I) Biomolculas 6) Protenas

I-6
PROTENAS
CONCEPTO Y CARACTERSTICAS
Concepto: Se pueden definir como polmeros formados por la unin, mediante enlaces
peptdicos, de unidades de menor masa molecular llamadas aminocidos.
Son molculas muy complejas. Su masa molecular es muy elevada, normalmente est
comprendida entre 6000 da y 10
6
da, son macromolculas. Algunas protenas estn
constitui das por la unin de varios polmeros proteicos ue en ocasiones pueden tam!in
contener otras molculas orgnicas "lpidos, gl#cidos, etc$. %n este #ltimo caso reci!en el
nom!re genrico de prtidos.
&as protenas son las molculas orgnicas ms a!undantes en las clulas, ms del '0( del
peso seco de la clula son protenas. %stn constituidas, fundamentalmente, por ), *, + y
, y casi todas tienen tam!in a-ufre. Algunas tienen, adems, otros elementos umicos y
en particular. /, 0e, 1n o )u. %l elemento ms caracterstico de las protenas es el
nitrgeno. Son los compuestos nitrogenados por e2celencia de los seres vivos.
&as protenas son molculas especicas ue marcan la individualidad de cada ser vivo.
Son adems de una gran importancia porue a travs de ellas se va a e2presar la
informacin gentica, de 3ec3o el dogma central de la gentica molecular nos dice.
!NARNAProtena
"#NCIONES $ENERA%ES
&as protenas estn entre las sustancias ue reali-an las funciones ms importantes en los
seres vivos. 4e entre todas pueden destacarse las siguientes.
5 !e reser&a. %n general las protenas no tienen funcin de reserva, pero pueden utili-arse
con este fin en algunos casos especiales como por ejemplo en el desarrollo em!rionario.
ovoal!#mina del 3uevo, casena de la lec3e y gliadina del trigo.
5 Estr'ct'ra(. &as protenas constituyen muc3as estructuras de los seres vivos. &as
mem!ranas celulares contienen protenas. %n el organismo, en general, ciertas estructuras
5cartlago, 3ueso5 estn formadas, entre otras sustancias, por protenas.
6. &. Snc3e- 7uilln Pgina I-6-1
I) Biomolculas 6) Protenas
5 En)imtica. 8odas las reacciones ue se producen en los organismos son catali-adas por
molculas orgnicas. &as en-imas son las molculas ue reali-an esta funcin en los seres
vivos. 8odas las reacciones umicas ue se producen en los seres vivos necesitan su
en-ima y todas las en-imas son protenas.
5 *omeosttica. )iertas protenas mantienen el euili!rio osmtico del medio celular y
e2tracelular.
5 Transporte, de gases, como es el caso de la 3emoglo!ina, o de lpidos, como la
seroal!#mina. Am!as protenas se encuentran en la sangre. &as permeasas, molculas ue
reali-an los intercam!ios entre la clula y el e2terior, son tam!in protenas.
5 +o&imiento. Act#an como elementos esenciales en el movimiento. As, la actina y la
miosina, protenas de las clulas musculares, son las responsa!les de la contraccin de la
fi!ra muscular.
5 *ormona(. &as 3ormonas son sustancias umicas ue regulan procesos vitales. Algunas
protenas act#an como 3ormonas, por ejemplo. la insulina, ue regula la concentracin de
la glucosa en la sangre.
5 Inm'no(,ica. &os anticuerpos, sustancias
ue intervienen en los procesos de defensa
frente a de los agentes patgenos, son
protenas.
%OS A+INO-CI!OS
Son las unidades estructurales ue constituyen
las protenas. 8odos los aminocidos ue se
encuentran en las protenas, salvo la pro(ina,
responden a la frmula general ue se o!serva
en la figura.
A partir de a3ora nos referiremos
e2clusivamente a los aminocidos presentes en
las protenas de los seres vivos. %stos, como
indica su nom!re, tienen dos grupos
funcionales caractersticos. el grupo car!o2ilo
o grupo cido "5)++*$, y el grupo amino
"5,*9$. &a cadena car!onada de los
aminocidos se numera comen-ando por el
grupo cido, siendo el car!ono ue tiene esta
funcin el car!ono n#mero 1, el grupo amino se
encuentra siempre en el car!ono 9 o car!ono .
6. &. Snc3e- 7uilln Pgina I-6-2

Fig. 1 Frmula general de un amino-cido.

