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DEPARTAMENTO DE FISIOLOGÍA CELULAR DR. JOSÉ LUIS GARCÍA BARBOSA
DEPARTAMENTO DE FISIOLOGÍA CELULAR DR. JOSÉ LUIS GARCÍA BARBOSA
DEPARTAMENTO DE FISIOLOGÍA
CELULAR
DR. JOSÉ LUIS GARCÍA BARBOSA
DEPARTAMENTO DE FISIOLOGÍA CELULAR DR. JOSÉ LUIS GARCÍA BARBOSA
DEPARTAMENTO DE FISIOLOGÍA CELULAR DR. JOSÉ LUIS GARCÍA BARBOSA
DEPARTAMENTO DE FISIOLOGÍA CELULAR DR. JOSÉ LUIS GARCÍA BARBOSA
DEFINICIÓN  Una enzima es una biomolécula capaz de catalizar (aumentar la rapidez) una reacción química
DEFINICIÓN
Una enzima es una biomolécula capaz de catalizar
(aumentar la rapidez) una reacción química y no se
alteran ni consumen en el proceso.
Las enzimas son proteínas globulares
Las enzimas son grandes proteínas que aceleran las
reacciones químicas
Las enzimas hacen posible que en condiciones
fisiológicas tengan lugar reacciones que sin catalizador
requerirían condiciones extremas de presión,
temperatura o pH.
El nombre de enzima:  Fue propuesto en 1867 por el fisiólogo alemán Wilhelm Kühne (1837-1900)
El nombre de enzima:
Fue propuesto en
1867 por el fisiólogo
alemán Wilhelm
Kühne (1837-1900)
Deriva de la frase
griega en zymē, que
significa 'en fermento„
 Cada tipo de enzima cataliza un tipo específico de reacción química  Las enzimas se
Cada tipo de enzima cataliza un tipo específico
de reacción química
Las enzimas se denominan añadiendo asa al
nombre del sustrato con el cual reaccionan.
La enzima que controla la descomposición de la
urea recibe el nombre de ureasa.
Aquéllas que controlan la hidrólisis de proteínas
se denominan proteasas.
 Catalizador: sustancia que altera la velocidad de una reacción química sin sufrir en si ningún
Catalizador: sustancia que altera la velocidad de
una reacción química sin sufrir en si ningún
cambio químico.
  • BIOCATALIZADORES: grupo de sustancias orgánicas que intervienen en las reacciones químicas que tienen lugar en todos los seres

vivos, propiciando y regulando estas reacciones.

 Catalizador: sustancia que altera la velocidad de una reacción química sin sufrir en si ningún
  • Se clasifican en tres grupos: enzimas, vitaminas y hormonas.

 Catalizador: sustancia que altera la velocidad de una reacción química sin sufrir en si ningún
 Algunas enzimas para ejercer su actividad requieren a menudo de moléculas auxiliares que se ubican
Algunas enzimas para ejercer su actividad
requieren a menudo de moléculas auxiliares que
se ubican en el centro activo de la enzima:
COFACTORES ENZIMÁTICOS
Moléculas orgánicas = COENZIMAS
Iones metálicos = COFACTORES (inorgánicos)
El conjunto:  Enzima + Cofactor o coenzima = Holoenzima GRUPO PROSTÉTICO APOENZIMA (parte proteica propiamente
El conjunto:
El conjunto:
 Enzima + Cofactor o coenzima = Holoenzima
Enzima + Cofactor o coenzima = Holoenzima
GRUPO PROSTÉTICO APOENZIMA (parte proteica propiamente dicha)
GRUPO PROSTÉTICO
APOENZIMA
(parte proteica propiamente
dicha)
El conjunto:  Enzima + Cofactor o coenzima = Holoenzima GRUPO PROSTÉTICO APOENZIMA (parte proteica propiamente

