BIOMOLECULAS : PROTEINAS

ASIGNATURA : BIOQUIMICA
Q.F. WILLY E. CORDOVA CASSIA
UNIVERSIDAD NACIONAL “SANTIAGO ANTUNEZ DE MAYOLO”

1
INTRODUCCION
• LAS PROTEINAS SON POLÍMEROS
DE α –AMINOACIDOS .
• CADA PROTEINA ES UNICA EN
TERMINOS DE ESTRUCTURA Y
FUNCION
• TODOS LOS TIPOS DIFERENTES
DE PROTEINAS EXISTENTES SE
SINTETIZAN INICIALMENTE COMO
POLIMEROS DE SÓLO 20
AMINOACIDOS.
• SE RECOMIENDA QUE UNA DIETA
IDEAL ESCONSUMIR : 58% CH ;
28-30% GRASAS Y 12ª 14 % DE
PROTEINAS.

2
 PROTEINAS

ACTIVIDAD FISICA INTENSO FUNCIONES BIOLOGICAS

• TRANSPORTE
• CATALITICA
• CONTRACTIL
DINAMICAS • RECONOCIMIENT CEL
• DEFENSA
• CONTROL METABOLICO
• VISION

•MATRIZ DEL TEJIDO OSEO

•MATRIZ DEL TEJIDO
CONJUNTIVO
ESTATICAS •PROTEINAS DE DEPOSITOS
DE ENERGIA NUTRICIONAL
(ESTRUCTURAL) Y DE AMINOACIDOS EN
SEMILLAS DE LAS PLANTAS.

3
TOPICOS SOBRE PROTEINAS

1.
AMINOACIDOS

3.
2. ENLACE
PEPTIDICO PROTEINAS ESTRUCTURAS
PROTEICAS

4. PROTEINAS
IMPORTANTES

4
 1. AMINOACIDOS
1.1
ESTRUCTURA

1.2 1.3
CLASIFICACION PROPIEDADES

5
 1.1
ESTRUCTURA DE LOS
AMINOACIDOS
LOS AMINOACIDOS COMUNES TIENEN
LA ESTRUCTURA GENERAL MOSTRADA
EN LA FIGURA :
C = CARBONO ALFA ( α )
R = CADENA LATERAL
COO‾ = GRUPO AC. CARBOXILICO
H3N+ = GRUPO AMINO
H = ATOMO DE HIDROGENO
C = ESTA UNIDO
COVALENTEMENTE A LOS 4
SUSTITUYENTES Y CADA
AMINOACIDO SERA
DIFERENCIADO POR SU CADENA
LATERAL R .

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 1.2 CLASIFICACION DE LOS AA
DEL SER HUMANO
1.2.1 ENFOQUE NUTRICIONAL 1.2.2 ENFOQUE ESTRUCTURAL

AMINOACIDOS ESENCIALES NO POLARES NO POLARES

R=ALIFATICOS R= AROMATICOS
• Arginina Fenilalanina Histidina
• Isoleucina Leucina Lisina
• Metionina Treonina Triptófano
• Valina POLARES CARGADOS
POLARES SIN CARGA POSITIVAMENTE
AMINOACIDOS NO ESENCIALES
• Alanina Asparagina Ac. Aspártico
• Ac. Glutámico Cisteína Glicina
• Glutamina Prolina Serina POLARES CARGADOS
• Tirosina NEGATIVAMENTE

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1.2.2 CLASIFICACION ESTRUCTURAL

8
1.2.2 CLASIFICACION ESTRUCTURAL

9
AA APOLAR ALIFATICOS

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AA APOLARES AROMATICOS

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AA POLARES SIN CARGA NETA

12
AA POLARES CARGA + NETA

13
AA POLARES CARGA - NETA

14
PROPIEDADES DE LOS AA

1.3
PROPIEDADES

1.3.1 1.3.2
ESTEREOISOMERIA ACIDO – BASE

15
 1.3.1 ESTEREOISOMERIA
• EL FENOMENO DE LA
ESTEREOISOMERIA NO ES
UNICA DE LOS
AMINOACIDOS, TAMBIEN
PRESENTAN LOS
CARBOHIDRATOS .
• LA BASE DE ESTE ISOMERO
RADICA EN QUE LA
MOLECULA Y SU IMAGEN
NO SE SUPERPONEN, COMO
VEMOS EN LA FIGURA.