Fig. 2 L-prolina; aminocido polar no
ionizable. Es el nico aminocido que no responde
a la frmula general.
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*, ) *
I) Biomolculas 6) Protenas
/or lo tanto, los aminocidos tienen en com#n
los car!onos 1 "grupo car!o2ilo$ y 9 "el del
grupo amino$ diferencindose en el resto ":$ de
la molcula. %n la frmula general de la 0ig. 1, :
representa el resto de la molcula. : puede ser
desde un simple *5 , como en el aminocido
glicocola, a una cadena car!onada ms o
menos compleja en la ue puede 3a!er otros
grupos aminos o car!o2ilo y tam!in otras
funciones "alco3ol, tiol, etc.$. &as protenas
delos seres vivos slo tienen unos 90
aminocidos diferentes, por lo ue 3a!r
#nicamente 90 restos distintos. %s de destacar
el 3ec3o de ue en todos los seres vivos slo se
encuentren los mismos 90 aminocidos. %n
ciertos casos muy raros, por ejemplo en los
venenos de algunas serpientes, podemos
encontrar otros aminocidos diferentes de
estos 90 e incluso aminocidos ue no siguen
la frmula general.
&a mayora de los aminocidos pueden
sinteti-arse unos a partir de otros, pero e2isten
otros, aminocidos esencia(es, ue no pueden
ser sinteti-ados y de!en o!tenerse en la dieta
3a!itual. &os aminocidos esenciales son
diferentes para cada especie, en la especie
3umana, por ejemplo, los aminocidos
esenciales son die-. 83r, &ys, Arg, *is, ;al,
&eu, <leu, =et, /3e y 8rp.
C%ASI"ICACI.N !E %OS A+INO-CI!OS
%n funcin de sus caractersticas umicas,
los aminocidos se clasifican en.
7rupo <. Aminocidos apo(ares. Aminocidos cuyo resto : no es polar. %sto es, no posee
cargas elctricas en : al tener en l largas cadenas 3idrocar!onadas. %stos aminocidos, si
estn en gran a!undancia en una protena, la 3acen insolu!le en agua.
7rupo <<. Aminocidos po(ares no ioni)a/(es. /oseen restos con cortas cadenas
3idrocar!onadas en las ue 3ay funciones polares "alco3ol, tiol o amida$. )ontrariamente al
grupo anterior si una protena los tiene en a!undancia ser solu!le en agua.
6. &. Snc3e- 7uilln Pgina I-6-3

Fig. 3 L-leucina; aminocido no polar.
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Fig. 4 L-tirosina; aminocido polar no
ionizable.
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Fig. 5 L-Glutmico; aminocido polar
ionizable cido.
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Fig. 6 L-Arginina; aminocido polar
ionizable bsico.
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I) Biomolculas 6) Protenas
7rupo <<<. Aminocidos po(ares cidos. /ertenecen a
este grupo auellos aminocidos ue tienen ms de un
grupo car!o2ilo. %n las protenas, si el p* es !sico o
neutro, estos grupos se encuentran cargados negativa5
mente.
7rupo <;. Aminocidos po(ares /sicos. Son auellos
aminocidos ue tienen otro u otros grupos aminos. %n
las protenas, estos grupos amino, si el p* es cido o
neutro, estn cargados positi vamente.
ASI+ETRA !E %OS A+INO-CI!OS
%2cepto en la glicocola, en el resto de los aminocidos
el car!ono "el car!ono ue lleva la funcin amino$ es
asimtrico. &a molcula ser pticamente activa y
e2istirn dos configuraciones. 4 y &. ,ormalmente en
los seres vivos slo encontramos uno de los ismeros
pticos. /or convenio se considera ue los aminocidos
presentes en los seres vivos pertenecen todos ellos a la
serie &. ,o o!stante, en los microorganismos "paredes
!acterianas, anti!iticos generados por !acterias$
e2isten aminocidos no proteicos pertenecientes a la
serie 4.
6. &. Snc3e- 7uilln Pgina I-6-4

Fig. 8 Ionizacin del grupo amino
suplementario de un aminocido polar
ionizable cido.

