La Síntesis Proteica

Astrid Böhnel Nava 5ºQFB

Traducción… de qué?
 Es el proceso posterior a la
transcripción (del ADN en ARNm),
de traducción del material genético
para la producción de proteínas, es
decir,
 La síntesis de proteínas
Requisitos para la traducción
 El ARNm (mensajero): transmite la
información contenida en el ADN y la lleva
hasta los ribosomas, para que allí se
traduzca.
 El ARNt (de transferencia): tiene la
función de transportar aminoácidos
específicos hacia los ribosomas donde se
sintetizan las proteínas.
 El ARNr (ribosómico): se encarga de
anclar el ARNm a la ribosoma.
 + requisitos
 Presencia de los 20
aminoácidos esenciales
activados para la síntesis
proteica.
 Codones (tripletes): secuencia
de tres bases de ARNm que
especifica un aminoácido
determinado para ser
incorporado a una proteína, a
veces señalan el inicio o el final
de una proteína.
 Tabla de codones. Ilustra los 64 tripletes posibles.
2ª base
U C A G
UUU Fenilalanina UCU Serina UAU Tirosina UGU Cisteína
UUC Fenilalanina UCC Serina UAC Tirosina UGC Cisteína
U UUA Leucina UCA Serina UAA 1 UGA 2
UUG Leucina UCG Serina UAG 3 UGG Triptófano

CUU Leucina CCU Prolina CAU Histidina CGU Arginina

CUC Leucina CCC Prolina CAC Histidina CGC Arginina
C CUA Leucina CCA Prolina CAA Glutamina CGA Arginina
CUG 4Leucina CCG Prolina CAG Glutamina CGG Arginina

1ª base AUU Isoleucina ACU Treonina AAU Asparagina AGU Serina

AUC Isoleucina ACC Treonina AAC Asparagina AGC Serina
A AUA Isoleucina ACA Treonina AAA Lisina AGA Arginina
AUG 1Metionina ACG Treonina AAG Lisina AGG Arginina

GAU ácido aspártico

GUU Valina GCU Alanina GGU Glicina
GAC ácido aspártico
GUC Valina GCC Alanina GGC Glicina
GAA ácido glutámico
G GUA Valina GCA Alanina GGA Glicina
GAG
GUG Valina GCG Alanina GGG Glicina
ácido glutámico

1 El codón AUG codifica para metionina, y además sirve como

3 En algunas bacterias el codón UAG codifica como pirrolisina.
sitio de iniciación; el primer AUG en un mARN codifica el sitio
4 El codon CUG (Leu) es el codón de iniciación para uno de los
donde se inicia la traducción de proteínas.
dos productos alternativos del gen c-myc humano
2 En algunos microorganismos, el codón UGA codifica como
selenocisteína.
 ++ requisitos: RIBOSOMAS
 compuestas de dos partes, una grande y
otra pequeña, encargadas de traducir el
ARNt a proteínas.
 La subunidad grande se junta con la
pequeña sosteniendo al ARNm en medio.
La subunidad grande tiene sitios
catalíticos para unir los aminoácidos
sujetos a las moléculas de ARNt.
 Cada una de estas subunidades está
formada de proteínas.
Activación de los aminoácidos: ARN sintetasa
 La enzima ARNt-aminoacil sintetasa reconoce y
enlaza covelentemente los aminoácidos al ARNt.
•Un sistema de dos
pasos se asegura
de la eficiencia de
la enzima:
•Los aminoácidos
correctos
presentan la mayor
afinidad por el sitio
activo.
 ARNt
 Su función es entregar los
aminoácidos adecuados al
ribosoma para que se incorporen
a la cadena de crecimiento de la
proteína.
 20 enzimas (una para cada
aminoácido) reconocen las
moléculas de ARNt y acoplan el
aminoácido correcto a un extremo.
 Cada ARNt tiene tres bases
expuestas, llamadas en conjunto
anticodón. Se aparean con los
codones.
 El primer aminoácido de la
traducción siempre será la
metionina, porque corresponde al
codón AUG del punto de inicio.
 Fases de la Traducción

