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ENZIMAS

DEFINICIÓN:
• Catalizadores de las reacciones biológicas.
• La mayoría son proteínas aunque hay moléculas de
RNA con actividad catalítica (ribozimas)
• Gran poder catalítico
• Alto grado de especificidad
• Actúan en soluciones acuosas a 37ºC y pH neutro
• Su actividad puede regularse
• El 25% de los genes humanos codifican enzimas que
catalizan reacciones metabólicas.
FORMADA POR :
• Cofactor: (función no proteica)necesario
para la actividad enzimática. Pueden ser
iones metálicos o una molécula orgánica.
• Apoenzima: (Función proteica) parte
proteica del enzima (no activa)

• Holoenzima: apoenzima + cofactor


PROPIDADES DE LAS ENZIMAS:
• Especificidad: Existen dos tipos:
a) Especificidad de acción o de clase: La enzima actúa sobre un determinado tipo de
reacción y depende del tipo de enlace y no del tipo de molécula. Por ejemplo, las
fosfatasas, que separan los grupos fosfato de cualquier tipo de molécula,
deshidrogenasas, oxidasas.
b) Especificidad de sustrato: Indica el sustrato sobre el que actúa la enzima. Puede ser:
Absoluta: La enzima tan solo actúa sobre un determinado sustrato. Ej. Maltasa.
De grupo: La enzima actúa sobre un grupo de moléculas que presentan un
determinado enlace. Ej. Peptidasas
 • Reversibilidad: Una enzima actúa igual sobre una
reacción química sea cual sea el sentido de la
reacción. No modifican el sentido de la reacción.
a) Los inhibidores competitivos se pueden unir a (E), pero no a (ES). La
inhibición competitiva aumenta el valor de Km (es decir, el
inhibidor interfiere con la unión del sustrato), pero no afecta a
la Vmax (el inhibidor no obstaculiza la catálisis en (ES) porque no se
puede unir a (ES)).
b) Los inhibidores no competitivos tienen afinidades idénticas por (E)
y (ES) (Ki = Ki'). La inhibición no competitiva no cambia la Km (es
decir, no afecta a la unión del sustrato) pero disminuye la Vmax (es
decir, la unión del inhibidor obstaculiza la catálisis).
c) Los inhibidores de tipo mixto se unen tanto a (E) como a (ES), pero
sus afinidades por estas dos formas de enzimas son distintas
(Ki ≠ Ki'). Por lo tanto, los inhibidores de tipo mixto interfieren con la
unión del sustrato (incremento de Km) y dificulta la catálisis en el
complejo (ES) (disminución de la Vmax).
INHIBIDORES IRREVERSIBLES

 Los inhibidores irreversibles normalmente modifican una enzima


covalentemente, con lo que la inhibición no puede ser invertida. Los
inhibidores irreversibles suelen contener grupos funcionales reactivos
como mostazas, nitrogenadas, aldehídos, haloalcanos o alquenos.
 Un ejemplo de inhibidor enzimático terapéutico es el sildenafil (Viagra),
utilizado como tratamiento de la disfunción eréctil. Este compuesto es
un potente inhibidor de la fosfodiesterasa-5 (IPDE-5) específica de
GMPc, una enzima que degrada una molécula de señalización celular,
el GMPc. Esta molécula de señalización es la responsable de la
relajación del músculo liso y permite el flujo de sangre hacia el interior
de los cuerpos cavernosos del pene, lo cual causa la erección. El
sildenafil inhibe la actividad de la enzima que degrada la señal, el
GMPc, uniéndose al mismo sitio que éste debido a su similaridad
estructural. Esto permite que el GMPc no sea degradado y pueda
permanecer activo durante períodos más largos de tiempo.
Eficacia: Se necesitan en muy poca cantidad. Una sola molécula de
enzima puede catalizar la reacción de miles de moléculas de sustrato
ya que la enzima no se consumen en el proceso sino que se recupera
al final.
• Gran poder catalítico: Multiplican la velocidad de las reacciones por
un millón de veces o más.
• No se consumen en las reacciones
CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS:
1. OXIDORREDUCTASAS: Catalizan las reacciones de oxidorreducción, o
sea , la transferencia de electrones a sus equivalentes entre un
donante y un aceptor.