Fig. 9 Ionizacin del grupo amino
suplementario de un aminocido polar
ionizable bsico.
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1
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2
Fig. 10 Asimetra de los aminocidos. Todos los aminocidos, excepto la glicocola, son asimtricos. De las dos
formas, la D y la L, en los seres vivos slo existe, normalmente, la L.
C
C N
O
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R
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C
C
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& aminocido 4 aminocido
I) Biomolculas 6) Protenas
6. &. Snc3e- 7uilln Pgina I-6-5
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Alanina5Ala &eucina5&eu
;alina5;al
<soleucina5<le
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=etionina5=et
Aminocidos de( $r'po I 3apo(ares4
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Aminocidos de( $r'po III
3po(ares ioni)a/(es cidos4
Aminocidos de( $r'po I5
3po(ares ioni)a/(es /sicos4
Asprtico5Asp
7lutmico57lu
*istidina5*is
Arginina5Arg
&isina5&ys
7licocola57ly
Aminocidos de( $r'po II 3po(ares no ioni)a/(es4
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Serina5Ser 8reonina58rp
8irosina58yr
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7lutamina57ln
I) Biomolculas 6) Protenas
E% EN%ACE PEPT!ICO
)uando reacciona el grupo cido de un aminocido con el grupo amino de otro am!os
aminocidos uedan unidos mediante un en(ace peptdico. Se trata de una reaccin de
condensacin en la ue se produce una amida y una molcula de agua. &a sustancia ue
resulta de la unin es un dip6ptido.
CARACTERSTICAS !E% EN%ACE PEPT!I CO
10$ %l enlace peptdico es un enlace covalente ue se esta!lece entre un tomo de car!ono
y un tomo de nitrgeno. %s un enlace muy resistente, lo ue 3ace posi!le el gran tama?o y
esta!ilidad de las molculas proteicas.
6. &. Snc3e- 7uilln Pgina I-6-6
Fig. 12 Reaccin de formacin del enlace peptdico.
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*
:
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:
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@
* , ) )
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:
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*
9
+
Aminocido 1
Aminocido 9
dipptido
Fig. 13 El enlace C-N se comporta como un doble enlace y no permite el giro.
I) Biomolculas 6) Protenas
90$ &os estudios de :ayos A de las protenas 3an llevado a la conclusin de ue el enlace
)5, del enlace pept dico se comporta en cierto modo como un do!le enlace y no es
posi!le, por lo tanto, el giro li!re alrededor de l.
>0$ 8odos los tomos ue estn unidos al car!ono y al nitrgeno del enlace peptdico
mantienen unas distancias y ngulos caractersticos y estn todos ellos en un mismo
plano.
P7PTI!OS8 PO%IP7PTI!OS 9 PROTENAS
)uando se unen dos aminocidos mediante un
enlace peptdico se forma un dip6ptido. A cada
uno de los aminocidos ue forman el dipptido
les ueda li!re o el grupo amino o el grupo
car!o2ilo. A uno de estos grupos se le podr unir
otro aminocido formndose un trip6ptido. Si el
proceso se repite sucesivamente se formar un
po(ip6ptido. )uando el n#mero de aminocidos
unidos es muy grande, apro2imadamente a partir
de 100, tendremos una protena.
9 aa 4ipptido
> aa 8ripptido
de B a 10 aa +ligopptido
de 10 a 100 aa /olipptido
ms de 100 aa /rote na
8oda cadena polipeptdica tendr en uno de sus e2tremos un aminocido con el grupo
amino li!re. %ste ser el aminocido amino terminal "*5$. %n el otro e2tremo uedar li!re el
6. &. Snc3e- 7uilln Pgina I-6-7
Fig. 14 Caractersticas del enlace peptdico.