Forma funcional plena de algunas enzimas

Vitaminas que actúan como coenzimas Vitaminas Funciones C (ácido ascórbico) Coenzima de algunas peptidasas. Interviene en
Vitaminas que actúan como
coenzimas
Vitaminas
Funciones
C (ácido ascórbico)
Coenzima de algunas peptidasas.
Interviene en la síntesis de colágeno
B1 (tiamina)
Coenzima de las descarboxilasas y de las
enzima que transfieren grupos aldehídos
B2 (riboflavina)
Constituyente de los coenzimas FAD y
FMN
B3 (ácido pantoténico)
B5 (niacina)
Constituyente de la CoA
Constituyente de las coenzimas NAD y
NADP
B6 ( piridoxina)
Interviene en las reacciones de
transferencia de grupos aminos.
B12 (cobalamina)
Coenzima en la transferencia de grupos
metilo
Cofactores.  Un cofactor es un componente no proteico, termoestable y de baja masa molecular, necesario
Cofactores.
Un cofactor es un componente no proteico,
termoestable y de baja masa molecular, necesario para
la acción de una enzima.
El cofactor se une a una estructura proteica
denominada apoenzima, y a este complejo se le
denomina holoenzima.
Entre los cofactores mencionables se encuentran: Iones
metálicos (Fe2+, Cu2+, K+, Mn2+, Mg2+, entre otros)
El ion metálico puede actuar como:
Centro catalítico primario
Grupo puente para reunir el sustrato y la enzima,
formando un complejo de coordinación
Agente estabilizante de la conformación de la proteína
enzimática en su forma catalíticamente activa
Los enzimas que precisan de iones metálicos se llaman
a veces metaloenzimas.
 SUSTRATO: estructura orgánica sobre la cual actúa una enzima y que convierte a productos. 
SUSTRATO: estructura orgánica sobre la cual
actúa una enzima y que convierte a productos.
Hay dos modelos sobre la forma en que el
sustrato se une al centro activo de la enzima:
el modelo llave - cerradura
el modelo del ajuste inducido
 El sustrato se une a la enzima a través de numerosas interacciones débiles como son:
El sustrato se une a la enzima a través de
numerosas interacciones débiles como
son:
puentes de hidrógeno,
electrostáticas,
hidrófobas, etc., en un lugar específico, el
centro activo.
SITIO ACTIVO O CATALÍTICO  Zona de la superficie de la enzima a la cual se
SITIO ACTIVO O CATALÍTICO
Zona de la superficie de la enzima a la
cual se unen los cofactores y el sustrato
que se hará productos.
Sin esta estructura las enzimas no
pueden desarrollar su actividad
La especificidad entre el sustrato y la enzima se ha concebido como la relación de una
La especificidad entre el sustrato y la
enzima se ha concebido como la relación
de una “llave” y su “cerradura”.
La especificidad entre el sustrato y la enzima se ha concebido como la relación de una
La especificidad entre el sustrato y la enzima se ha concebido como la relación de una


Especificidad de acción. Cada reacción está catalizada por una enzima específica.

 Especificidad de acción . Cada reacción está catalizada por una enzima específica.  La acción
 La acción enzimática se caracteriza por la formación de un complejo que representa el estado
La acción enzimática se caracteriza por la
formación de un complejo que representa
el estado de transición.
E + S → ES → E + P
 Especificidad de acción . Cada reacción está catalizada por una enzima específica.  La acción
Sacarasa Sacarosa E + S Glucosa Sacarasa Sacarosa Fructosa
Sacarasa
Sacarosa
E
+
S
Glucosa
Sacarasa
Sacarosa
Fructosa
Sacarasa Sacarosa E + S Glucosa Sacarasa Sacarosa Fructosa E S P + Sacarasa E

E S

P

+

Sacarasa E
Sacarasa
E
Sacarasa Sacarosa E + S Glucosa Sacarasa Sacarosa Fructosa E S P + Sacarasa E
Zimógeno o proenzima: es una forma inactiva de la holoenzima. Ejemplo: Tripsinógeno Tripsina Quimotripsinógeno Quimotripsina Procarboxipeptidasas
Zimógeno o proenzima: es una forma
inactiva de la holoenzima.
Ejemplo:
Tripsinógeno
Tripsina
Quimotripsinógeno
Quimotripsina
Procarboxipeptidasas
Carboxipeptidasas
Pepsinógeno
Pepsina
INHIBICIÓN ENZIMÁTICA
INHIBICIÓN
ENZIMÁTICA

Reversible

Irreversible

INHIBICIÓN ENZIMÁTICA Reversible Irreversible Competitiva Acompetitiva  Sustancias que se fijan permanentemente a las enzimas de
INHIBICIÓN ENZIMÁTICA Reversible Irreversible Competitiva Acompetitiva  Sustancias que se fijan permanentemente a las enzimas de

Competitiva

Acompetitiva

Sustancias que se fijan permanentemente a las enzimas de manera covalente o desnaturalizándolas. Temperatura

INHIBICIÓN ENZIMÁTICA Reversible Irreversible Competitiva Acompetitiva  Sustancias que se fijan permanentemente a las enzimas de

sustrato e inhibidor

INHIBICIÓN ENZIMÁTICA Reversible Irreversible Competitiva Acompetitiva  Sustancias que se fijan permanentemente a las enzimas de

compiten por el sitio activo de la enzima

INHIBICIÓN ENZIMÁTICA Reversible Irreversible Competitiva Acompetitiva  Sustancias que se fijan permanentemente a las enzimas de

