
catalizadores biolgicos o biocatalizadores. Las molculas que
desempean esta funcin son las enzimas

Enzimas

Las enzimas son los catalizadores de las reacciones biolgicas.

Actan rebajando la energa de activacin, y por tanto acelerando la

velocidad de la reaccin, la cual se puede medir por la cantidad de
producto que se forma por unidad de tiempo.

Exceptuando las ribozimas, son protenas globulares, solubles en agua,

que se difunden bien en los lquidos orgnicos, y que pueden actuar a
nivel intracelular, es decir, en el interior de la clula donde se han
formado, o a nivel extracelular, en la zona donde se segregan, como
sucede con las enzimas digestivas.

Las ribozimas son unos ARN capaces de catalizar a otros ARN,

quitndoles o aadindoles nucletidos, sin consumirse ellos mismos.

Se considera que en la primera materia viva la funcin cataltica la

realizaba el ARN, luego aparecieron las protenas, en las que se deleg
la funcin enzimtica, y los ADN, en los que se deleg, por su mayor
estabilidad, la funcin de almacenar la informacin.

Las enzimas cumplen las dos caractersticas de todos los catalizadores:

Incluso en cantidades muy pequeas, aceleran la reaccin. No se

obtiene ms producto, sino la misma cantidad en menos tiempo.
No se consumen durante la reaccin biolgica.

Adems, a diferencia de los catalizadores no biolgicos, las enzimas

presentan estas caractersticas:
Son muy especficas. Pueden actuar en una reaccin determinada sin
alterar otras.
Actan siempre a temperatura ambiente, la temperatura del ser vivo.
Son muy activas. Algunas consiguen aumentar la velocidad de
reaccin mas de un milln de veces, muy superior a los catalizadores
no biolgicos.
Presentan un peso molecular muy elevado.
Dada su naturaleza proteica, su sntesis implica una codificacin
gentica.

Diferencias entre catalizadores biolgicos y qumicos

BIOLGICOS

QUMICOS

Son especficos para una determinada

reaccin qumica o para un grupo de
reacciones qumicas a para un sustrato o
grupo de sustratos.

Aceleran cualquier reaccin

inespecficamente.

Son protenas (aunque hay ARN

Ribozimas- con funcin enzimtica).

Son sustancias simples finamente

divididas.

Son saturables

No son saturables.

Son altamente eficaces (son eficaces en

bajas concentraciones).

Son medianamente eficaces.

Puede ser regulada su actividad

cataltica.

No pueden ser regulados.

Son termolbiles y su actividad puede

variar tambin de acuerdo al pH del
medio.

No son termolbiles ni se alteran

con cambios de pH.

Factores que afectan la actividad enzimtica

Influencia de la temperatura.

Si a una reaccin enzimtica se le suministra energa calorfica, las

molculas aumentan su movilidad y el nmero de encuentros
moleculares, por lo que aumenta la velocidad en que se forma el
producto.
Existe una temperatura ptima para la cual la actividad enzimtica es
mxima.
Si la temperatura aumenta, se
dificulta la unin enzima-sustrato y
a partir de cierta temperatura la
enzima se desnaturaliza, pierde su
estructura terciaria y cuaternaria si
la tiene y, por tanto, pierde su
actividad enzimtica.

Factores que afectan la actividad enzimtica

Influencia del pH.
Las enzimas presentan dos valores lmite de pH entre los cuales son
eficaces; traspasados estos valores, las enzimas se desnaturalizan y
dejan de actuar.

Entre los dos lmites existe un pH ptimo en el que la enzima presenta

su mxima eficacia.

El pH ptimo est condicionado por el tipo

de enzima y de sustrato, debido a que el
pH influye en el grado de ionizacin de los
radicales del centro activo de la enzima y
tambin de los radicales del sustrato.

Las variaciones de pH provocan cambios

en las cargas elctricas, alterando la
estructura terciaria del enzima y por tanto,
su actividad.

Factores que afectan la actividad enzimtica

Inhibidores.

Los inhibidores son sustancias que disminuyen la actividad de una

enzima o bien impiden completamente la actuacin de la misma.

