Metabolismo de aminoácidos

Estefanía Cruz Cuellar

Joaquín José Esquivel Vergara
José Andrés Muñoz Barón
María Elena Novoa Clemente
 AMINOÁCIDOS

Los aminoácidos
son compuestos
orgánicos que se
combinan para
formar proteínas, las
cuales son
indispensables para
nuestro organismo.
Están formadas de
carbono, oxígeno,
hidrógeno y nitrógeno.
CLASIFICACIÓN
DE LOS
AMINOÁCIDOS
Los mamíferos pueden
sintetizar los aminoácidos no
esenciales (ANE) mediante
rutas de reacción
relativamente sencillas
(Desaminación y
trasaminación).

Por el contrario, los

aminoácidos esenciales (AE)
deben obtenerse del alimento,
ya que los mamíferos carecen
de las rutas para su síntesis.
 FUNCIONES
La función más importante de los
aminoácidos es la síntesis de
proteínas.

También son la fuente principal

de átomos de nitrógeno.

Las partes no nitrogenadas de los

aminoácidos (esqueletos
carbonados) son una fuente de
energía, y precursores de varias
rutas de reacción.
 METABOLISMO DE
AMINOÁCIDOS

• Dependiendo de las
necesidades metabólicas, se
sintetizan determinados
aminoácidos o se
interconvierten y luego se
transportan a los tejidos, en los
que se utilizan.
CATABOLISMO DE
LAS PROTEÍNAS

El catabolismo de proteínas  consiste

en la transformación de
las proteínas en aminoácidos y
compuestos derivados simples para su
transporte dentro de la célula través de
la membrana plasmática y, en última
instancia, su polimerización en nuevas
proteínas a través del uso de los ácidos
ribonucleicos (ARN) y ribosomas.
 CATABOLISMO DE PROTEÍNAS Y DEL
NITRÓGENO DE AMINOÁCIDOS

La transaminación transfiere nitrógeno α-

amino hacia α-cetoglutarato, lo que forma
glutamato Las reacciones de transaminación,
que interconvierten pares de α-aminoácidos y
α-cetoácidos, son reversibles con facilidad y
funcionan también en la biosíntesis de
aminoácidos.
 LA l-GLUTAMATO DESHIDROGENASA OCUPA
UNA POSICIÓN FUNDAMENTAL EN EL
METABOLISMO DE NITRÓGENO

La glutamina sintetasa fija el

amoniaco como glutamina.

La glutaminasa y asparaginasa
desamidan la glutamina y
asparagina.

La formación y secreción de
amoniaco mantienen el equilibrio
acidobásico.
Conversión de aminoácidos en
productos especializados
Vamos a ver que muchos farmacos, metabolitos, dextos farmicos, se van
a excretar en la orina como conjugados de glicina
HISTAMINA
Se forma por la descarboxilación de la histidina, rx catalizada en los tejidos de mamiferos por una L-aminoacido
aromatio descarboxilasa de amplia especificidad, descarboxilación de dopa, 5-hidroxitroptofano, fenilalanina,
tirosina y triptofano.

También la histidina descarboxilasa

La histamina, una amina biogénica que funciona en las reacciones alérgicas y la secreción gástrica, está presente en
todos los tejidos.
Triptofano

Tejidos del riñon,

del higado y de las
bacterias fecales

Conversión del
triptofano en
triptamina
Eumelaninas Feomelaninas

Leucodopracromo. 5-S-cisteinil-dopa
Dopacromo. 5-S-cisteinil-dopaquinona
5,6 diildroxiindol Benzotiacina intermediaria
Indol-5,6-quinona Quinoleimina de intermedio
 Musculos

Creatinina y creatina
Apartir del fosfato de creatina por medio de deshidratacion no enzimatica irreversible y
perdida de fosfato
 Reacciones generales de los aminoácidos
Descarboxilación de aminoácidos
La descarboxilación de los aminoácidos se hace por acción de una descarboxilasa específica para cada aminoácido dando origen a
la respectiva amina.