Fig. 15 Modelo de esferas de la insulina, un
pptido.
I) Biomolculas 6) Protenas
grupo car!o2ilo del #ltimo aminocido,
aminocido car!o2ilo terminal "5+*$. 8oda
cadena proteica tendr por lo tanto una
polaridad indicada mediante una *5 y un 5+*.
%jemplo.
*57ly5Ala5/ro5&eu58rp5=et5Ser5+*.
=uc3as sustancias naturales de gran
importancia son pptidosC por ejemplo. ciertas
3ormonas, como la ins'(ina, ue regula las
concentraciones de glucosa en la sangre y ue
est formada por dos cadenas de 91 y >0
aminocidos unidas por puentes disulfuroC la
encea(ina "' aminocidos$ ue se produce en
las neuronas cere!rales y elimina la sensacin
de dolor o las 3ormonas del l!ulo posterior de
la 3ipfisis. vasopresina y o2itocina "D aa$ ue
producen las contracciones del #tero durante el
partoC tam!in son pptidos algunos anti!iticos
como la gramicidina.
ESTR#CT#RA O CON"OR+ACI.N !E %AS
PROTENAS
&a conformacin de una protena es la
disposicin espacial ue adopta la molcula
proteica. &as cadenas peptdicas, en condicio5
nes normales de p* y temperatura, poseen
solamente una conformacin y sta es la
responsa!le de las importantes funciones ue
reali-an.
&a compleja estructura de las protenas puede
estudiarse a diferentes niveles. A sa!er. prima5
rio, secundario, terciario y cuaternario.
I4 NI5E% O ESTR#CT#RA PRI+ARIA5 ;iene
dada por la sec'encia: orden ue siguen los
aminocidos de una protena. ;a a ser de gran
importancia, pues la secuencia es la ue
determina el resto de los niveles y como
consecuencia la funcin de la protena.
&a alteracin de la estructura primaria por eliminacin, adicin o intercam!io de los ami5
6. &. Snc3e- 7uilln Pgina I-6-8
Fig. 18 La insulina, una hormona de
carcter peptdico, est formada por dos cadenas
polipeptdicas.
Fig. 17 Modelo de bolas de la ubicuitina,
una protena.

