I) Biomolculas

6) Protenas

I-6 PROTENAS

CONCEPTO Y CARACTERSTICAS Concepto: Se pueden definir como polmeros formados por la unin, mediante enlaces peptdicos, de unidades de menor masa molecular llamadas aminocidos.

Son molculas muy complejas. Su masa molecular es muy elevada, normalmente est comprendida entre 6000 da y 10 6 da, son macromolculas. Algunas protenas estn constituidas por la unin de varios polmeros proteicos ue en ocasiones pueden tam!in contener otras molculas orgnicas "lpidos, gl#cidos, etc$. %n este #ltimo caso reci!en el nom!re genrico de prtidos. &as protenas son las molculas orgnicas ms a!undantes en las clulas, ms del '0( del peso seco de la clula son protenas. %stn constituidas, fundamentalmente, por ), *, + y , y casi todas tienen tam!in a-ufre. Algunas tienen, adems, otros elementos umicos y en particular. /, 0e, 1n o )u. %l elemento ms caracterstico de las protenas es el nitrgeno. Son los compuestos nitrogenados por e2celencia de los seres vivos. &as protenas son molculas espec icas ue marcan la individualidad de cada ser vivo. Son adems de una gran importancia por ue a travs de ellas se va a e2presar la informacin gentica, de 3ec3o el dogma central de la gentica molecular nos dice.
!NARNAProtena

"#NCIONES $ENERA%ES

&as protenas estn entre las sustancias ue reali-an las funciones ms importantes en los seres vivos. 4e entre todas pueden destacarse las siguientes. 5 !e reser&a. %n general las protenas no tienen funcin de reserva, pero pueden utili-arse con este fin en algunos casos especiales como por ejemplo en el desarrollo em!rionario. ovoal!#mina del 3uevo, casena de la lec3e y gliadina del trigo. 5 Estr'ct'ra(. &as protenas constituyen muc3as estructuras de los seres vivos. &as mem!ranas celulares contienen protenas. %n el organismo, en general, ciertas estructuras 5cartlago, 3ueso5 estn formadas, entre otras sustancias, por protenas.

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5 En)imtica. 8odas las reacciones ue se producen en los organismos son catali-adas por molculas orgnicas. &as en-imas son las molculas ue reali-an esta funcin en los seres vivos. 8odas las reacciones umicas ue se producen en los seres vivos necesitan su en-ima y todas las en-imas son protenas. 5 *omeosttica. )iertas protenas mantienen el e uili!rio osmtico del medio celular y e2tracelular. 5 Transporte, de gases, como es el caso de la 3emoglo!ina, o de lpidos, como la seroal!#mina. Am!as protenas se encuentran en la sangre. &as permeasas, molculas ue reali-an los intercam!ios entre la clula y el e2terior, son tam!in protenas. 5 +o&imiento. Act#an como elementos esenciales en el movimiento. As, la actina y la miosina, protenas de las clulas musculares, son las responsa!les de la contraccin de la fi!ra muscular. 5 *ormona(. &as 3ormonas son sustancias umicas ue regulan procesos vitales. Algunas protenas act#an como 3ormonas, por ejemplo. la insulina, ue regula la concentracin de la glucosa en la sangre. 5 Inm'no(,ica. &os anticuerpos, sustancias ue intervienen en los procesos de defensa frente a de los agentes patgenos, son protenas.

%OS A+INO-CI!OS

Son las unidades estructurales ue constituyen las protenas. 8odos los aminocidos ue se encuentran en las protenas, salvo la pro(ina, responden a la frmula general ue se o!serva en la figura. A partir de a3ora nos referiremos e2clusivamente a los aminocidos presentes en las protenas de los seres vivos. %stos, como indica su nom!re, tienen dos grupos funcionales caractersticos. el grupo car!o2ilo o grupo cido "5)++*$, y el grupo amino "5,*9 $. &a cadena car!onada de los aminocidos se numera comen-ando por el grupo cido, siendo el car!ono ue tiene esta funcin el car!ono n#mero 1, el grupo amino se encuentra siempre en el car!ono 9 o car!ono .

Fig. 1

Frmula general de un amino-cido.

