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ENZIMAS

Ana María Calvo, Karen Arias,


Juan David Carantón y Luisa Astroz.
¿QUE ES UNA ENCIMA?

 Es una proteína soluble producida por las células del organismo.


 Funciona como catalizador biológico, son capaces de aumentar la velocidad de
las reacciones químicas más que cualquier catalizador artificial conocido.
 son altamente específicos ya que cada uno de ellos induce la transformación de
un sólo tipo de sustancia y no de otras que se puedan encontrar en el medio de
reacción.
Clasificación
OXIDORREDUCTASAS

 Catalizan reacciones de oxidorreducción, es decir, transferencia de hidrógeno (H)


o electrones (e-) de un sustrato a otro, según la reacción general:

AH2 + B A + BH2

Ared + Box Aox + Bred


TRANSFERASAS

• Catalizan la transferencia de un grupo químico (distinto del hidrógeno) de un sustrato otro,


según la reacción:
A-B + C A + C-B

• Un ejemplo es la glucoquinasa, que cataliza la reacción representada en la Figura de la


derecha:

glucosa + ATP ADP + glucosa-6-fosfato


HIDROLASAS

 Cataliza las reacciones de hidrolisis(add H2O) que dividen un compuesto en dos


productos.
A-B + H2O AH + B-OH

 Un ejemplo es la lactasa, que cataliza la reacción:

lactosa + agua glucosa + galactosa


LIASAS

 Catalizan la adicción o eliminación de un grupo de hidrolisis.

A-B A+B
 Un ejemplo es la acetacetato descarboxilasa, que cataliza la reacción:

ácido acetacético CO2 + acetona


ISOMERASAS

 Catalizan el re ordenamiento de átomos dentro de una molécula para formar un


isómero.
A B

 Son ejemplos la fosfotriosa isomerasa y la fosfoglucosa isomerasa, que catalizan


las reacciones representadas en la tabla inferior:
LIGASAS

 Cataliza la unión de dos moléculas usando energía de ATP.

A + B + XTP A-B + XDP + Pi

 Un ejemplo es la piruvato carboxilasa, que cataliza la reacción:

piruvato + CO2 + ATP oxaloacetato + ADP + Pi


Características
son catalizadores
Actúan en baja Son sumamente
orgánicos, que No sufren
concentración; No específicas; tienen
no son afectados modificaciones
se necesita gran un trabajo especifico No afectan el
por la reacción durante la reacción;
cantidad de ellas y solo son usadas equilibrio de
que catalizan, su composición y
para realizar la para ello, su la reacción, pero si
además de ser muy forma no son
acción de manera actividad su velocidad, debido
potentes y eficaces. transformadas en
eficiente, ya que son está regulada y a que su trabajo es
La actividad ninguna parte de
activas a actúan en el mismo catalizar la reacción.
catalítica de una la reacción, se
concentraciones lugar donde se
enzima facilita su recuperan intactas.
pequeñas. segregan.
identificación.
La mayoría de las enzimas
necesitan una coenzima, las
cuales van a funcionar como
Las enzimas se clasifican por Pueden actuar a nivel
reactivos en la transferencia
tipo de reacción y intracelular o extracelular,
de grupos. Muchas dependiendo de la reacción.
mecanismo .
coenzimas se derivan de
vitaminas B y del
monofosfato de adenosina.
Según su composición
molecular, se
Pueden ser activadas distinguen en dos
Las enzimas pueden Pueden considerarse
o inactivadas de modo tipos de enzimas: una
encontrarse en como segundo
irreversible por otras estrictamente Proteica
organelas específicas sustrato
enzimas. y otra constituida por
la unión mediante
enlaces.
Metabolismo
CONCEPTO
 La nutrición de las células supone  todas esas reacciones químicas liberan
una serie de complejos procesos o requieren energía, se puede pensar
químicos catalizados por enzimas que el metabolismo del cuerpo es un
que tienen como finalidad la acto de balance de energía entre las
obtención de materiales y/o reacciones anabólicas (de síntesis) y
energía. Este conjunto de procesos catabólicas (degradantes) .
recibe el nombre de metabolismo.
• Las reacciones químicas se presentan cuando se crean o se rompen enlaces
químicos. Para que se lleven a cabo las reacciones químicas, los iones, los
átomos o moléculas deben chocar unos con otros. La efectividad de la colisión
depende de la velocidad de las partículas, la calidad de la energía que se
requiere para que la reacción se presente (energía de activación) y la
configuración (forma) especifica de las partículas.

• Aunque el aumento en la presión, temperatura y concentración de las


moléculas reactivas puede aumentar la frecuencia de las colisiones, y también
la velocidad de las reacciones químicas, con esos cambios pueden dañar o
matar a las células, y, por consecuencia, al organismo.
• La solución a este problema en las células vivas está en
las enzimas . Las enzimas aceleran las reacciones químicas
aumentando la frecuencia de las colisiones, disminuyendo la
energía de activación y orientando de manera adecuada a las
moléculas en colisión. Las células realizan esto sin necesidad de
alterar la concentración, la presión o la temperatura; en otras
palabras, sin dañar o matar a la célula.

