BIOQUIMICA

ACUERDOS:

 COMPROMISO DE ESTUDIO
 NO CELULARES
 DEBATES
 DESARROLLO DE TALLERES
 DESARROLLO DE EJERCICIOS
 LECTURA.
 QUIZZ
 RECORDEMOS
PUNTO DE PARTIDA DE LA BIOQUIMICA.
 átomo
Unidad Fundamental de la Materia
Taller No 1
Estructura del átomo

NÚCLEO:
PROTONES Y NEUTRONES

CORTEZA: ELECTRONES
Hoy sabemos que el átomo es divisible, puesto que está
formado por partículas más pequeñas, llamadas partículas
subatómicas.
Estas pueden ser de tres tipos:

Protones
Neutrones
Electrones

Los protones y los neutrones están en el núcleo y

los electrones están en continuo movimiento
formando una “corteza” alrededor del núcleo.
 LOS PROTONES:

• Se encuentran en el núcleo
• Tienen carga eléctrica positiva
• Poseen una masa semejante a la del átomo de
hidrógeno
 LOS NEUTRONES:

• Constituyen los núcleos de los átomos

junto con los protones.
• No tienen carga eléctrica (son neutros)
• Poseen una masa prácticamente igual a la
del protón
 LOS ELECTRONES:

• Poseen una masa 1.840 veces menor que la del

átomo más pequeño (el de hidrógeno)
• Tienen carga eléctrica negativa
• Se están moviendo constantemente alrededor
del núcleo siguiendo unas “órbitas”
ACTIVIDAD1
Qué son los iones???
 Iones: Se forman cuando un átomo
neutro gana o pierde electrones de la
corteza
 CATIÓN:  ANIÓN:
 IÓN POSITIVO  ION NEGATIVO
 SE FORMA CUANDO EL  SE FORMA CUANDO EL
ÁTOMO NEUTRO PIERDE ÁTOMO NEUTRO GANA
UNO O MÁS UNO O MAS
ELECTRONES DE LA ELECTRONES
CORTEZA
Qué es un enlace?
Tipos de enlaces
Taller 2
¿Qué están haciendo el Sr.
Cloro y el Sr. Sodio?
ENLACE IÓNICO

 Los átomos neutros de Na y

Cl se convierten en iones
 El Na cede 1 electrón y se
convierte en catión, para
tener 8 electrones en su capa
de valencia
 El Cl capta un electrón y se
convierte en anión, para
tener 8 electrones en su
última capa
 Cómo iones se unen por
atracción electroestática
 Forman un enlace iónico
Enlace covalente

 Los átomos comparten

electrones para
alcanzar los 8
electrones en la capa
de valencia
ENLACE COVALENTE ENTRE H E
H PARA FORMAR H2
REPRESENTACIÓN DEL ENLACE
ENTRE O Y O PARA FORMAR O2
 Enlace químico
 Son las fuerzas que mantienen
unidos a los átomos entre sí para
formar moléculas o iones.

 Son de tipo eléctrico.

 Al formarse un enlace se
desprende energía.

 La distancia a la que se colocan los

átomos es a la que se desprende
mayor energía produciéndose la
máxima estabilidad.

 Los átomos se unen porque así

tienen una menor energía y mayor
estabilidad que estando separados
Enlaces

 Iónico: unen iones entre

sí.

 Atómicos: unen átomos

neutros entre sí.

 Covalente
 Metálico

 Intermolecular: unen
unas moléculas a otras.
Enlace covalente
 Puede ser:

 Covalente simple: Se comparten

una pareja de electrones.

 Covalente doble: Se comparten

dos parejas de electrones.

 Covalente triple: Se comparten

tres parejas de electrones.
Enlace covalente coordinado.
 Se forma cuando uno de los átomos pone los 2 e– y el otro ninguno.
 Se representa con una flecha “” que parte del átomo que pone la pareja
de e– .

 Ejemplo:

 ·· ··
Hx ·O ·x H + H  H–O–H  H3O+
+
·· 
H

+
+ +
 Grupos
Funcionales de la
QO.
Taller 3
 Objetivo

El alumno identificará a los principales grupos

funcionales orgánicos y utilizará las reglas de
nomenclatura para nombrarlos.
Principales Grupos Funcionales
 Nombre Aplicación
H
Como veneno en los fumigantes, antidetonantes,
I Halogenuros de alquilo anestésico local, disolvente, limpiadores, extintores,
insecticida, recubrimiento de metales, como gas en
refrigeración, entre otros.
D
Como medicamento desinfectante,
R disolvente, productos farmacéuticos, se
Alcoholes consume como bebida embriagante,
O anticongelante para radiadores y como
líquido para frenos hidráulicos, entre otros.
C
Aldehídos Tienen gran demanda en la industria
A
Cetonas farmaceútica y alimenticia.
R
El ácido acético del vinagre, el ácido fórmico
B de las hormigas rojas y el ácido cítrico de
Ácidos Orgánicos las frutas. Así como enlas grasas, ceras y
U aceites de plantas y animales.

R Ésteres Tienen en general olor agradable y a menudo son los

responsables de las fragancias de frutas y flores.

O Éteres Como solventes o como anestésicos

S Tienen un papel esencial como constituyente de los

seres vivos por ser parte fundamental de los
aminoácidos y de los ácidos nucleicos. Dentro de la
Aminas medicina se utilizan como anestésicos, antibióticos,
narcóticos, etc. También con necesarios para la
fabricación de fibras textiles sintéticas,
colorantes, herbicidas, entre otros.
Ejercicios
 Ejercicio
Relacione ambas columnas identificando a que función
orgánica pertenece cada una de las fórmulas:

1. R-X ( ) ácido carboxílico

2. R-OH ( ) alcohol

3. R-NH2 ( ) aldehído

4. R-CHO ( ) cetona

5. R-COOH ( ) éster

6. R-CO-R´ ( ) halogenuro de alquilo

7. R-CO-OR´ ( ) amina
 Ejercicio interactivo

Cl
CH3 CH a) 1,1-dicloroetano b) 2,2-dicloroetano c) dicloro-etano
Cl

CH3 CH2 CH2 N CH2 CH3 a) 4-metil-3-pentilamina b)metil-etil-propilamina

CH3 c)propil-etil-metilamina

CH3 CH2 O CH3 a) metil-etiléter b)etil-metiléter c) propiléter

O
CH3 CH a) 2-etanal b) metanal c) etanal

O
CH3 C CH2 CH3 a) 3-butanona b) 2-butanona c) metil-etil-metanona

O
CH3 CH2 C OH a) Ácido propanoíco b) ácido 3-propanoíco
c) ácido butanoíco

CH3 CH2 C O CH2 CH3 a) Etanoato de etilo b) etil-propanoato

O
c) propanoato de etilo
 DEBER
Escriba el nombre correcto de los siguientes
compuestos orgánicos:
La Química de la
Vida
Taller 4
Los seres vivos

 Los seres vivientes comparten

atributos comunes, como la
capacidad de extraer la energía a
partir de nutrientes para llevar a
cabo sus funciones, el responder
activamente a los cambios en su
ambiente, la capacidad de
crecer, diferenciarse y quizá de
reproducirse.
Taller 4

 Qué y Cuáles son las biomoléculas ó macromoléculas?

 En qué se basa la energética de la vida?
 Cuál es la unidad fundamental de la vida?

 Célula eucariota
 Célula procariota
 organelos.
CELULA

 La vida se basa en unidades morfológicas conocidas

como CELULAS.

 La CÉLULA es la unidad fundamental de la materia viva,

es una entidad, aislada de otras por una membrana
celular (pared celular).