Pueden ser perjudiciales o beneficiosos como, por ejemplo, la

penicilina, que es un inhibidor de las enzimas que regulan la sntesis de
la pared bacteriana, por lo que es til contra las infecciones
bacterianas, y el AZT, que es un inhibidor de la transcriptasa inversa,
por lo que retrasa el desarrollo del SIDA.

Factores que afectan la actividad enzimtica

Concentracin del sustrato

A mayor concentracin del sustrato, a una concentracin fija de la enzima
se obtiene la velocidad mxima. Despus de que se alcanza esta
velocidad, un aumento en la concentracin del sustrato no tiene efecto en
la velocidad de la reaccin.

Concentracin de la enzima
Siempre y cuando haya sustrato disponible, un aumento en la
concentracin de la enzima aumenta la velocidad enzimtica hacia cierto
lmite.

Velocidad de la reaccin

Despus de que se alcanza esta velocidad, un

aumento en la concentracin del sustrato no
tiene efecto en la velocidad de la reaccin. (todos
los enzimas estn ocupados)

A medida que aumenta la concentracin de

sustrato, aumenta la velocidad de reaccin
(mientras queden enzimas libres).

Concentracin de sustrato (concentracin de enzima fija)

Velocidad de la reaccin

Despus de que se alcanza esta velocidad, un

aumento en la concentracin del enzima no tiene
efecto en la velocidad de la reaccin. (no hay
ms sustrato que procesar)

A medida que aumenta la concentracin de

enzima, aumenta la velocidad de reaccin
(mientras queden sustrato sin reaccionar).

Concentracin de enzima (concentracin de sustrato fija)

Cofactores enzimticos

Nomenclatura de los Enzimas

1. NOMENCLATURA ANTIGUA: SUFIJO -asa
Nombre de la fuente u origen del enzima: Pancreasa
Nombre del sustrato: Proteasa
Tipo de reaccin catalizada: Hidrolasa
2. NOMENCLATURA ACTUAL:
Enzyme Commission [E.C.] de la IUBMB
Clasificacin de enzimas (6 clases)
Asignacin de cdigo E.C.: 1.1.1.1
Nombre sistemtico:
Sustrato:Cosustrato Tipo de Reaccin -asa
Etanol:NAD+ Oxidorreductasa

Clasificacin de los Enzimas

CLASE

TIPO DE REACCION CATALIZADA

1. OXIDO-REDUCTASAS
20 subclases

Transferencia de electrones
Sred + Sox Sox + Sred

2. TRANSFERASAS
9 subclases

Transferencia de grupos
S-grupo + S S-grupo + S

3. HIDROLASAS
11 subclases

Rotura hidroltica de enlaces

A-B + H2O A-H + B-OH

4. LIASAS
7 subclases

Rotura de enlaces A-B A+B

Salida de grupos CX-CY C=C + X-Y
Adicin a dobles enlaces C=C + XY CX-CY

5. ISOMERASAS
6 subclases

Cambios internos
Transferencias internas de grupos

6. LIGASAS
5 subclases

Formacin de enlaces mediante reacciones de

condensacin con gasto de energa (ATP)

International Union of Biochemistry and Molecular Biology [IUBMB]

La reaccin enzimtica
1. La enzima (E) acta fijando al sustrato en su superficie (adsorcin) mediante
enlaces dbiles
2. Se forma el complejo enzma-sustrato (ES). Se generan tensiones que
debilitan los enlaces del sustrato, por lo que para llegar al estado de
transicin del complejo enzima-sustrato, (complejo activado) se requiere
mucha menos energa que para llegar al estado de transicin del sustrato
solo.
3. Se liberan la enzima intacta (E) y el producto (P)

El centro activo de los enzimas

La actividad enzimtica se inicia con la

formacin del complejo ES.

Esta unin se realiza gracias a los radicales de

algunos pocos aminocidos que establecen
enlaces con el sustrato (y con el grupo prosttico
si lo hay), fijndolo y luego rompiendo alguno de
sus enlaces.

La regin de la enzima que se une al sustrato

recibe el nombre de centro activo.

