NATURALEZA DE LAS PROTEINAS

Estructura
 Proteínas
tridimensional
Son polímeros de amino ácidos unidos
de las proteínas

por un enlace peptídico.
 El enlace peptídico ocurre entre el grupo
carboxílico alfa de un amino ácido y el
CAPITULO 4 grupo amino alfa de un segundo amino
ácido.

Biochemistry 6th Edition Campbell and

Farrell

NATURALEZA DE LAS PROTEINAS

 Proteínas
 Algunas consisten de una sóla cadena
polipeptídica.
 Otras tienen dos o más cadenas asociadas.
 Si dos cadenas son iguales la proteína es
oligomérica; cada unidad idéntica es un protomero.

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 Funciones de las proteínas Clasificación de las Proteínas

 Agentes catalíticos  Composición química

 Proteínas reguladoras  LAS PROTEINAS SE
CLASIFICAN COMO
CONJUGADAS.
 Proteínas de protección
SIMPLES O
 Proteínas de almacenamiento
PORCION NO-PROTEICA LLAMADA GRUPO
 Proteínas de transporte  LAS PROTEINAS CONJUGADAS TIENEN UNA
 Proteínas estructurales
 Proteínas contráctiles PROSTETICO.
LIPIDOS
 METALES
Proteínas con función genética


 AZUCARES
 Proteínas que son toxinas
 DERIVADOS DE VITAMINAS

4.1 Estructura de las proteínas y

Número de cadenas su
 Monoméricas
función
 Conformación nativa: arreglo
 Oligoméricas tridimensional con actividad biológica.
 Subunidades  Niveles de estructura
 PRIMARIA: cadena lineal de amino
ácidos.
 SECUNDARIA: arreglo estable que da lugar
a un patrón recurrente.
 TERCIARIA: arreglo tridimensional.
 CUATERNARIA: dos o más cadenas.

2

4.3 Estructura secundaria de las proteínas
 Se refiere al arreglo de puentes de
hidrógeno en la cadena polipeptídica.
Las estructuras secundarias
principales
son el α- hélice y la lamina plegada β.
 Regiones de la estructura secundaria se
combinan para formar estructuras super-
secundarias, motifs y dominios.
4.2 Estructura primaria de las proteínas
 La estructura primaria:
 Determina la secuencia de amino ácidos y la
composición.
 Posee actividad biológica.
 Determina la estructura tridimensional y
las propiedades.
 Necesaria para llevar a cabo la
función correcta.
-Hélice
 Cadena se enrolla alrededor de un eje
imaginario.
 Rota hacia la derecha.
 Cadena laterales se encuentran hacia
afuera.
 Se caracteriza por puentes de hidrógeno
internos.
 Cada vuelta del -hélice se mantiene por 3
ó 4 puentes de hidrógeno con la vuelta
adyacente.
3
 -Hélice
 Afectan la estabilidad del -hélice
 repulsión electrostática por la presencia de
cargas iguales
 tamaño grupos R produciendo
repulsión estérica
 interacciones entre grupos R con tres
o cuatro residuos separados (choques).
 presencia de Pro el amino ácido cíclico
(rigidez y tamaño)
 interacción entre terminales y
dipolo eléctrico inherente a la cadena

Lámina plegada
 Esqueleto de la cadena se extiende en
forma de zig-zag.
 Forma capas; los puentes de hidrógeno se
forman entre cadenas adyacentes.
 Las cadenas pueden ser paralelas o
antiparalelas.
 Gly y Ala son amino ácidos que abundan
en este tipo de estructura.

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 Irregularidades en estructuras: Dobleces
( -turns o reverse turns)
 En proteínas compactas existen vueltas o lazos
de viraje.
 La cadena cambia de dirección.

 Estos conectan dos segmentos adyacentes

antiparalelos de lámina plegada beta.

 Están presentes glicina y prolina.

Estructuras supersecundarias y Módulos o “Motifs”

dominios

 Son componentes estructurales presentes

en algunas proteínas en adición al
-hélice y la lámina plegada .
 Muestran la línea divisoria entre la
estructura secundaria y la estructura
terciaria.
 Se combinan de diferentes formas para Poseen una estructura
producir “motifs” estructurales. secundaria que se repite.
 Parecen ser una combinación de
arreglos.

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Dominios
 Son arreglos tridimensionales en una
proteína que pueden ser reconocidos
como parte de la estructura terciaria.
 Es una región independiente y relativamente
globular (compacta).
 Pueden ser removidos de la proteína.

Otras proteínas con

La triple estructura
hélice secundaria
 Alfa-Queratina
 COLAGENO 
 Fuerte, estructuraspor
Entrecruzamiento insolubles
puentes que
de protegen
 Es la proteína más abundante (huesos y tejido
hueso y cornea del ojo. y
azufre.
conectivo) .
 Provee fortaleza en tendones, cartílagos, matriz
del varía su flexibilidad y dureza.
 No se estira.  hélice como estructura
Pelo, plumas y uñas. secundaria. Varias
 Triple hélice: gira(HyLys).
entrecruzamiento a la izquierda, tiene tres AA  Estructura terciaria simple
por caracterizada por -
estable.
vuelta, son tres cadenas enrolladas.
 35% Gly, 11% Ala y 30% Pro e HyPro.
unidades forman estructura
 Tropocolágeno, fibras de colágeno y
cuaternaria (pelo).
 Falta de hidroxiprolina produce colágeno menos  AA: ala, val, leu, ile, met y phe.
 Escorbuto

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Otras proteínas con
estructura
secundaria
 FIBROINA
 Proteína de la seda.
 Suave, flexible pero no se estira.
 Conformación beta.
 Rica en alanina y glicina.

