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COFACTORES

ENZIMATICOS
¿Qué es un cofactor?

• Parte no proteica de una enzima que es necesaria


para la actividad biológica.

• Un cofactor es un componente no proteico,


termoestable y de baja masa molecular, necesaria
para la acción de una enzima.

• Los cofactores son básicamente de dos tipos, iones


metálicos y moléculas orgánicas, denominadas
coenzimas.
El cofactor se une a una estructura
proteica, denominada apoenzima,
y el complejo apoenzima-cofactor
recibe el nombre de holoenzima.

• Aquellos cofactores que están


covalentemente unidos a la
apoenzima se denominan ,
prostéticos inorgánicos.
A los cofactores que se unen
fuertemente a la enzima se les
conoce como grupos prostéticos.
¿Cómo funciona?

• Una de las principales funciones de los cofactores es sufrir


las transformaciones químicas necesarias (oxidación y
reducción entre otras) para llevar a cabo la catálisis
enzimática

• De este modo la enzima queda intacta pudiendo llevar a


cabo la catálisis de nuevas reacciones simplemente
reemplazando el cofactor modificado por otro nuevo o
devolviendo el cofactor a su estado inicial.
Hay varios ejemplos de reacciones de moléculas que
pueden describirse fácilmente como cofactores
• Un ejemplo es CoA: su principal objetivo en la célula es transferir
residuos de acetilo [un solo resto C (fO) CH3], pero también sirve
como portador de acilo [restos C (fO) R de cadena larga]. En esta
última función, confusamente, la CoA no actúa como una coenzima
como se define aquí, porque el átomo de azufre, que ejecuta la
transferencia de grupo,
• Al buscar una razón para su necesidad,
debemos entender que los iones
metálicos son adecuados para la labor de
ejecutar peligrosas reacciones químicas
en las superficies enzimáticas, reacciones
que de otra manera podrían dañar las
cadenas orgánicas laterales más
sensibles de los aminoácidos en una
enzima.
• Por ejemplo, los metales redox tales como
hierro, manganeso y cobre pueden aceptar
electrones en su estructura, manteniéndolos
temporalmente para luego donar oxígeno,
formando agua como una forma para disponer
de los electrones con seguridad. En esencia, uno
debe considerar que un cofactor metálico
extiende el repertorio de funciones catalíticas
disponibles para y realizadas por enzimas.
Cofactores inorganicos
• Los cofactores minerales comprenden
un grupo grande de substancias
inorgánicas, con una mayoría de iones
metálicos. El dominio de iones
metálicos incluye macrometales (como
Na+, K+, Ca2+), iones metálicos traza
(incluyendo Fe2+, Zn2+, Cu2+ y Mn2+)
y metaloides (como Se, Si y B).
• Los cofactores inorgánicos son iones
que permiten la unión del sustrato a la
enzima: Mg, Na, Ca… etc.
TIPOS DE COFACTORES
Bibliografía
• Toni Adsuara Martínez. (2016). Algunas enzimas requieren una coenzima mineral, o uno o más iones
metálicos para su actividad. 2018, de NutriNews Sitio web: https://nutricionanimal.info/importancia-los-
minerales-las-enzimas/
• http://bioquimicacoenzimas405.blogspot.com/2015/03/cofactores-enzimaticos.html
• Albert L. Lehninger, David L. Nelson, Michael M. Cox. (2005). ENZYMES. En Lehninger Principles of
Biochemistry (191-237). Barcelona: OMEGA.
• Cofactores. (2012) EcuRed: Enciclopedia cubana. Revisado 26 febrero de 2019.
https://www.ecured.cu/Cofactor
• The role of Mg2+ cofactor in the guanine nucleotide exchange and GTP hydrolysis reactions of Rho family
GTP-binding proteins. (2000) Semantic Scholar. Revisado 26 febrero 2019.
https://www.semanticscholar.org/paper/The-role-of-Mg2%2B-cofactor-in-the-guanine-nucleotide-Zhang-
Zhang/bf21e94462e1e26069be1641fa8ea15ec89eeff0
• Artículo: Cofactor. Disponible en: ¨es.wikipedia.org¨. Consultado: 8 de mayo de 2012.
• Artículo: MedMol. Disponible en: ¨www.medmol.es¨. Consultado: 8 de mayo de 2012.
• Fischer, J. D., Holliday, G. L., Rahman, S. A., & Thornton, J. M. (2010). The Structures and Physicochemical
Properties of Organic Cofactors in Biocatalysis. Journal of Molecular Biology, 403(5), 803–
824.doi:10.1016/j.jmb.2010.09.018

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