 La CELULA es en realidad un sistema abierto que toma

energía del medio que lo rodea y la utiliza para
mantener su estructura.
BIOQUIMICA

 Es la Química de la vida , dado que

los elementos vivientes están
compuestos por moléculas
inanimadas, la vida en su nivel más
básico, es un fenómeno BIOQUIMICO.

 La Bioquímica es entonces el estudio

de la vida en su nivel más básico.
BIOQUIMICA ESTRUCTURAL

 La materia viviente, está formada por C,H,O,N,P y S

 El predominio del C en la materia viviente es resultado
de su tremenda versatilidad química comparada con
otros elementos.
 El C tiene la capacidad singular de formar un número
casi infinito de compuestos como resultado de su
capacidad de formar uniones covalentes altamente
estables (enlaces simples,dobles,y triples)
Taller 5

 Qué son los aminoácidos?

 Qué grupos funcionales comprenden estos compuestos?
 En qué consiste la Electroforesis?
 Qué es un anfolito?
Aminoácidos y la
estructura
primaria de las
proteínas.
AMINOACIDOS:

 Todos los AA poseen la misma fórmula estructural.

 Los aminoácidos son moléculas orgánicas pequeñas con

un grupo amino (NH2) y un grupo carboxilo (COOH). La
gran cantidad de proteínas que se conocen están
formadas únicamente por 20 AA diferentes.

 Generalmente, el número de AA que forman una

proteína oscila entre 100 y 300 los enlaces que
participan se llaman ENLACES PEPTIDICOS.
AMINOACIDOS
Enlace Peptídico
 Estructura general de los aminoácidos.
 Estructura general de los aminoácidos.
 Estructura general de los aminoácidos.
 Estructura general de los aminoácidos.
AMINOACIDOS:

 La formación de un enlace PEPTIDICO entre dos AA se

denomina REACCION DE CONDESACIÓN, dos moléculas se
unen con la pérdida de una molécula de agua.
AMINOACIDOS:

 Los aminoácidos son constituyentes de todas las proteínas, los que

desempeñan en las células vivas funciones fundamentales, tanto en
su estructura como en su funcionamiento y protección.

 Los diferentes aa se diferencian entre sí por el grupo R,radicales o

cadenas alifáticas, aromáticas,hetrocíclicas, etc.

 Los aa por poder actuar como ácidos o como bases reciben el

nombre de electrolitos anfotericos ó anfolitos.

 No obstante indicaremos que además de ser incoloros, solubles en

agua y solventes polares, insolubles en solventes orgánicos o no
polares, poseen poder rotatorio por el C asimétrico alpha que
contiene, y además poseen puntos de fusión elevados.
AMINOACIDOS:
 Los aa en un medio acuoso, se encuentran en forma
iónica.
 Si se los ubica en un campo eléctrico sufrirán un
desdoblamiento de su carga neta a un pH
determinado.
 Cuando a un pH determinado se aplica una diferencia
de potencial eléctrico, se produce en fenómeno de la
ELECTROFORESIS.
 Las moléculas cargadas positivamente migran al
cátodo o polo negativo, y las cargadas negativamente
van al ánodo o polo positivo depositándose.
AMINOACIDOS-CLASIFICACION
 Hay varias formas de clasificar a los aa:
 Por el número de grupos amino y carboxilo
presentes en la molécula.
 Por la característica del radical (cadena abierta o
cerrada).
 Por el grado de alcalinidad o acidez.
 Por el punto isoeléctrico.
 Por su frecuencia en la proteínas naturales.
 Por el carácter biológico o fisiológico.
 Por ser sintetizados o no por el organismo.
 Por el contenido de N y su carácter nutricional.
AMINOACIDOS-CLASIFICACION
AMINOACIDOS ESENCIALES:

1. Tre = Treonina. 7. Tri = Triptófano

2. Val = Valina 8. His = Histidina
3. Leu = Leucina 9. Arg = Arginina
4. Ile = Isoleucina 10. Lis = Lisina
5. Met = Metionina
6. Fen = Fenilalanina
AMINOACIDOS-CLASIFICACION
 AMINOACIDOS NO ESENCIALES:
1. Gli = Glicina
2. Ala = Alanina
3. Ser = Serina
4. Cis = Cisteína
5. Tir = Tirosina
6. Pro = Prolina
7. Asp = Ácido aspártico.
8. Asn = Asparagina
9. Glu = Glutámico
10.Gln = Glutamina.
Enlace de S:
Azúcares, glúcidos
o Carbohidratos.
Taller 6

 Qué es un azúcar?
 Qué es Isomería?
 En qué consiste un carbono quiral ?
 Qué es un centro anomérico?
 HIDRATOS DE CARBONO
 Los carbohidratos son constituyentes
universales de los organismos vivos.

 Son también llamados GLUCIDOS ó AZUCARES

constituyen una importante fuente de energía
para los procesos metabólicos del organismo.

 Son substancias moleculares que contienen:

C,H y O como elementos fundamentales
pudiendo, además contener N,P,S.
CLASIFICACION
MONOSACARIDOS O GLUCIDOS
SIMPLES.
Contienen en su molécula varios grupos Hidroxilo y un
grupo aldehidico o cetónico y de allí el nombre de
ALDOSAS O CETOSAS respectivamente.
MONOSACARIDOS

Tienen una sola unidad molecular y según el número

de carbonos pueden ser:

TRIOSAS, TETROSAS,PENTOSAS,HEXOSAS y cuya

forma general (CH2O)n. Ex. C6H12O6
TRIOSAS
PENTOSAS
HEXOSAS
 DISACARIDOS

 Son Glúcidos que al ser hidrolizados generan dos

unidades del mismo o de diferentes monosacáridos.

 Su fórmula es (CH2O)n-H2O.Se encuentran unidos a

través de enlaces GLUCOSIDICOS.

 Los disacáridos funcionalmente importantes son

Sacarosa,Maltosa,Lactosa.
 CONFIGURACIONES Y
CONFORMACIONES:

 Los alcoholes reaccionan con los grupos carbonilos de

los aldehídos y cetonas para formar los hemiacetales
y hemicetales respectivamente.
 Las funciones hidroxilo y aldehído o cetona de los
monosacáridos pueden reaccionar así mismo dentro
de la molécula formando estos hemiciclos.
 Se forman entonces las fórmulas de proyección
Haworth.
 CONFIGURACIONES Y
CONFORMACIONES:

 Un azúcar con 6 términos se conoce como Piranosa por su

analogía con el Pirano.

 Un azúcar de 5 términos se conoce como Furanosa por su

analogía con el Furano.
 DISACARIDOS
 SACAROSA: por hidrólisis da glucosa y fructosa.

 MALTOSA: por hidrólisis da dos unidades de

glucosa.
 DISACARIDOS
 MALTOSA:

 LACTOSA: por hidrólisis da glucosa y galactosa.

 OLIGO Y POLISACARIDOS

 Son Glúcidos que por hidrólisis dan 3 a 10 moléculas de

monosacáridos.
 La fórmula de estos es;( C6H10O5)n

 Entre estas tenemos por ejemplo el

almidón,cereales,patatas,legumbres.

 El glucógeno es un polisacárido del organismo animal.