• Las sustancias que pueden acelerar una reacción química


aumentando la frecuencia de las colisiones o disminuyendo el
requerimiento de energía de activación, sin que se alteren en si
mismas, se denominan catalizadores. En las células vivas, las
enzimas funcionan como catalizadores biológicos.
Función biológica
Usos/Aplicaciones
Propiedades Fisicoquímicas
 Puesto que la mayoría de los enzimas son proteínas, sus propiedades serán las
mismas. Son solubles en el agua y se precipitan por el alcohol. Cada enzima tiene un
pH óptimo de actividad. Por ejemplo la pepsina del estómago ha de actuar en medio
ácido y la tripsina del jugo pancreático en medio alcalino. La temperatura también
incfluye sobre las acciones enzimáticas; las bajas temperaturas las inactivan,
finalmente, a temperaturas altas, se destruyen
PH
 Según el pH del medio, estos grupos pueden tener carga eléctrica positiva,
negativa o neutra. Como la conformación de las proteínas depende, en parte, de
sus cargas eléctricas, habrá un pH en el cual la conformación será la más
adecuada para la actividad catalítica. Este es el llamado pH óptimo.
TEMPERATURA
 En general, los aumentos de temperatura aceleran las reacciones químicas: por
cada 10ºC de incremento, la velocidad de reacción se duplica. Las reacciones
catalizadas por enzimas siguen esta ley general. Sin embargo, al ser proteínas, a
partir de cierta temperatura, se empiezan a desnaturalizar por el calor. La
temperatura a la cual la actividad catalítica es máxima se llama temperatura
óptima . Por encima de esta temperatura, el aumento de velocidad de la
reacción debido a la temperatura es contrarrestado por la pérdida de actividad
catalítica debida a la desnaturalización térmica, y la actividad enzimática
decrece rápidamente hasta anularse.
ENFERMEDADES POR
DEFICIT
La Fenilcetonuria

es un desorden del metabolismo; el cuerpo no


metaboliza adecuadamente un aminoácido, la
fenilalanina, por la deficiencia o ausencia de una
enzima llamada fenilalanina hidroxilasa. Como
consecuencia, la fenilalanina se acumula y resulta
tóxica para el sistema nervioso central, ocasionando
daño cerebral. La carencia de la enzima fenilalanina
hidroxilasa, ocaciona la incapacidad de metabolizar el
aminoácido tirosina a partir de fenilalanina en el
hígado.
Porfiria
 La porfiria es un grupo de trastornos provocados por anormalidades del
metabolismo del grupo hemo, las cuales pueden ser provocadas por causas
genéticas o adquiridas. Esta enfermedad es provocada por el mal funcionamiento
de un grupo de enzima, llamadas porfirinas, que se sintetizan a partir de el
acetato y la glicina; las porfirinas más importantes que existen en la
 naturaleza son la uroporfirina, coproporfirina y la protoporfirina, esta última esta
presente en la hemoglobina.
Gaucher
 La enfermedad de Gaucher es una enfermedad hereditaria poco frecuente en donde una
persona no tiene una cantidad suficiente de una enzima llamada glucocerebrosidasa. Esto
causa una acumulación de sustancias grasosas en el bazo, hígado, pulmones, huesos y, a
veces, en el cerebro.
 Existen tres tipos:
 Tipo 1: Esta es la forma más común y causa un agrandamiento del hígado y el bazo, dolor y
fracturas de huesos y, a veces, problemas en los pulmones y riñones. No afecta al cerebro.
Puede ocurrir a cualquier edad
 Tipo 2: Este tipo causa daño cerebral grave y aparece en recién nacidos. La mayoría de los
niños fallece antes de los dos años
 Tipo 3: En este tipo puede haber agrandamiento del hígado y bazo. El cerebro se ve
afectado poco a poco. En general, comienza en la niñez o adolescencia
 La enfermedad de Gaucher no tiene
cura. Las opciones de tratamiento
para los tipos 1 y 3 incluyen
medicinas y terapia de sustitución
de las hormonas, que suele ser muy
eficaz. No hay un buen tratamiento
para el daño cerebral causado en
los tipos 2 y 3.
ENFERMEDADES POR
EXCESO
Fucosidosis
 La enfermedad cursa con un deterioro psicomotor progresivo, hipotonía, convulsiones,
facies tosca, etc. La enfermedad se conoce también como variante de Hurler.Esta
enfermedad pertenece a un grupo de enfermedades conocidas como enfermedades
lisosomales de depósito. Los lisosomas son partículas de las células limitadas por
membranas que degradan algunos tipos de grasas y carbohidratos.
 El niveles bajos de alfa-L- fucosidasa conducen a la acumulación anormal de ciertos
compuestos complejos que contienen fucosa (es decir, glicoesfingolípidos, glicolípidos, y
glicoproteínas) en muchos tejidos del organismo. La acumulación de las azúcares de
oligosacárido que se causa, es gradual e interfiere con la función correcta de la célula.
Histidinemia
 es un rasgo Autosómico Recesivo que se caracteriza por un aumento de la
concentración de Histidina en la sangre y orina, y por un déficit de la actividad de
Histidasa (L-histidina-amoniaco- liasa) en los tejidos.
 · El trastorno altera la producción de ácido urocánico, que puede detectarse
fácilmente en el sudor. Alrededor de dos tercios de los pacientes histidinémicos
presentan un ligero retraso mental y alteraciones del habla.
 · La acumulación de Histidina y de sus derivados puede evitarse mediante el
empleo de una dieta con escaso contenido de Histidina, pero el efecto de dicha
restricción dietética sobre el curso clínico de la enfermedad no ha sido aún bien
determinado.