)++* *, ) *

Fig. 2 L-prolina; aminocido polar no ionizable. Es el nico aminocido que no responde a la frmula general.

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/or lo tanto, los aminocidos tienen en com#n los car!onos 1 "grupo car!o2ilo$ y 9 "el del grupo amino$ diferencindose en el resto ":$ de la molcula. %n la frmula general de la 0ig. 1 , : representa el resto de la molcula. : puede ser desde un simple *5 , como en el aminocido glicocola, a una cadena car!onada ms o menos compleja en la ue puede 3a!er otros grupos aminos o car!o2ilo y tam!in otras funciones "alco3ol, tiol, etc.$. &as protenas delos seres vivos slo tienen unos 90 aminocidos diferentes, por lo ue 3a!r #nicamente 90 restos distintos. %s de destacar el 3ec3o de ue en todos los seres vivos slo se encuentren los mismos 90 aminocidos. %n ciertos casos muy raros, por ejemplo en los venenos de algunas serpientes, podemos encontrar otros aminocidos diferentes de estos 90 e incluso aminocidos ue no siguen la frmula general. &a mayora de los aminocidos pueden sinteti-arse unos a partir de otros, pero e2isten otros, aminocidos esencia(es, ue no pueden ser sinteti-ados y de!en o!tenerse en la dieta 3a!itual. &os aminocidos esenciales son diferentes para cada especie, en la especie 3umana, por ejemplo, los aminocidos esenciales son die-. 83r, &ys, Arg, *is, ;al, &eu, <leu, =et, /3e y 8rp.

)++* *9, ) )*9 )* *

Fig. 3 L-leucina; aminocido no polar.

)*> )*>

)++* *9, ) )*9 *

Fig. 4 L-tirosina; aminocido polar no ionizable.

+*

)++* * 9, ) )*9 )*9 )++* *

Fig. 5 L-Glutmico; aminocido polar ionizable cido.

)++* * 9, ) )*9 )*9 )++* *

Fig. 6 L-Arginina; aminocido polar ionizable bsico.

C%ASI"ICACI.N !E %OS A+INO-CI!OS

%n funcin de sus caractersticas los aminocidos se clasifican en.

umicas,

7rupo <. Aminocidos apo(ares. Aminocidos cuyo resto : no es polar. %sto es, no posee cargas elctricas en : al tener en l largas cadenas 3idrocar!onadas. %stos aminocidos, si estn en gran a!undancia en una protena, la 3acen insolu!le en agua. 7rupo <<. Aminocidos po(ares no ioni)a/(es. /oseen restos con cortas cadenas 3idrocar!onadas en las ue 3ay funciones polares "alco3ol, tiol o amida$. )ontrariamente al grupo anterior si una protena los tiene en a!undancia ser solu!le en agua.

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7rupo <<<. Aminocidos po(ares cidos. /ertenecen a este grupo a uellos aminocidos ue tienen ms de un grupo car!o2ilo. %n las protenas, si el p* es !sico o neutro, estos grupos se encuentran cargados negativa5 mente. 7rupo <;. Aminocidos po(ares /sicos. Son a uellos aminocidos ue tienen otro u otros grupos aminos. %n las protenas, estos grupos amino, si el p* es cido o neutro, estn cargados positivamente.

)++* *9, ) )*9 )++* *

*0O *1O2

)++* *9 , ) )*9 )++ *

ASI+ETRA !E %OS A+INO-CI!OS

Fig. 8 Ionizacin del grupo amino suplementario de un aminocido polar ionizable cido.
)++* *9, ) )*9 )*9 )*9 )*9 ,*9 *
*0 O O*-

%2cepto en la glicocola, en el resto de los aminocidos el car!ono "el car!ono ue lleva la funcin amino$ es asimtrico. &a molcula ser pticamente activa y e2istirn dos configuraciones. 4 y &. ,ormalmente en los seres vivos slo encontramos uno de los ismeros pticos. /or convenio se considera ue los aminocidos presentes en los seres vivos pertenecen todos ellos a la serie &. ,o o!stante, en los microorganismos "paredes !acterianas, anti!iticos generados por !acterias$ e2isten aminocidos no proteicos pertenecientes a la serie 4.

