PROTEÍNAS

Características generales

 Moléculas de alto rango biológico

 Composición química básica(C, H, O, N, S)

 Presentes en todas las funciones de los

seres vivos

 Macromoléculas
Funciones de las Proteínas
ENZIMÁTICA

HORMONAL
MOVIMIENTO

FUNCIONES

DEFENSA RESERVA

ESTRUCTURAL TRANSPORTE
1.-FUNCION ENZIMÁTICA
 Las enzimas son biocatalizadores , quienes
permiten la producción de las reacciones
metabólicas
 Son especificas para cada reacción
2.- FUNCIÓN HORMONAL
 Las hormonas son sustancias producidas
por una célula y que una vez secretadas
ejercen su acción sobre otras células
dotadas de un receptor adecuado.

 Algunas hormonas de naturaleza proteica:

• Insulina
• Glucagón
• Hormona del crecimiento
• Calcitonina
3.- FUNCIÓN DE RESERVA
Constituyen una reserva de
aminoácidos
Proteínas grandes,
generalmente con grupos
fosfato, sirven para acumular
y producir energía, si se
necesita
4.- FUNCIÓN DE TRANSPORTE

 Los transportadores biológicos son

siempre proteínas. Por ejemplo:
• Transportadores de membrana

• Transportadores sanguíneos

• Transportadores intracelulares
5.- FUNCIÓN ESTRUCTURAL

 Son aquellas que forman parte del

citoesqueleto, de la matriz extracelular, de
membrana etc.

Proteínas de
citoesqueleto
6.- FUNCIÓN DE DEFENSA
En los vertebrados superiores, las
inmunoglobulinas (Anticuerpos) se encargan de
reconocer moléculas u organismos extraños y se
unen a ellos para facilitar su destrucción por las
células del sistema inmunitario.
7.- FUNCIÓN DE MOVIMIENTO
 Todas las funciones de
motilidad de los seres vivos
están relacionadas con las
proteínas. Así, la contracción
del músculo resulta de la
interacción entre dos proteínas,
la actina y la miosina.
 El movimiento de la célula
mediante cilios y flagelos está
relacionado con las proteínas
que forman los microtúbulos.
 AMINOÁCIDOS
UNIDAD ESTRUCTURAL DE UNA PROTEÍNA
GRUPO CARBOXILO

GRUPO AMINO

Carbono α
Diversos tipos de aminoácidos
 Todos los aminoácidos comparten
• El grupo ácido
• El grupo amino
• El carbono alfa o central

 Lo que cambia en ellos es el radical R,

según este radical se clasifican en diversos
grupos
Clasificación de los aminoácidos
No polares polares Aromáticos Con carga Con caga
positiva negativa
(básicos) (acidos )

Glicina Serina Fenilalanina Lisina (*) Aspartato

(*)
Alanina Treonina Tirosina arginina glutamato
(*)
Valina (*) cisteina Triptofano Histidina (*)
(*)
Leucina (*) Prolina

Metionina asparagina
(*)
Isoleucina glutamina
(*)
Aminoácidos esenciales
 Son aquellos aminoácidos que no pueden ser
sintetizados por el organismo y deben obtenerse
en la dieta habitual.

 Los aminoácidos esenciales son diferentes para

cada especie, en la especie humana, por ejemplo,
los aminoácidos esenciales son nueve: Thr, Lys,
His, Val, Leu, Ileu, Met, Phe y Tr
Propiedades de los aminoácidos
 Compuestos sólidos, incoloros y cristalizables, de elevado punto
de fusión (habitualmente por encima de los 200 ºC)
 Solubles en agua
 Actividad óptica
Propiedades de los aminoácidos
 Comportamiento anfótero. (Punto Isoeléctrico)
¿Cómo se forma una
proteína?
 El enlace peptídico es un enlace covalente que se
establece entre un átomo de carbono y un átomo de
nitrógeno.

 Es un enlace muy resistente, lo que hace posible el

gran tamaño y estabilidad de las moléculas proteicas.

 Los estudios de Rayos X de las proteínas han llevado a

la conclusión de que el enlace C-N del enlace peptídico
se comporta en cierto modo como un doble enlace y
no es posible, por lo tanto, el giro libre alrededor de
él.
Así ocurre el enlace peptídico
Cuántos AA componen este péptido?

