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‡Existen 20 aac., cada uno está formado por un
carbono (3 unido a un grupo carboxilo, a un
grupo amino, a un Hidrógeno y a una cadena
lateral .
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Cadenas laterales no polares, hidrófobos
‡Fenilalanina

‡Glicina ‡Triptófano

‡Alanina ‡Prolina

‡Valina ‡Cisteína

‡Leucina ‡Metionina

‡Isoleucina
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Las Proteínas
‡Las proteínas son polipéptidos con secuencias
de aminoácidos específicas, con una estructura
tridimensional.
‡Existen varios niveles de organización de la
estructura protéica:

Estructura primaria
Es la secuencia de a.a. de la cadena polipetidicas.
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Estructura terciaria

‡Es el plegamiento de la cadena polipeptídica


como consecuencia de las interacciones de las
cadenas laterales de los acc que se encuentran en
diferentes regiones.

‡Las Hélice u y las Hoja se conectan por medio


de regiones lazo.
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‡Interacción entre diferentes cadenas polipeptídicas.
‡Se unen por el mismo tipo de interacción que la
estructura terciaria.
‡Sólo está presente en las proteínas que constan de más
de una cadena de aminoácidos. La estructura
cuaternaria se refiere a las uniones entre las distintas
cadenas polipeptídicas que forman la proteína, dando
lugar a una estructura tridimensional.
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‡Algunas vitaminas son necesarias para la


actuación de determinadas enzimas, ya que
funcionan como  
  que intervienen en
     

‡na deficiencia en una vitamina puede originar


importantes defectos metabólicos.
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G.Óxido-reductasas
Reacciones de oxido-reducción.
‡Si una molécula se reduce, tiene que
haber otra que se oxide.
2. Transferasas
Transferencia de grupos funcionales.
‡grupos aldehídos
‡gupos acilos
‡grupos glucosilos
‡grupos fosfatos (kinasas3
ü. Hidrolasas
Reacciones de hidrólisis.
‡Transforman polímeros en monómeros.
Actúan sobre: enlaces glucosídico, peptídico, C-à.
. Liasas
Adición a los dobles enlaces.
‡Entre C y C , C y O, C y à.
*. Isomerasas
Reacciones de isomerización.
A. Ligasas
Formación de enlaces, con aporte de ATP.
‡Entre C y O, C y S, C y à, C y C.
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‡La actividad de las enzimas pueden ser
reguladas de tal manera que funcionen en los
momentos precisos.

Regulación alostérica
‡La actividad enzimática se controla por la unión
de moléculas pequeñas a sitios específicos en la
enzima.
Inhibición por retro-alimentación
‡El producto inhibe la activación de al menos una
de las enzimas implicadas en su síntesis.

Inhibición por interacciones con otras proteínas o


por adición de grupos fosfatos

‡ La fosforilación puede estimular o inhibir la


actividad de muchas enzimas.