Caractersticas del centro activo

Es una parte muy pequea del volumen total de la enzima.

Tienen una estructura tridimensional en forma de hueco que facilita

encajar al sustrato.

Estn formados por aminocidos lejanos en la secuencia polipeptdica,

que debido a los repliegues de sta, quedan prximos.

Los radicales de estos aminocidos presentan afinidad por el sustrato, lo

atraen y establecen enlaces dbiles con l.

Esto facilita que, una vez roto alguno de sus enlaces, los productos
resultantes se puedan separar con facilidad del centro activo.

En una enzima se pueden distinguir tres tipos de aminocidos

Aminocidos estructurales.
Son los que no establecen enlaces qumicos
con el sustrato Son los ms abundantes y los
responsables de la forma de la enzima.
Por ejemplo, en la lisozima de 129 aminocidos,
124 son estructurales y slo 5 no lo son.
Aminocidos de fijacin.
Son los que establecen enlaces dbiles con el
sustrato y lo fijan.
Se encuentran en el centro activo de la enzima
Aminocidos catalizadores.
Son los que al establecer enlaces, dbiles o
fuertes (covalentes), con el sustrato, provocan
la rotura de alguno de sus enlaces.
Son los responsables de su transformacin.
Tambin estn en el centro activo

Centro activo

La especificidad de los enzimas

Fischer (1890) Modelo llave (sustrato) - cerradura (enzima)

La especificidad de los enzimas

En la actualidad se ha visto que algunas enzimas, al establecer los enlaces

con el sustrato, modifican la forma de sus centros activos para adaptarse
mejor al sustrato, es decir, solamente son complementarias despus de
haberse unido a l, es el llamado acoplamiento inducido (como el guante
(enzima) se adapta a la mano (sustrato)).

La especificidad puede darse en varios grados.

Especificidad absoluta. Se da cuando la enzima slo acta sobre un

sustrato, por ejemplo, la ureasa slo acta sobre la urea.

Especificidad de grupo. Se da cuando la enzima reconoce un

determinado grupo de molculas, por ejemplo, la -glucosidasa que
acta sobre todos los -glucsidos

Especificidad de clase. Es la menos especfica, dado que la actuacin

de la enzima no depende del tipo de molcula, sino del tipo de enlace Por
ejemplo, las fosfatasas separan los grupos fosfato de cualquier tipo de
molcula.

Cintica de la actividad enzimtica

En una reaccin enzimtica con una concentracin de enzima constante,
al incrementar la concentracin del sustrato se produce un aumento de
la velocidad de reaccin. Este incremento en la velocidad de reaccin se
debe a que, al haber ms molculas de sustrato por unidad de volumen,
se aumenta la probabilidad de encuentro entre sustrato y enzima.

Llega un momento en que la velocidad

de reaccin deja de crecer, es decir, se
llega a una velocidad mxima (Vmax).

Vel ocidad de
reaccin

Esto se debe a que todas las molculas

de la enzima ya estn ocupadas por
molculas de sustrato, formando el
complejo enzima-sustrato, lo que se
denomina saturacin de la enzima.

V max

V sem imax

KM

[S

Constante de Michaelis-Menten (KM).

Es la concentracin del sustrato a la cual la velocidad de reaccin es la

mitad de la velocidad mxima. KM depende de la afinidad que hay entre la
enzima y su sustrato.
Un valor de KM pequeo indica mucha afinidad (la mitad de la velocidad
mxima se alcanza a concentraciones de sustrato pequeas)
Se denomina nmero de recambio (turnover) o constante cataltica al
nmero de molculas de sustrato transformadas por unidad de tiempo.

Inhibicin enzimtica
La inhibicin puede ser de dos tipos: irreversible y reversible.
1. La inhibicin irreversible. Los inhibidores irreversibles son
los que se combinan o destruyen un sitio esencial para la
actividad de la enzima.
2. La inhibicin reversible tiene lugar cuando no se inutiliza el
centro activo, sino que slo se impide temporalmente su
normal funcionamiento. Existen tres modalidades:
a) Competitiva
b) No competitiva
c) Acompetitiva

Inhibicin enzimtica

La inhibicin reversible competitiva se debe a la

presencia de un inhibidor cuya molcula es
similar al sustrato por lo que compite con este en
la fijacin al centro activo del enzima.