 OLIGO Y POLISACARIDOS

 Los Oligo y Polisacáridos de origen vegetal son

estructuras de forma helicoidal sin ramificaciones (
uniones 1-4); los de origen animal forman
ramificaciones cada ocho unidades (unidades 1-6).
 Los azúcares cíclicos tienen además dos formas
anoméricas ALFA Y BETA, las cuales tienen diferentes
propiedades físicas y químicas, por ejemplo la
rotación óptica específica.
 POLISACARIDOS

 Son también conocidos como GLUCANOS, son

monosacáridos ligados entre si por enlaces
glucosídicos.
 Se clasifican como HOMOPOLISACARIODOS o
HETEROPOLISACARIDOS, dependiendo del tipo de
monómeros que poseen.
 Los Polisacáridos al contrario de las proteínas y
los ácidos nucléicos, forman polímeros
ramificados y lineales.
POLISACARIDOS
 GLUCIDOS DERIVADOS
 Son glúcidos que poseen diferentes radicales y se les designa
como:
 Aminoazúcares, cuyo radical es el grupo amino , es el caso de la
Glucosamina.
 QUITINA

N-acetil-D-glucosamina con enlaces beta (1-4)

 GLUCIDOS DERIVADOS
 Amido azúcares: cuyo radical es el grupo amida.
 Acido azúcares: como el Ácido Hialurónico,muy
empleado para la hidratación de la epidermis.
Componente principal de líquido sinovial de las
articulaciones.
 Glucoproteínas : como el caso de la gonado tropina.
 Glucolípidos: como por ejemplo los cerebrósidos.
 PROPIEDADES

 Todas sus propiedades físicas como

color,olor,sabor,solubilidad,difieren por su diferente
peso molecular.

 Químicas, farmacológicas y fisiológicas: dependen

del número y posición de los grupos funcionales y
radicales orgánicos que contienen en su molécula
vinculadas con el metabolismo intermediario, la
salud y la enfermedad.
 PROPIEDADES

 Se dice que son EPIMEROS los isómeros que solo

difieren entre si en una posición. Como el caso de la
D glucosa y la D galactosa que solo difieren en la
posición del OH del C4.
 Los isómeros ópticos son aquellos que al exponerse a
la luz polarizada, pueden desviar el plano de la luz a
la derecha por lo que se los llama
DEXTRORROTATORIOS (+) ó a la izquierda y son
ópticamente negativos o LEVORROTATORIOS.(-).
 PROPIEDADES

 Los estereoisómeros D ó L pueden ser indistintamente

(+) ó (-), por tanto la isomería óptica es
independiente de la estereoisomería.

 Los isómeros anoméricos se presentan cuando las

substancias que tienen estructura lineal, por
tautomería o reordenamiento atómico posicional se
convierten en estructuras cíclicas generándose la
mutarotación y aparece un nuevo C asimétrico.
PROPIEDADES

 Entonces aparecen dos nuevos isómeros que son

denominados alpha y beta. Si el OH del nuevo centro
está hacia abajo es alpha y si está hacia arriba es beta.
PROPIEDADES

 Es importante señalar que si bien la imagen espectral

por los rayos X de la estructura cíclica, tiene forma de
una silla turca, la fórmula de Haworth es ampliamente
aceptada.

 Los glúcidos presentan variadas reacciones químicas,

mencionamos algunas:
 Esterificación con ácido fosfórico, Ex: Glucosa + Acido
Fosfórico.
PROPIEDADES

 Eterificación con cloruro de Acetilo, que revela la

existencia de grupos alcohólicos en el glúcido. Ex.
Glucosa + Cloruro de acetilo.

 Reducción simple,por hidrogenación de los grupos

carbonilo, aldehído o cetona , en presencia de agentes
reductores como el NaH2, forman alcoholes.

 La Oxigenación origina ácidos.

PROPIEDADES

 La oxigenación leve con un átomo de oxigeno da ácidos

aldónicos.

 moderada con dos átomos de o sobre el grupo alcohol

primario da ácidos urónicos.

 La fuerte con tres átomos de oxígeno, sobre los grupos

aldehído u alcohol primario de ácidos sacáridos.
PROPIEDADES

 Fermentación por acción enzimática y libre de la acción

oxigenante, los glúcidos pueden ser degradados.

 Por acción del calor y enolasa, los glúcidos forman

enoles o alcoholes de doble enlace.
METODOS DE IDENTIFICACION

 Los métodos de identificación de carbohidratos están basados en

métodos físicos como son la solubilidad, el punto de fusión,
rotación óptica, masa molecular,difusión,presión
osmótica,ultracentrifugación,etc.

 Los métodos químicos comprenden, entre otros: oxido-

reducción,formación de osazonas, existen algunos ensayos
conocidos como Fehling, Molish, Seliwanoff,Pentosas etc.
IDENTIFICACIÓN DE AZÚCARES
LIPIDOS Y ACIDOS GRASOS.
LIPIDOS:
 Son un grupo heterogéneo de compuestos
emparentados real o potencialmente con los
ácidos grasos y cumplen diversidad de funciones,
así:
 Participan en la conformación estructural de la
biomembrana y organelos celulares, actúan como
aislantes de la conducción neuromuscular, como
amortiguadores físicos de traumatismos externos
y protectores de la temperatura corporal. Son
precursores de múltiples sustancias :
LIPIDOS:
 Compuestos fosfatídicos y no fosfatídicos,
prostaglandinas,
lipoproteínas,colesterol,hormonas esteroidales,
ácidos biliares.
 Son el vehículo en el transporte de vitaminas
liposolubles (A,D,E,K).
 Los lípidos son substancias insolubles en agua
excepto los de bajo peso molecular como el
acético, pero solubles en solventes no polares
como benceno,disulfuro de
carbono,éter,cloroformo,acetona,alcohol y
mezcla de éstos.
PROPIEDADES:

 La densidad es inferior a la del agua, (D = 1) y

flotan o sobrenadan sobre ella, la mayoría de los
lípidos tienen una densidad de entre 0.840 y
0.960 y varios como las lipoproteínas poseen
0.960 y 1.210 por contener aminoácidos pépticos
y proteínas de alto peso molecular.
 Los puntos de fusión tienen relación directamente
proporcional con el peso molecular e
inversamente con el grado de insaturación de sus
ácidos grasos.
PROPIEDADES:

 Químicamente se identifican con los esteres:

 R-C-O-O-R1,provenientes de la reacción entre un
+acido carboxílico y un alcohol con eliminación de
agua:

R-COOH +R-OH R-COO-R1 +H2O

 Los lípidos se hidrolisan regenerando sus componentes

en presencia de lipasas.

R-COO-R1 R-COOH +R-OH

PROPIEDADES:

 Si la hidrólisis se lleva a cabo en medio básico

como es sosa o potasa caústica, el proceso se
define como saponificación y el resultante es la
sal o jabón de sodio o de potasio.

R-COO-R1 + NaOH R-COO-Na

 Las sales o jabones de sodio o de potasio son

solubles en el agua y tienen la propiedad de
limpiar, esto es mezclarse fácilmente con los
lípidos, adquiriendo un poder detergente.
PROPIEDADES:
 Por hidrogenación enzimática o catalítica en presencia de Ni o Cu
los lípidos insaturados se convierten el lípidos saturados. Ex:

 R-CH=CH-CH2-COOR1 H2 R-CH2-CH2-CH2-COOR1

 Por oxidación al aire o por el calor,humedad,luz los lípidos se

descomponen en aldehídos y cetonas y otros productos,
adquiriendo mal olor y sabor desagradable dicha descomposición se
conoce como RANCIDEZ.
 Ciertos lípidos y ácidos grasos como el aceite de lino se
polimerizan en su superficie al contacto con el aire formando
películas impermeables de uso industrial (pinturas, linóleos,
aceites).
CLASIFICACION:
 LIPIDOS SIMPLES: son estructuras esterificadas de ácidos grasos
con alcoholes. Si el alcohol es el Glicerol, el lípido recibe el
nombre de grasa neutra o acilglicerol, por no tener carga
eléctrica.
 Si el alcohol es otro, el lípido se designa como cera. Los alcoholes
que conforman las ceras, son de alto peso molecular, cíclicos. Por
ejemplo, la cera colesterina o colesterilo, que contienen el alcohol
colesterol.
 Los acilgliceroles o grasas neutras,pueden ser mono,di o
triacilgliceroles por el número de radicales acilos unidos al glicerol
son ésteres de ácidos grasos iguales o diferentes.
 Su estado físico es sólido o líquido a la temperatura ambiente y se
diferencian como mantecas o aceites respectivamente.
CLASIFICACION:

 Los ácidos grasos pueden ser de la serie saturada e insaturada y los

biológicamente importantes son de cadena lineal con carbonos
pares en cadenas saturadas.
 Su fórmula general podría ser: CH3-(CH2)n-COOH.

