AMINOÁCIDOS,

PÉPTIDOS Y
PROTEINAS
UNIVERSIDAD CATÓLICA DE SALTA
FAC. DE CS AGRARIAS Y VETERINARIAS
AÑO 2008

FARM. PABLO F. CORREGIDOR

1
AMINOÁCIDOS

2
 COOH

H 2N C H

TODOS LOS AMINOÁCIDOS QUE

FORMAN PARTE DE LAS PROTEÍNAS SON L-AMINOÁCIDOS

3
CLASIFICACIÓN DE
LOS AMINOÁCIDOS

4
 ALIFÁTICOS

NO POLARES

AROMÁTICOS

POLARES SIN CARGA

aa CON GRUPOS ÁCIDOS

POLARES CON CARGA

CON N BÁSICO

5
NO POLARES ALIFÁTICOS
O O O

H2N CH C OH H2N CH C OH H2N CH C OH

H CH3 CH CH3

GLICINA ALANINA Ala VALINA

CH3
Gli Val

O O O

H2N CH C OH H2N CH C OH C OH

CH2 CH CH3

HN
CH CH3 CH2

CH3 CH3
LEUCINA ISOLEUCINA PROLINA
Leu Ile Pro

6
 NO POLARES AROMÁTICOS
O
O
O
H2N CH C OH
H2N CH C OH
H2N CH C OH
CH2
CH2
CH2

HN

FENILALANINA
Phe OH
TRIPTOFANO
TIROSINA Trp
Tyr

7
 POLARES SIN CARGA
O O O

H2N CH C OH H2N CH C OH H 2N CH C OH

CH2 CH OH CH2

OH CH3 SH
SERINA TREONINA CISTEÍNA
Ser Tre Cys
O O
O
H2N CH C OH H2N CH C OH
H2N CH C OH
CH2 CH2
CH2
CH2 CH2
C O
METIONINA ASPARRAGINA
S C O
Met NH2 Asn
GLUTAMINA
CH3 NH2 Gln

8
 BÁSICOS (O CARGADOS +) ÁCIDOS (O CARGADOS -)
O O O O
O

H2N CH C OH H2N CH C OH H2N CH C OH

H2N CH C OH H2N CH C OH

CH2 CH2 CH2 CH2 CH2

CH2 CH2
C O CH2
N
CH2 CH2
OH C O
NH
CH2 NH
ACIDO GLUTÁMICO
OH
NH2 Glu
C NH HISTIDINA ÁCIDO ASPÁRTICO
Hys
NH2
Asp
LISINA
Lis ARGININA
Arg

9
AMINOÁCIDOS
ESCENCIALES

10
 Aminoácidos que no pueden biosintetizar los
animales ni el hombre.
 Deben ser administrados en la dieta.
 Son 10:
val, leu, iso, trp, phe, tre, met, lys, arg, hys.

11
AMINOÁCIDOS
POCO USUALES

12
 O O O
O
H2N CH C OH H2N CH C OH
C OH H2N CH C OH
CH2 CH2
CH2
CH2 CH2
HC COOH
HN CH2 CH2
C O
HC OH CH
OH
NH2 HN CH3
HO

5-hidroxilisina 6-N-metil-lisina gamma-carboxiglutamato

4-hidroxiprolina
O
O
H2N CH C OH
O H2N CH C OH
CH2
H2N CH C OH CH2
CH2
CH2 CH2
CH2
SeH CH2

NH
NH3

selenocisteina CO

ornitina NH2

citrulina
•4-hidroxiprolina y 5-hidroxilisina: se encuentran en la proteína fibrosa llamada colágeno.
•N-metil-lisina: se puede encontrar en la miosina (proteína contráctil del músculo)
•Gamma-carboxiglutamato: en la protrombina que interviene en la coagulación de la
sangre.
•Selenocisteína: en la glutatión peroxidasa.
•Ornitina y Citrulina: no se encuentran en proteínas. Intervienen en la biosíntesis de 13
 PROPIEDADES DE
LOS AMINOÁCIDOS

14
PROPIEDADES ÁCIDO-BASE
pK1
-COOH -COO- + H+
ÁCIDO
pK2
-NH2 + H+
-NH3+
BASE

pK1 pK
2

ZWITTERIÓN

15
 Punto isoeléctrico
 A pH ácido: prevalece la especie con carga +
 A pH básico: prevalece la especie con carga –
 Hay un valor de pH para el cuál la carga de la
especie es cero. (zwitterión)
pI = pK1 + pK2 para un aa neutro
2
 Punto isoeléctrico: valor de pH al cuál la carga
neta del aminoácido es cero.
16
ELECTROFORESIS

17
 Propiedades químicas
 Formación de enlaces PEPTÍDICOS:

18
 PUENTES DI SULFURO
 Formación de enlaces disulfuro (PUENTES
DISULFURO)
O O O O

C OH C OH C OH C OH

H 2N CH + H2N CH H2N CH H2N CH

H2C SH2 SH2 CH2 H2C S S CH2

CISTINA

19
 OTRAS PROPIEDADES
QUÍMICAS
 Reacción con ácido nítrico: identificación de
aa aromáticos.
 Reacción con ninhidrina: compuestos
coloreados
 Reacción con Rvo. de Sanger ( 1-flúor-2,4-
dinitro benceno): forma 2,4 dinitro
fenilderivados de color amarillo a rojo.