Si se fija el inhibidor, la enzima queda

bloqueada.

La velocidad de la reaccin disminuye en funcin

de la concentracin del inhibidor.

La inhibicin reversible no competitiva es cuando un determinado

producto se une a un lugar del enzima distinto del centro activo,
cambiando la forma del enzima e impidiendo la unin del sustrato

Enzimas alostricas
Las enzimas alostricas son aquellas que pueden adoptar dos formas
estables diferentes (activa e inactiva).
Estas enzimas, adems del centro activo, tienen al menos otro lugar,
denominado centro regulador, al que se puede unir una determinada
sustancia, denominada ligando.
Los ligandos pueden ser activadores o inhibidores.

Inhibicin alostrica.
sustrato

Enzima activa

Sin inhibidor

Los inhibidores
alostricos se unen a una
zona de la enzima y
cambian la configuracin
del centro activo de tal
manera que impiden que
el sustrato se pueda unir
a l.

Enzima inactiva

con inhibidor

inhibidor

El alosterismo permite la autorregulacin de la actividad enzimtica.

Hay dos casos:
1.Regulacin por retroinhibicin o inhibicin feed-back. Se da en
enzimas cuya conformacin inicial es la activa. Se produce cuando el
producto final es el que al fijarse al centro regulador acta como
inhibidor, provocando la transicin alostrica a la forma inactiva de la
enzima.

2. Regulacin
por
induccin
enzimtica. Se da en enzimas
cuya conformacin inicial es la
inactiva. Se produce cuando
alguna sustancia inicial es la que
al fijarse sobre el centro regulador
provoca la transicin alostrica a
la forma activa de la enzima, por lo
que sta empieza a actuar sobre
el sustrato

Cooperativismo
Las enzimas alostricas suelen estar formadas por varias subunidades
moleculares denominadas protmeros.
Cada protmero posee un centro activo y al menos un centro regulador. En
muchas enzimas, cuando al centro regulador se une una molcula
denominada activador o ligando, la conformacin del protmero vara,
haciendo funcional al centro activo.
La variacin en la conformacin de este protmero se transmite
instantneamente a los otros protmeros asociados hacindolos a su vez
activos, efecto que se denomina transmisin alostrica.
De esta forma la enzima pasa de estado inhibido a un estado activo o
cataltico.

Como para que una enzima alostrica actu es precisa la unin de uno o ms
ligandos y luego la del sustrato, la velocidad de reaccin en funcin de la
concentracin de sustrato no aumenta tan rpidamente como en las enzimas
no alostricas.
En cambio, si esta enzima es una subunidad y su transformacin al estado
activo se transmite alostricamente a todas las dems subunidades, son
muchas las que sbitamente empiezan a actuar, lo que se denomina
cooperativismo, y se produce un cambio de velocidad de reaccin muy
grande, la llamada ley del todo o nada.

La representacin grfica de la relacin

entre la velocidad de reaccin y la
concentracin del sustrato no es una
hiprbola, sino una curva sigmoidal o curva
en S

Representacin de los distintos

cambios conformacionales que
padece la hemoglobina al unirse
con una molcula de oxgeno

Un molcula de oxgeno se puede unir con el hierro (II) del grupo hemo en cada una de
las cuatro cadenas de la molcula de hemoglobina.
La desoxihemoglobina tiene una relativa baja afinidad para el oxgeno, pero cuando una
molcula se une a un nico hemo, crece la afinidad por el oxgeno, permitiendo que la
segunda molcula se una ms fcilmente, y la tercera y cuarta aun ms fcilmente.

La cooperatividad es un fenmeno comn y puede

llegar a ser crucial en la regulacin de la respuesta
enzimtica a cambios en la concentracin de sustrato.
La cooperatividad positiva hace que la enzima sea
mucho ms sensible a la concentracin de sustrato,
con lo que su actividad puede llegar a variar en gran
medida aunque se mueva en rangos muy estrechos
de concentracin de sustrato.
Representacin de los distintos
cambios conformacionales que
padece la hemoglobina al unirse
con una molcula de oxgeno

La cooperatividad negativa hace que la enzima sea

insensible a pequeos cambios en la concentracin de
sustrato.