 Los ácidos grasos insaturados o de dobles enlaces en su estructura,

también son cadenas lineales de numero par de carbonos e
igualmente se designan con nombres especiales Ex: Palmitoléico
16C (doble enlace 9-10),Linoleico,Linolénico,Araquidónico.etc.

Acidos Grasos Lineales:
CLASIFICACION:

 Los LIPIDOS COMPUESTOS, contienen diferentes cadenas de ácido

graso junto a otras sustancias y se clasifican en sustancias
fosfatídicas, no fosfatídicas, complejas y proteínlipidicas.
 Las sustancias fosfatídicas se caracterizan por el grupo fosfato y
estar vinculadas con la estructura de la biomembrana celular, pero
estas no se almacenan.
 Las sustancias no fosfatídicas son lípidos compuestos pero que
carecen de fosfato , como los cerebrósidos, muy abundantes en la
vaina mielínica de los nervios.
 Las sustancias complejas, contienen sustancias variadas pero la
más importante es la esfingomielina, que es un lípido antipático
por presentar fase polar y no polar en la misma molécula.
Lípidos complejos:

 LIPIDOS DE MEMBRANA. Las membranas celulares constituyen

estructuras especiales indispensables para la vida, ya que forman
barreras de permeabilidad muy selectivas.
 Están constituídas principalmente por lípidos y proteínas, la
relación de peso de proteína a lípidos en la mayoría abarca de 1:4
a 4:1 también están constituidas de carbohidratos enlazados a
lípidos y proteínas.
 Los lípidos poseen una porción hidrofílica y otra hidorfóbica que
forman espontáneamente láminas bimoleculares cerradas en
medios acuosos, estas bicapas lipídicas constituyen obstáculos al
flujo de moléculas polares.
 Las proteínas desempeñan varias funciones como:
receptores,transductores de energía y enzimas, bombas para el
intercambio iónico.
Lípidos complejos:

 Las proteínas de membrana están intercaladas en las bicapas

lipídicas, las cuales crean un ambiente adecuado para la acción de
estas proteínas.
 Fosfolípidos: Son abundantes en todas las membranas biológicas,
son derivados del glicerol o de la esfingosina, un alcohol más
complejo.
 Los derivados del glicerol se denominan fosfoglicéridos. Un
fosfoglicérido está constituído por un esqueleto de glicerol, dos
cadenas de ácidos grasos y un alcohol fosforilado.
 La esfingomielina es el único fosfolípido de las membranas que no
deriva del glicerol, el esqueleto de la esfingomielina es la
ESFINGOSINA, un aminoalcohol que contiene una cadena
hidrocarbonada larga e insaturada.
LIPIDOS DERIVADOS:

 Incluyen cualquier lípido que no se clasifique como lípido simple o

complejo como los esteroides, carotenoides, prostaglandinas y
vitaminas liposolubles.
 ESTEROIDES: Presentan semejanza estructural con los isoprenos.
LIPIDOS DERIVADOS:
 Su molécula posee la estructura fundamental del CICLO PENTANO
PERHIDROFENANTRENO.
LIPIDOS DERIVADOS:
 Los esteroides que contienen –OH, se llaman ESTEROLES. Como por
ejemplo el COLESTEROL.
Metabolismo de los Lípidos:

 Los lípidos ingeridos con la dieta (triglicéridos, grasa neutras,

fosfolípidos,colesterol y ésteres de colesterol principalmente) son
hidrolizados para convertirse en moléculas más pequeñas capaces
de absorberse por la células de la mucosa del duodeno e íleon.
 Esto sucede gracias a enzimas que provienen del páncreas (lipasa
pancreática), del intestino (lipasa entérica) y en menor grado del
estómago (lipasa gástrica),sumado al peristaltismo intestinal y a la
acción emulsificante de las sales biliares.
 La emulsificación es el proceso en el que las sales biliares (como
también un fosfolípido ,la fosfatidil-colina),rodean al lípido y
exponen hacia afuera sus grupos hidrofílicos, así disminuye la
tensión superficial y el lípido tiene más superficie para someterse
a la acción de las lipasas.
 PROTEINAS Y
AMINOACIDOS
 Las luciernagas producen luz por la luciferina y el ATP, catalizda por el enzima
luciferasa
 Los eritrocitos contienen gran cantidad de hemoglobina, proteína transportadora
de oxígeno.
PROTEINAS

 Son macromoléculas que resultan de la condensación de

un número elevado de residuos de aminoácidos, unidos
entre sí por enlaces peptídicos; en su constitución
participan los 20 aminoácidos principales.

 Químicamente, son macromoléculas POLIMEROS DE

AMINOACIDOS (AA),(más de 100)dispuestos en una
secuencia lineal, sin ramificaciones, una secuencia de
estas con menos de 100 AA se denomina PEPTIDO.

 Cada proteína se caracteriza por su longitud, peso

molecular, composición y secuencia de aminoácidos.
Los aminoácidos

 20 aminoácidos se encuentran como

residuos en las proteínas
 Un aminoácido contiene un grupo -
carboxílico, un grupo -amino y un
grupo R característico unido al
carbono .
 Excepto la Glicina, el carbono  de
todos los aminoácidos es asimétrico,
por lo tanto los aminoácidos pueden
existir en la menos dos formas
estereoisoméricas.
 En las proteína se encuentran únicamente los
estereoisómeros L.
 También existen otros aminoácidos menos comunes, ya
sea como constituyentes de las proteínas o como
metabolitos libres.
 Los aminoácidos se diferencian en sus propiedades
ácido-base y tiene curvas de titulación características.
Péptidos y proteínas

 La secuencia de aminoácidos de una proteína es una

característica propia de esa proteína que se denomina
estructura primaria.
PROTEINAS CLASIFICACION

 Por la complejidad en la estructura,

composición y propiedades de las proteínas es
difícil clasificarlas , por lo que de forma
general se relaciona el grado de solubilidad
con la naturaleza del grupo prostético y los
productos de hidrólisis y según esto las
proteínas se clasifican en :

 Simples, conjugadas y derivadas.

 Las proteínas simples son aquellas que por

hidrólisis producen solamente péptidos y aa.
PROTEINAS CLASIFICACION

 Las proteínas conjugadas u Holoproteínas

producen aa y otros componentes como
carbohidratos, lípidos, ácidos nucléicos, etc.

