AMINOACIDOS, PEPTIDOS Y

PROTEINAS

Mg. Cynthia Esquerre Huallpa

2018-I
Características generales de los aminoácidos

Se diferencian solo por su cadena lateral.

El Carbono α (adyacente al COOH) se
une a:

NH2 H Grupo R
(variable,
conocido
como
cadena
lateral,
cadena R)
 AMINOÁCIDOS

Grupos R (variables): tamaño, forma, carga, hidrofobicidad y reactividad.

Propiedades ópticas de los aminoácidos

El C alfa de los aminoacidos es quiral, except el de la glicina.

Clasificación según su solubilidad en agua
Hidrofílico
Cadenas R polares o ionizadas.
Contribuyen a la solubilidad de
las proteínas en agua.
Forman sitos de unión para
moléculas cargadas.
Hidrofóbico
Cadenas R alifáticas o aromáticas.
Aminoácidos insolubles o
escasamente solubles en agua.
Se empaquetan al interior de las
proteínas alejándose del medio
acuoso.
 Aminoácidos hidrofílicos
Solubles en agua

Poseen cadenas R polares o ionizadas.

Polares sin carga

Grupos aminos,
Ionizados amidas,
Tienen carga hidroxilos.
eléctrica a pH
neutro.
 Aminoácidos hidrofílicos Ionizados
(responsables de la carga neta de una proteína)

Cargados Cargados
positivamente negativamente
a pH neutro a pH neutro

Grupos amino Grupo ácido

o guanidino

Ácido aspártico, ácido

Lisina, arginina glutámico
Aminoácidos hidrofílicos Ionizados
Cargados positivamente a pH neutro: básicos
Aminoácidos hidrofílicos Ionizados

Cargados negativamente a pH neutro: Acidos

Interacciones electrostáticas

Interacciones electrostáticas entre las cadenas

laterales cargadas positivamente de la lisina y las
cadenas laterales cargadas negativamente del
aspartate.
Aminoácidos hidrofílicos polares sin carga

Grupo Grupo
amida hidroxilo

Asparagin
Serina
a

Glutamina Treonina

Pueden formar puentes de Hidrógeno con otras moléculas polares.

Aminoácidos hidrofílicos polares sin carga
Puentes de hidrógeno

Un atomo de hidrógeno es compartido por un N del

esqueleto peptídico y un átomo de oxígeno de un
cadena R.
Los grupos tioles de cisteína pueden
formar puentes disulfuros
Aminoácidos hidrofóbicos
Insolubles en agua
Aminoácidos hidrofóbicos
Insolubles en agua
Interacciones hidrófobicas
 Tirosina
pKa grupo R= 10.1

Posee un grupo OH
ionizable pero presenta
muy baja solubilidad.
La mayor parte de la proteínas están formadas
por 20 aa codificados en genes
Ubicación de los aminoácidos apolares en las
proteínas

Depende de la proteína:

En proteínas solubles, forman un núcleo

hidrofóbico.

En proteínas de membranas, se ubican

en la superficie externa.
 Aminoácidos no estándares
Aminoácidos modificados, presentes en proteínas.

4-
5-hidroxilisina
hidroxiprolina

6-N-metil- selenocisteina
lisina

desmosina
Modificaciones postraduccionales
Modificaciones postraduccionales
Formación del enlace peptídico

• Reacción de condensación, formación de enlace amida.

• El enlace peptídico es plano y rígido.
• Une aminoácidos en una cadena lineal, como consecuencia
el esqueleto carbonado tiene polaridad, el extremo
izquierdo amino terminal (NH3+) y el extremo derecho
carboxilo terminal (COO-).
Péptidos y proteínas
Péptido: secuencia corta de aminoácidos
(menos de 20-30) unidos por enlaces
peptídicos y con secuencia definida.

Polipéptidos: secuencia larga (4000

aminoácidos).

Proteína: polipéptido o complejo de

polipéptidos que tiene estructura
tridimensional.
Los aminoácidos con R polares tienden a
ubicarse en la superficie de las proteínas
interactuando con el H2O.