)++* *9, ) )*9 )*9 )*9 )*9 ,*> *

Fig. 9 Ionizacin del grupo amino suplementario de un aminocido polar ionizable bsico.

O* C * C R
4 aminocido

O* O N*0 *0N C C R
& aminocido

O *

Fig. 10 Asimetra de los aminocidos. Todos los aminocidos, excepto la glicocola, son asimtricos. De las dos formas, la D y la L, en los seres vivos slo existe, normalmente, la L.

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Aminocidos de( $r'po I 3apo(ares4

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)++* *9,5)5)*> *
Alanina5Ala

)++* * 9, ) )*9 )* *
&eucina5&eu

)++* )*> )*> *9, ) )* *

;alina5;al

)*> )*>

)++* *, ) *
/rolina5/ro

)++* * 9, ) )*9 * )++* * 9, ) )*9 )*9 S )*> * )++*

, *
=etionina5=et 0enilalanina5/3e

)++* * 9, ) )*9 *

* 9,

) )* )*9 )*> * )*>

<soleucina5<le

8riptfano58rp

Aminocidos de( $r'po II 3po(ares no ioni)a/(es4

)++* *9, ) * *
7licocola57ly

)++* *9, ) )*9 +* *

Serina5Ser

)++* *9, ) )* )*> * +*

8reonina58rp

)++* *9, ) )*9 S* *

)istena5)ys

)++* *9, ) )*9 * )++* + ,*9 *9, ) )*9 )*95) * + ,*9 +*

8irosina58yr

)++* *9, ) )*9 ) *

Asparragina5Asn

7lutamina57ln

Aminocidos de( $r'po III 3po(ares ioni)a/(es cidos4

Aminocidos de( $r'po I5 3po(ares ioni)a/(es /sicos4

)++* * 9, ) )*9 )++* * )++* *9, ) )*9 )*9 )++* *

7lutmico57lu Asprtico5Asp

)++* *9, ) )*9 * )++* *9, ) )*9 )*9 )*9 ,* ) ,*9 * )++* *9, ) )*9 )*9 )*9 )*9 ,*9 *
&isina5&ys

, , *
*istidina5*is

,*
Arginina5Arg

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E% EN%ACE PEPT!ICO

)uando reacciona el grupo cido de un aminocido con el grupo amino de otro am!os aminocidos uedan unidos mediante un en(ace peptdico. Se trata de una reaccin de condensacin en la ue se produce una amida y una molcula de agua. &a sustancia ue resulta de la unin es un dip6ptido.
* * , * ) :1
Aminocido 1

+ ) + * @ * , *

* ) :9

+ ) + *

Aminocido 9

*9 + * * , * ) :1 * ) :9

+ ) , *
dipptido

+ ) + *

Fig. 12

Reaccin de formacin del enlace peptdico.

CARACTERSTICAS !E% EN%ACE PEPT!I CO

1 0$ %l enlace peptdico es un enlace covalente ue se esta!lece entre un tomo de car!ono y un tomo de nitrgeno. %s un enlace muy resistente, lo ue 3ace posi!le el gran tama?o y esta!ilidad de las molculas proteicas.

Fig. 13 El enlace C-N se comporta como un doble enlace y no permite el giro.

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9 0$ &os estudios de :ayos A de las protenas 3an llevado a la conclusin de ue el enlace )5, del enlace pept dico se comporta en cierto modo como un do!le enlace y no es posi!le, por lo tanto, el giro li!re alrededor de l. > 0$ 8odos los tomos ue estn unidos al car!ono y al nitrgeno del enlace peptdico mantienen unas distancias y ngulos caractersticos y estn todos ellos en un mismo plano.

Fig. 14

Caractersticas del enlace peptdico.

P7PTI!OS8 PO%IP7PTI!OS 9 PROTENAS

)uando se unen dos aminocidos mediante un enlace peptdico se forma un dip6ptido. A cada uno de los aminocidos ue forman el dipptido les ueda li!re o el grupo amino o el grupo car!o2ilo. A uno de estos grupos se le podr unir otro aminocido formndose un trip6ptido. Si el proceso se repite sucesivamente se formar un po(ip6ptido. )uando el n#mero de aminocidos unidos es muy grande, apro2imadamente a partir de 100, tendremos una protena.