 Las proteínas derivadas son fracciones de las

anteriores o proteínas desnaturalizadas
químicamente.
 La porción no aminoácida de una proteína
conjugada se denomina grupo prostético y la
fracción proteica se llama apoproteina.
PROTEINAS CLASIFICACION

 Según la naturaleza química de los grupos

prostéticos, se clasifican en:
nucleoproteínas,lipoproteínas,glucoprotéinas,fosfopr
oteínas,metalproteínas, cromoproteínas.
 Las proteínas simples pueden ser: globulares y
fibrosas.
 Las proteínas globulares están formadas por cadenas
polipeptidicas plegadas estrechamente y adoptan
formas esféricas, desde el punto de vista funcional
son las más importantes.
 Las proteínas fibrosas están formadas por cadenas
polipeptídicas paralelas formando fibras o láminas
largas son resistentes e insolubles en agua.
PROTEINAS PROPIEDADES

La solubilidad está en función de la especie molecular y en ella

hay que considerar ciertos parámetros:
 Insuficiencia de la fuerza iónica.
 Influencia del pH
 Influencia de la T°
 Influencia de los solventes orgánicos.
 Influencia de los detergentes.
 Influencia de agentes químicos.
 Agrupación supermolecular.
 La velocidad a la que se disuelve la proteína varía y el cuerpo
posee mecanismos en casos anormales.
 Comparten propiedades micelares de los coloides y son liofilas.
PROTEINAS PROPIEDADES

Cuando a pH determinado se aplica una diferencia de

potencial eléctrico se produce el fenómeno de la
ELECTROFORESIS.

Este fenómeno de las proteínas es completamente

comprensible , ya que las disoluciones proteicas
son consideradas electrolitos anfotéricos o
anfolitos fuertes, por la gran cantidad de aa que
las constituyen.

El punto isoeléctrico de la mayor parte de proteínas

está alrededor de la zona de pH 7, justo el pH
óptimo de solubilidad está en las zonas
 PROTEINAS FUNCIONES.
Las enzimas representan la clase funcional más amplia, poseen
potencia catalítica, algunas son más especializadas y desempeñan
una función reguladora, estas son las enzimas reguladoras o
alostéricas.
Transportan tipos específicos de moléculas por la sangre; las
lipoproteínas que transportan lípidos; la hemoglobina que
transporta oxígeno y CO2.
Cumplen funciones protectoras o defensivas, como la trombina,
fibrinógeno e inmunoglobulinas.
Función hormonal como la insulina y somatotropina,entre otras.
Forman elementos estructurales como el colágeno, elastina y alpha-
queratina.
Generan y transmiten impulsos nerviosos, la respuesta neuronal ante
estímulos determinados está dado por receptores proteicos.
 DESNATURALIZACION.

La exposición de las moléculas proteicas solubles o

globulares a pH extremo o a temperatura elevada,
desnaturalizan, esto consiste en un descenso de la
solubilidad, las proteínas pierden su actividad
biológica característica.

La desnaturalización genera el desplegamiento de la

estructura
Plegada de las cadenas polipeptídicas de las
proteínas.

Cuando el agente desnaturalizante es muy fuerte el

proceso es irreversible, llegándose al
 ENLACES.

ENLACE PEPTÍDICO.
ENLACE DISULFURO.
PUENTES DE HIDROGENO: También se llama enlace de
hidrógeno son enlaces débiles y se encuentran en
gran número en la estructura de las proteínas.
Al romperse estos enlaces, se desnaturalizan las
proteínas, modificándose en gran medida sus
propiedades, en especial las biológicas.
QUELATOS.
FUERZAS DE VAN DER WALLS. Son la forma más común
de atracción entre átomos hay una atracción entre
los electrones de un átomo y el núcleo positivo de
otro. Actúan en moléculas de todo tipo tanto
ESTRUCTURA DE PROTEINAS.

ESTRUCTURA PRIMARIA:
La cadena peptídica está constituida por la unión
de aminoácidos (aa) unidos entre sí en forma
lineal por enlaces peptídicos y que está gobernado
por el genoma (genes) que son los que dan la
secuencia de los aa y que en el espacio, aparecen
los grupos carbonilo e imino en posiciones
opuestas.
 ESTRUCTURA DE PROTEINAS.

ESTRUCTURA SECUNDARIA:
El ordenamiento secuencial de dos o más péptidos
que integran una cadena polipeptídica o proteica y
que en el espacio aparecen como espirales o
helicoidales muy compactos, compactación debida
a la presencia de puentes de hidrógeno.
Las uniones de hidrogeno se producen entre el par de
electrones del oxígeno del grupo carbonilo con el
protón del hidrógeno del grupo amino de dos
residuos de aa vecinales del helicoide que se
atraen.
Cada helicoide llamada alpha, mide 5.4 °A de
 ESTRUCTURA DE PROTEINAS.

ESTRUCTURA SECUNDARIA:
Helicoide beta o láminas plegadas.
La estructura alpha aparece frecuentemente en las
proteínas globulares, la beta en las fibrosas.

Helicoides alpha

Puentes de H2
 ESTRUCTURA DE PROTEINAS.

ESTRUCTURA TERCIARIA:
Cuando la cadena polipeptídica ha alcanzado cierta
magnitud tiende a plegarse sobre sí misma
orientando los ejes y los helicoides en diferentes
sentidos, dando forma tridimensional a la unidad
proteica.
Tal plegamiento sostenido, asentado y establecido
entre fragmentos helicoidales vecinos mediante
puentes de hidrogeno y azufre, uniones
covalentes, incluso iónicas con metales, se designa
como estructura terciaria de la unidad proteica.
Esta estructura es sostenida mediante fuerzas
interatómicas débiles como enlaces de hidrógeno
y fuerzas de Van der Waals,disponiéndose las
ESTRUCTURA DE PROTEINAS.

ESTRUCTURA TERCIARIA:
 ESTRUCTURA DE PROTEINAS.

ESTRUCTURA CUATERNARIA:
La unión o polimerización de dos o más unidades peptidico-
proteínicas iguales o diferentes, firmemente estabilizadas entre
ellas, mediante puentes covalentes y electrovalentes o
coordinadas con grupos prostéticos, forman la estructura
cuaternaria de las proteínas.

Ejemplo de proteínas homogéneas o constituídas por unidades

proteicas iguales es la fosforilasa, que tiene 4 unidades; de las
heterogéneas es la Hb que tiene 4 unidades: 2 alpha y 2 beta
coordinadas con el grupo hemo.
ESTRUCTURA DE PROTEINAS.

ESTRUCTURA CUATERNARIA: S
S
HIDROLISIS DE PROTEINAS.

Las proteínas se hidrolizan fácilmente en medio acuoso,sea este

ácido, alcalino o enzimático; obteniéndose las cadenas peptídicas
y aminoácidos que lo forman en un tiempo de 24 a 96 horas.
La hidrólisis ácida utiliza HCL 6N y los aminoácidos obtenidos
conservan sus propiedades específicas originales, incluída su
actividad óptica.
La hidrólisis alcalina utiliza NAOH 5N obteniéndose aminoácidos un
tanto alterados en sus propiedades específicas y desprovistos de
actividad óptica.
La hidrólisis enzimática utiliza enzimas proteolíticas de lenta
reacción, pero el hidrolizado conserva intactas sus propiedades
originales específicas.
PEPTIDOS.