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UN EJEMPLO DE UN ISOMERO OPTICO ES EL AMINOACIDO ALANINA , EN LA CUAL VEMOS QUE
PRESENTA LA FORMA DEXTRO( D) Y LA FORMA LEVO (L) ; SEMEJANTE AL GLICERALDEHIDO DE
LOS CARBOHIDRATOS . EN LOA AMINOACIDOS SE TOMA EN CUENTA LA POSICION DEL GRUPO
AMINO TAL COMO VEMOS EN LAS FIGURAS.

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ESTEREOISOMERIA DEL AMINOACIDO
ALANINA

18
 1.3.2 PROPIEDAD ACIDO-BASE
• SEGÚN EL pH, Y DE ACUERDO A LOS
PRINCIPIOS DE LA QUIMICA ACIDO-BASES
, LOS GRUPOS FUNCIONALES ALFA NH3 Y
ALFA COOH PUEDEN EXISTIR COMO UNA
DE LAS SIGUIENTES PRESENTACIONES:
* COOH Y NH3+ FORMA CATIONICA
* COO- Y NH3+ FORMA NEUTRA
* COO- Y NH2 FORMA ANIONICA

. ESTA PPROPIEDAD HACE POSIBLE QUE LAS

ESTRUCTURAS PROTEICAS VAN A SER
AFECTDAS SEGÚN EL VALOR DE pH EN EL QUE
SE ENCUENTREN

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COMO VEMOS EN LA FIGURA , LA GLICINA ES UN AMINOACIDO QUE PUEDE PRESENTAR A UN pH
DETERMINADO UNA DE LAS FORMAS IONICAS MENCIONADAS ANTERIORMENTE

20
SE OBSERVA COMO EL AMINOACIDO GLICINA VA VARIANDO SEGUN EL pH SU PRESENTACION
IONICA

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 Punto isoeléctrico
• A pH ácido: prevalece la especie con carga +
• A pH básico: prevalece la especie con carga –
• Hay un valor de pH para el cuál la carga de la
especie es cero. (zwitterión)
pI = pK1 + pK2 para un AA neutro
2
• Punto isoeléctrico: Valor de pH en el que la
carga neta del aminoácido en solucion es cero.

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ELECTROFORESIS

23
 2. ENLACE PEPTIDICO
• Formación de enlaces PEPTÍDICOS:

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CARACTERISTICA SEMI RIGIDA DEL
ENLACE PEPTIDICO

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LA FLEXIBILIDAD ROTATORIA DEL ESQUELETO POLIPETIDICO SE DEE A A EXISTENCIA DE LOS
ANGULOS DE ROTACION FI ( ᵩ ) Cα – N Y EPSILON ( Ψ ) Cα – C
Cα = CARBONO ALFA
N = NITROGENO DEL GRUPO AMINO
C = CARBONO CARBONILICO

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LAS ROTACIONES MUCHAS VECES PUEDEN ESTAR INTERFERIDAS CUANDO
LOS GRUPOS R SON DEMASIADO GRANDES O CICLICOS.