Animaciones:
Mecanismo de accin enzimtica e inhibicin
Regulacin alostrica de enzimas
Retroinhibicin de vas bioqumicas

Sustratos

Si el ligando no se une al
centro regulador el enzima no
puede unirse al sustrato

Ligandos
Si el ligando se une al centro
regulador , el centro activo se
modifica y el enzima se une al
sustrato

Enzimainhibidor sustrato

Enzima sustrato

El centro
activo est
ocupado. El
sustrato no
puede entrar

Inhibicin competitiva

Inhibicin alostrica

Enzima

sustrato

regulador
Inhibicin
acompetitiva

sustrato

El sustrato
esta
modificado,
no puede
entrar en el
centro activo

El centro
activo se
modifica por
la accin del
regulador. El
sustrato no
puede entrar

Eficacia de las vas metablicas

En las vas metablicas el producto generado por una enzima es el
sustrato de la siguiente enzima, por ello, para aumentar la eficiencia del
sistema hay distintos mecanismos:
1.La compartimentacin. Consiste en separar mediante membranas los
lugares donde se realizan aquellas vas metablicas que no se desea que
se relacionen
2.Complejo multienzimtico. Es la asociacin de varias enzimas que
actan sucesivamente en una va. El complejo supramolecular resultante
es ms eficaz que si las enzimas estuvieran dispersas en el medio.
3.Inclusin en membranas. Algunas enzimas y algunos complejos
multienzimticos se encuentran englobados de forma ordenada en las
membranas, de forma que esto facilita la unin entre los sucesivos
productos y las sucesivas enzimas.

Vitaminas
Son molculas muy variadas que pueden pertenecer a distintos grupos de
principios inmediatos.
Algunas son indispensables en la dieta, ya que no pueden ser sintetizadas por
el organismo (excepto la B5).
Otras vitaminas son necesarias para la actuacin de determinados enzimas, ya
que funcionan como coenzimas que intervienen en distintas rutas
metablicas y , por ello, una deficiencia en una vitamina puede originar
importantes defectos metablicos.
Las cantidades necesarias son mnimas (una dieta variada garantiza las
necesidades del organismo)

Las vitaminas se clasifican segn su solubilidad en agua:

1.Vitaminas hidrosolubles.
Actan como coenzimas o precursores de coenzimas.
Son las del complejo B o la vitamina C
2.Vitaminas liposolubles.
No son solubles en agua y si en disolventes no polares.
Son lpidos insaponificables.
No suelen ser cofactores o precursores.
Son las vitaminas A,D,E y K

VITAMINAS

FUNCIONES

Enfermedades
carenciales

C (cido
ascrbico)

Coenzima de algunas peptidasas. Interviene

en la sntesis de colgeno

Escorbuto

B1 (tiamina)

Coenzima de las descarboxilasas y de las

enzima que transfieren grupos aldehidos

Beriberi

B2 (riboflavina)

Constituyente de los coenzimas FAD y FMN

Dermatitis y lesiones
en las mucosas

B3 (cido
pantotnico)

Constituyente de la CoA

Fatiga y trastornos del

sueo

B5 (niacina)

Constituyente de las coenzimas NAD y

NADP

Pelagra

B6 ( piridoxina)

Interviene en las reacciones de transferencia

de grupos aminos.

Depresin, anemia

B12 (cobalamina)

Coenzima en la transferencia de grupos

metilo.

Anemia perniciosa

Biotina

Coenzima de las enzimas que transfieren

grupos carboxilo, en metabolismo de
aminocidos.

Fatiga, dermatitis...

A (retinol)

Ciclo visual, crecimiento, proteccin y

mantenimiento del tejido epitelial

Ceguera nocturna,
xeroftalmia,
desecacin epitelial

Metabolismo del Ca2+, esencial en el

crecimiento y mantenimiento de los huesos

Raquitismo,
deformidades oseas