Fig. 15 pptido.

Modelo de esferas de la insulina, un

9 aa > aa de B a 10 aa de 10 a 100 aa ms de 100 aa

4ipptido 8ripptido +ligopptido /olipptido /rote na

8oda cadena polipeptdica tendr en uno de sus e2tremos un aminocido con el grupo amino li!re. %ste ser el aminocido amino terminal "*5$. %n el otro e2tremo uedar li!re el

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grupo car!o2ilo del #ltimo aminocido, aminocido car!o2ilo terminal "5+*$. 8oda cadena proteica tendr por lo tanto una polaridad indicada mediante una *5 y un 5+*. %jemplo. *57ly5Ala5/ro5&eu58rp5=et5Ser5+*. =uc3as sustancias naturales de gran importancia son pptidosC por ejemplo. ciertas 3ormonas, como la ins'(ina, ue regula las concentraciones de glucosa en la sangre y ue est formada por dos cadenas de 91 y >0 aminocidos unidas por puentes disulfuroC la ence a(ina "' aminocidos$ ue se produce en las neuronas cere!rales y elimina la sensacin de dolor o las 3ormonas del l!ulo posterior de la 3ipfisis. vasopresina y o2itocina "D aa$ ue producen las contracciones del #tero durante el partoC tam!in son pptidos algunos anti!iticos como la gramicidina.

Fig. 16 Modelo de barras y esferas de la oxitocina, una hormona peptdica.

ESTR#CT#RA O CON"OR+ACI.N !E %AS PROTENAS

&a conformacin de una protena es la disposicin espacial ue adopta la molcula proteica. &as cadenas peptdicas, en condicio5 nes normales de p* y temperatura, poseen solamente una conformacin y sta es la responsa!le de las importantes funciones ue reali-an. &a compleja estructura de las protenas puede estudiarse a diferentes niveles. A sa!er. prima5 rio, secundario, terciario y cuaternario.
I4 NI5E% O ESTR#CT#RA PRI+ARIA5 ;iene dada por la sec'encia: orden ue siguen los aminocidos de una protena. ;a a ser de gran importancia, pues la secuencia es la ue determina el resto de los niveles y como consecuencia la funcin de la protena.

Fig. 17 Modelo de bolas de la ubicuitina, una protena.

Fig. 18 La insulina, una hormona de carcter peptdico, est formada por dos cadenas polipeptdicas.

&a alteracin de la estructura primaria por eliminacin, adicin o intercam!io de los ami5

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nocidos puede cam!iar la configuracin general de una protena y dar lugar a una protena diferente. )omo, adems, la funcin de la protena depende de su estructura, un cam!io en la estructura primaria podr determinar ue la protena no pueda reali-ar su funcin. ;eamos, a continuacin, un ejemplo de estructura primaria. *5Ala57ly5Ser5&ys5Asp5Asn5)ys5&eu5=et5Ala5 <le58rp57ly5......5/ro5Asn57lu5+*
II4 NI5E% O ESTR#CT#RA SEC#N!ARIA5 &as caractersti cas de los enlaces peptdicos imponen determinadas restricciones ue o!ligan a ue las protenas adopten una determinada estructura secundaria.
Fig. 19

Modelo de cintas de la ubicuitina.

Esta puede ser en 3lice , 3lice de colgeno o en conformacin F. %s de destacar ue las tres son configuraciones en 3lice diferenciandose en el n#mero de aminocidos por vuelta "n$ y en el dimetro de la 3lice. %n la 3lice , nGBC en la 3lice de colgeno, nG> y en la conformacin F, nG9. A continuacin estudiaremos solo la 3lice y la conformacin F por ser las configuraciones ms frecuentes.
a4 Estr'ct'ra en :6(ice . Se trata de la forma ms simple y com#n. %n este tipo de estructura la molcula adopta una disposicin 3elicoidal, los restos ":$ de los aminocidos se sit#an 3acia el e2terior de la 3lice y cada >,6 aminocidos sta da una vuelta completa.

Fig. 20 1) Hlices alfa; 2) conformaciones beta; 3) enlaces de hidrgeno; 4) puentes disulfuro; 5) zonas irregulares.