27
3. ESTRUCTURAS
PROTEICAS GRADO DE
ASOCIACION
EXISTEN TRES
GRADOS DE
ORGANIZACIÓN
DANDO : GRADO DE
CONFORMACION
1° PRIMARIO 2°
SECUNDARIO –
TERCIARIO
3° CUATERNARIO
GRADO SECUENCIA

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 ESTRUCTURA PRIMARIA

•Hace referencia a:
•La identidad de aminoácidos.
•La secuencia de aminoácidos.
•La cantidad de aminoácidos.
•La variación en un solo aa hace que cambie su función biológica.
•Los aa se unen por UNIONES PEPTÍDICAS.
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Estructura secundaria alfa hélice

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Estructura secundaria alfa hélice : vista desde arriba

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Estructura secundaria hoja plegada beta forma
antiparalela

32
Estructura secundaria hoja plegada beta paralela

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HELICE ALFA
• Los grupos R de los aa
se orientan hacia el
exterior.
• Se forman puentes de H
entre el C=O de un aa y
el NH- de otro que se
encuentra a 4 lugares.
• Hay 3.6 aa por vuelta.
• Ej: queratina.

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 HOJA PLEGADA BETA
• Los grupos R se
orientan hacia arriba y
abajo alternativamente.
• Se establecen puentes
H entre C=O y NH- de aa
que se encuentran en
segmentos diferentes
de la cadena.
• Ej. Fibroína (seda)

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ESTRUCTURA TERCIARIA
• Una cadena con estructura
secundaria adquiere una
determinada dispoción en
el espacio por interacciones
entre aa que se encuentran
en sitios alejados de la
cadena.
• Proteínas globulares: se
pliegan como un ovillo.
• Proteínas fibrosas: tiene
aspecto alargado.
• Ej: mioglobina
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Estructura terciaria forma fibrosa

37
ESTRUCTURA TERCIARIA

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ESTRUCTURA CUATERNARIA
• Surge de la asociación
de varias cadenas con
estructuras terciarias.
• Intervienen las mismas
interacciones que en la
estructura terciaria.

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 4. PROTEINAS IMPORTANTES

HEMOGLOBINA MIOGLOBINA

PROTEINAS
INMUNOGLOBULINAS
PLASMATICAS

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 • ESTRUCTURA TRIDIMENSIONAL DE LA
HEMOGLOBINA -A
HEMOGLOBINA
Una molécula de hemoglobina consta
de cuatro cadenas poli peptídicas .
Según los tipos de cadena poli
peptídica que componen se tienen las
siguientes formas de Hemoglobina :
Tipo Cadenas Nombre
- Hb A1 α2β2 Adulto
- Hb A2 α2δ2 Adulto
- Hb F α2γ2 Fetal
- Hb Grower2 α2ε2 Embrión
La Hb es una hemoproteina , cuyos
valores en el hombre va 13,0 – 18,0
g/dl y en mujeres va de 11,0 – 16,3
g/dl.
Según la OMS las mujeres mayores de
15 años tienen 12,0 g/dl y los varones
mayores de 15 años tiene 13,0 g/dl.
Gestante = 11,0 g/dl.

41
42
 MIOGLOBINA
• Es una proteína conjugada
(hemoproteína) formada
por:
• Fracción proteica: globina
• Fracción no proteica (grupo
prostético)
– Porción orgánica: grupo
HEM
– Porción inorgánica: átomo
de Fe+2.

• Función: transporte de O2
en el músculo
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 PROTEINAS DEL PLASMA
• ALBUMINA: transporta ac. grasos.
• FIBRINÓGENO: prot. que interviene en la
coagulación.
• GLOBULINAS: a1, a2, b1, b2 y g
• IMNUNOGLOBULINAS: Ig A, Ig M, Ig E, Ig G, Ig
D.

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INMUNOGLOBULINAS

• L: cadenas livianas
• H: cadenas pesadas
– Existen 5 tipos: a, b, g, m,
e

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• Fc: con actividad biológica, define
la clase de cadena pesada.
• Fab: unión al Ag.
• Dominios ctes: (oscuros)
– CH
– CL
• Dominios variables: (claros)
Responsables de la unión al Ag.
– VH: definen los 5 tipos de cadenas H.
– VL

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