ENZIMAS

INTRODUCCIÓN

En los diversos compartimientos celulares transcurre

un gran número de reacciones químicas que
proporcionan a la célula energía y los componentes
necesarios para su mantenimiento.
ENZIMAS
 Son catalizadores proteicos que aceleran la velocidad de una reacción y
que no se consume durante esta.

 Alto grado de especificidad.

 Disminuyen la energía de activación

 Actúan sobre unas moléculas denominadas sustratos, las cuales se

convierten en moléculas diferentes denominadas productos.

 Las enzimas son especificas tanto para el tipo de reacción catalizada

como para un sustrato.

 Muchas fármacos son inhibidores de la actividad enzimática.

Nomenclatura

 Nombre recomendado:
-nombre común poseen el subfijo “asa” unido al
sustrato (ureasa).
-otros incluyen descripción de la enzima (adenilil
ciclasa)
-nombres triviales (pepsina)

 Nombre sistemático
HISTORIA
Se conocía la digestión de la carne por las secreciones del estómago. Sin
embargo, no había sido identificado el mecanismo.

🞇 1833 fue descubierta la primer enzima Anselme Payen y Jean-

François Persoz .

🞇 1930 La conclusión de que las proteínas podían ser enzimas fue

probada por John Howard Northrop y Wendell Meredith Stanley
(Premio Nobel de Química) en 1946.
🞇 1890 Emil Fischer planteo el modelo de la llave y la cerradura
🞇 1958 Koshland Jr. Propone el modelo del ajuste inducido
SITIO ACTIVO
Las moléculas de enzimas contienen hendiduras o
cavidades denominadas sitio activo.
SITIO ALOSTERICO
El sitio alosterico es un lugar donde se le puede unir otra sustancia, que
impide o incrementa la velocidad de la reacción enzimática.
HOLOENZIMA
COFACTOR

Compuestos no proteínicos, cuya presencia es necesaria

para que la enzima sea activa.

Cofactor:
🞇a) Iones metálicos
Fe+2, Mg+2, Mn+2, Zn+2 etc.
COENZIMA

Es una pequeña molécula orgánica que se une a una enzima y que

esencial para su actividad, pero que no sufre una alteración
permanente en la reacción.

Las coenzimas son moléculas no proteicas que proporcionan grupos

funcionales.

❑ Coenzimas activadoras de transferencia

❑ Coenzimas óxido–reducción
Reacciones químicas son reversibles, sin embargo
las enzimas pueden catalizar una reacción de manera
reversible o irreversible
Clasificación de enzimas
Oxidoreductasas

Subgrupo
🞇 Deshidrogenasas: gana electrones=reducido / pierde
electrones=oxidado

🞇 Hidroxilasas y oxidasas: incorporan un átomo de O2 a un

sustrato y el otro es unido a una molécula de H2O. Fe2+

🞇 Oxigenasas: ambos átomos de O2 son incorpordos al receptor

 Transferasas

Subgrupo

🞇 Cinasas: transfieren fosfato de alta energía

🞇 Glucosiltranseferasa: transfiere un residuo de

carbohidratos.

🞇 Aminotransferasa o transaminasa: transfieren grupos

aminos . PLP
🞇Rompen enlaces C-O, C-N, o C-S mediante la
adición de agua
 Liasas

🞇Aldolasas
🞇Descarboxilasas
🞇Deshidratasas

Rompimiento de enlaces C-C, C-S y C-N

Sintetizan enlaces C-C, C-S, C-O y C-N acopladas a
la ruptura de ATP.

🞇Carboxilasas: añaden CO2.

🞇Sintetasas
 Factores que afecta la velocidad de reacción
Concentración del sustrato

E+S ES

E+S ES E +P
Temperatura
pH
Cinética de Michaelis-Menten

k1 k2

E+S ES E +P
k-1
Inhibición competitiva
Inhibición competitiva
Inhibición no competitiva
Inhibición no competitiva
ENZIMAS ALOSTÉRICAS
• EFECTORES HOMÓTROPOS: el sustrato sirve como
efector.

• EFECTORES HETERÓTROPOS: inhibición por

retroalimentación.
MODIFICACIÓN COVALENTE
ENZIMAS DE DIAGNÓSTICO CLÍNICO