%ste tipo de organi-acin es muy esta!le, por5 ue permite la formacin de puentes de 3idrgeno entre el grupo )G+ de un aminocido y el grupo ,5* del cuarto aminocido situado por de!ajo de l en la 3lice.
/4 Con ormacin ;< Se origina cuando la mol cu5 la proteica, o una parte de la mol cula, adoptan una disposicin en -ig5-ag. &a esta!ilidad se consigue mediante la disposicin en paralelo de varias cadenas con esta conformacin, cadenas

Fig. 21 Hlice alfa. Mediante flechas se indican algunos enlaces de hidrgeno. R) restos de los aminocidos.

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ue pueden pertenecer a protenas diferentes o ser partes de una misma molcula. 4e esta manera pueden esta!lecerse puentes de 3idrgeno entre grupos )G+ y 5,5*. &os restos van ue5 dando alternativamente 3acia arri!a y 3acia a!ajo. ,o o!stante, si la molcula presenta pr2imos entre s restos muy voluminosos o con las mismas cargas elctricas se desesta!ili-ar.

Fig. 22 Visin superior de una hlice alfa. Los nmeros indican los aminocidos.

Fig. 23 Conformacin beta o lmina plegada beta. En la figura se observan dos fragmentos de lmina plegada beta asociados por enlaces de hidrgeno.

Hna mol cula no tiene ue estar constituida e2clusi5 vamente por un tipo de conformacin. &o normal es ue las molculas protei5 cas presenten porciones con 3lices , otras partes con conformaciones F y partes ue no tienen una conformacin definida y ue se llaman )onas irre,'(ares.

III4 NI5E% O ESTR#CT#RA TERCIARIA5 &as protenas no se disponen linealmente en el espacio sino ue normalmente sufren plegamientos ue 3acen ue la molcula adopte una estructura espacial tridimensional llamada estructura terciaria. &os pliegues ue originan la estructura terciaria se de!en a ciertos aminocidos, como. la prolina, la serina y la isoleucina, ue distorsionan la 3lice generando una curvatura.

&a estructura terciaria se va a esta!ili-ar por la formacin de las siguientes interacciones. 1$ %nlaces o puentes de 3idrgeno. 9$ <nteracciones cido !ase. >$ /uentes disulfuro. %stos #ltimos se forman entre grupos 5S* pertenecientes a dos molculas de cistena ue reaccionan entre s para dar cistina. 5)is5S* @ *S5)is5 55555 5)is5S5S5)is5

Fig. 24 Estructura de una protena. a) hlices alfa; b) conformaciones beta; c) zonas irregulares.

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%n la estructura terciaria los restos se van a disponer en funcin de su afinidad con el medio. %n medio acuoso, los restos 3idrfo!os se sit#an 3acia el interior de la molcula mientras ue los restos 3idrfilos lo 3acen 3acia el e2terior. Isicamente se distingen dos tipos de estructura terciaria. la i(amentosa y la ,(o/'(ar, aun ue muc3os autores consideran ue las protenas filamentosas son protenas ue carecen de estructura terciaria. &as protenas con conformacin filamentosa suelen tener funcin estructural, de proteccin o am!as a la ve- y son insolu!les en agua y en soluciones salinas. /or ejemplo, tienen esta conformacin. la !eta5 ueratina, el colgeno y la elastina.

Fig. 25 Estructura terciaria de una protena. a) hlices alfa b) conformaciones beta; c) zonas irregulares.

&as protenas con conformacin glo!ular suelen ser solu!les en agua yJo en disoluciones salinas. Son glo!ulares las en-imas, las protenas de mem!rana y muc3as protenas con funcin transportadora. &as protenas glo!ulares suelen tener diferentes fragmentos con alfa53lices y conformaciones !eta, pero las conformaciones !eta suelen disponerse en la periferia y las 3lices alfa en el centro de la molcula. Adems, las protenas glo!ulares se do!lan de tal manera ue, en solucin acuosa, sus restos 3idrfilos uedan 3acia el e2terior y los 3idrfo!os en el interior y, por el contrario, en un am!iente lipdico, los restos 3idrfilos uedan en el interior y los 3idrfo!os en el e2terior.