Los péptidos están formados por moléculas de aminoácidos por lo

tanto posee propiedades similares y análogas a las proteínas, su
principal diferencia lo constituye el peso molecular y la variedad
de aminoácidos que lo integren.
Los péptidos de bajo peso molecular tendrán propiedades muy
similares a los aminoácidos, los de alto peso molecular tendrán
propiedades similares a las proteínas, no obstante los péptidos
generalmente son incoloros, solubles en agua e insolubles en
solventes orgánicos, no se desnaturalizan como las proteínas y
dializan con facilidad en membranas de celofán, en disolución
básica se comportan como ácidos dando en ambos casos sales,
pues también son electrolitos anfóteros o anfolitos.
UNION PEPTIDICA:

La reacción de un grupo alpha carboxilo de un aminoácido con el

grupo alpha amino de otro, permite que se unan los dos
aminoácidos para la formación de un amida secundario, el enlace
formado se llama: PEPTIDICO.

NH2-CH-COOH + NH2-CH-COOH NH2-CH-CO-NH-CH-COOH + H2O

R R

Si dos aminoácidos intervienen en la reacción se denomina un

dipéptido, si tres un tripéptido y más de cuatro es un
POLIPEPTIDO, los que contienen pocos aminoácidos también se les
acostumbra denominar OLIGOPEPTIDOS.
SINTESIS PEPTIDICA:

En la célula, la síntesis peptídica se realiza en los ribosomas con la

intervención de ácidos nucléicos, enzimas y está regulada por el
gen que determina la secuencia de los aa de la cadena peptídica.
La síntesis de péptidos por vía química permite obtener
artificialmente la unión de los aminoácidos en una secuencia
previamente definida, tal es el caso de los péptidos antibióticos
que son moléculas obtenidas a partir de cultivos bacterianos y
poseen la propiedad de contener con frecuencia D-aminoácidos y
estructura cíclicas como la gramicidina y la penicilina.
Como los aa son estructuras polifuncionales, la formación del enlace
peptídico debe permitir la unión del grupo amino del uno con el
carboxilo del otro, esto es necesario para mantener la
especificidad de la reacción.
Análisis de proteínas

 Las proteínas se separan y purifican en

función de diferentes propiedades
 Las proteínas se pueden precipitar
selectivamente mediante adición de
ciertas sales.
 Existen una amplia gama de métodos
de separación, como cromatografía de
intercambio iónico, de exclusión
molecular, de afinidad, HPLC
Análisis de proteínas

 La electroforesis separa proteínas según su masa y su

carga. La electroforesis en gel con SDS y el enfoque
isoeléctrico se puede utilizar por separado o
combinados para obtener una mejor resolución.
 Los procedimientos de purificación requieren un método
de cuantificación.
LAS PROTEINAS SON LAS
HERRAMIENTAS DE LA CELULA
 Son biomolèculas comunicativas.
 Reconocen y unen otras moléculas.
 Son altamente selectivas.
 Las parejas de unión se llaman LIGANDOS
 Los ligandos pueden ser carbohidratos, nucleótidos y
lípidos, ácidos nucleícos y otras proteínas.
 Los anticuerpos por ejemplo pueden ligar cualquier
molécula orgánica o inorgánica.
FUERZAS DE LAS PROTEINAS.

 Las fuerza que actúan en esta unión de ligando son casi

siempre relativamente débiles, predominan:

1. Interacciones iónicas
2. Puentes de hidrógeno
3. Fuerzas de Van der Waals

Las fuerzas de unión de una proteína para un ligando se

denomina AFINIDAD.
Què pueden hacer las
proteìnas con sus ligandos?
 Transporte – toman su mercancía en un lugar del
organismo o de la célula y lo ceden de nuevo en otro
lugar.

 Máquinas moleculares- Por un acto reflejo la unión de la

proteína a su ligando automáticamente cambia su
conformación. Ex. La calmodulina. Que posee cuatro
puntos de unión para cada Ca 2+
Calmodulina
Las proteínas pueden ser
enzimas?
 Las proteínas se unen a los sustratos y los convierten en
productos.
 Una gran familia de proteínas consiste en las
catalizadoras moleculares que no solamente se unen a
ligandos sino que los modifican.

 Qué hace que una proteína sea una enzima?

 Centro activo: Que generalmente se encuentra en su
superficie en una escisión en forma de bolsillo o grieta.
Las proteínas pueden ser
enzimas?
 Los ligando en este caso se conocen como sustratos.

 Cuando una enzima atrapa dos sustratos , permite que

se formen enlaces entre sì, es decir se produce una
reacción y se forma un producto.

 Los grupos químicos del centro activo contribuyen a

este proceso, estabilizando los productos intermedios y
las uniones químicas con los sustratos.
Unión Enzima –sustrato.
Efectos Alostèricos.

 Cuando la proteína posee puntos de unión separados y

estos se pueden comunicar entre sí se denomina
EFECTO ALOSTERICO (ALOS= el otro y STEREOS=
localización).

 Si un ligando facilita la unión de otro se habla de

ALOSTERISMO POSITIVO, Si impide la unión del otro se
llama ALOSTERISMO NEGATIVO.
Efectos alostèricos.

 Si un ligando afecta la estructura espacial de la proteína

el segundo centro de uniòn puede verse afectado.

 Ejemplo: la hemoglobina, por factores alostèricos el 2,3

bifosafoglicerato puede adaptar su captación y
liberación de Oxígeno de forma precisa a las
necesidades del fisiológicas.
ALOSTERISMO.
PROTEÌNAS MOTORAS

 Las proteínas pueden también efectuar movimientos

deliberados y generar así trabajo mecánico.

 Esto ocurre por hidrólisis de nucleótidos ricos en

energía.

 Ejemplo la MIOSINA y la ACTINA.

Uniòn reversible proteìna-
ligando: proteìnas de uniòn al
Oxìgeno.
 La Mioglobina y la Hemoglobina son las dos proteínas
más estudiadas.
 El oxígeno no es muy soluble en agua y no puede
transportarse a los tejidos en cantidad suficiente por
simple disolución en suero sanguíneo.
 Evolución de las proteínas transportan y almacenan
oxígeno.
 Sin embargo las cadenas laterales de las proteínas no
pueden unir reversiblemente el oxígeno por los
aminoácidos.
 Este papel lo realizan ciertos metales como el Hierro, el
cobre , permitiendo el transporte del oxígeno.
Mioglobina y Hemoglobina.

 El hierro libre provoca especies altamente reactivas con

el oxígeno , como radicales hidroxilo, que pueden dañar
el ADN y otras moléculas.
 El hierro se une o es secuestrado por un grupo proteico
unido a una proteína llamada grupo HEMO.
 El grupo Hemo tiene forma de anillo, la protoporfirina,
a la cual se une un único átomo de hierro es su estado
ferroso (Fe 2+)
Grupo Hemo.
Transporte de oxìgeno en la
sangre.
 El oxígeno es transportado en la sangre por la
hemoglobina de los eritrocitos

 Eritrocitos: se forman a partir de células madre

precursoras llamadas hemocitoblastos, en el proceso de
maduración producen grandes cantidades de
hemoglobina y pierden sus orgánulos celulares y su
principal función es transportar Hemoglobina, la cual
está disuelta en el Citosol en grandes cantidades. (34%
de su peso).
La Mioglobina

 Es una proteína de unión al oxígeno, se encuentra en le

tejido muscular.
 Facilita el transporte de oxígeno al músculo. (es
abundante en animales que se sumergen ballena, foca.)
 La Mioglobina se forma por 153 aa. Con un grupo Hemo,
pertenecen al grupo de proteínas llamado Globinas.
 El polipéptido está formado por 8 segmentos alfa
helicolidales conectados por giros.
Eritrocitos
La Hemoglobina

 Es más o menos esférica es tetramérica , contiene

cuatro grupos prostéticos HEMO, uno asociado a cada
una de las cadenas polipeptídicas.

 La Hb de los adultos contiene dos tiós de globina, dos

cadenas alfa(141 residuos) y dos cadenas beta (146
residuos).

