Exposicin de las Enzimas

Presentan la terminacin asa, aunque la pepsina tambin es una enzima. Algunos ejemplos de enzimas: ADN polimerasa: Produce ADN ATP sintetasa: Produce ATP Amilasa: Digiere carbohidratos Pepsina: nica enzima que no termina en asa, dirigiere protenas. Algunas enzimas requieren molculas no protenicos auxiliares llamadas coenzimas o cofactores (Vitaminas y AcetilCoA) para funcionar. El cofactor puede ser un in metlico ( , , , , o una molcula llamada coenzima (A, NADH,FAD) y otras formas coenzimticas de vitaminas. Algunas enzimas requieren ambos. El complejo enzima-cofactor catalticamente activo se denomina holoenzima. Las enzimas pueden ser inhibidas por metales pesados como el plomo (Pb) y el mercurio (Hg). Cmo funcionan? Reducen o aumentan la energa de activacin de una reaccin qumica, haciendo que sta sea ms rpida o ms lenta. Cmo se clasifican? Las enzimas se clasifican en simples y conjugadas: 1.- Cofactor es la parte no protenica de la enzima estas se unen y forman la holoenzima y los cofactores pueden ser Iones metlicos: si no estn presentes, la enzima no acta. Estos iones metlicos se denominan activadores. : Fe2+, Mg2+, Cu2+, K+, Na. 2.- La mayora de los otros cofactores son coenzimas las cuales generalmente son compuestos orgnicos de bajo peso molecular, por ejemplo, las vitaminas del complejo B son coenzimas que se requieren para una respiracin celular adecuada. 3.- Apoenzima: es una protena sin actividad que constituye la holoenzima o enzima activa.
La apoenzima es la parte proteica de una holoenzima, es decir, una enzima que no puede llevar a cabo su accin cataltica sin los cofactores necesarios, ya sean iones metlicos (Fe, Cu, Mg, etc.) u orgnicos, que a su vez puede ser una coenzima o un grupo prosttico, dependiendo de la fuerza de sus enlaces con la apoenzima. La apoenzima, es por tanto, catalticamente inactiva, hasta que se le une el cofactor adecuado.Tiene en su molcula un centro activo, en donde se relaciona

con el sustrato, relacin llave-candado)