I54 ESTR#CT#RA C#ATERNARIA5 )uando varias cadenas de aminocidos, iguales o diferentes, se unen para formar un edificio proteico de orden superior, se disponen seg#n lo ue llamamos estructura cuaternaria. 8am!in se considera estructura cuaternaria la unin de una o varias protenas a otras molculas no proteicas para formar edificios macromolculares complejos. %sto es frecuente en protenas con masas moleculares superiores a '0.000

Glcido

Glcido

)ada polipptido ue interviene en la formacin de este complejo proteico es un protmero y seg#n el n#mero de protmeros tendremos. dmeros, tetrmeros, pentmeros, etc.

Fig. 26 Los anticuerpos tienen estructura cuaternaria pues estn formados por la unin, mediante puentes disulfuro, de cuatro protmeros o dominios; dos de cadena larga y dos de cadena corta

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&a asociacin o unin de las molculas ue forman una estructura cuaternaria, se consigue y mantiene mediante enlaces de 3idrgeno, fuer-as de ;an der Kaals, interacciones electrostticas y alg#n ue otro puente disulfuro. Hn ejemplo de estructura cuaternaria es la 3emoglo!ina, formada por las glo!inas o parte proteica "dos cadenas alfa y dos cadenas !eta, con un total de 1B6 aminocidos$ ms la parte no proteica o grupos 3emo. + los anticuerpos, formados tam!in por cuatro cadenas, dos cadenas cortas y dos largas.

Fig. 27

Modelo de anticuerpo.

PROPIE!A!ES !E %AS PROTENAS

&as propiedades de una protena, incluso su carga elctrica, dependen de los restos o radicales de los aminocidos ue uedan en su superficie y ue podrn interaccionar mediante enlaces covalentes o no covalentes con otras molculas. A continuacin veremos las propiedades ms importantes.
So('/i(idad< &as protenas solu!les en agua, al ser macromolculas, no forman verdaderas disoluciones sino dispersiones coloidales. )ada macromolcula proteica ueda rodeada de molculas de agua y no contacta con otras macromolculas gemelas con lo ue no puede producirse la precipitacin. Especi icidad< &a especificidad de las protenas puede entenderse de dos maneras. /or una parte, e2iste una especificidad de funcin. %sto es, cada protena tiene una funcin concreta, diferente, normalmente, de la del resto de las molculas proticas. %sta es la ra-n de ue tenganos tantas protenas distintas, unas 100 000. A3ora !ien, ciertas protenas ue reali-an funciones similares en los seres vivos, por ejemplo. la 3emoglo!ina de la sangre, presentan diferencias entre las distintas especies. %stas diferencias se 3an producido como consecuencia del proceso evolutivo y cada especie o incluso cada individuo, puede tener sus propias protenas especficas. ,o o!stante, estas diferencias se producen en ciertas regiones de la protena llamadas sectores &aria/(es de las ue no depende directamente se funcin. =ientras ue otros sectores, de los ue si depende la funcin de la protena, tienen siempre la misma secuencia de aminocidos. &a especificidad de las protenas depender por lo tanto de los sectores varia!les y a ellos se de!en, por ejemplo, los pro!lemas de rec3a-os en los transplantes de rganos.

/or ejemplo. &a insulina consta de '1 aminocidos en todos los mamferos, ue estn distri!uidos en dos cadenas, de 91 y >0 aminocidos respectivamente, unidas mediante dos enlaces disulfuroC de stos '1 aminocidos, la mayora son los mismos en todas las especies, pero unos pocos "tres de la cadena corta$ varan de unas a otras.

