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- Los carboxilos, amino, tiol, imidazol, etc.

Son grupos
 GRUPOS químicos que poseen cadenas de sus aminacidos.
QUIMICOS - Según el PH estos grupos tienen carga electica positiva y
IONIZABLES negativa.
- La conformación del PH servirá para la actividad catalítica
a esto se llama PH optimo.

- Los enzimas son sensibles a los Cambios del ph.


- Las derivaciones del PH afecta su actividad.
 CAMBIOS - La pepina gástrica conforma un PH optimo de 2, la ureasa
EFECTOS DEL DEL PH de PH-7, y la organiza de PH-10.
PH SOBRE LA - El PH provoca la desnaturalización de la proteína,
desarrollando en los seres vivos los amortiguadores
ACTIVIDAD fisiológicos.
- Provoca que por cada 10°C de incremento,
la
velocidad se duplique.
- Las proteínas con cada 10°C se
AUMENTO desnaturaliza
DE LA por el calor.
EFECTO DE LA TEMPERATURA - Se llama temperatura optima a la actividad
catalítica.
TEMPERATURA - La perdida de la actividad catalítica y
SOBRE LA enzimática decrece hasta anularse.
ACTIVIDAD
ENZIMATICA
- Se requiere de sustancias no proteicas que
FUNCION colaboran en la catálisis
DE LA
ENZIMA
EFECTO DE LOS - Son iones inorgánicos como: el Fe++, Mg+
CONFACTORES COFACTORES +, Mn++, Zn++,etc. Y el tercio de enzimas
SOBRE LA requieren cofactores.
ACTIVIDAD
ENZIMATICA - Se sintetiza en las vitaminas
COENZIMA - Se observa una mioglobina y su coenzima

- La unión de cofactores y coenzimas se les llama grupo prostético.


- La enzima unida al grupo protético se llama holoenzima.
- La velocidad de una reacción enzimática depende de la
EFECTOS DE concentración de sustrato.
- La figura derecha muestra la velocidad de reacción enzimática a
CONCENTRACIONES 6 concentraciones distintas de sustrato.
DE LA ACTIVIDAD - La presencia de los productos hacen que la reacción sea mas
ENZIMATICA lenta.
1.- Inhibidor competitivo.- Altera la conformación del
LA MOLECULA enzima, impidiendo su unión al sustrato.
EN LA ACCION
CATALICA. 2.- Inhibidor no competitivo.- Provoca un cambio en la
estructura del sitio activo, al que el sustrato no puede
unirse.
EFECTOS
DE LOS
INHIBIDORES
SOBRE LA
ACTIVIDAD
ENZIMATICA
ENZIMAS Y SU 1.- R(Relajada): es activa por que une el Sustrato
CONFORMACION con afinidad
INTERCONVERTIBLE 2.- T(tensa): Figura inferior

El sustrato es un modulador positivo por que las


MODULACION MODULADOR
moléculas favorecen la Forma R.
POSITIVO
ALOSTERICA 1.- Activador Alostérico.- Favorece la unión del sustrato
DE LA
ACTIVIDAD
ENZIMATICA - La sustancia disminuye la actividad enzimática, estos
MODULADOR
moduladores actúan en distintos lugares, llamada como:
NEGATIVO
1.- Inhibidor Alostérico: Impide la unión de sustrato.
- Las enzimas pasan a ser activas uniéndose covalentemente a un grupo
químico pequeño como el P,AMP.

1.- VIAS DEGRADATIVAS.- La forma fosforada


VIAS DE LAS Es mas activa que la no fosforada.
ENZIMAS
EFECTO DE LA 2.- VIAS BIOSINTETICAS.- Ocurre lo contrario a la vía
degradativa
MODIFICACION
COVALENTE
SOBRE LA ELEMENTOS
1.-El enzima no fosforilado es inactivo
DE LA
ACTIVIDAD RECCION 2.-El enzima fosforilado es activo
ENZIMATICA
Son proteínas que al activarse sufren un
ataque Hidrolítico, que libera varios
PROENZIMAS
péptidos.
O ZIMÓGENOS

Los enzimas se sintetizasen en forma activa


QUIMOTRIPSINA destruyendo la propia célula que produce. 
ACTIVACIÓN
PROTEOLÍTICA
DE LA ACTIVIDAD
ENZIMÁTICA
- Los enzimas tienen distinta estructura, pero similar función biológica.

La lactato deshidrogenasa presenta isozimas distintos en


TIPO DE
músculo y corazón.
TEJIDO

REGULACION  COMPARTIMENTO La malato deshidrogenasa del citoplasma es distinta


CELULAR de la de la mitocondria.
DE LA
ACTIVIDAD MOMENTO
ENZIMÁTICA CONCRETO Enzimas de la glicolisis del feto son diferentes a los
POR MEDIOS DEL enzimas en el adulto.
DESARROLLO
DE ISOENZIMAS

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