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FONDO COMUN

En el adulto normal se degradan alrededor de 400

gr/proteinas/dia. El 75% de los AA liberados son reutilizados en la sntesis de protenas. El 25% es destinado a gluconeogenesis, cetogenesis y sntesis de compuestos con diversas funciones. Los AA del fondo comn son reemplazados por las de la dieta, o son sintetizados en el mismo tejido.

DEGRADACION:

a) Las proteasas, que se encuentran en los

lisosomas. b) Los proteosomas. c) Las calpainas, cisteina proteasas citosolicas, activadas por Ca. d) Las caspasas, que participan en la apoptosis. e) Lisosomas: tienen diversas hidrolasas, llamadas catepsinas y funcionan en medio acido, con accin sobre protenas, cidos nuclecos, lpidos y carbohidratos.

DESTINO DEL ESQUELETO CARBONADO DE A.A.

Segn el destino se clasifican en: Cetognicos: producen cuerpos cetnicos. Glucognicos: producen intermediarios de la gluconeognesis (piruvato, oxalacetato, fumarato, succinilCoA o acetoglutarato). Glucognicos y cetognicos.

ACIDOS GRASOS COLESTEROL CUERPOS CETONICOS Triptofano Phe Tir Leu Lis

GLUCONEOGENESIS

ACETOACETILCoA

Prolina Arg Hist Glu

CICLO DE KREBS
Leucina Isoleucina Triptofano Ala Cis Gli Ser Treonina GLUTAMATO ACETILCoA

PIRUVATO Asparragina Aspartato

Phe Tirosina

Isoleu Met Val Treonina

LA CADENA CARBONADA DE LOS AA, UNA VEZ QUE HAN PERDIDO EL GRUPO AMINO, PUEDE SEGUIR DIFERENTES DESTINOS METABLICOS.

DEGRADACIN DE AMINOCIDOS

METABOLISMO DE AMINOACIDOS
Los aminocidos, no se almacenan en el

organismo. Sus niveles dependen del equilibrio entre biosntesis y degradacin de protenas corporales, es decir el balance entre anabolismo y catabolismo (balance nitrogenado). El N se excreta por orina y heces

CATABOLISMO DE AMINOACIDOS
La degradacin se inicia por procesos que separan

el grupo a-amino.

Estos procesos pueden ser reacciones de

transferencia (transaminacin) o de separacin del grupo amino (desaminacin)

DEGRADACIN DE LOS AMINOCIDOS


El grupo amino debe ser eliminado de la estructura del aminocido y transportado de forma segura hasta su eliminacin del organismo. Eliminacin o aprovechamiento del resto del aminocido, es decir el esqueleto carbonado.

La eliminacin correcta del grupo amino de los aminocidos es muy importante, pues es fcil que dicho compuesto acabe formando AMONACO en el organismo.

DESTINO METABOLICO DEL GRUPO AMINO

TRANSAMINACIN
Es la transferencia reversible de un grupo amino a un a-cetoacido, catalizada por una aminotransferasa, utilizando piridoxal fosfato como cofactor El a.a. se convierte en a-cetocido y el a-cetocido en el aminocido correspondiente. Es decir, el grupo amino no se elimina sino se transfiere a un a-cetocido para formar otro aminocido.

Todos los a.a. excepto lisina y treonina, participan en reacciones de transaminacion con piruvato, oxalacetato o acetoglutarato.
a.a.(1) + acetoacido (2) a.a.(2) + acetoacido (1) fenilpiruvato+glutamato

Fenilalanina+acetoglutarato

A su vez, la alanina y el aspartato reaccionan con acetoglutarato, obtenindose glutamato como producto

TRANSAMINACION

Transferencia del grupo - amino al carbono de un - oxocido para obtener otro - oxocido y L- glutamato.

Alanina Arginina c. Asprtico Asparagina Cistena Fenilalanina Isoleucina Leucina Lisina Triptfano Tirosina Valina

Transaminasas - cetocido - cetocido (- cetoglutarato) (anlogo del aa)

L- Glutamato

La Aspartato

aminotransferas a cataliza en ambos sentidos la reaccion. El acetoglutarato es el aceptor del grupo amino, cedido por el aspartato.

TRANSAMINASAS CON APLICACIN CLNICA: GPT o ALAT y GOT o ASAT

La funcin fundamental de la GPT o ALAT en el

transporte de grupos amino desde los tejidos hasta el hgado para la sntesis de la urea (forma de excreccin del amino). La funcin fundamental de la GOT o ASAT en la conexin entre el ciclo de la urea y el ciclo de Krebs es evidente. El nivel de ambas enzimas, ALAT y ASAT, en plasma puede ser un ndice de lesiones en cualquiera de estos tejidos; fundamentalmente es indicativo de la funcionalidad heptica.

DESAMINACIN
El grupo amino del glutamato, puede ser

separado por desaminacion oxidativa catalizada por la glutamato deshidrogenasa, utilizando NAD y NADP como coenzimas. Se forma a-cetoglutarato y NH3 La mayora del NH3 producido en el organismo se genera por esta reaccin

DESAMINACION DEL GLUTAMATO

El amoniaco del organismo se produce por esta va.

A pH fisiolgico el amoniaco (NH3), capta un protn y se convierte en ion amonio (NH4+). El glutamato deshidrogenasa, se encuentra en la matriz mitocondrial, activada por ADP y GDP; en inhibida por ATP y GTP. Cuando el ADP en la clula se eleva la enzima es activada. El aumento de la produccin de alfa-cetoglutarato, alimenta el funcionamiento del ciclo de Krebs y genera ATP. Abundante ATP y GTP, la enzima es inhibida

VIAS METABOLICAS DEL NH3


Fuentes de NH3 en el organismo:
a) b)

Desaminacin oxidativa de glutamato Accin de bacterias de la flora intestinal

La va mas importante de eliminacin es la sntesis de urea en hgado

SNTESIS DE UREA
Se lleva a cabo en las mitocondrias de los

hepatocitos, en un mecanismo llamado ciclo de la urea, El NH3 originado por desaminacin, es un compuesto muy txico y es convertido a UREA en el hgado. sta pasa al torrente sanguneo y es eliminada por el rin en la orina. En el ciclo de la rea intervienen cinco enzimas y como alimentadores ingresan NH3, CO2 y aspartato, el cual cede su grupo amino

CICLO DE LA UREA

Todo el NH3 originado por desaminacin, es convertido a UREA en el hgado. El proceso consume 4 enlaces fosfato (de alta E) por cada molcula de UREA.

CICLO DE LA UREA
Comprende las siguientes reacciones:

1. 2.

3.
4. 5.

Sntesis de carbamil fosfato Sntesis de citrulina Sntesis de argininsuccinato Ruptura de argininsuccinato Hidrlisis de arginina

Transcarbamilasa de ornitina

Cuando se forma urea en el hgado desaparece del torrente vascular, pasa a los riones y es eliminada con la orina.
Sintetasa de argininosuccinnato Arginasa

Argininosuccinasa

La urea es el principal producto terminal de la catabolia protenica le corresponde del 80 al 90 % del nitrgeno eliminado con la orina