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 Elorganismo necesita proteínas

 Fuentes de proteínas en una dieta


balanceada son:
 Pollo
 Pescado
 Carne
 Clara de huevo
 Las
proteínas son macromoléculas de
masa molecular elevada, formadas por
cadenas lineales de aminoacidos.
Aminoácidos
Clasificación
 Según las propiedades de su cadena:
 Neutros polares, hidrófilos o polares: serina (Ser),
treonina (Thr), cisteína (Cys), asparagina (Asn) y
glutamina (Gln).
 Neutros no polares, apolares o hidrófobos: glicina
(Gly), alanina (Ala), valina (Val), leucina (Leu),
isoleucina (Ile), metionina (Met), prolina (Pro),
fenilalanina (Phe) y triptófano (Trp).tirosina (Tyr)
 Con carga negativa, o ácidos: ácido aspártico (Asp)
y ácido glutámico (Glu).
 Con carga positiva, o básicos: lisina (Lys), arginina
(Arg) e histidina (His).
 Según su obtención:
 Esenciales: Valina (Val), Leucina (Leu),
Isoleucina (Ile), Fenilalanina (Phe), Metionina
(Met), Treonina (Thr), Lisina (Lys),Triptófano
(Trp)
 No Esenciales: Alanina (Ala), Prolina (Pro),
Glicina (Gly), Serina (Ser), Cisteina (Cys),
Asparagina (Asn), Glutamina (Gln), Tirosina
(Tyr), Ácido aspártico (Asp), Ácido glutámico
(Glu)
 Son los monómeros de las proteínas
 Todos contienen C, H, O, N.
 Contienen grupo funcional acido y amino.
 Menos de 100 encontrados en las proteinas;
20 forman parte de todas las proteínas
 Las proteínas están hechas de muchos
aminoácidos
 Los aminoácidos se juntan creando cadenas
polipeptídicas
 Se juntan por medio de enlaces peptídicos
Enlace Peptídico
FORMULA
DEL
ENLACE
PEPTIDICO
CONFORMACIÓN TRIDIMENSIONAL DE LAS
PROTEÍNAS

ESTRUCTURAS

PRIMARIA SECUNDARIA TERCIARIA


CUATERNARIA
Estructura primaria:

Establece de modo específico secuencia de aminoácidos


ESTRUCTURA
SECUNDARIA:
Ordenación
regular o periódica en el
espacio.
α- hélice
El grupo carboxílo (CO) de
un aminoácido n se une
por puente hidrógeno al
grupo amino (NH) de otro
aminoácido que está tres
residuos mas allá ( n + 4 ).
De esta manera cada
grupo CO y NH de la
estructura central
(columna vertebral o
"backbone") se encuentra
unido por puente
hidrógeno.
Lámina – β
Pueden ser paralelas o antiparalelas
ESTRUCTURA TERCIARIA
Es el modo cómo la cadena polipeptídica se curva o se pliega para formar la
estructura estrechamente plegada y compacta.
ESTRUCTURA CUATERNARIA
Solo está presente si hay mas de una cadena polipeptídica.
TIPOS DE PROTEÍNAS
PROTEÍNAS FIBROSAS: Insolubles en agua.
Ejemplo: Colágeno
Queratinas
PROTEÍNAS GLOBULARES
Solubles en Agua
Ejemplo: Hemoglobina, Anticuerpos
HEMOGLOBINA
Asociaciones supramoleculares
 agrupación de macromoléculas
relacionadas funcionalmente
 las proteínas se agrupan de 2 formas:
 Asociaciones entre proteínas
 Asociaciones entre proteínas y biomoleculas

 Forman estructuras supramoleculares de


orden superior y de carácter permanente.
Enzimas
 proteínas globulares especializadas en la
catálisis de las reacciones biológicas
 Apuran las reacciones quimicas
 Las
enzimas trabajan solo con un sustrato
especifico

 Según las reacciones quimicas en las que


intervienen:
1) oxidorreductasas (reacción de oxidación- reducción)
2) trasferasas (transferencia de grupos)
3) hidrolasas (reacciones hidrolíticas)
4) liasas (adición de grupos a dobles ligaduras o
remoción de éstos)
5) isomerasas (catalizan isomerizaciones)
6) ligasas (condensan dos moléculas mediante ruptura
de una unión fosfato).
Sitio activo
 Es una entidad tridimensional
 Gran especificidad con un sustrato
 Los sustratos se unen al sitio activo
 “Llave y cerradura”
 En la unión del sustrato al sitio activo
participan fuerzas de naturaleza no
covalente (uniones iónicas y de
hidrógeno, fuerzas de van der Waals)
cuyo radio de acción es muy limitado
Chaperonas
 Las proteínas chaperonas son un
conjunto de proteínas presentes en todas
las células, muchas de las cuales son
proteínas de choque térmico,
 Tipos de Chaperonas:

a) Hsp 60
b) Hsp 70
c) Hsp 90
d) Hsp 100
Desnaturalización
Afecta:
a) Estructura primaria
b) Estructura secundaria
c) Estructura terciaria
d) Estructura cuaternaria
Plegamiento
 Es el proceso por el que una proteína
alcanza su estructura tridimensional.
 Si no se pliega, no será capaz de cumplir
sus funciones biológicas.
Codificación genética
 La información genetica esta contenida en
el ADN
 Esta información instruye a cada celula
para producir un conjunto caracteristico de
proteinas
 Se respeta el anxioma central de la
genetica molecular:
( DNA > RNA > proteinas)
 Cada aminoácido se halla codificado por
tres restos nucleotidicos sucesivos de
DNA, conjunto que se llama triplete
codificador
 Los codones actúan como matriz
inmediata y proporcionan la información
genética que especifica la secuencia de
los aminoácidos
 En la producción de la secuencia de
aminoácidos son usadas las ribosomas y
el mRNA en el proceso de translación.
Mutaciones
 Cambio en la cadena polipeptídica de la
proteína
 Puede provocarse como resultado de una
acción física, radioactividad o acción de
algunos agentes químicos
 Una de las tres bases de un triplete
codificador resulta alterada o cambia
 Cadena polipeptídica anormal = proteína
defectuosa
 consecuencia de la mutación:
 sustitución de algún residuo esencial de su
sitio activo
 causa mayor tendencia a la agregación o
simplemente la desestabilización de la
conformación nativa
 Enfermedades comformocionales
 Anemia falciforme
Funciones Generales

Enzimas Amilasa / Lipasa


Movimiento Actina / Miacina
Estructura Queratina / Colageno
Proteccion Anticuerpos
Transporte Hemoglobina
Nutricion Albumina
Hormonas Insulina / Glucagona
Impulso nervioso Gaba