 Existen tres fases principales

para el estudio y la organización
de la síntesis proteica:
Iniciación
Elongacióno alargamiento
Terminación
Iniciación
 Participa un complejo de iniciación, formado por
la subunidad pequeña, la metionina y el codón
de ARNt UAC.
 El complejo se une al extremo de ARNm y busca
el codón AUG. El anticodón del ARNt del
complejo de iniciación forma pares de bases con
el codón AUG.
 La subunidad ribosómica grande se una a la
pequeña. El ARNt con metionina está en el
primer sitio de ARNt de la subunidad grande.
 El primer ARNt con su respectivo aminoácido (la
metionina) entran en el sitio P de la ribosoma.
Iniciación
peptidiltransferasa
Detalles
 El ARNt iniciador se une a la
subunidad pequeña con los
factores de iniciación eIFs (en el
extremo 5’ del ARNm y sus
factores).
 El complejo busca por el primer
codón AUG y se disocian los
factores de iniciación para que la
subunidad grande se pueda
aproximar. Comienza la
elongación.
 A veces no se reconoce el
primer codón AUG, por lo que
continua la búsqueda por el 2do
o 3ro
Elongación o alargamiento
 El segundo ARNt entra al segundo sitio de la
subunidad grande. Los ARNt con anticodones
aparean las siguientes bases con los
aminoácidos correspondientes.
 El sitio catalítico de la subunidad grande cataliza
la formación de un enlace peptídico entre los
aminoácidos unidos al ARNt.
 El ARNt iniciador (UAC) se desprende para que
las subunidades puedan avanzar por la cadena.
El ARNt unido a los dos aminoácidos se recorrió
al primer sitio, el segundo sitio de unión está
vacío.
 Otro ARNt entra en el segundo sitio de
unión llevando su aminoácido adjunto. El
ARNt tiene un anticodón cuyas bases se
pueden aparear con las del codón.
 El sitio catalítico forma un nuevo enlace
peptídico. El ARNt vacío del primer sitio
es liberado y el ribosoma se recorre otro
codón más.
 Este proceso continua hasta que la
proteína casi es finalizada.
 En la elongación
participan distintos
factores: EF-Tu y
EF-G. Éstos
proporcionan
energía y permiten
el avance correcto
de la traducción.
 Terminación
 La unión de los ARNt apropiados y la formación
de enlaces peptídicos entre los aminoácidos
continúa hasta que el ribosoma alcanza alguno
de los tres codones de alto.
 Ningún RNAt se une a los codones de alto, en
cambio ciertos factores de liberación de
proteínas (RF1, RF2 y RF3) dan la señal al
ribosoma para que libere la proteína. Son los
factores de terminación o liberación los que se
encargan de reconocer los codones.
Codones de ALTO
 UAA + UAG + UGA (no
tienen ARNt específico)
 Por catálisis se une una
molécula de agua al último
carbono de la cadena
polipéptida.
 La cadena proteica se libera.
 La ribosoma se disocia (sus
subunidades).
Doblamiento de la cadena peptídica
 Cuando la proteína se dobla
las partes hidrofóbicas
quedan al interior, formando
enlaces no covalentes.
 La última forma doblada es
la que requiere menos
energía (es la más estable).
 La cadena peptídica recién
sintetizada se dobla en la
estructura secundaria y
luego pasa a la globular
(terciaria).
Shaperons
 Hay dos tipos de shaperons: hsp70 + hsp60.
 El hsp70 actúa temprano, reconociendo las
áreas hidrófobas en las cadenas peptídicas.
 El hsp60 es como un barril que rodea a la
proteína incorrectamente doblada, proporciona
el espacio cerrado para que pueda doblarse
correctamente.
Los shaperons le
dan forma y guían
los dobleces de la
nueva cadena
peptídica.
 Destrucción de proteínas
 Las proteínas incorrectamente dobladas pueden
ser peligrosas para la célula, ya que las partes
hidrófobas quedan expuestas y pueden formar
agregados.
 Las proteínas incorrectamente dobladas son
marcadas con ubiquitina para que los
proteosomas las encuentren y degraden.
 Los proteosomas son como barriles que
contienen proteasas en el interior.
 1/3 de las cadenas peptídicas son degradadas.
 Los proteosomas son usados para regular la
destrucción y controlar la concentración proteica
en las células.
Agregados
 Pueden causar apoptosis y acumularse en la
matriz extracelular. Esto es especialmente
peligroso en el cerebro (altamente organizado)
y puede causar enfermedades como Alzheimer
y Huntington.
Otras enfermedades
se pueden esparcirse,
ya que cambios
conformacionales en
las proteínas pueden
catalizar otras
proteínas a que
cambien.
 Energía
 El correcto funcionamiento de
la traducción requiere
energía.
 Al menos 4 enlaces fosfato
se rompen para formar un
enlace peptídico.
 Se requiere de más energía
para corregir errores.
 Procariotas
 El ARNm contiene un sitio de unión ribosomal
específico unos codones antes de AUG.
 Los ribosomas procariotas se ensamblan
directamente al codón de inicio.
 El ARNm es policistrónico, codifica diferentes
proteínas.
 Los ribosomas pueden adherirse al ARNm
mientras es transcrito.
 Ocurre en los
polirribosomas y la Eucariotas
síntesis de proteínas
puede tardar 20
segundos a varios
minutos.
 Hay varios puntos de
iniciación.
 Los extremos 5’ y 3’
interactúan, cuando la
ribosoma se disocia
se unen los extremos.
 El complejo ARNt –
aminoácido es
El ARNt se une
revisado/editado
a un aminoácido
Iniciación de la
traducción

Proteína correc – Destrucción de la proteína Traducción en

tamente armada incorrectamente armada ribosomas:
elongación

Revisión de Doblamiento de la Terminación de

calidad cadena polipeptídica la traducción
Referencias
 El ARN, la expresión del mensaje
genético.
http://www.hiru.com/es/biologia/biologia_0110
 Curtis, Barnes Biología Sexta Edición
 Videos del dogma de BM.
http://www.wehi.edu.au/education/wehi-tv/dna