Inhibidor se combina con el complejo enzima-sustrato

para formar un complejo

inactivo enzima-sustrato-inhibidor

CLASIFICACIÓN Oxidorreductasas Catalizan reacciones de oxidorreducción, es decir, transferencia de hidrógeno (H) o electrones (e-) de
CLASIFICACIÓN
Oxidorreductasas
Catalizan reacciones de oxidorreducción, es decir,
transferencia de hidrógeno (H) o electrones (e-)
de un sustrato a otro
Transferasas
Catalizan la transferencia de un grupo químico
(distinto del hidrógeno) de un sustrato a otro
Hidrolasas
Catalizan las reacciones de hidrólisis
Liasas
Catalizan reacciones de ruptura o separación de
sustratos
Isomerasas
Catalizan la interconversión de isómeros
Ligasas
Catalizan la unión de dos sustratos con hidrólisis
simultánea de un nucleótido trifosfato (ATP, GTP,
etc.
Oxidoreductasa:  Cataliza la reacción de oxido reducción al adicionar o sustraer un hidrógeno activo con
Oxidoreductasa:
Cataliza la reacción de oxido reducción al
adicionar o sustraer un hidrógeno activo con
NAD en grupos oxidrilo y amino.
A red
+
B oxi
A oxi
+
B red.
Oxigenasas, oxidasas, peroxidasas,
hidroxilasas, deshidrogenasas, reductasas.
Transferasas:  Transfieren de diferente molécula de carbono N y Fosfato(C, N, P). AB + C
Transferasas:
Transfieren de diferente molécula de
carbono N y Fosfato(C, N, P).
AB
+
C
A
+
BC
Hexocinasa, transceminasa,
aciltransferasa, fosfotransferasa,
metiltransferasas.
Hidrolasas:
Hidrolasas:
 introducen una molécula de agua ( H 2 O ) en el sitio de ruptura,
introducen una molécula de agua ( H 2 O ) en
el sitio de ruptura, actúan sobre esteres de
Ac grasos Carbono y Proteínas
AB
+
H2O
AH
+
BOH.
Lactasa, hidrolasaesterasas,peptidasas,
amidasas, fosfatasas y glucosidasas.
Liasas:  cataliza la ruptura de enlaces de carbono con carbono, C/C ,C/O, C/N C/S, en
Liasas:
cataliza la ruptura de enlaces de carbono con
carbono, C/C ,C/O, C/N C/S, en este proceso se
forman dobles enlaces reacción.
A(XH)B
AxBH.
Anidrasa carbónica, aldolasas, desaminasas.
Isomerasas:  catalizar sobré moléculas con características o propiedades químicas iguales y físicas diferentes. A iso
Isomerasas:
catalizar sobré moléculas con
características o propiedades químicas
iguales y físicas diferentes.
A
iso
A
Fosfoglumutasa, recemasas, epimerasa,
mutasas.
Ligasas:  Enzimas que utilizan la energía de la hidrólisis del ATP y que permiten la
Ligasas:
Enzimas que utilizan la energía de la
hidrólisis del ATP y que permiten la unión
de dos moléculas propiciando enlaces
C/C, C / N, C / O, C/Azufre.
A
+
B
+
ATP
AB
+
ADP
+
P
Piruvato carboxilasa ,ligasa.
USOS PRÁCTICOS DE LAS ENZIMAS  La fermentación alcohólica y otros procesos industriales  Con fines
USOS PRÁCTICOS DE LAS ENZIMAS
La fermentación alcohólica y otros procesos industriales
Con fines médicos
-En ocasiones son útiles en el tratamiento de zonas de
inflamación local
-La tripsina se emplea para eliminar sustancias extrañas y
tejido muerto de las heridas y quemaduras.
-La L-asparaginasa, se piensa es una herramienta
importante para el tratamiento de la leucemia
-Las dextrinasas pueden prevenir la caída de los dientes
ENZIMAS DE ESCAPE  Enzimas que se encuentran normalmente en el suero  Se elevan notablemente
ENZIMAS DE ESCAPE
Enzimas que se encuentran normalmente
en el suero
Se elevan notablemente en patologías
específicas
Enzimología Clínica.
Enzimología Clínica.
Enzimología Clínica.
Enzimología Clínica.
Enzimología Clínica.
Enzimología Clínica.
Enzimología Clínica.
Enzimología Clínica.
Enzimología Clínica.
Enzimología Clínica.
Enzimología Clínica.
ENZIMAS DE ESCAPE SE ELEVA EN: Creatinfosfocinasa CPK Su fracción MB en infarto a miocardio Lactato
ENZIMAS DE ESCAPE
SE ELEVA EN:
Creatinfosfocinasa CPK
Su fracción MB en infarto a miocardio
Lactato deshidrogenasa
12 a 48 horas después de infarto a
miocardio.
LDH1 y LDH2
Transaminasa glutámica
oxalacética
Cirrosis
Hepatitis
GOT
Enfermedad hepática obstructiva
Después de un infarto a miocardio.
Fosfatasa alcalina
Fosfatasa ácida
Patologías del hueso, como
osteomalacia, enfermedad de Paget
Obstrucción hepática.
Carcinoma metastático de la próstata
Amilasa pancreática
Pancreatitis aguda