Por lo tanto decimos que es un:

PENTAPÉPTIDO
  Péptido, Polipéptido, Proteína

             2 aa                           Dipéptido

           3 aa                           Tripéptido
       10 a 100 aa                   Polipéptido
     más de 100 aa                  Proteína

Ejemplos de péptidos:
Insulina 21- 30 aa
Encefalina 5 aa
Oxitocina 9 aa
Niveles estructurales en las proteínas

•Estructura primaria: Secuencia de aminoácidos

•Estructura secundaria: Plegamiento básico de la cadena

debido a enlaces de hidrógeno entre grupos -CO- y -NH-
de la unión peptídica: hélices y láminas

•Estructura terciaria: Estructura tridimensional de la

proteína

•Estructura cuaternaria: Asociación de distintas

subunidades, siendo cada una un polipéptido.
ESTRUCTURA PRIMARIA
ESTRUCTURA SECUNDARIA
 ESTRUCTURA TERCIARIA
Fuerzas que mantienen la
estructura terciaria:

• Efecto hidrofóbico

• Enlaces de hidrógeno
C
• Interacciones iónicas o salinas

• Enlace disulfuro

Existen dos tipos de estructuras terciarias

básicas:
- proteínas fibrosas, insolubles en agua,
como la alfa queratina o el colágeno.
N
- proteínas globulares, solubles en agua.
 VARIEDAD DE ESTRUCTURAS
TERCIARIA: FIBROSA
(COLÁGENO)
Las proteínas con formaciones filamentosas suelen tener
función estructural , de protección, son insolubles en agua y
en soluciones salinas.
Las proteínas son con formaciones globulares suelen ser solubles en agua
o en soluciones salinas. son globulares las enzimas, las proteínas de la
membrana y muchas proteínas con función transportadora.

las proteínas globulares suelen tener diferentes fragmentos con alfa-

helices y conformaciones beta, realiza funciones de transporte,
enzimáticas y hormonales.
ESTRUCTURA CUATERNARIA

Hemoglobina
 PROTEÍNAS

Simples Conjugadas
(Holoproteína) (Heteroproteína)

Fibrosas Globulares
(Estructurales)
Nucleoproteínas
Cromoproteínas
Albúminas Glucoproteínas
Queratina
Globulinas Lipoproteínas
Colágeno
Histonas
Elastina
Gluteínas y
Fosfoproteínas
Fibroína Metaloproteínas
Gliadinas
• las proteínas se pueden clasificar siguiendo diversos criterios:
solubilidad composición, forma de la molécula, actividad biológica.
clasificación según su composición:

• Holo proteínas o proteínas simples: están formadas únicamente

por
cadenas polipeptídica.

• heteropoteinas o proteínas complejas o conjugadas: formadas

por una fracción proteínica y un grupo no proteico, que se
denomina grupo prostético.
GLOBULARES
FIBROSAS
GLUCOPROTEÍNA
S
LIPOPROTEÍNAS
NUCLEOPROTEÍNAS
Desnaturalización de Proteínas

Pérdida de todas las estructuras de orden superior: es

decir, estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria.

Consecuencias inmediatas son:

- Disminución drástica de la solubilidad de la

proteína, acompañada frecuentemente de
precipitación

- Pérdida de todas sus funciones biológicas

- Alteración de sus propiedades hidrodinámicas

Estado nativo Estado desnaturalizado
 Agentes desnaturalizantes
I. Físicos

1. Calor
2. Radiaciones

II. Químicos

1. Detergentes
2. Urea y guanidina a altas concentraciones
3. Altas concentraciones de sal y extremos de pH
4. Reactivos de grupos -SH
 PROTEÍNAS

ESTRUCTURA FUNCIONES CLASIFICACIÓN

Colágeno
20 se distinguen
Aminoácidos Ej
(según R) Contráctil Estructural Fibrosas

unidos por Actina/Miosina

Enlace Enzimática Receptores

peptídico Albúminas
Ej.
Globulares
formando
Defensa Transporte Globulinas
Péptidos o
proteínas
Hormonal
tienen Ej.
Nucloproteínas Cromatina

Organización
Ej.
estructural Fosfoproteínas Caseína

Secuencia de es la
E. primaria Ej.
aminoácidos Cromoproteínas Hemoglobina
Proteinas
 hélice conjugadas
Proteoglucanos
definida por

E. secundaria Ej.
Glucoproteínas
Conformación 
FSH, TSH...

Plegamiento
espacial E. terciaria Ej.
Lipoproteínas HDL, LDL

Proteínas sólo en
oligoméricas E. cuaternaria
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