*QU ALIMENTOS, QUE CONTIENEN PROTENAS,

CONSUMO EN MI DESAYUNO?
*QU ALIMENTOS, QUE CONTIENEN PROTENAS ,
CONSUMO EN MI ALMUERZO/CENA?
*IDR = 0.8g/Kg de peso/da para un adulto normal (56g 60g /da) Ingesta diaria recomendada
INVESTIGAR cul es la IDR para adolescentes

La calidad o valor biolgico de las protenas

de la dieta, depende de su contenido en
aminocidos esenciales.

Digestin de protenas en el
ESTMAGO

En la saliva, no existen enzimas con accin

proteoltica. La hidrlisis de protenas se inicia en el
estmago
Jugo gstrico:
*HCl: Desnaturaliza las protenas
Destruye bacterias
Activa el pepsingeno

pepsina

*PEPSINGENO (zimgeno):
Se hidrolizan algunos enlaces del pepsingeno = se activa la pepsina
(separacin de un resto de 42 aa del extremo N terminal)
*Las primeras molculas de pepsina hidrolizan ms pepsingeno.
*Pepsingeno pesa 42.5 Kd y pepsina 35Kd
*PEPSINA:
*Endopeptidasa
*pH ptimo = 1,0 a 2,0

Proteasas pancreticas en
el DUODENO
Pncreas secreta zimgenos de ENDOPEPTIDASAS:
* Tripsingeno ------------- Tripsina
*Quimotripsingeno--------- Quimotripsina
*Proelastasa------------------ Elastasa

El tripsingeno es activado por la enteropeptidasa,

enzima secretada por la mucosa intestinal.
La tripsina activa los dems zimgenos
Pncreas secreta zimgenos de EXOPEPTIDASAS:
Procarboxipeptidasa------- Carboxipeptidasa A y
Carboxipeptidasa B

Digestin de protenas en el
INTESTINO
Enzimas del borde en cepillo (peptidasas de
membrana) :
*ENDOPEPTIDASAS
ENTEROPEPTIDASA: activa al tripsingeno y
forma tripsina
*EXOPEPTIDASAS
AMINOPEPTIDASA (extremo amino)
DIPEPTIDASAS
Enzimas intracelulares o citoslicas:
DIPEPTIDASAS Y TRIPEPTIDASAS

Esquema de la digestin de las protenas

PROTENAS

estmago

PEPSINA

TRIPSINA, QUIMOTRIPSINA
Y ELASTASA

luz intestinal

POLIPPTIDOS
AMINOPEPTIDASA

CARBOXIPEPTIDASAS A y B
TRIPEPTIDASAS
DIPEPTIDASAS

AMINOCIDOS

DIPPTIDOS

Borde
en
cepillo

TRIPPTIDOS
PEPTIDASAS
CITOSOL.

enterocito

AMINOCIDOS

AMINOCIDOS

Los aa., di y tripptidos atraviesan las membranas

a travs de mecanismos de transporte especficos.
Pueden hacerlo por diferentes SISTEMAS:
1-Dependiente del gradiente de sodio: aa. neutros,
aromticos, alifticos, cidos, fenilalanina,
metionina, prolina e hidroxiprolina.
2-Difusin facilitada: aa. bsicos y neutros con cadena
lateral hidrofbica.
3-Sistema dependiente del gradiente de sodio diferente
al de aa libres: dipptidos y tripptidos

DIGESTIN Y ABSORCIN DE PROTENAS

Protenas

LUZ
INTESTINAL

Proteasas y peptidasas
gstricas y pancreticas

ENTEROCITO

Aminocidos

CIRCULACION
PORTAL

Pptidos

Peptidasas
de membrana

Aminocidos

Di o Tripptidos

Peptidasas
citoslicas

Aminocidos (90%)

Pptidos (10%)

TRANSPORTE DE AMINOCIDOS

Una vez absorbidos, los aminocidos pasan a la sangre y SIN

DISTINCIN DE SU ORIGEN pueden tener diferentes
alternativas metablicas. Este conjunto de aa . libres
constituye un FONDO COMN O POOL al cual se
recurre para la sntesis de nuevas protenas, sntesis de
compuestos derivados u obtencin de energa.
1-Utilizacin (sin modificacin) en sntesis de nuevas protenas
especficas.
2-Transformacin en compuestos no proteicos de importancia
fisiolgica.
3-Degradacin con fines energticos.

METABOLISMO DE AMINOCIDOS

Los aminocidos, no se almacenan en el organismo.

Sus niveles dependen del equilibrio entre biosntesis y
degradacin de protenas corporales, es decir el
balance entre anabolismo y catabolismo (balance
nitrogenado).
El N se excreta por orina y heces.

La degradacin se inicia por procesos que separan el

grupo aamino.
Estos procesos pueden ser reacciones de transferencia
(transaminacin) o de separacin del grupo amino
(desaminacin)

Es la transferencia reversible de un grupo amino a un

acetocido, catalizada por una aminotransferasa,
utilizando piridoxal fosfato como cofactor.
El aa. se convierte en acetocido y el acetocido en el
aminocido correspondiente.
Es decir, el grupo amino no se elimina sino se transfiere
a un acetocido para formar otro aminocido.

TRANSAMINACIN
Todos los aa. EXCEPTO
LISINA Y TREONINA,
participan en reacciones de
transaminacin con
piruvato, oxalacetato o
acetoglutarato.
La alanina y el aspartato
reaccionan con
acetoglutarato,
obtenindose glutamato
como producto.

