Clasificacin

Nicolas Lpez
Enzimologa
Caractersticas

Tabla de inhibores enzimticos

Km

Compite con el sustrato

por el centro activo del
Competitiva
enzima, Isstero del
sustrato.

Se une al enzima en un

No
sitio diferente al centro
competitiva activo: Sitio Alosterico
Re
ver
sib
le Acompetitiv Se une nicamente al
complejo ES, forma el
a
complejo ESI

Mixta

Inhibidor se puede
unir tanto a
la enzima libre
como al complejo
enzima-sustrato.

V max

ap

V map

Km

1+

Vmax

Generalidades

Vmax

No hay variacin de
Vmax, km aumenta,
GRADO DE
INHIBICION

V max

Ki

V max

I
1
K
iac

Afectada por un factor alfa y alfa

Km Constante, Vmax
disminuye, GRADO
DE INHIBICION

Km Disminuye, Vmax
Disminuye , GRADO
DE INHIBICION

Esquema

Linealizacin

Ks diferente de Km,
Sustrato ptimo

Por
exc
es
o
de
Sus
tra
to
Irr
ev
ers
ibl
e

Sui
cid
a

Ps
eu
doi
rre
ver
sib
les

Enzima Saturada
forma un nuevo
complejo
sobresaturado ES2

Reactivos grupo
SH
Organofosfrico
Ligando de
metales

Cambia
covalentemente
enzima, y la inactiva.

Ki constante de velocidad

E + I E

Metales pesados

Se unen al centro activo de

manera especfica, la enzima
transforma la molcula en una
especie qumica muy reactiva
que modifica covalentemente
a la enzima, inactivndola

K(disociacin) << Ki
(inhibidores
reversibles), 10-8 y
10-12 M unin
fuerte a la E,
desplazado [EI]

Se utiliza una razon entre velocidad de la enzima con y

sin inhibidor
E +I

EI

+

2 +