PROCESOS QUÍMICOS DE LA VIDA

UNIDAD II
ENZIMAS

MENTI DA LUCEM MANIBUS ARTEM

M. C. Griselda Giseh Sánchez

Cañas
Departamento de Procesos Químicos de la Vida
Edificio de Investigación y Posgrado
Facultad de Medicina
Universidad Autónoma de Chihuahua
Hoy es jueves 9 de diciembre de 2021
 ÍNDICE
ÍNDICE

ENZIMAS: ESTRUCTURA Y FUNCIÓN

ACTIVIDAD ENZIMÁTICA Y ENERGÍA DE ACTIVACIÓN

MODELOS DE INTERACCIÓN ENZIMA-SUSTRATO

ZIMÓGENOS E ISOENZIMAS

FACTORES QUE AFECTAN LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA

CLASIFICACIÓN Y NOMENCLATURA ENZIMÁTICA

ENZIMAS: ESTRUCTURA Y FUNCIÓN

Las enzimas [gr. ένζυμο, dentro de la levadura], son catalizadores

biológicos que pueden incrementar la velocidad de una reacción
hasta 1020 sobre una reacción no catalizada.

• Más de 5,000 enzimas son conocidas en la actualidad

• La excepción de los catalizadores no proteicos son las ribozimas
Las enzimas están compuestas por una parte proteica llamada
apoenzima y, en ocasiones la forma activa contiene otras
estructuras químicas no proteicas llamadas cofactores.

APOENZIMA
proteína
HOLOENZIMA
enzima completa Cofactores metálicos
COFACTORES
parte no proteica Coenzimas
Las moléculas del sustrato (reactivos) se unen por interacciones
no covalentes a la enzima en una región conocida como sitio
activo donde ocurren la catálisis.
Estos sitios, en forma estructural son complementarios con las
moléculas de un sustrato especifico e indispensables para la
actividad enzimática
SITIO ACTIVO
 Adicionalmente, las enzimas
pueden incluir un sitio
alostérico [αλος, otra, στερος,
forma] lejos del sitio activo.

La unión de sustratos,
inhibidores, activadores y
cofactores a ese sitio altera la
estructura cuaternaria y por lo
tanto el comportamiento de la
enzima.

SITIO ALOSTÉRICO Este segundo sitio es un sitio

regulador en la enzima

El sitio alostérico casi siempre es referido especialmente como el sitio de unión de los
inhibidores o activadores no competitivos
 COFACTORES METÁLICOS

Algunos iones actúan como activadores, están reversiblemente

unidos y en ocasiones participan en la unión de sustratos.
En contraste otros cationes débilmente unidos frecuentemente
participan en las reacciones catalíticas
 COENZIMAS

Las coenzimas, moléculas mas grandes que los cofactores

metálicos, actúan moléculas de transferencia de grupos
funcionales
ACTIVIDAD ENZIMÁTICA Y ENERGÍA DE ACTIVACIÓN

Las enzimas poseen dos notables propiedades: su enorme poder catalítico

y su alto grado de especificidad
 Estas características de la actividad enzimática
habilita a las enzimas para funcionar como
catalizadores de reacciones en las condiciones
presentes en las células , que normalmente ocurrirían
sólo a altas temperaturas o presiones, a pH extremos,
o en solventes orgánicos
Una reacción espontánea (Keq>1) ocurre
sin la necesidad de energía, sino más bien
son generalmente exotérmicas (ΔG– )
 G      E a La rapidez de la reacción
depende de la energía
de activación (Ea), el
aporte de energía
línea base requerido para iniciar
G      W una reacción no
espontánea

Sin embargo, casi todas las reacciones

químicas que ocurren en la célula son no
espontáneas y deben ser catalizadas por
enzimas especificas
MODELOS DE INTERACCIÓN ENZIMA-SUSTRATO

Modelo de Emil Fisher (1890)

hipótesis de cerradura y llave
Modelo de Daniel Koshland (1958)
hipótesis de ajuste Inducido
FACTORES QUE AFECTAN LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
ZIMÓGENOS E ISOENZIMAS

Un zimógeno
(precursor inactivo de
una enzima) se puede
transformar
irreversiblemente en
una enzima activa por
la ruptura de enlaces
covalentes
Las isoenzimas, son enzimas que difieren en la secuencia
de aminoácidos pero catalizan la misma reacción química.

isoformas de la enzima
LDH-1 (4H) – corazón
LDH-2 (3H1M) – sistema
reticuloendotelial
LDH-3 (2H2M) - pulmones
LDH-4 (1H3M) – riñones
LDH-5 (4M) – hígado y musculo estriado
CLASIFICACIÓN Y NOMENCLATURA ENZIMÁTICA

La mayoría de las enzimas son nombradas por adición del

sufijo –asa al nombre del sustrato sobre el que actúan o a
la reacción que ellas catalizan.
 El comité de enzimas (E. C.) del
International Union of Biochemistry and
Molecular Biology (IUBMB) mantiene un
esquema de clasificación de acuerdo a
las reacciones que catalizan las enzimas
1. Las Oxidorreductasas catalizan las reacciones de oxidación y reducción.

• La mayoría de estas enzimas son referidas como deshidrogenasas, oxidasas,

peroxidasas, oxigenasas o reductasas

• La coenzima Nicotinamida Adenina Dinucleótido (NAD) es requerida

2. Las Transferasas catalizan las reacciones de transferencia de grupos

• Este grupo de enzimas incluye las transaminasas y las cinasas

 3. Las Hidrolasas catalizan las reacciones de hidrólisis

• Dentro de este grupo podemos encontrar las glucosilasas, lipasas, proteasas y

nucleasas
4. Las Liasas catalizan las reacciones de eliminación no hidrolíticas ni
oxidativas, o la lisis de un sustrato generando un doble enlace. En la reacción
inversa cataliza la adición de un sustrato a un doble enlace

• Las liasas que catalizan la reacción de adición son llamadas sintasas

5. Las Isomerasas catalizan cambios estructurales dentro de una molécula,
esto es reacciones de isomerización

• La mayoría de estas reacciones son las más simples. Los nombres comunes de
estas enzimas son isomerasas o mutasas
6. Las Ligasas [lat. ligāre, unir o pegar] catalizan la unión de dos sustratos.
Estas reacciones requieren la entrada de energía química potencial de
moléculas como el ATP

• Las ligasas son referidas comúnmente como sintetasas

 E. C. 3.1.4.4
Enzyme Committee

Tipo de reacción que catalizan

Tipo de enlace o grupo sobre el que actúan

Tipo de modificación o requerimientos

Enzima especifica