II.

ESTRUCTURA Y
FUNCION DE LAS
PROTEINAS Y ENZIMAS
PROTEINAS
Macromoléculas de alto peso
molecular, formado por
aminoácidos unidos por enlaces
peptídicos.
PROTEINAS: IMPORTANCIA

 >50% del peso seco de las células.

 Sin ellas es imposible la vida.

 Presente hasta en las formas

simples de vida: virus.

 Su importancia biológica esta en

las funciones que realiza.
 PROTEINAS: FUNCIONES

 Reacciones químicas: enzimas velocidad

 Función estructural: membranas celulares
 Función energética: 15% requerimientos en
adultos
 Transporte intra y extracelular: Hb O2,
albumina ac graso, transferrina Fe
 Respuesta inmune: Ag y Ac
 PROTEINAS: FUNCIONES

 Hormonas: insulina, glucagon, ACTH, H.

crecimiento, HCG.
 Receptores
 Contracción muscular: actina y miosina
 Coagulación sanguínea: protrombina,
fibrinógeno, etc.
 Crecimiento y proliferación celular.
 Regulación de [H+].
PROTEINAS: COMPOSICIÓN
 SIMPLES CONJUGADAS
Constituidas solo por Constituida por
aminoácidos. aminoácidos + grupo
C:50%, O:23%, N:16%, prostético (compuesto
H:7%, S:3% orgánico o inorgánico)

P= Np (100/16)

P: contenido proteico de una muestra.

Np: contenido de nitrógeno de la muestra
PROTEÍNAS:Prote
COMPOSICIÓN
ínas
(>50a
a, PM
>500
0)
Cadenas polipeptídicas

Aminoácidos

PÉPTIDO: cadena <50aa.

AMINOACIDOS
Unidades estructurales de las
proteínas, son de bajo peso
molecular, 20 clases diferentes.
 AMINOÁCIDOS:
ESTRUCTURA
Carbono alfa

Grupo carboxilo
Grupo amino
NH2 C COOH

Cadena lateral
AMINOÁCIDOS: CLASIFICACIÓN
Según el carácter polar o apolar de «R»

 Grupo I: 8 aa
- R no polar
- hidrofobicos, excepto alanina
AMINOÁCIDOS:
CLASIFICACIÓN
 Grupo II: 7 aa
- R polar, si
- sin carga eléctrica a pH cerca neutro
AMINOÁCIDOS:
CLASIFICACIÓN
 Grupo III: 2 aa
- R polar,
- carga negativa a
pH cerca neutro
 AMINOÁCIDOS:
CLASIFICACIÓN
 Grupo IV: 3 aa
- R polar,
- carga positiva
a pH cerca neutro
AMINOÁCIDOS: PROPIEDADES FISICA

 ACTIVIDAD OPTICA: son capaces de desviar

el plano de luz polarizada, excepto glicina.

 ABSORCION DE LUZ: no absorben luz en la

región visible del espectro luminoso, pero si en el
ultravioleta lejano. (280nm = trp, tyr, fen)
- estimar la [] proteica en una muestra.

 PROPIEDADES ELECTRICAS
AMINOÁCIDOS: PROPIEDADES FISICAS
PROPIEDADES ELECTRICAS

pK1
-COOH -COO- + H+
ÁCIDO
pK2
-NH2 + H +
-NH3+
BASE

pK1 pK
2

ZWITTERIÓN
15
AMINOÁCIDOS: PROPIEDADES FISICA
 Punto isoeléctrico:
 A pH ácido: prevalece la especie con carga +
 A pH básico: prevalece la especie con carga –
 Hay un valor de pH para el cuál la carga de la
especie es cero. (zwitterión)
pI = pK1 + pK2 para un aa neutro
2
 Punto isoeléctrico: valor de pH al cuál la carga neta
del aminoácido es cero.
AMINOÁCIDOS: PROPIEDADES FISICAS

PROPIEDADES ELECTRICAS
 Separación de aa por cromatografía de
intercambio iónico:
los aa se pasan por
una columna de resina
AMINOÁCIDOS: PROPIEDADES
FISICAS
Separación electroforética
Representación
simplificada de la
separación electroforética
de la alanina, lisina y ácido
aspártico a pH = 6. 