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&os diferentes papeles !iolgicos de stas molculas van a depender de la forma ue adopten en su conformacin espacial.
s!ecies Cerdo A8 Thr Thr Thr Ala His Ala

Aminocidos A9 Ser Ser Gly Gly Asn Ser A10 Ile Ile Ile Val Thr Val B30 Ala Thr Ala Ala Ala Ala

!ESNAT#RA%I=ACI.N !E %AS PROTENAS

Hombre Caballo Carnero

Acti&idad en)imtica

&as alteraciones de la concentracin, del grado de acide-, de la temperatura "calor$C pueden provocar la desnat'ra(i)acin de las protenas. &a desnaturali-acin es una prdida total o parcial de los niveles de estructura superiores al primario y se de!e a la desaparicin de los enlaces d!iles tipo puente de 3idrgeno, ;an der Kaals, etc. y en realidad no afecta a los enlaces peptdicos y por tanto a la estructura primaria. Sin em!argo al alterarse su conformacin espacial, la protena perder su funcionalidad !iolgica. %n las protenas glo!ulares, solu!les en agua, la desnaturali-acin est acompa?ada de una prdida de la solu!ilidad y la consiguiente precipitacin de la disolucin. /uede e2istir una renaturali-acin casi siempre, e2cepto cuando el agente causante de la desnaturali-acin es el calor "coagulacin de la lec3e, 3uevos fritos, LpermanenteL del ca!ello, etc.$.

Pollo Vaca

Fig. 28 Diferencias en la estructura primaria de la insulina de diferentes vertebrados.

8emperatura ptima

Fig. 29 Variacin de la actividad de una enzima con la temperatura. A partir de 451C la enzima se desnaturaliza, por alterarse su conformacin, y al destruirse el centro activo deja de actuar.

&a funcin de las protenas depende de su conformacin. Algunas protenas, particular5 mente las en-imas, tienen una o varias -onas en su molcula de las ue depende su funcin llamadas. centro acti&o o (oc's. %l centro activo de la protena act#a unindose a la molcula so!re la ue se va a reali-ar la tranformacin, molcula ue llamaremos (i,ando, ue de!e encajar en el centro activo.

;ariacin de la actividad en-imtica

RE%ACI.N ENTRE %A CON"OR+ACI.N Y %A ACTI5I!A! !E %AS PROTENAS

tiempo

Fig. 30 Variacin en la actividad de una enzima medida en funcin de la cantidad de substrato (ligando) transformado a 37oC. En t se ha aumentado la temperatura hasta 70oC.

%l ligando y el centro activo interaccionan mediante fuer-as umicas. %stas interacciones se de!en a ue ciertos radicales de los aminocidos de la protena, ue estn en el centro activo de la molcula, tienen afinidad umica por determinados grupos funcionales presentes en el ligando. Algunas veces la unin protena5ligando es irreversi!le como ocurre con las reacciones antgeno5anticuerpo. +tras veces es perfectamente reversi!le.

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I) Biomolculas

6) Protenas

&os aminocidos cuyos restos constituyen el centro activo pueden estar muy distantes unos de otros en la secuencia primaria de la protena, pero ue de!ido a los pliegues y repliegues de la estructura terciaria, uedan locali-ados, espacialmente, muy pr2imos unos de otros y, so!re todo, formando una especie de 3ueco donde encajar el ligando. %l resto de los aminocidos de la protena tienen como misin mantener la forma y la estructura ue se precisa para ue el centro activo se encuentre en la posicin correcta. /ara ue una protena y un ligando se unan o se recono-can de!en esta!lecerse entre am!as molculas varios puntos de interaccin del tipo enlaces d!iles, especialmente fuer-as de ;an der Kaals, puentes de 3idrgeno, etc.

Ligando o sustrato

sustrato coenzima enzima centro activo

Fig. 31 Ajuste entre el ligando y el &a conformacin de una protena y por lo centro activo de una enzima. tanto su centro activo y su funcin pueden alte5 rarse si se producen cam!ios en las estructura primaria. As, por ejemplo, en la anemia falciforme, el 6 1 aminocido de una de las cadenas proteicas ue forman la 3emoglo!ina, el glutmico, 3a sido sustitudo por valina. )omo consecuencia la 3emoglo!ina pierde su funcionalidad y no puede transportar convenientemente el o2geno y los 3eritrocitos "gl!ulos rojos$ ad uieren forma de 3o-.

)omo ya 3emos visto, la conformacin puede tam!in alterarse si la protena se desnaturali-a por la accin de agentes como el calor y los cidos y las !ases fuertes. &a desnaturali-acin irreversi!le destruye el centro activo y la prote na no puede ya reali-ar su funcin.

6. &. Snc3e- 7uilln

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