ENZIMAS

As enzimas so protenas que, atuando como catalisadores na maioria das reaes bioqumicas, baixam a energia de ativao necessria para que se d uma reao qumica. Como intervm nas reaes qumicas que sustentam a vida, a compreenso do seu funcionamento importante em reas como a investigao de patologias com origem em deficincias enzimticas.

Principais caractersticas de uma protena catalisadora:

aceleram a velocidade da reao; diminuem a energia de ativao; so usadas em pequenas quantidades; so recuperadas ao final das reaes, ou seja, no so consumidas; so especficas (sistema chavechavefechadura), pois cada enzima possui um stio ativo para que o substrato especfico se ligue, como uma chave se acoplando fechadura.

Algumas funes das enzimas

formao estrutural, crescimento, desintoxicao, defesa e mecanismos de cura do organismo vivo. So fundamentais na regulao das atividades bioqumicas do organismo, como a digesto e absoro de alimentos, equilbrio hormonal, atividade cerebral, humor, sexualidade, circulao sangunea, respirao, estmulos nervosos, reposio celular, sistema imunolgico, mecanismos dos sentidos (paladar, olfato, tato, viso e audio) e outras. Sem enzimas, nem mesmo se efetiva a funo de assimilao e distribuio de vitaminas e sais minerais. A vitalidade e longevidade esto relacionadas s enzimas.

Vias Metablicas, Metablicas,

So as sequncias de reaes em que o produto de uma reao utilizado como reagente na reao seguinte. . Diferentes enzimas catalisam diferentes passos de vias metablicas, agindo de forma a no interromper o fluxo nessas vias o fluxo de uma via metablica depende da velocidade de catlise das enzimas.

Ribozimas

grupo de enzimas, no-proteica. no-

so molculas de RNA que possuem capacidade cataltica.

ESTRUTURA
as enzimas possuem todas as caractersticas das protenas, tendo zonas da sua estrutura responsveis pela catlise. A zona reativa da enzima denominada centro ativo e onde se liga o reagente (substrato) que vai ser transformado no produto. Podem existir tambm outras zonas da cadeia polipeptdica que so sensveis presena de determinadas espcies qumicas, modulando a atividade da enzima, sendo denominadas centros alostricos e essa modulao de alosteria.

OBS
A manuteno da estrutura de uma enzima de particular importncia para a sua atividade: esta pode ser perdida se a enzima colocada num meio em que fatores como o pH ou a temperatura no favoream a estabilidade estrutural da cadeia polipeptdica.

Temperatura
Nos animais homeotermos, cuja temperatura constante, a temperatura tima est prxima de 40C e, na espcie 40 humana, 36,7C. 36,7 Nos animais pecilotermos, que no mantm a temperatura do corpo constante, a temperatura tima para a atuao das enzimas cerca de 25C. 25 Nos vegetais, a faixa ideal de temperatura, para a maioria das enzimas, situa-se entre 50C e 60C. Algumas bactrias situa50 60 chamadas termoflicas tm enzimas atuando em temperaturas de 70C a 900C. 70

Ph

Concentrao do Substrato
Com o aumento da concentrao de molculas do substrato, a velocidade da reao aumenta at que todos os stios ativos nas molculas da enzima estejam ocupados (saturao), no ponto em que alcanada a velocidade mxima da reao. A partir desse ponto, mesmo aumentando a quantidade de substrato, a velocidade se mantm constante

Algumas enzimas necessitam da presena de outras espcies qumicas, genericamente denominadas cofatores, cofatores, para efetuar a catlise. Os cofatores so substncias orgnicas ou inorgnicas necessrias ao funcionamento das enzimas. enzimas. Se um cofator for orgnico, recebe o nome de coenzima. As principais coenzima. coenzimas so as vitaminas (substncias orgnicas exgenas, necessrias em pequenas quantidades e de natureza qumica varivel).

Elementos inorgnicos que servem como cofatores das enzimas

Cu 2+ Fe 2+ ou Fe K+ Mg 2+ Mn 2+ Zn 2+ Ni +2 Se
3+

PROPRIEDADES
Por serem protenas, cada enzima possui um pH timo e uma temperatura tima de funcionamento. Acima dessa temperatura a enzima comea a sofrer desnaturao, perdendo a sua estrutura tridimensional e por conseguinte a sua capacidade cataltica. As enzimas tambm sofrem desnaturao a temperaturas baixas.

Por serem catalisadores, uma mesma enzima pode catalisar vrias vezes a mesma reao, algo que o fazem muito rapidamente (milhares de vezes por segundo). No entanto, pela mesma razo, as enzimas no alteram o equilbrio qumico da reao que catalisam. As enzimas so especficas para o seu substrato, catalisando uma s reao. Existem algumas enzimas que catalisam substratos similares, mas normalmente so mais especficas para um deles.

Nomenclatura
Tendo nascido a necessidade de sistematizar os nomes das enzimas, foi decidido atribuir nomes relativos aos substratos que catalisam e contendo a terminao "-ase". Por "exemplo, a amilase catalisa a hidrlise do amido e as proteases quebram ligaes peptdicas.