 La estructura es muy similar a la Mioglobina.

Hemoglobina
Hb cambia al unirse al O2.

 Existen dos conformaciones: Estado T y Estado R-

 El oxigeno tiene mayor afinidad por el estado R, al
unirse estabiliza este estado.
 Cuando no existe oxígeno el estado más estable es el T,
se forma la desoxihemoglobina.
 Cuando el oxígeno se une al estado T, promueve
cambios conformacionales hacia el estado R.
La Hb tambien transporta H+
y CO2
 Además del transporte de oxígeno, la Hb tambien
transporta dos productos finales de la respiración celular,
de los tejidos a los pulmones y riñones donde son
excretados.

 El CO2 no es muy soluble , por lo que se transforma en

bicarbonato, esto provoca un aumento en la concentración
de H+ (descenso de pH en los tejidos).

 La unión del oxígeno a la Hb es afectada por el pH y la

concentración de CO2, por lo que la conversión a
bicarbonato es fundamental para la regulación de la unión
con el O2 y su liberación en la sangre.
La Hb tambien transporta H+
y CO2
 La Hb transporta como el 40% de H+ y el 20% del CO2
formado en los tejidos a los pulmones y riñones ( el
resto es absobido por el bicarbonato del plasma y el
resto de CO2 se transporta como disuelto y como HCO3-
.

 A medida que se excreta CO2 en los capilares

pulmonares y aumenta consecuentemente el pH de la
sangre , la afinidad de la Hb por el oxígeno aumenta y
la proteína une más O2 a este efecto se lo conoce como
efecto BOHR.
2,3 bifosfoglicerato (BPG)

 La interacción del BPG con la Hb es un claro ejemplo de

modulación alostérica.

 El BPG está presente en grandes concentraciones en los

eritrocitos.

 El BPG reduce de manera considerable la unión de la Hb

al oxígeno,

 El BPG juega un papel considerable en la adaptación

fisiológica a la menor concentración de O2 en las
alturas.
Anemia Falciforme

 La secuencia de aminoácidos en la estructura primaria,

secundaria, terciaria y cuaternaria de una proteína
globular y en su función se demuestran en el caso de la
anemia falciforme, enfermedad de índole hereditario.
 Se conocen más de 500 variantes genéticas de la Hb
humana, la mayoría son por la variación de un aa.
Anemia Falciforme.

 A cada variante de un gen se lo conoce como un alelo,

debido a que los humanos poseen en general dos copias
de cada gen un individuo puede tener dos copias de un
alelo.

 La anemia falciforme es producto de la herencia del

alelo, para esta enfermedad por ambos progenitores.
Anemia Falciforme.

 Loseritrocitos son anormales y

menos numerosos, además de
haber un número extraordinario
de células inmaduras, la sangre
contiene muchos eritrocitos con
formas alargadas, delgadas y con
formas de media luna que se
asemejan a una hoja de una hoz.
Anemia Falciforme.

 Es una enfermedad dolorosa y puede ser mortal.

 Síntomas: debilidad vétigo, falta de aire, aumento del
pulso y taquicardia.
 Hb en sangre de 15 a 16 g/100 mL.
 Consecuencia grave: capilares quedan obstruidos por los
eritrocitos alargados y anormales provocando intenso
dolor en interfiriendo en las funciones normales de los
órganos, provocando la muerte temprana.
BIOQUIMICA
METABOLICA
 BIOQUIMICA METABOLICA:

El metabolismo es el conjunto de reacciones

bioquímicas y procesos físico-químicos que
ocurren en una célula y en el organismo.

Éstos complejos procesos interrelacionados son la

base de la vida a escala molecular, y permiten
las diversas actividades de las células: crecer,
reproducirse, mantener sus estructuras,
responder a estímulos, etc.
METABOLISMO

 El metabolismo se divide en dos

procesos conjugados: catabolismo y
anabolismo.

 Las reacciones catabólicas liberan

energía; un ejemplo es la glucólisis, un
proceso de degradación de compuestos
como la glucosa, cuya reacción resulta
en la liberación de la energía retenida
en sus enlaces químicos.
ANABOLISMO Y CATABOLISMO:

 Las reacciones anabólicas, en cambio,

utilizan esta energía liberada para
recomponer enlaces químicos y
construir componentes de las células
como lo son las proteínas y los ácidos
nucleicos.

 El catabolismo y el anabolismo son

procesos acoplados que hacen al
metabolismo en conjunto, puesto que
cada uno depende del otro.
REGULACION DEL METABOLISMO:

 La regulación del metabolismo de glúcidos, lípidos y

proteínas está a cargo de complejos sistemas de control
que modulan la velocidad de flujo de los metabolitos
componentes de una corriente metabólica u otros
factores que pueden afectar las rutas como la
biodisponibiliddad de sustrato, degradación de enzimas
etc.
 Dicha regulación de velocidad de una vía metabólica se
consigue por la modificación de determinada enzima o
enzimas involucradas en el proceso.
REGULACION DEL METABOLISMO:

 Dicha modificación enzimática resulta de la influencia

de diversos factores entre los cuales destacan los
metabólicos y los hormonales.
 Los metabólicos, por intermedio de enzimas
reguladoras o alostéricas, es decir que además de
unirse al sustrato específico para cumplir sus funciones
catalíticas, pueden unirse a metabolitos activadores e
inhibidores que aumentan o disminuyen su actividad y
que incluso pueden alterar la estructura de la enzima.
REGULACION DEL METABOLISMO:

 Los hormonales, como respuesta a estímulos nerviosos,

resultantes de las señales de necesidades del
organismo. Su actividad es directa o a través de
intermediarios.

 En forma directa, por acción genómica al actuar sobre

el material genético afectando la actividad de síntesis
de determinada enzima, indirectamente, por acción no
genómica al producir modificaciones no permanentes.
METABOLISMO PROTEICO:

 Las proteínas son la materia prima de los seres vivos,

pues forman la base de tejidos, hormonas, enzimas,etc.
Y juegan un importante papel en el mantenimiento
óptimo de las condiciones de salud.
 Constituyen el:
 90 % de la fracción sólida de la sangre.
 80% de la fracción sólida del músculo.
 40 % de la fracción sólida del tejido óseo.
METABOLISMO PROTEICO:

Y el organismo, mediante un adecuado metabolismo de

proteínas provenientes de la dieta o exógenas, y de
otros metabolitos internos o endógenos, logra mantener
esa constancia en el cuerpo humano.
BALANCE DE NITROGENO:
El término nitrógeno es usado comúnmente para designar a
proteínas que contienen un 15 a 20% de nitrógeno
proteico y es un elementó constante en ellas.
METABOLISMO PROTEICO:

Normalmente existe un delicado mecannismo de equilibrio

entre la cantidad de nitrógeno ingerido y el excretado,
el individuo excreta por la orina y heces un equivalente
de nitrógeno igual al que ingiere y por tanto tiene un
balance nitrogenado en equilibrio.

ANABOLIMO = CATABOLISMO
Balance en equilibrio.
METABOLISMO PROTEICO:

Si la ingesta es mayor que la excreta, el balance

nitrogenado es positivo y esto sucede durante el
crecimiento, el embarazo y la recuperación después de
enfermedades infecciosas, intervenciones quirúrgicas
reparando su estado físico y aumentando su masa
muscular.
ANABOLISMO > CATABOLISMO
Balance positivo
METABOLISMO PROTEICO:

Si la ingesta de Nitrógeno es menor que la excreta, el

balance es negativo, sucede en la inanición,
desnutrición, úlceras, diarreas, graves lesiones,
traumatismos y fracturas múltiples…enfermedades
múltiples etc., con pérdida progresiva de peso corpóreo
y disminución de la capacidad de síntesis proteica.
ANABOLISMO < CATABOLISMO
Balance negativo.
ENZIMAS
1.- ¿Qué es una reacción química?