Los aminoácidos con R apolares evitan el

contacto con el H2O y se agregan para
formar núcleos de proteínas.

La polaridad de los grupos R es una de las

fuerzas responsables de la formación de la
estructura tridimensional final de las
proteínas.
Abundancia de aminoácidos en una proteína
promedio

Menos Los mas

abundantes 5 % abundantes 32 %

Acido
glutámico
Metionina
Leucina
Cisteína
Serina
Triptófano
Lisina

Excepción: las proteínas de la bicapa son ricas en aminoácidos hidrofóbicos.

Algunas proteínas presentan otros
componentes

Las proteínas que contienen únicamente

aminoácidos se les conoce como simples.

Las proteínas que contienen componentes

químicos diferentes a los aminoácidos, se
les llama proteínas conjugadas.

La parte no aminoacidica se llama grupo

prostético, este cumple un rol relevante
en la función biológica de las proteínas.
Proteínas conjugadas
Estructuras de proteínas

Las proteínas y péptidos consisten

de 20 diferentes unidades.

Los aminoácidos se unen entre si

por el enlace peptídico.

Los aminoácidos de un polipéptido

son llamados residuos
aminoacidicos.
Requerimientos de una estructura proteica

Especificidad
Función
de unión

Flexibilidad Solubilidad

Estabilidad Degradabilidad
Formas generales de las proteinas
Estructura proteica: Basada en 4 estructuras jerárquicas: primaria, secundaria,
terciaria y cuaternaria.

Estructura primaria, secuencia

lineal de residuos Estructura secundaria: α-
aminoacidicos hélice, hojas β-plegadas,
giros y estructuras no
repetitivas.
Estructuras
supersecundarias:
empaquetamiento
de estructuras Estructura terciaria:
secundarias. conformación
tridimensional
completa
Estructura
cuaternaria: para
proteínas con mas
de una cadena
Niveles estructurales de las proteinas
Niveles estructurales de las proteinas
 Estructura primaria
Secuencia lineal de residuos
aminoacidicos.
Determinados por la secuencia
codante del ADN ( exones)
Estructura primaria
 Estructura primaria
Secuencia de aminoácidos de la
insulina bovina
Estructura secundaria

Disposición espacial local de los átomos de

carbono de la cadena principal de un
determinado segmento de la cadena poli
peptídica.

Consiste de 4 motivos estructurales: α-hélice,

hoja plegada β, giros y estructuras no
repetitivas.

Los puentes de hidrogeno estabilizan los

plegamientos regulares.
α-Helice

El esqueleto del polipéptido se encuentra

enrollado sobre un eje imaginario, los grupos R
sobresalen hacia afuera.

La unidad repetitiva es el giro dextrógiro de

hélice de 5,4 amstrong incluye 3.6 residuos de
aminoácidos.

La longitud promedio de esta estructura es de 11

aminoácidos en proteínas globulares, pero en
fibrosas puede ser mucho mas larga.
En proteínas globulares, la cuarta parte de los
aminoácidos forma esta estructura.
Estructura en Alfa hélice

Asn, Tyr, Ser,

Thr, Ile y Cys
desestabilizan
el α hélice así
como residuos
polares muy
próximos.
La Pro altera
dicha estructura.
Hoja β plegada
Formada por al menos 2 cadenas
polipeptídicas.

Estas cadenas pueden estas organizadas de un

modo paralelo o antiparalelo.

Cada tipo de hoja es estabilizada por puentes

de hidrogeno donde el C=O de una cadena es
unida al N-H de la otra cadena.

En proteínas globulares, estas hojas están

formadas por 15 residuos en promedio pero
son mas largas en proteínas fibrosas.
Hoja β plegada
Estructura en hoja plegada
Estructura Beta
Masdistorción torcidas,
más expuesta al solvente

Hoja B de 8 hebras antiparalelas

Menos torcidas, interna