Está en la página 1de 18

ENZIMAS

“CATALIZADORES

BIOLOGICOS”
Lic. SONIA JUDIT FIESTAS PURIZACA
ENZIMAS
“CATALIZADORES BIOLOGICOS”
• Son biocatalizadores de naturaleza proteica, que aceleran la
velocidad de una reacción química al bajar la energía de activación
necesaria para que esta ocurra.
Naturaleza química de las enzimas

• La mayoría son de naturaleza proteica. Muy pocas estan


formadas por ácido ribonucleico (ARN) con actividad
catalítica.

• Algunas enzimas son proteínas simples, constituidas sólo


por aminoácidos. Muchas enzimas están formadas por
asociaciones de varias subunidades o cadenas
polipeptídicas, es decir, son oligómeros.
Características de las enzimas

La característica más sobresaliente de los enzimas es su elevada


especificidad
Esta es especificidad doble y explica que no se formen subproductos:
Especificidad sustrato. El sustrato (S) es la molécula sobre la que la
enzima ejerce su acción catalítica.
.
Especificidad de acción Cada reacción está catalizada
por una enzima especifica
• Actúan en pequeñas cantidades.

• Forman un complejo reversible con el sustrato.

• No se modifican durante la reacción, pudiendo actuar una y


otra vez.

• Muestran especificidad por el sustrato.

• Su producción está directamente controlada por genes.


Propiedades de las Enzimas

Por ser catalizadores biológicos:

 Composición química específica: son proteínas


con estructura terciaria y cuaternaria.

 Componentes del citoplasma vivo y sintetizado en


el mismo.

 Específicas: para cada reacción hay una enzima


determinada.

 Sujetas a regulación: están reguladas en cantidad


y función
Cofactores y Coenzimas
Algunas enzimas actúan con la ayuda de estructuras no
proteicas. En función de su naturaleza se denominan:

COFACTOR: Cuando se trata de


iones o moléculas inorgánicas.

COENZIMA. Cuando es una molécula


orgánica. Aquí se puede señalar, que
muchas vitaminas funcionan como
coenzimas;.
La coenzima puede estar firmemente unida de enlace fuerte,
formando un complejo que no se separa fácilmente. Es este
caso, algunos prefieren hablar de grupo prostético y
reservar el nombre de coenzima para aquellas que se
asocian más laxamente a la proteína y pueden ser separadas
por simple diálisis
Las coenzimas están relacionadas con las vitaminas,
compuestos que el organismo no puede sintetizar y que
deben ser aportados por la alimentación. Las vitaminas
pertenecientes al grupo B forman parte de la estructura de
coenzimas de allí su importancia fisiológica.
Las dos porciones, proteínicas y no proteínicas, son indispensables para la
actividad de la enzima. El sistema completo se llama holoenzima y está
constituido por la proteína, a la cual se designa apoenzima (macromolécula
termolábil, no dializable) y la coenzima (molécula no proteínica, termoestable,
tamaño relativamente pequeño).

HOLOENZIMA = APOENZIMA + COENZIMA


Propiedades de las enzimas:
• Solo se precisan en pequeñas cantidades

• No sufren cambios irreversibles durante la reacción,


participa de manera repetida en la reacción.

• No tienen efecto en la termodinámica de la reacción

• Aceleran reacciones específicas químicas(103-10 20)

• Actúan en disolución acuosa, a pH y temp. Óptimos


Enzima pH óptimo

Pepsina 1.5
Tripsina 7.7
Catalasa 7.6
Arginasa 9.7
Fumarasa 7.8
Ribonucleasa 7.8
MECANISMO DE ACCION ENZIMATICA
Sitio activo

FORMACIÓN DE UN COMPLEJO ENZIMA – SUSTRATO:


La enzima (E) tiene uno o varios sitios activos, donde se combinan con el sustrato
(S) formando el complejo de transición (reacción reversible) Enzima – Sustrato
(ES). Cuando se forman los productos (P) de la reacción la enzima se regenera
de nuevo y queda libre para volver a combinarse con otra molécula de sustrato.
La enzima puede actuar sobre millones de moléculas de sustrato.
FACTORES QUE ALTERAN LA ACTIVIDAD ENZIMATICA

• La actividad de la enzima es influenciada por los siguientes


factores:

• Temperatura

• Ph

• Cofactores o Activadores

• Inhibidores
Concentración Enzima - Sustrato
UNION ENZIMA - SUSTRATO
La unión del sustrato es muy específica esta se realiza en
base a:

• Complementariedad geométrica

• Complementariedad de cargas, uniones iónicas.

Modelos de unión:

• Encaje inducido

• Llave – cerradura

• Estado de transición
• Modelo de la llave – Cerradura: E Fischer “la unión del
sustrato a la enzima es como un encaje recíproco de la
llave y la cerradura.
Modelo de la adaptación encaje o ajuste inducido: Sólo el sustrato
adecuado provoca en la enzima la disposición precisa de cadenas
laterales necesarias para la catálisis. Cuando el sustrato se une a la
enzima, induce cambios conformacionales en la molécula de ésta, que
recién entonces acomoda los grupos funcionales críticos para asegurar
la ubicación más efectiva