• NAD(Nicotin Adenina, Dinocliotico)

a)Deshidrogenasas: sustraen átomos de hidrogeno (siempre un par)


de los sustratos a una molécula aceptora que no es el oxigeno.
H3N (base débil – amoniaco)
a) Oxidasas: sustraen atomos de hidrogeno de los
sustratos y los trasfieren al oxigeno
b) Hidroxilasas: catalizan la introducción de funciones
hidroxilo en sus sustratos utilizando oxigeno molecular
como donante
2. TRANSFERASAS: Catalizan la transferencia de un grupo químico entre
un donante y un aceptor excluyendo las que transfieren electrones o sus
equivalentes, que pertenecen a la clase anterior (oxidorreductosas) y
aquellas en que el aceptor del grupo es el agua, pues pertenecen a la
clase siguiente (hidrolasas)

a)Quinasas: catalizan reacciones de transferencia de grupos fosfatos


aportados por nucleótidos, habitualmente por el ATP
3. HIDROLASAS: Catalizan la ruptura de enlaces químicos con la
participación de moléculas de agua.

a)Fosfatasas: catalizan la ruptura de enlaces éster fosforicos

4. LIASAS: Generan o hacen desaparecer dobles enlaces en forma no


oxidativa.

a)Hidratasas: Adicionan agua a los dobles enlaces


5. ISOMERAZAS: Catalizan a interconversion de isomeros

a)Isomerasas: Interconvienen isómeros de función


b)Mutasas: Interconvienen isomeros de posición
c) Epimerasas: Interconvienen epimeros
6. LIGAZAS: Catalizan la unión covalente de dos sustratos utilizando
cualquier fuente de anergia

a)Sintetasas: Catalizan la unión covalente de dos sustratos utilizando


la energía de hidrólisis de enlaces anhídridos fosforito como los
nucleosidos trifosfatados.
b)Sintasas: catalizan la unión covalente de dos sustratos utilizando la
energía de hidrólisis de enlaces que no son anhídrido fosforito.
FACTORES QUE REGULAN LA ACTIVIDAD ENZIMATICA:

a) Temperatura: Cada enzima tiene una temperatura óptima en la cual


la velocidad de reacción es máxima. Suele ser 40ºC. Si aumenta
mucho, la enzima se desnaturaliza. El calor aumenta la energía
cinética con lo que aumenta la movilidad de las moléculas
facilitando su encuentro.
b) pH: Cada enzima presenta unos valores de pH entre los que son
efectivos. Entre ambos existe un pH óptimo en el que la velocidad de la
reacción es máxima. Fuera de los límites la enzima se desnaturaliza.
a) Concentración de sustrato: Al aumentar la concentración del sustrato se
aumenta la velocidad de reacción ya que, al haber más moléculas de
sustrato, se facilita el encuentro de estas con el enzima, hasta alcanzar la
velocidad máxima (Vmáx),
IMPORTANCIA CLINICA:
• Se sintetizan en el interior de las células y la mayoría realiza allí sus
funciones, pero otras son segregados y funcionan en la matriz celular,
la sangre el tubo digestivo u otros sitios del espacio extracelular.
• Pueden encontrarse libres o unidas a membranas; pueden asociarse a
otras enzimas y formar complejos multienzimaticos.
• Pueden contener mas de un centro activo catalítico denominadas
enzimas multifuncionales.
• Isoenzimas: catalizan la misma reacción, mismos requerimientos
presentan propiedades diferentes.
• Algunas reacciones catalizadas por enzimas son comunes a la
mayoría de las células. (presentes en casi todos los tejidos del
organismo) otras reacciones son exclusivas de algunas células, como
es el caso de las del hígado.
• Tienen una distribución determinada y en cada compartimiento
subcelular se relacionan con algún proceso que en este ocurre.
Aunque dentro de cada compartimiento puede existir una
distribución.
• En la sangre las enzimas presentes, como las de la coagulación y
las intracelulares que son liberadas por el recambio tisular normal,
por lo que no tienen funciones en ella.
• En las personas sanas las enzimas intracelulares presentes en el
plasma es prácticamente constante, estos valores reflejan el daño
de algún tejido que se acompaña de la liberación de enzimas a la
sangre. Algunos ejemplos de la anterior son la elevación de la
Glutamato-Piruvato transaminasas (TGP), en enfermedades del
hígado como la hepatitis, de la Glutamato-Oxalacetato
transaminasa (TGO), la Fosfo Creatina Quinasa (CPK) y la Lactato
deshidrogenada (LDH) en el infarto cardiaco; de tal forma la
elevación de estas enzimas puede utilizarse en el diagnostico,
seguimiento y pronostico del paciente.
• Son usadas en el tratamiento de algunas afecciones, de las mas
conocidas son la Estreptoquinasa, usada en el tratamiento del infarto
de corazón, ya que disuelve los coágulos que se forman en circulación
sanguínea del musculo de este órgano, la Quimiotripsina en el
tratamiento de abscesos y la Amilasa en los casos de deficiencia con
en la pancreatitis