Fig. 16 Modelo de barras y esferas de la
oxitocina, una hormona peptdica.
I) Biomolculas 6) Protenas
nocidos puede cam!iar la configuracin
general de una protena y dar lugar a una
protena diferente. )omo, adems, la funcin
de la protena depende de su estructura, un
cam!io en la estructura primaria podr
determinar ue la protena no pueda reali-ar su
funcin. ;eamos, a continuacin, un ejemplo
de estructura primaria.
*5Ala57ly5Ser5&ys5Asp5Asn5)ys5&eu5=et5Ala5
<le58rp57ly5......5/ro5Asn57lu5+*
II4 NI5E% O ESTR#CT#RA SEC#N!ARIA5 &as
caractersti cas de los enlaces peptdicos
imponen determinadas restricciones ue
o!ligan a ue las protenas adopten una
determinada estructura secundaria.
Esta puede ser en 3lice , 3lice de colgeno o
en conformacin F. %s de destacar ue las tres
son configuraciones en 3lice diferenciandose
en el n#mero de aminocidos por vuelta "n$ y en
el dimetro de la 3lice. %n la 3lice , nGBC en
la 3lice de colgeno, nG> y en la conformacin
F, nG9. A continuacin estudiaremos solo la
3lice y la conformacin F por ser las
configuraciones ms frecuentes.
a4 Estr'ct'ra en :6(ice . Se trata de la forma
ms simple y com#n. %n este tipo de estructura
la molcula adopta una disposicin 3elicoidal,
los restos ":$ de los aminocidos se sit#an 3acia
el e2terior de la 3lice y cada >,6 aminocidos
sta da una vuelta completa.
%ste tipo de organi-acin es muy esta!le, por5
ue permite la formacin de puentes de
3idrgeno entre el grupo )G+ de un
aminocido y el grupo ,5* del cuarto
aminocido situado por de!ajo de len la 3lice.
/4 Conormacin ;< Se origina cuando la molcu5
la proteica, o una parte de la molcula, adoptan
una disposicin en -ig5-ag. &a esta!ilidad se
consigue mediante la disposicin en paralelo de
varias cadenas con esta conformacin, cadenas
6. &. Snc3e- 7uilln Pgina I-6-9
Fig. 20 1) Hlices alfa; 2) conformaciones
beta; 3) enlaces de hidrgeno; 4) puentes
disulfuro; 5) zonas irregulares.
Fig. 21 Hlice alfa. Mediante flechas se
indican algunos enlaces de hidrgeno. R) restos de
los aminocidos.
Fig. 19 Modelo de cintas de la ubicuitina.
I) Biomolculas 6) Protenas
ue pueden pertenecer a protenas
diferentes o ser partes de una misma
molcula. 4e esta manera pueden
esta!lecerse puentes de 3idrgeno entre
grupos )G+ y 5,5*. &os restos van ue5
dando alternati vamente 3acia arri!a y 3acia
a!ajo. ,o o!stante, si la molcula presenta
pr2imos entre s restos muy voluminosos o
con las mismas cargas elctricas se
desesta!ili-ar.
Hna molcula no tiene ue
estar constituida e2clusi5
vamente por un tipo de
conformacin. &o normal
es ue las molculas protei5
cas presenten porciones
con 3lices , otras partes
con conformaciones F y
partes ue no tienen una
conformacin definida y
ue se llaman )onas
irre,'(ares.
III4 NI5E% O ESTR#CT#RA TERCIARIA5 &as protenas no se disponen linealmente en el
espacio sino ue normalmente sufren plegamientos ue 3acen ue la molcula adopte una
estructura espacial tridimensional llamada estructura terciaria. &os pliegues ue originan la
estructura terciaria se de!en a ciertos aminocidos, como. la prolina, la serina y la
isoleucina, ue distorsionan la 3lice generando
una curvatura.
&a estructura terciaria se va a esta!ili-ar por la
formacin de las siguientes interacciones.
1$ %nlaces o puentes de 3idrgeno.
9$ <nteracciones cido !ase.
>$ /uentes disulfuro.
%stos #ltimos se forman entre grupos 5S*
pertenecientes a dos molculas de cistena ue
reaccionan entre s para dar cistina.
5)is5S* @ *S5)is5 55555 5)is5S5S5)is5
6. &. Snc3e- 7uilln Pgina I-6-10
Fig. 23 Conformacin beta o lmina plegada beta. En la figura se
observan dos fragmentos de lmina plegada beta asociados por enlaces de
hidrgeno.
Fig. 24 Estructura de una protena. a) hlices
alfa; b) conformaciones beta; c) zonas irregulares.
Fig. 22 Visin superior de una hlice alfa. Los
nmeros indican los aminocidos.
I) Biomolculas 6) Protenas
%n la estructura terciaria los restos se van a
disponer en funcin de su afinidad con el
medio. %n medio acuoso, los restos 3idrfo!os
se sit#an 3acia el interior de la molcula
mientras ue los restos 3idrfilos lo 3acen 3acia
el e2terior.
Isicamente se distingen dos tipos de
estructura terciaria. la i(amentosa y la ,(o/'(ar,
aunue muc3os autores consideran ue las
protenas filamentosas son protenas ue
carecen de estructura terciaria.
&as protenas con conformacin filamentosa
suelen tener funcin estructural, de proteccin
o am!as a la ve- y son insolu!les en agua y en
soluciones salinas. /or ejemplo, tienen esta
conformacin. la !eta5ueratina, el colgeno y
la elastina.
&as protenas con conformacin glo!ular suelen ser solu!les en agua yJo en disoluciones
salinas. Son glo!ulares las en-imas, las protenas de mem!rana y muc3as protenas con
funcin transportadora.
&as protenas glo!ulares suelen tener diferentes fragmentos con alfa53lices y
conformaciones !eta, pero las conformaciones !eta suelen disponerse en la periferia y las
3lices alfa en el centro de la molcula. Adems, las protenas glo!ulares se do!lan de tal
manera ue, en solucin acuosa, sus restos 3idrfilos uedan 3acia el e2terior y los
3idrfo!os en el interior y, por el contrario, en un am!iente lipdico, los restos 3idrfilos
uedan en el interior y los 3idrfo!os en el e2terior.
I54 ESTR#CT#RA C#ATERNARIA5 )uando
varias cadenas de aminocidos, iguales o
diferentes, se unen para formar un edificio
proteico de orden superior, se disponen seg#n
lo ue llamamos estructura cuaternaria.
8am!in se considera estructura cuaternaria la