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Tipos de conformaciones: fibrosa y
globular 4.4 Estructura terciaria de las proteínas
 GLOBULARES  Se refiere al arreglo tridimensional de
ESFERICAS O GLOBULARES

todos los átomos en la molécula.
 VARIOS TIPOS DE ESTRUCTURA SECUNDARIA
 ENZIMAS Y PROTEINAS DE REGULACION  La cadena se dobla en forma irregular.
 SOLUBLES EN AGUA  Fuerzas que estabilizan la estructura:
 puentes de hidrógeno
 FIBROSAS  interacciones hidrofóbicas
 BANDAS O LAMINAS
 interacciones electrostáticas
 UN TIPO DE ESTRUCTURA SECUNDARIA
 SOPORTE, FORMA Y PROTECCION EXTERNA  puentes de azufre
 INSOLUBLES EN AGUA

Determinación de la estructura terciaria

 Cristalografía de rayos X
 Difracción
 Espectroscopia de resonancia magnética
nuclear (NMR spectroscopy).

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 MIOGLOBINA
 Proteína sencilla (153AA), se encuentra en
tejido muscular.
 Almacena oxígeno cuando las demandas son
elevadas y facilita su distribución.
 Posee ocho segmentos -hélice (A hasta H).
 Oxígeno se enlaza reversiblemente.
 Tiene un grupo heme:
 estructura anillo de protoporfirina con un átomo
de hierro enlazado en su estado ferroso
 tiene seis enlaces coordinados (cuatro con N, N del
grupo imidazol en His F8 y O2)
 puede enlazar CO y NO

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 Propiedades de las proteínas
 Denaturalización
 Pérdida de la estructura nativa.
 Ocurre rompimiento puentes de azufre y de las
interacciones no covalentes.
 El proceso es reversible (renaturalización) o
irreversible.
 Factores:
 temperatura
 pH
 compuestos que forman puentes de hidrógeno o que
participan en interacciones hidrofóbicas (urea e
hidrocloruro de guanidino)
 Detergentes (SDS)
 Agentes reductores (β-
mercaptoetanol)

4.5 Estructura cuaternaria de

las HEMOGLOBINA
proteínas  Tetrámero con cuatro grupos heme
 Es el arreglo tridimensional de las  Posee dos cadenas alfa (141AA) y dos
proteínas que cadenas beta (146AA)
poseen más de una cadena polipeptídica.  Transporta oxígeno
 Son oligoméricas.
 Estructura cuaternaria
 Cada cadena se conoce como una
subunidad.  Dos conformaciones: estado R (enlaza O2) y
 Tienen efectos alostéricos: cambio en una subunidad estado T (deoxi)
afecta a otra subunidad.
 Fuerzas que estabilizan la estructura:
 puentes de hidrógeno
 interacciones hidrofóbicas
 interacciones electrostáticas
 puentes de azufre

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CURVAS DE SATURACION
 Existen dos tipos de curvas:
 Mioglobina muestra una hipérbola; enlaza y
libera oxígeno en el citoplasma de las células
en respuesta a cambios en la concentración de
oxígeno.
 Hemoglobina muestra una curva sigmoidal;
enlaza oxígeno en los pulmones y lo libera en
los tejidos.

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Hb transporta H+ y CO2
 Son productos de la respiración que van
del tejido al pulmón y al riñón.
 CO2 + H2O <------> H+ + HCO3 -

 El enlace de O2 por Hb es afectado por

la concentración de CO2 y por el pH.
 Efecto de Bohr: es el efecto que produce el H+
afectando la afinidad de la hemoglobina por el
oxigeno.
 Enlace de H+ y CO2 a Hb promueve liberación de
oxígeno en el tejido. Enlace de O2 en el pulmón
promueve liberación de H+ y CO2 .
 Disminución en el pH reduce la afinidad de oxigeno
por hemoglobina y vice-versa.

Enlace de O2 a Hb es regulado por

Tabla 4.1 2,3-BPG
 BPG reduce la afinidad de Hb por oxígeno.
 Ayuda en la adaptación a bajos niveles de
oxígeno.
 Importante en:
 altitudes
 hipoxia
 desarrollo fetal

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 La Hb fetal se
El BPG
enlaza con
disminuye la
menos fuerza a
afinidad de
BPG, lo que le
hemoglobina
permite tener
por oxígeno.
mayor afinidad
por el oxígeno.

4.6 Predecir el doblamiento

de
las proteínas
 Información tecnológica.
 Bioinformática
 Computadoras
 Información en internet

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 Doblamiento de las proteínas
Este proceso es necesario para el

funcionamiento correcto de las proteínas.
 Interacciones hidrofóbicas participan en
este proceso.
 En este proceso participan chaperonas.

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