la palabra desnaturalizacin indica que la estructuracin se aleja de la

forma nativa debido a un importante cambio en su conformacin tridimensional, producido por

movimientos
de los diferentes dominios de la protena, que conlleva un aumento en la entropa de las molculas.
Este cambio conformacional trae como consecuencia prdidas en estructura secundaria, terciaria
o cuaternaria, pero no cambios en la estructura primaria, es decir, que la desnaturalizacin no
implica una hidrlisis del enlace peptdico. Se afectan las interacciones no-covalentes, responsables
de
la estabilizacin de la estructura, as como la relacin de dicha estructura con el solvente acuoso y
en
algunas ocasiones se afectan los puentes disulfuro. La conformacin de una molcula de protena
depende,
en gran medida, del ambiente que la rodea, y su estado nativo es el ms estable en trminos
termodinmicos
en las condiciones fisiolgicas en que se encuentra. Pueden ocurrir modificaciones
conformacionales
debidas a cambios trmicos, qumicos o efectos mecnicos inducidos por calentamiento
o enfriamiento, o bien por tratamientos con agentes que forman puentes de hidrgeno, como la urea
y
el cloruro de guanidinio, cambios de pH, la aplicacin de detergentes, cambios en la fuerza inica
por
adicin de sales, presencia de solventes orgnicos, o bien, la agitacin. Aunque un cambio en la
estructura
podra conducir a un aumento en el ordenamiento, es decir, un aumento en a-hlice o b-lmina
plegada, la desnaturalizacin generalmente se considera como una prdida de la estructura
ordenada.
Es comn relacionar la desnaturalizacin con daos a la protena, ya que pueden perderse funciones
fisiolgicas, actividad enzimtica o bien, modificarse sus propiedades funcionales al ocurrir
agregacin
o insolubilizacin. La desnaturalizacin puede ser deseable cuando se habla de elevar la
digestibilidad
de las protenas por coccin o por la desnaturalizacin de inhibidores de tripsina presentes en las
leguminosas. Tambin sirve para mejorar funcionalidad, como cuando se aumentan sus propiedades
de espumado y emulsificacin por el desdoblamiento de las molculas que favorece la
estabilizacin
en interfases al lograr la exposicin de sitios hidrofbicos que interaccionan con la fase orgnica o
hidrofbica de una emulsin.