unin de una o varias protenas a otras
molculas no proteicas para formar edificios
macromolculares complejos. %sto es frecuente
en protenas con masas moleculares superiores
a '0.000
)ada polipptido ue interviene en la formacin
de este complejo proteico es un protmero y
seg#n el n#mero de protmeros tendremos.
dmeros, tetrmeros, pentmeros, etc.
6. &. Snc3e- 7uilln Pgina I-6-11
Fig. 25 Estructura terciaria de una protena.
a) hlices alfa b) conformaciones beta; c) zonas
irregulares.
Fig. 26 Los anticuerpos tienen estructura
cuaternaria pues estn formados por la unin,
mediante puentes disulfuro, de cuatro protmeros
o dominios; dos de cadena larga y dos de cadena
corta
Glcido Glcido
I) Biomolculas 6) Protenas
&a asociacin o unin de las molculas ue
forman una estructura cuaternaria, se consigue
y mantiene mediante enlaces de 3idrgeno,
fuer-as de ;an der Kaals, interacciones
electrostticas y alg#n ue otro puente
disulfuro.
Hn ejemplo de estructura cuaternaria es la
3emoglo!ina, formada por las glo!inas o parte
proteica "dos cadenas alfa y dos cadenas !eta,
con un total de 1B6 aminocidos$ ms la parte
no proteica o grupos 3emo. + los anticuerpos,
formados tam!in por cuatro cadenas, dos
cadenas cortas y dos largas.
PROPIE!A!ES !E %AS PROTENAS
&as propiedades de una protena, incluso su carga elctrica, dependen de los restos o
radicales de los aminocidos ue uedan en su superficie y ue podrn interaccionar
mediante enlaces covalentes o no covalentes con otras molculas. A continuacin veremos
las propiedades ms importantes.
So('/i(idad< &as protenas solu!les en agua, al ser macromolculas, no forman
verdaderas disoluciones sino dispersiones coloidales. )ada macromolcula proteica
ueda rodeada de molculas de agua y no contacta con otras macromolculas
gemelas con lo ue no puede producirse la precipitacin.
Especiicidad< &a especificidad de las protenas puede entenderse de dos maneras.
/or una parte, e2iste una especificidad de funcin. %sto es, cada protena tiene una
funcin concreta, diferente, normalmente, de la del resto de las molculas proticas.
%sta es la ra-n de ue tenganos tantas protenas distintas, unas 100 000. A3ora
!ien, ciertas protenas ue reali-an funciones similares en los seres vivos, por
ejemplo. la 3emoglo!ina de la sangre, presentan diferencias entre las distintas
especies. %stas diferencias se 3an producido como consecuencia del proceso
evolutivo y cada especie o incluso cada individuo, puede tener sus propias
protenas especficas. ,o o!stante, estas diferencias se producen en ciertas
regiones de la protena llamadas sectores &aria/(es de las ue no depende
directamente se funcin. =ientras ue otros sectores, de los ue si depende la
funcin de la protena, tienen siempre la misma secuencia de aminocidos. &a
especificidad de las protenas depender por lo tanto de los sectores varia!les y a
ellos se de!en, por ejemplo, los pro!lemas de rec3a-os en los transplantes de
rganos.
/or ejemplo. &a insulina consta de '1 aminocidos en todos los mamferos, ue
estn distri!uidos en dos cadenas, de 91 y >0 aminocidos respectivamente, unidas
mediante dos enlaces disulfuroC de stos '1 aminocidos, la mayora son los
mismos en todas las especies, pero unos pocos "tres de la cadena corta$ varan de
unas a otras.
6. &. Snc3e- 7uilln Pgina I-6-12
Fig. 27 Modelo de anticuerpo.
I) Biomolculas 6) Protenas
&os diferentes papeles !iolgicos de stas
molculas van a depender de la forma ue
adopten en su conformacin espacial.
!ESNAT#RA%I=ACI.N !E %AS PROTENAS
&as alteraciones de la concentracin, del grado
de acide-, de la temperatura "calor$C pueden
provocar la desnat'ra(i)acin de las protenas.
&a desnaturali-acin es una prdida total o
parcial de los niveles de estructura superiores al
primario y se de!e a la desaparicin de los
enlaces d!iles tipo puente de 3idrgeno, ;an
der Kaals, etc. y en realidad no afecta a los
enlaces peptdicos y por tanto a la estructura
primaria. Sin em!argo al alterarse su
conformacin espacial, la protena perder su
funcionalidad !iolgica.
%n las protenas glo!ulares, solu!les en agua,
la desnaturali-acin est acompa?ada de una
prdida de la solu!ilidad y la consiguiente
precipitacin de la disolucin.
/uede e2istir una renaturali-acin casi siempre,
e2cepto cuando el agente causante de la
desnaturali-acin es el calor "coagulacin de la
lec3e, 3uevos fritos, LpermanenteL del ca!ello,
etc.$.
RE%ACI.N ENTRE %A CON"OR+ACI.N Y %A
ACTI5I!A! !E %AS PROTENAS
&a funcin de las protenas depende de su
conformacin. Algunas protenas, particular5
mente las en-imas, tienen una o varias -onas
en su molcula de las ue depende su funcin
llamadas. centro acti&o o (oc's. %l centro activo
de la protena act#a unindose a la molcula
so!re la ue se va a reali-ar la tranformacin,
molcula ue llamaremos (i,ando, ue de!e
encajar en el centro activo.
%l ligando y el centro activo interaccionan mediante fuer-as umicas. %stas interacciones
se de!en a ue ciertos radicales de los aminocidos de la protena, ue estn en el centro
activo de la molcula, tienen afinidad umica por determinados grupos funcionales
presentes en el ligando. Algunas veces la unin protena5ligando es irreversi!le como
ocurre con las reacciones antgeno5anticuerpo. +tras veces es perfectamente reversi!le.
6. &. Snc3e- 7uilln Pgina I-6-13
Fig. 29 Variacin de la actividad de una
enzima con la temperatura. A partir de 451C la
enzima se desnaturaliza, por alterarse su
conformacin, y al destruirse el centro activo deja
de actuar.
A
c
t
i
&
i
d
a
d