TRANSAMINACIN
* La Aspartato
aminotransferasa
cataliza en ambos
sentidos la reaccin
utilizando piridoxal
fosfato como cofactor.
* El acetoglutarato es el
aceptor del grupo
amino, cedido por el
aspartato.

* La Alanina aminotransferasa cataliza en ambos sentidos la reaccin

utilizando piridoxal fosfato como cofactor. El acetoglutarato es el
aceptor del grupo amino, cedido por la alanina.
CH3
+
H3N CH
COO-

COO-

CH3
ALAT

CH2

C=O

CH2

COOPiridoxal fosfato

COO-cetoglutarato

CH2
CH2
+
H3NCH

C=O

Alanilato

COO-

piruvato

COOglutamato

DESAMINACIN

*El grupo amino del glutamato, puede ser separado por desaminacin
oxidativa catalizada por la GLUTAMATO DESHIDROGENASA,
utilizando NAD y NADP como coenzimas.
*Se forma acetoglutarato y NH3
*La mayora del NH3 producido en el organismo se genera por esta
reaccin.

La GLUTAMATO DESHIDROGENASA
se encuentra en la matriz mitocondrial.
Es una enzima alostrica activada por
ADP y GDP e inhibida por ATP y GTP.
Cuando el nivel de ADP o GDP en la
clula es alto, se activa la enzima y
la produccin de acetoglutarato,
alimentar el ciclo de Krebs y se
generar ATP

*Fuentes de NH3 en el organismo:

1)Desaminacin oxidativa de glutamato
2)Accin de bacterias de la flora intestinal

*Vas de eliminacin del NH3

La va mas importante de eliminacin es la sntesis de
urea en hgado
Tambin se elimina NH3, por la formacin de
glutamina

CICLO DE LA UREA
*Todo el NH3 originado por desaminacin, es convertido
en UREA en el hgado.
*El proceso consume 4 enlaces fosfato (ATP) por cada
molcula de UREA.
*Se lleva a cabo en los hepatocitos.
*Intervienen cinco enzimas y como alimentadores
ingresan NH3, CO2 y aspartato, el cual cede su grupo
amino.
.

Comprende las siguientes reacciones:

1-Sntesis de carbamil fosfato
2-Sntesis de citrulina
3-Sntesis de argininosuccinato
4-Ruptura de argininosuccinato
5-Hidrlisis de arginina

Segn el destino se clasifican en:

Glucognicos: producen intermediarios de la
gluconeognesis (piruvato, oxalacetato, fumarato,
succinilCoA o acetoglutarato) formando finalmente
GLUCOSA (aa no esenciales)
Cetognicos: estn representados por los aa esenciales:
leucina y lisina. Producen cuerpos cetnicos.

Aminocidos glucognicos y cetognicos

Aminocidos glucognicos y cetognicos

Triptofano
Phe
Tir
Leu
Lis

CIDOS GRASOS
COLESTEROL
CUERPOS CETNICOS

GLUCONEOGNESIS

Prolina
Arg
Hist
Glu

ACETOACETILCoA

CICLO DE KREBS
Leucina
Isoleucina
Triptofano
Ala
Cis
Gli
Ser
Treonina

GLUTAMATO
ACETILCoA

Phe
Tirosina

PIRUVATO
Asparragina
Aspartato

Isoleu
Met
Val
Treonina

Los aa. esenciales no pueden ser producidos por el

organismo.

S puede biosintetizarse el acetocido correspondiente,

entonces el organismo producir dicho aminocido
por transaminacin.

*Muchas de las aminas biolgicas formadas por

descarboxilacin son sustancias de importancia
funcional
*Para este proceso de sntesis el organismo utiliza
piridoxalfosfato como coenzima

 Histamina

Acido g-aminobutrico (GABA)

Catecolaminas (Dopamina, Noradrenalina y

Adrenalina)
Hormona Tiroidea
Melatonina
Serotonina
Creatina
Melanina

 Se produce por descarboxilacin de la histidina,

catalizada por la histidina descarboxilasa y

piridoxalfosfato como coenzima. La histamina tiene
gran importancia biolgica ya que tiene accin
vasodilatadora, disminuye la presin sangunea, colabora
en la constriccin de los bronquiolos, estimula la
produccin de HCl y estimula la pepsina en estmago, se
libera bruscamente en respuesta al ingreso de sustancias
alergenas en los tejidos.
Se degrada muy rpidamente.

cido g-aminobutrico (GABA)

Se forma por descarboxilacin del
cido glutmico, generalmente en el
sistema nervioso central.
Utiliza piridoxalfosfato como
coenzima. El GABA es un compuesto
funcionalmente muy importante, ya
que es el intermediario qumico
regulador de la actividad neuronal,
actuando como inhibidor o depresor
de la transmisin del impulso
nervioso.

Se producen en el sistema nervioso y en la mdula

adrenal.
Derivan de la TIROSINA
La Dopamina es un neurotransmisor importante.
La accin de las catecolaminas es muy variada:
Son vasoconstrictores en algunos tejidos y
vasodilatadores en otros, aumentan la frecuencia
cardaca, son relajantes del msculo bronquial,
estimulan la glucgenolisis en msculo y la liplisis en
tejido adiposo.
Son rpidamente degradadas y eliminadas del
organismo.