Reacción general de descarboxilación de aminoácidos

Esta reacción es muy importante puesto que es responsable por la producción de compuestos (aminas) con efectos fisiológicos
significativos en el organismo.
 Descarboxilación
Reacción química en la cual ocurre la eliminación del grupo carbonilo de una ácido
carboxílico, resultando de ésta la liberación de dióxido de carbono (CO2)

Reacción general de descarboxilación

 Descarboxilación de β-cetoácidos
Por ejemplo el ácido acetoacético (o ácido 3-
oxobutanóico) sufre una descarboxilación espontánea
originando acetona y CO2 cuando es moderadamente
calentado.
Reaccion de descarboxilación de ácido
acetoacético
Descarboxilación de α-cetoácidos
El ácido pirúvico (o ión piruvato) proveniente de la
glucólisis es un ejemplo de α-cetoácido. En
condiciones anaerobias, la degradación de la
glucosa se efectúa a través de la fermentación.
Reacción de descarboxilación del ácido
pirúvico
 Ejemplos de descarboxilaciones de aminoácidos

Aminoácido Amina Papel de la amina

Principal neurotransmisor del
Ácido glutámico ácido γ-aminobutírico sistema nervioso central de
los mamíferos
Fenilalanina Feniletilamina Neuromodulador
Estimula la secreción gástrica;
Histidina Histamina Envuelta en varios procesos
alérgicos

L-3,4-dihidroxifenilalanina Dopamina Precursora de la adrenalina

Producida durante a
putrefacción de tejidos
Lisina Cadaverina
orgánicos y responsable por el
olor a cadáver
Tirosina Triptamina Neuromodulador
 Reacción de transaminación
Las reacciones de transaminación se producen siempre entre un a-aminoácido y un a-cetoácido, donde el primero
traspasa el grupo amino al segundo, para formar el a-cetoácido correspondiente al a-aminoácido y el a-
aminoácido prodedente del a-cetoácido.

Las enzimas que catalizan estas reacciones se denominan de forma genérica transaminasas o
aminotransferasas y en función de los compuestos sobre los que actúen reciben nombres específicos,
por ejemplo: glutamato-oxalacetato-transaminasa (GOT), que recibe en la actualidad el nombre de
ASAT (aspartato, amino-transferasa).
COENZIMA DE LAS TRANSAMINASAS: PIRIDOXAL-FOSFATO (PLP)

El fosfato de piridoxal, derivado de la vitamina B6, es la coenzima de las transaminasas. Se aloja en el

centro activo de las enzimas, unido covalentemente, de forma transitoria, al grupo amino en épsilon de un
resto de LYS de la enzima.
TRANSAMINASAS CON APLICACIÓN CLÍNICA: GPT o ALAT y GOP
o ASAT

La función fundamental de la GOT o ASAT en la

La función fundamental de la GPT o ALAT en el
transporte de grupos amino desde los tejidos
hasta el hígado para la síntesis de la urea (forma
de excreción del amino) ha quedado expuesta
arriba.
conexión entre el ciclo de la urea y el ciclo de Krebs
ha quedado manifiesta. El nivel de ambas enzimas
en plasma puede ser un índice de lesiones en
cualquiera de estos tejidos; fundamentalmente son
indicativas de la funcionalidad hepática.
 Reacción de desaminación oxidativa

La Desaminación oxidativa es una reacción química que se caracteriza por la ruptura de un

grupo amino.
Esta reacción es clave a nivel biológico en la degradación de los aminoácidos.

El glutamato es desaminado oxidativamente en la mitocondria por la glutamato

deshidrogenasa, la única enzima conocida que, al menos en algunos organismos, puede
trabajar tanto con NAD+ (El dinucleótido de nicotinamida y adenina) o NADP+ como
coenzima redox.

Se piensa que la oxidación ocurre con la transferencia de un ion hidruro del carbono a del
glutamato al NAD(P)+ formando α-iminoglutarato el cual es hidrolizado a α-cetoglutarato y
amonio.
Ciclo de la Urea
• El ciclo de la urea es el proceso metabólico en el cual se procesan
los derivados proteicos y se genera urea como producto final.
• Si no se reutilizan para la síntesis de nuevos aminoácidos u otros
productos nitrogenados, los grupos amino se canalizan a un único
producto final de excreción.
 Clasificación de Seres Vivos

En base al producto final del metabolismo Proteico

Amoniotélicos Ureotélicos Uricotélicos

 Reacciones del ciclo de la urea
•  El compuesto que inicia el ciclo se llama Carbamoil fosfato, formado a partir
del ion liberado en la degradación de los aminoácidos, y del de la respiración.

• El carbamoil fosfato reacciona con ornitina para formar citrulina

 En el citosol
• La citrulina reacciona con el aspartato y forma el argino-succinato
• El arginino succinato sufre rompimiento no hidrolítico para generar arginina y
fumarato

Hasta aquí en la ruta normal en todos los microorganismos para biosintetizar

arginina
• La arginina se hidroliza para regenerar la ornitina y producir la urea

La enzima arginasa solo la tienen los organismos que excretan

urea
Gracias