Embora esta terminologia tenha simplificado a nomenclatura enzimtica, a quantidade de enzimas conhecida (vrios milhares) levou criao de um sistema de diviso de diferentes tipos de enzimas. As enzimas dividem-se ento em seis dividemclasses principais, de acordo com o tipo de reaco qumica que catalisam:

Classe 1 - Oxidorredutases - Catalisam reaes de oxirreduo, transferindo eletrns, hidretos (H-) ou prtons (H+). (HClasse 2 - Transferases - Transferem grupos qumicos entre molculas. Classe 3 Hidrolases - Utilizam a gua como receptor de grupos funcionais de outras molculas. Classe 4 Liases - Formam ou destroem ligaes duplas, respectivamente retirando ou adicionando grupos funcionais. Classe 5 Isomerases - Transformam uma molcula num seu ismero. Classe 6 Ligases - Formam ligaes qumicas por reaes de condensao, consumindo energia sob a forma de ATP.

Cada classe divide-se, por sua vez, divideem subclasses, tambm numeradas. As subclasses definem em que tipo de grupo as enzimas atuam. Exemplo: um determinado grupo de enzimas pode pertencer subclasse EC 2.1, que engloba "enzimas que transferem grupos contendo um carbono".

As subclasses dividem-se ainda em dividemsubsub-subclasses; continuando com o mesmo exemplo, existe a classe EC 2.1.1, que engloba as metiltransferases, ou seja, enzimas que transferem um grupo metil. cada enzima recebe um quarto dgito especfico reao que catalisa; por exemplo, a enzima histamina N-metiltransferase tem o nmero EC 2.1.1.8 e catalisa especificamente a transferncia de um grupo metil para a histamina.

Alm do nmero EC, cada enzima possui um nome sistemtico prprio, constitudo pelos nomes dos substratos e da classe em que atuam. Usando o exemplo anterior da histamina N-metiltransferase (nome comum), esta enzima tem como nome sistemtico S-adenosil-Ladenosilmetionina:histamina N-teletelemetiltransferase, indicando que a Sadenosiladenosil-L-metionina o grupo dador, a histamina o aceitador, o grupo transferido o metil e a enzima uma transferase

As enzimas podem ser divididas em dois grupos,

Endgenas: produzidas pelo prprio organismo Exgenas: so obtidas a partir dos alimentos que ingeridos

As enzimas endgenas se dividem em metablicas e digestivas: - As metablicas esto presentes nas clulas, no sangue e nos tecidos em geral; - As digestivas esto presentes no trato digestivo.

Ao nascer, recebemos um potencial enzimtico metablico limitado Ou seja, quanto mais rapidamente usamos essa reserva, mais curta ser nossa vida e mais deficiente nossa sade. Os nveis enzimticos nos tecidos corporais so elevados na infncia e reduzidos na velhice Um recm-nascido pode apresentar cerca recmde cem vezes mais enzimas na corrente sangunea do que um idoso que se alimentou de cozidos durante toda a sua vida.

Por outro lado um idoso apresenta cerca de mil vezes mais radicais livres no seu organismo que o recmrecmnascido. O enfraquecimento dos nveis de enzimas est ligado ao aumento de radicais livres, associado carncia de minerais. A reduo do potencial enzimtico do organismo causa de doenas degenerativas e envelhecimento precoce.

Os alimentos crus trazem consigo as enzimas necessrias sua prpria digesto. As enzimas digestivas, presentes na saliva (ptialina), no estmago (proteases), nos intestinos (lpases) e as produzidas pelo pncreas, atuam como reservas ou para complementar o processo digestivo.

A reduo do nosso potencial enzimtico

1. Ingesto de alimentos pobres em enzimas; Para a dogesto de comida cozida, o corpo precisa usar suas prprias enzimas que poderiam ser usadas para outras atividades como: limpar o fgado, proteo contra tumores e eliminao de radicais livres e toxinas.

2 Estresse Ocorrem perdas minerais, o que diminui os nveis de enzimas digestivas e reduz a capacidade digestiva. 3 Consumo de lccol, acar e outros O acar refinado um agente desmineralizador, rouba clcio, magnsio, ferro e vitaminas do complexo B. um agente depressor do sistema imunolgico.

O consumo de lcool reduz reservas corporais de tiamina (vitamina B1) e de outras vitaminas envolvidas na estruturao enzimtica 4 Uso de Medicamentos O uso de antibiticos enfraquece os mecanismos de defesa, interfere nos processos de auto regulao e homeostase, afetando as aes enzimticas

5 Poluio Ambiental origina a ingesto de compostos qumicos, molculas agressoras e metais pesados, que intoxicam e alteram as funes celulares, prejudicando tambm a plena funo das enzimas. Esses fatores associados causam um aumento de radicais livres, devido incapacidade das enzimas metablicas de inibir a sua formao (radicais livres). Em quantidades elevadas, esses radicais livres, interferem nas atividades celulares, provocando mutaes, erros genticos, inibio de secrees celulares, entre outros problemas.