CATEDRA DE BIOQUIMICA

CARRERA DE MEDICINA

ESTRUCTURA Y FUNCION DE LAS PROTEINAS

Son macromoléculas formadas por aminoácidos, que desempeñan una amplia
gama de funciones, con un papel energético mucho menos importante que el
de las grasas y carbohidratos.

TIPOS:

Enzimas Transportadoras Contráctiles y motiles

Estructurales de defensa Reguladoras

 Aminoácidos (Abreviaciones) Glucogénicos Cetogénicos

Componentes estructurales de las proteínas. De los 20 No esenciales Alanina (Ala - A) + -

Arginina (Arg – R) + -
aminoácidos que las constituyen, 9 de ellos son
Aspartato (Asp – D) + -
esenciales para el hombre, debiendo ser suministrados Asparragina (Asn – N) + -
Cisteína (Cys - C) + -
por la dieta, ya que la velocidad con que son sintetizados Glutamato (Glu – E) + -
Glutamina (Gln – Q) + -
es insuficiente para los requerimientos del individuo. Glicina (Gly – G) + -
Prolina (Pro – P) + -
Serina (Ser – S) + -
La deficiencia dietaria de un solo aminoácido esencial Tirosina (Tyr – Y) + +
Esenciales Histidina (His – H) + -
disminuye la síntesis proteica, aumenta el catabolismo Metionina (Met – M) + -
Treonina (Thr – T) + -
de los aminoácidos restantes y determina un balance
Valina (Val – V) + -
nitrogenado negativo para el organismo (nitrógeno Leucina (Leu – L) - +
Isoleucina (Ile – I) + +
eliminado mayor que nitrógeno ingerido). Fenilalanina (Phe – F) + +
Triptofano (Trp – W) + +
Lisina (Lis – K) + +
ESTRUCTURA DE PROTEINAS

estructura estructura estructura estructura

primaria secundaria terciaria cuaternaria

secuencia a-hélice plegamiento ensamblaje de

de tridimensional subunidades
aminoácidos
Corresponde a la secuencia de los aa de la proteína. Esta secuencia contiene toda la información que define la forma
tridimensional y función de la proteína. Las cadenas polipeptídicas se ordenan tridimensionalmente, restringidas por las
interacciones que se producen entre los diferentes átomos y grupos químicos de la proteína. A este ordenamiento espacial de
los átomos de la proteína se le denomina conformación. El cambio de un aminoácido en la secuencia puede afectar la
estructura y función de una proteína.
• La conformación que adoptan los aa adyacentes en la cadena polipeptídica.
• Se distinguen dos tipos de estructura secundaria que se repiten en diferentes proteínas: a-hélice y b-plegada.
• La estructura secundaria le confiere a la proteína propiedades como elasticidad, resistencia, suavidad y
flexibilidad.
• Las proteínas globulares tienen varios tipos de estructuras secundaria en la molécula.
EJEMPLO: HELICE

COLAGENO
 LA PRESENCIA DE PROLINA INTERRUMPE LA a-HELICE

GRUPO CARBOXILO

Ca

GRUPO
AMINO
SABANA BETA

B- QUERATINA

Estructura de lámina b

PLUMAS DE AVES Y ESCAMAS DE

REPTILES
Arreglo tridimensional de todos los átomos de una proteína. La estructura terciaria contempla relaciones estructurales entre aa que
pueden estar lejos unos de otros en la secuencia primaria, y formando parte de diferentes tipos de estructura secundaria, pero que
interactúan cuando la proteína se pliega.

En este tipo de estructura, existen los dominios, que son péptidos diferentes, unidos, lo que le confiere a la proteína, diferentes funciones
y características. Cada uno de estos péptidos forma un dominio. Una proteína de membrana, debe tener una parte hidrofobica para
interactuar con la membrana plasmática y por lo menos, otro dominio que interactúe con el citoplasma, o sea, debe ser hidrofílica.
ESTRUCTURA TERCIARIA
 INTERACCIONES Y ENLACES DE LA
ESTRUCTURA TERCIARIA
PUENTE DE INTERACCION ENLACE IONICO
HIDROGENO HIDROFOBICA

PUENTE DISULFURO
PUENTES DISULFUROS
Unidades en estructura terciaria unidas entre sí por interacciones no covalentes. Cadenas polipeptídicas
diferentes unidas entre sí (proteínas oligoméricas).