La lisina catiónica es
atraída hacia el cátodo, el
ácido aspártico aniónico es
atraído hacia el ánodo y la
alanina se encuentra en su
punto isoeléctrico, por lo
que no se mueve
AMINOÁCIDOS: PROPIEDADES QUIMICAS
Reaccion Reactivo Aminoácido Color
Millon Nitrato de mercurio en ac. nitrico Tirosina Rojo
Ehrlich Triptofano Azul
Nitroprusito Nitroprusiato de sodio en Cisteina Rojo
amoniaco diluido
Sullivan Sulfonaptoquinona e hidrosulfito Cisteina Rojo
de sodio
Pauli Ac. Sulfamilico en medio alcalino Histidina y Rojo
tirosina
Folin Ac. fosfomolibdotungstico Tirosina Azul
PROTEÍNAS : NIVELES DE ORGANIZACÍON
ESTRUCTURAL
 la secuencia lineal de los aa puede
adoptar múltiples conformaciones en el
espacio estructura tridimensional
 ESTRUCTURA PRIMARIA
 Secuencia de aa en la cadena polipeptidica.

ENLACE PEPTIDICO:
Grupo alfa carboxilo de un aa
se une al grupo alfa amino del
aa siguiente. (enlace amida)
-CO-NH-
 ESTRUCTURA SECUNDARIA
 La cadena no es lineal, adopta formas en el
espacio.
 Se relacionan aa próximos, mediante enlaces de
hidrogeno.
 Tipos de estructuras secundarias:
 HÉLICE ALFA
 HOJA PLEGADA BETA
ENLACES DE HIDROGENO :
 AL AZAR. entre el grupo NH de un aa y el
grupo co de un aa cercano.
ESTRUCTURA SECUNDARIA
 HELICE ALFA
 espiral o resorte.
 3,6 aa por cada vuelta.
 Puentes H son lineales y
paralelos al eje.
 Puede ser:
- alfa helice derecha (Hb,
mioglobina, queratina)
- alfa helice izquierda
(colageno)

 Prolina impide espiral.

 ESTRUCTURA SECUNDARIA
 LAMINA PLEGADA
 Puentes H son
perpendiculares
 Gran estabilidad
 Puede ser:
-paralela
- antiparalela:
Fibroína (seda)
 ESTRUCTURA TERCIARIA

 estructura secundaria
adquiere una determinada
disposición en el espacio
por interacciones entre aa
que se encuentran en sitios
alejados de la cadena.
ESTRUCTURA TERCIARIA
 ESTRUCTURA CUATERNARIA

 >1 cadena polipeptidica (subunidad)

 Intervienen las mismas interacciones que en la
estructura terciaria.
 Pueden ser:
- homogenea
- heterogenea
 DESNATURALIZACIÓN DE
PROTEÍNAS
 Proceso generalmente irreversible mediante el
cuál la proteína pierde su estructura 2º, 3º y 4º,
careciendo de importancia biológica.

- incrementa la viscosidad
- perdida de capacidad de cristalización
- disminución solubilidad
- cambia coeficiente de sedimentación
- cambia coeficiente de difusión
 DESNATURALIZACIÓN DE
PROTEÍNAS
 Agentes Físicos:  Agentes Químicos
 Calor  Solventes orgánicos: etanol,
 Radiaciones: rayos x, acetona, metanol
luz ultravioleta
 Solución concentrada de urea
(8M) y de sales
 Grandes presiones
 Sales de guanidina
 Agitación mecánica
 Detergentes: SDS( dodecil
sulfato de sodio)
 Soluciones con pH<3 o>10
MIOGLOBINA
 Es una proteína conjugada
(hemoproteína) formada
por:
 Fracción proteica: globina
 Fracción no proteica (grupo
prostético)
 Porción orgánica: grupo HEM
 Porción inorgánica: átomo de
Fe+2.
 Función: transporte de O2
en el músculo

31
HEMOGLOBINA
 HEMOGLOBINA
 Proteína conjugada.
 Transporta oxigeno en sangre.
 Formada por 4 subunidades
› 2 cadenas a y 2 cadenas b =A1 (adulto)
› 2 cadenas a y 2 cadenas  =A2 (adulto 2%)
› 2 cadenas a y 2 cadenas g =F (feto)
 Hemoglobinas anormales:
- ejm. Hb S anemia falciforme (glu/val en la cadena
b.
INMUNOGLOBULINAS
 INMUNOGLOBULINAS
 Ig A, Ig M, Ig E, Ig G, Ig D.
 Poseen 4 subunidades unidas por puentes
disulfuro.
 L: cadenas livianas
 H: cadenas pesadas
› Existen 5 tipos: a, d, g, m,
e

37
 Fc: con actividad biológica,
define la clase de cadena pesada.
 Fab: unión al Ag.
 Dominios ctes: CH
› CL
 Dominios variables:
Responsables de la unión al Ag.
› VH: definen los 5 tipos de cadenas
H.
› VL