e
n
)
i
m

t
i
c
a
8emperatura ptima
Fig. 30 Variacin en la actividad de una
enzima medida en funcin de la cantidad de
substrato (ligando) transformado a 37
o
C. En t se
ha aumentado la temperatura hasta 70
o
C.
t
;
a
r
i
a
c
i

n

d
e

l
a

a
c
t
i
v
i
d
a
d

e
n
-
i
m

t
i
c
a
tiempo
Fig. 28 Diferencias en la estructura primaria
de la insulina de diferentes vertebrados.
B30 A10 A9 A8
Ala Val Ser Ala Vaca
Ala Thr Asn His Pollo
Ala Val Gly Ala Carnero
Ala Ile Gly Thr Caballo
Thr Ile Ser Thr Hombre
Ala Ile Ser Thr Cerdo
Aminocidos
s!ecies
I) Biomolculas 6) Protenas
&os aminocidos cuyos restos constituyen el centro activo pueden estar muy distantes
unos de otros en la secuencia primaria de la protena, pero ue de!ido a los pliegues y
repliegues de la estructura terciaria, uedan locali-ados, espacialmente, muy pr2imos unos
de otros y, so!re todo, formando una especie de 3ueco donde encajar el ligando.
%l resto de los aminocidos de la protena
tienen como misin mantener la forma y la
estructura ue se precisa para ue el centro
activo se encuentre en la posicin correcta.
/ara ue una protena y un ligando se unan o
se recono-can de!en esta!lecerse entre am!as
molculas varios puntos de interaccin del tipo
enlaces d!iles, especialmente fuer-as de ;an
der Kaals, puentes de 3idrgeno, etc.
&a conformacin de una protena y por lo
tanto su centro activo y su funcin pueden alte5
rarse si se producen cam!ios en las estructura
primaria. As, por ejemplo, en la anemia falciforme, el 61 aminocido de una de las cadenas
proteicas ue forman la 3emoglo!ina, el glutmico, 3a sido sustitudo por valina. )omo
consecuencia la 3emoglo!ina pierde su funcionalidad y no puede transportar
convenientemente el o2geno y los 3eritrocitos "gl!ulos rojos$ aduieren forma de 3o-.
)omo ya 3emos visto, la conformacin puede tam!in alterarse si la protena se
desnaturali-a por la accin de agentes como el calor y los cidos y las !ases fuertes. &a
desnaturali-acin irreversi!le destruye el centro acti vo y la prote na no puede ya reali-ar su
funcin.
6. &. Snc3e- 7uilln Pgina I-6-14
Fig. 31 Ajuste entre el ligando y el
centro activo de una enzima.
coenzima
sustrato
enzima
Ligando o sustrato
centro activo