20
PÉPTIDOS

21
 Polímeros de
aminoácidos de PM
menor a 6000 daltons
( <50 aa)
 Dipéptido: 2 aa
 Tripéptido: 3 aa Extremo N-terminal: comienzo de la
cadena
 Tetrapéptido: 4 aa Extremo C-terminal: fin de la cadena
 Pentapéptido: 5 aa

22
 NOMENCLATURA
 Se nombran desde el extremo N-terminal al C-
terminal, usando la terminación il, excepto
para el último aa.
 Ej: ser-asp-tyr-lis-ala-cys

seril-aspartil-tirosil-lisil-alanil-cysteína

23
 PEPTIDOS
 EJEMPLOS:
 OCITOCINA: hormona que estimula la
contracción del útero.
 GLUCAGÓN: hormona que tiene acciones
contrarias a la Insulina.
 ANTIBIÓTICOS

 GLUTATIÓN: glu-cys-gli, participa en

reacciones Redox de la célula.

24
PROTEINAS

25
 DEFINICIÓN
Biopolímeros de aminoácidos de mas de 6000
daltons, indispensables para la procesos vitales
de los seres vivos.
Están formadas por C, H, O, N y S

26
 SIMPLES
Por su naturaleza CONJUGADAS
química

FIBROSA
CLASIFICACIÓN DE LAS
PROTEINAS
Por la forma que adopta GLOBULAR

ENZIMAS

PROTEÍNAS DE
TRANSPORTE
CONTRÁCTILES Y

Por su función Biológica MÓTILES

DE DEFENSA

REGULADORAS

NUTRIENTES

HORMONAS

27
 PROPIEDADES DE LAS
PROTEINAS
 PROPIEDADES ÁCIDOS-BASE: punto
isoeléctrico.
 SOLUBILIDAD:
 Forman dispersiones en agua
 Efecto del pH: hace variar la carga.
 Efecto de las sales:
 Baja [ ]: aumenta la solubilidad
 Alta [ ]: disminuye la solubilidad
 Efecto de solventes poco polares: disminuye la
solubilidad.

28
 ESTRUCTURA
TRIDIMENSIONAL DE
LAS PROTEÍNAS

29
 Las proteínas tienen 4 niveles de organización:
 ESTRUCTURA PRIMARIA
 ESTRUCTURA SECUNDARIA

 ESTRUCTURA TERCIARIA

 ESTRUCTURA CUATERNARIA

30
ESTRUCTURA PRIMARIA

•Hace referencia a:
•La identidad de aminoácidos.
•La secuencia de aminoácidos.
•La cantidad de aminoácidos.
•La variación en un solo aa hace que cambie su función biológica.
•Los aa se unen por UNIONES PEPTÍDICAS.
31
ESTRUCTURA SECUNDARIA
 Interacciónes entre aa que se encuentran
próximos en la cadena.
 La cadena no es lineal, adopta formas en el
espacio.
 Los aa interaccionan por puentes H.
 Tipos de estructuras secundarias:
 HÉLICE ALFA
 HOJA PLEGADA BETA

 AL AZAR.

32
HELICE ALFA
 Los grupos R de los aa
se orientan hacia el
exterior.
 Se forman puentes de H
entre el C=O de un aa y
el NH- de otro que se
encuentra a 4 lugares.
 Hay 3.6 aa por vuelta.
 Ej: queratina.

33
 HOJA PLEGADA BETA
 Los grupos R se
orientan hacia arriba y
abajo alternativamente.
 Se establecen puentes H
entre C=O y NH- de aa
que se encuentran en
segmentos diferentes de
la cadena.
 Ej. Fibroína (seda)

34
ESTRUCTURA TERCIARIA
 Una cadena con estructura
secundaria adquiere una
determinada dispoción en el
espacio por interacciones
entre aa que se encuentran en
sitios alejados de la cadena.
 Proteínas globulares: se
pliegan como un ovillo.
 Proteínas fibrosas: tiene
aspecto alargado.
 Ej: mioglobina

35
ESTRUCTURA TERCIARIA

36
ESTRUCTURA CUATERNARIA
 Surge de la asociación
de varias cadenas con
estructuras terciarias.
 Intervienen las mismas
interacciones que en la
estructura terciaria.

37
 Desnaturalización de proteínas
“Proceso generalmente irreversible mediante el
cuál la proteína pierde su estructura 2º, 3º y 4º,
careciendo de importancia biológica”
 Agentes:

Físicos: Químicos
Calor solventes orgánicos
Radiaciones soluc. de urea conc.
Grandes presiones sales

38
MIOGLOBINA

39
 Es una proteína conjugada
(hemoproteína) formada
por:
 Fracción proteica: globina
 Fracción no proteica (grupo
prostético)
 Porción orgánica: grupo
HEM
 Porción inorgánica: átomo
de Fe+2.
 Función: transporte de O2
en el músculo
40
HEMOGLOBINA

41
 Es una proteína conjugada al igual que la mioglobina.
 Está formada por 4 subunidades (estructura 4º)
 2 cadenas y2 cadenas adulto
 2 cadenas  y 2 cadenas  (feto)
 Presenta fenómeno de cooperativismo positivo.
 Formas:
 Oxihemoglobina
 Carboxihemoglobina
 Metahemoglobina: Fe+3

42
43
INMUNOGLOBULINAS

44
 PROTEINAS DEL PLASMA
 ALBUMINA: transporta ac. grasos.
 FIBRINÓGENO: prot. que interviene en la
coagulación.
 GLOBULINAS: 1, 2, 1, 2 y 
 IMNUNOGLOBULINAS: Ig A, Ig M, Ig E, Ig
G, Ig D.

45
 L: cadenas livianas
 H: cadenas pesadas
 Existen 5 tipos:


46
 Fc: con actividad biológica,
define la clase de cadena pesada.
 Fab: unión al Ag.
 Dominios ctes: (oscuros)
 CH
 CL
 Dominios variables: (claros)
Responsables de la unión al Ag.
 VH: definen los 5 tipos de cadenas H.
 VL

47
FIN

48