• Parte no proteica de una enzima que es necesaria
para la actividad biológica.
• Un cofactor es un componente no proteico,
termoestable y de baja masa molecular, necesaria para la acción de una enzima.
• Los cofactores son básicamente de dos tipos, iones
metálicos y moléculas orgánicas, denominadas coenzimas. El cofactor se une a una estructura proteica, denominada apoenzima, y el complejo apoenzima-cofactor recibe el nombre de holoenzima.
• Aquellos cofactores que están
covalentemente unidos a la apoenzima se denominan , prostéticos inorgánicos. A los cofactores que se unen fuertemente a la enzima se les conoce como grupos prostéticos. ¿Cómo funciona?
• Una de las principales funciones de los cofactores es sufrir
las transformaciones químicas necesarias (oxidación y reducción entre otras) para llevar a cabo la catálisis enzimática
• De este modo la enzima queda intacta pudiendo llevar a
cabo la catálisis de nuevas reacciones simplemente reemplazando el cofactor modificado por otro nuevo o devolviendo el cofactor a su estado inicial. Hay varios ejemplos de reacciones de moléculas que pueden describirse fácilmente como cofactores • Un ejemplo es CoA: su principal objetivo en la célula es transferir residuos de acetilo [un solo resto C (fO) CH3], pero también sirve como portador de acilo [restos C (fO) R de cadena larga]. En esta última función, confusamente, la CoA no actúa como una coenzima como se define aquí, porque el átomo de azufre, que ejecuta la transferencia de grupo, • Al buscar una razón para su necesidad, debemos entender que los iones metálicos son adecuados para la labor de ejecutar peligrosas reacciones químicas en las superficies enzimáticas, reacciones que de otra manera podrían dañar las cadenas orgánicas laterales más sensibles de los aminoácidos en una enzima. • Por ejemplo, los metales redox tales como hierro, manganeso y cobre pueden aceptar electrones en su estructura, manteniéndolos temporalmente para luego donar oxígeno, formando agua como una forma para disponer de los electrones con seguridad. En esencia, uno debe considerar que un cofactor metálico extiende el repertorio de funciones catalíticas disponibles para y realizadas por enzimas. Cofactores inorganicos • Los cofactores minerales comprenden un grupo grande de substancias inorgánicas, con una mayoría de iones metálicos. El dominio de iones metálicos incluye macrometales (como Na+, K+, Ca2+), iones metálicos traza (incluyendo Fe2+, Zn2+, Cu2+ y Mn2+) y metaloides (como Se, Si y B). • Los cofactores inorgánicos son iones que permiten la unión del sustrato a la enzima: Mg, Na, Ca… etc. TIPOS DE COFACTORES Bibliografía • Toni Adsuara Martínez. (2016). Algunas enzimas requieren una coenzima mineral, o uno o más iones metálicos para su actividad. 2018, de NutriNews Sitio web: https://nutricionanimal.info/importancia-los- minerales-las-enzimas/ • http://bioquimicacoenzimas405.blogspot.com/2015/03/cofactores-enzimaticos.html • Albert L. Lehninger, David L. Nelson, Michael M. Cox. (2005). ENZYMES. En Lehninger Principles of Biochemistry (191-237). Barcelona: OMEGA. • Cofactores. (2012) EcuRed: Enciclopedia cubana. Revisado 26 febrero de 2019. https://www.ecured.cu/Cofactor • The role of Mg2+ cofactor in the guanine nucleotide exchange and GTP hydrolysis reactions of Rho family GTP-binding proteins. (2000) Semantic Scholar. Revisado 26 febrero 2019. https://www.semanticscholar.org/paper/The-role-of-Mg2%2B-cofactor-in-the-guanine-nucleotide-Zhang- Zhang/bf21e94462e1e26069be1641fa8ea15ec89eeff0 • Artículo: Cofactor. Disponible en: ¨es.wikipedia.org¨. Consultado: 8 de mayo de 2012. • Artículo: MedMol. Disponible en: ¨www.medmol.es¨. Consultado: 8 de mayo de 2012. • Fischer, J. D., Holliday, G. L., Rahman, S. A., & Thornton, J. M. (2010). The Structures and Physicochemical Properties of Organic Cofactors in Biocatalysis. Journal of Molecular Biology, 403(5), 803– 824.doi:10.1016/j.jmb.2010.09.018