Está en la página 1de 69

INMUNOGLOBULINAS, MOLÉCULAS EN

CADENA PESADA Y CADENA LIGERA,


CAMBIO DE ISOTIPOS, TIPOS DE
INMUNOGLOBULINA G, M, A, D, E, Y
ACTIVIDAD EN LA DEFENSA INMUNE.
INMUNOGLOBULINA
las inmunoglobulinas son moléculas de proteínas (glucoproteinas) capaces de
combinarse con determinantes antigénicos, se hallan presentes en el suero y en
otro líquidos corporales como las secreciones gástricas y la leche. el suero que
contiene anticuerpos específicos de antígeno se denomina habitualmente
antisuero.
FUNCIONES
• Activación del sistema del
complemento, conduciendo a la lisis
del microorganismo.
• Opsonización de los
microorganismos, los anticuerpos al
unirse al antígeno, dan una señal a
los macrófagos para su destrucción.
• Precipitación de toxinas, disueltas en
el plasma. Así, son destruidas por los
macrófagos.
• Aglutinación de antígenos, para
facilitar la acción de fagocitos y
linfocitos.
• Activación de linfocitos.
MOLÉCULAS EN CADENA PESADA Y
CADENA LIGERA
ESTRUCTURA DE LA
INMUNOGLOBULINA
• Inmunologia- kuby
CAMBIO DE ISOTIPOS
ISOTIPO
Los isotípicos son determinantes de región constante
que en conjunto definen cada clase y subclase de
cadena pesada y cada tipo y subtipo de cadena ligera
dentro de una especie. Un gen de región constante
separado codifica cada isotipo, y todos los miembros
de una especie llevan los mismos genes de región
constante (que pueden incluir múltiples alelos). Las
diferentes especies heredan genes de región
constante distintos y por consiguiente expresan
diferentes isotipos
• Las células progenitoras linfoides dan origen a un elevado numero de células hijas (linfocitos pre-B, cada una de las cuales
expresa una combinación diferente de genes que codifica por la región variable de las inmunoglobulinas.
• Esa inmunoglobulina singular se expresa en la membrana de los linfocitos B.
TIPOS DE IG. G, M, A, D, E
Ig Ig M Ig D Ig G Ig E Ig A

Ig total % 5 -10 -1 85 -1 5 -15


Peso molecular 900 185 154 190 160 (+ dímero)
(Kda)
subclase - - Y1, y2, y3, y4. - A1, a2.

Vida media en 5 2-3 23 2-3 6


suero (días)
Principal sitio de suero Receptor de Suero y tejidos mastocitos Secreciones
acción linfocito B

Principal efecto Resistencia Activación de los Resistencia anafilaxis Resistencia


biológico respuesta linfocitos B opsonina, protección de
primaria respuesta mucosas
secundaria
Pueden dividirse en cinco clases principales basándose en sus propiedades
físicas, químicas e inmunológicas
Estructuras generales de las cinco clases principales de
anticuerpo secretado. Se muestran cadenas ligeras en
tonos rosas y los enlaces disulfuro en líneas negras
gruesas. Obsérvese que las cadenas pesadas de IgG,
IgA e IgD (azul, naranja y verde, respectivamente)
contienen cuatro dominios y una región de bisagra, en
tanto que las cadenas pesadas de IgM e IgE (púrpura y
amarillo, respectivamente) incluyen cinco dominios,
pero carecen de región de bisagra. Las formas
poliméricas de IgM e IgA contienen un polipéptido,
llamado cadena J, que está unido por dos enlaces
disulfuro a la región Fc en dos monómeros diferentes.
La IgM sérica siempre es un pentámero; casi toda la IgA
sérica existe como monómero, aunque en ocasiones se
forman dímeros, trímeros e incluso tetrámeros. En estas
fi guras no se muestran los enlaces disulfuro
intracadena y los enlaces disulfuro que unen cadenas
ligeras y pesadas
INMUNOGLOBULINA G (IG G)

• La IgG, la clase más abundante en el suero, constituye alrededor de 80% del total de
las inmunoglobulinas séricas. La molécula de IgG consta de dos cadenas pesadas y
dos ligeras. Existen cuatro subclases de IgG humana, que se reconocen por
diferencias en la secuencia de la cadena y se numeran conforme a sus
concentraciones séricas promedio decrecientes: IgG1, IgG2, IgG3 e IgG4
INMUNOGLOBULINA A (IGA)
INMUNOGLOBULINA D (IG D)
INMUNOGLOBULINA E (IG E)
• Defensa hacia parásitos metazoarios.
• Respuesta de hipersensibilidad tipo I.
• Correlaciona con riesgo de enfermedades
alérgicas y síntomas.
• Vida media corta en suero, prolongada
unida a células.
ACTIVIDAD EN LA DEFENSA INMUNE

• La primera y mas importante función de una


molécula de anticuerpo es combinarse en forma
especifica con el epitopo que reconoce y luego
indicar a otros componentes del sistema
inmunitario que se trata de un invasor extraño que
debe ser eliminado, pues la destrucción de estos
se logra mediante una o mas vías.
La unión de Ig G o IgM a los inmunogenos puede activar la secuencia del complemento,
que produce la lisis de los inmunogenos celulares, donde los productos intermedios,
estimulan la absorción de complejos antígeno-anticuerpo por neutrófilos y macrófagos.

Los neutrófilos y macrófagos tienen receptores de superficie celular para la región Fc de la


IgG unida a un antígeno, de modo que este anticuerpo puede forar un puente que une al
inmunogeno con la célula fagocitica.
• Los linfocitos granulares grandes tambien tienen
receptores para el Fc de IgG. Aunque estas células no
son fagociticas, su unión a una célula recubierta de IgG
desencadena la liberación de gránulos tóxicos que
destruyen a la célula (citotoxicidad celular dependiente
de anticuerpos) en donde los eosinofilos son capaces de
matar larvas de parásitos recubiertas de IgG mediante un
mecanismo relacionado.