Enzimas

UNIVERSIDAD NACIONAL DE TRUJILLO

FACULTAD DE MEDICINA
DR. WALTER OBESO TERRONES
 ENZIMAS
 Las enzimas son biocatalizadores excelentes, mas eficaces y específicos que dirigen y regulan reacciones de
los sistemas biológicos.
 Todas las enzimas tienen las siguientes propiedades químicas:
 * Aumentan la velocidad de una reacción al disminuir la energía de activación.
 * No se consume ni sufre cambios en sus estructura durante el proceso catalítico.
 * Actúa sobre una molécula orgánica denominada sustrato, transformándola en un
 producto o productos.
 * Son reguladas por una gran variedad de controles celulares, genéticos y alostéricos.
• Poseen un centro activo

Energía de

Energía de
 NATURALEZA QUIMICA DE LAS ENZIMAS
Cofactor ó Coenzima
 La mayoría de las enzimas (Apoenzimas)
son de naturaleza proteica (90%).
 Algunas enzimas requieren de un
componente adicional (cofactor o coenzima)
para su funcionamiento. Estos se unen por
medio de enlaces débiles no covalentes.
 Las Coenzimas son moléculas orgánicas,
generalmente derivan de las vitaminas (NAD, Apoenzima
FAD, Biotina, Tiamina).
 Los Cofactores son iones inorgánicos (Mg+2, HOLOENZIMA
Cu+2, Fe+2, Zn+2).

NADH

+ + +
NAD
SUSTRATO
ENZIMA COMPLEJO REDUCIDO
ENZIMA
ENZIMA-SUSTRATO
SUSTRATO
OXIDADO
 SITIO CATALITICO
sitio catalítico de
 El sitio catalítico o centro de fijación del sustrato, es una pequeña grieta o
carboxipeptidasa
hendidura en una molécula proteica grande, donde se fija el sustrato.
 La estructura terciaria de la enzima está plegada de tal manera que se
origina una región con las dimensiones moleculares idóneas para
acomodar un sustrato específico.

SUSTRATO
SEPARACIÓN
DE
PRODUCTOS

ENZIMA +
PRODUCTO

HIDRÓLISIS ENZIMA +
SUSTRATO
 ESPECIFICIDAD DE LAS ENZIMAS
La especificidad reside en una región determinada de la superficie
enzimática, el centro de fijación del sustrato.

Pueden presentar especificidad óptica absoluta para al menos, una

porción (específica) de la molécula del sustrato o a la totalidad de
dicha molécula.
• En general la especificidad del sustrato esta determinada
por el tamaño, la estructura, las cargas, la polaridad y el
carácter hidrofóbico de su lugar de fijación.

• La catalasa (para H2O2) y la ureasa son ejemplo de enzimas

muy específicas, pero otras tienen mayor amplñitud para
admitir sustratos ej las serinoiproteasas que en el centro
activo tienen serina.

• Estas enzimas solo catalizan los enlaces peptídicos si el lado

carboxilo son aportados por determinados aminoácidos.
 CLASIFICACION DE LAS ENZIMAS

CLASE 1: OXIDORREDUCTASAS

Catalizan reacciones de transferencia de electrones y/o protones de un sustrato a otro; es

decir reacciones de oxido-reducción.
- * Deshidrogenasas * Oxidasas * Oxigenasas
- * Reductasas * Peroxidasas * Hidroxilasas

LACTATO
DESHIDROGENASA

LACTATO PIRUVATO
CLASE 2: TRANSFERASAS
Catalizan la transferencia de un grupos funcionales entre donadores y aceptores.
Los grupos que son transferidos frecuentemente son: fosfato, amino, glucosilo.

* Quinasas * Transaminasas * Transmetilasas

GLUCOSA ADENOSIN TRIFOSFATO

GLUCOCINASA

GLUCOSA-6-FOSFATO ADENOSIN DIFOSFATO

 LACTOSA
CLASE 3: HIDROLASAS

Estas reacciones implican la ruptura hidrolítica

de enlaces C-O, C-N, O-P y C-S.
Se les puede considerar como como una clase
especial de transferasas en las que el sustrato LACTASA

es escindido siendo sus fragmentos transferidos a

los componentes del agua (OH y H).
* Lipasas * Esterasas
* Glucosidasas * Peptidasas
GALACTOSA GLUCOSA

LIPASA

TRIGLICERIDO ÁCIDOS GRASOS LIBRES GLICEROL

CLASE 4: LIASAS
Catalizan reacciones en la que se rompen enlaces C-C, C-N y C-O, sin intervención de agua y con
pérdida de grupos funcionales simultánea a la aparición de dobles enlaces.
* Descarboxilasas * Desaminasas

PIRUVATO
DESCARBOXILASA

DIOXIDO DE
CARBONO

PIRUVATO ACETALDEHIDO

CLASE 5: ISOMERASAS
Catalizan reacciones de isomerizacion de cualquier tipo, ópticos, geométricos o de posición.
* Epimerasa * Racemasa * Mutasa

ALANINA
RACEMASA

L-ALANINA D-ALANINA
CLASE 6: LIGASAS

Participan en reacciones en las que se unen

dos moléculas a expensas de un enlace
fosfato de alta energía procedente del ATP.
El termino sintetasa se reserva para este
grupo de enzimas. CITRATO
SINTASA
* Tiocinasa * Sintetasa
Oxalacetato Citrato

GLUTAMINA
SINTETASA

GLUTAMATO
GLUTAMINA
COFACTORES:
• Se enlazan débilmente de modo reversible a la proteína o al
sustrato.
• Pueden ser: Iones metálicos y Coenzimas (éstas sirven
como lanzaderas reciclables, que transportan muchos
sustratos desde donde se generan hasta donde se utilizan).
SITIO ACTIVO:
• En general el sitio activo de la enzima está
formado por el lugar de fijación del sustrato y el
centro catalítico. Dos modelos Fisher y Kohsland.

o de FISHER
 2. MODELO DE AJUSTE INDUCIDO (o de Koshland) Este modelo
sugiere una interacción más flexible y plástica entre la enzima y su sustrato. La idea es que
a medida que el sustrato se acerca a la enzima, induce cambios de forma en ella, de manera
de ‘’acomodarse’’ y así establecer la relación  específica que caracteriza a esta
interacción.
Gracias