 Es todo proceso químico en el que una o más

sustancias (reactivos o reactantes) sufren un
proceso de transformación o combinación para dar
lugar a una serie de sustancias (elementos o
compuestos) denominadas productos. A la
representación simbólica de las reacciones se les
denomina ecuaciones químicas.
 2.- ¿Qué es la energía de activación?

 Es la energía que necesita un

sistema antes de poder iniciar
un determinado proceso o es la
energía mínima necesaria para
que se produzca una reacción
química dada. La energía de
activación es inversamente
proporcional a la velocidad de
reacción.
 3.- ¿Qué es un catalizador?

 Es una sustancia capaz de acelerar (catalizador

positivo) o retardar (catalizador negativo o
inhibidor) una reacción química, permaneciendo
éste mismo inalterado (no se consume durante la
reacción), proceso denominado catálisis.

Los catalizadores disminuye la Ea, que deben superar

los reactivos para transformarse en productos, sin
modificar la constante de equilibrio.
 4.- ¿Qué son las enzimas?

 Sustancias de naturaleza proteica que catalizan reacciones

químicas, siempre que sea termodinámicamente posible. En
estas reacciones, las enzimas actúan sobre unas moléculas
denominadas sustratos, las cuales se convierten en diferentes
moléculas, los productos.
 A las reacciones mediadas por enzimas se les denomina
reacciones enzimáticas.
 5.- ¿De que están constituidas?

 Las enzimas están constituidas por una proteína y un componente

llamado cofactor, el cual puede estar ausente. En su estructura, se
entrelazan y se pliegan una o más cadenas polipeptídicas, que
aportan un pequeño grupo de aminoácidos para formar el sitio
activo, una enzima y un sustrato no llegan a adherirse si sus formas
no encajan con exactitud , su estructura depende de los
aminoácidos que la conforman.
 6.- ¿Donde se sintetizan?

 Las enzimas se componen de una cadena lineal de aminoácidos

que se pliegan durante el proceso de traducción (mRNA) para
dar lugar a la estructura terciaria de la enzima, el proceso se
lleva a cabo en los ribosomas.
7.- ¿Qué es el sitio activo de una enzima?

 El sitio activo está formado por las cadenas laterales de residuos

específicos y es la localización sobre la superficie de la enzima
donde se une el sustrato estabilizada por medio de interacciones
débiles y tiene lugar la reacción química.

Sitio
activo
8.- ¿Cómo impactan las enzimas en las reacciones bioquímicas?

 Las reacciones químicas que se llevan acabo dentro de los

organismos no ocurren espontáneamente, están catalizadas
por enzimas, por lo que sin las enzimas las reacciones no se
llevarían acabo.
 9¿Cuáles son los 6 grupos en los que se clasifican las
enzimas?

1.-Óxido-reductasas (reacciones de óxido reducción):

2.- Transferasas ( transferencia de grupos funcionales):

3.- Hidrolasas (reacciones de hidrólisis):

4.-Liasas (adición a los dobles enlaces):

 5.-Isomerasas (reacciones de isomerización):

6.- Ligasas (formación de enlaces con aporte de ATP)

 10.- ¿Qué es un cofactor?
• La actividad de algunas
enzimas depende solamente
de sus estructura como
proteínas, mientras que otros
necesitan, además uno o mas
componente no proteicos
llamados cofactores. El
cofactor puede ser un ión
metálico, o bien una
molécula orgánica llamada
coenzima los iones metálicos
pueden ser: (Fe2+, Cu2+, K+,
Mn2+, Mg2+, entre otros).
o El ion metálico puede actuar
como:
o Centro catalítico primario
o Grupo puente para reunir el
sustrato y la enzima,
formando un complejo de
coordinación
o Agente estabilizante de la
conformación de la proteína
enzimática en su forma
catalíticamente activa.
11.- ¿Qué es un grupo prostético?

 Cuando el coenzima se halla unido íntimamente a la

molécula del enzima recibe, normalmente el nombre de
grupo prostético.
 Un grupo prostético es el componente no aminoacídico
que forma parte de la estructura de algunas proteínas y
que se halla fuertemente unido al resto de la molécula.
Las proteínas con grupo prostético reciben el nombre de
heteroproteínas (o proteínas conjugadas).
 20.- ¿Cómo se da la activación e inhibición alostérica?

 La inhibición alostérica ejerce su acción sobre otra parte de la

molécula, causando un cambio conformacional con repercusión
negativa en la actividad enzimática.
La activación alosterica en los que el cambio en el sitio catalítico
producido por el activador alosterico es positivo, de modo que facilita la
entrada del sustrato y por tanto su conversión a los productos.
 21.- ¿Qué efecto tienen el pH y la temperatura en la actividad enzimática?

 Las enzimas poseen una temperatura de actividad máxima, y al

sobrepasarla hay una pérdida de la estructura terciaria lo que provoca
la pérdida de su actividad catalítica de manera irreversible debido a
que las fuerzas de unión débiles se rompen.
 Aumentos en la temperatura aumenta las interacciones cinéticas de las
moléculas
METABOLISMO y RUTAS
METABOLICAS
GLUCOLISIS
CICLO DE KREBSS
RESPIRACION.
Clasificación de los seres
vivos
 Autótrofos
 Heterótrofos
1. Introducción: clasificación de metabolismos

FUENTE DE ENERGIA

Luz Química

Fotoautotrofo Quimioautotrofo
FUENTE DE CARBONO

CO2 Cianobacterias
Algas Bacterias nitrificantes
Plantas

Fotoheterotrofo Quimioheterotrofo
Bacterias heterotrofas
Orgánica Bacterias verdes y Protistas protozoos
púrpuras no sulfurosas Hongos
Animales
1. Introducción: clasificación de metabolismos

Fuente de poder Fuente de

TIPO DE Fuente de energía
reductor carbono Ejemplos
METABOLISMO (FOTO/QUIMIO)
(LITO/ORGANO) (AUTO/HETERO)
Bacterias del
Oxidación de Oxidación de
Quimiolito- hidrogeno,
compuestos compuestos CO2
autotrofo metanógenos y
inorgánicos inorgánicos
desnitrificantes
Bacterias
Fotolito- Moléculas
Luz CO2 fotosintéticas y
autotrofo inorgánicas
plantas

Oxidación de
Fotoorgano- Compuestos Bacterias rojas no
Luz compuestos
heterótrofo orgánicos del azufre
orgánicos

Oxidación de Oxidación de Compuestos Animales, hongos

Quimioorgano- orgánicos
compuestos compuestos y muchos
heterótrofo
orgánicos orgánicos microorganismos

O2 AEROBIOS
ACEPTORES DE e-
OTRO ANAEROBIOS
1. Introducción: clasificación de metabolismos
GLUCOLISIS
2.1. Metabolismo del carbono: Glicolisis o ruta de Embden-Meyerhof-Parnas

Del griego
glyco: dulce; lysis: disolución
Descrita en 1940

- Tiene lugar en la matriz citoplasmática de procariotas y eucariotas

- Actúa en presencia y en ausencia de O2
1. Introducción: catabolismo

Fermentación
2.1. Metabolismo del carbono: Glicolisis o ruta de Embden-Meyerhof-Parnas

BALANCE:

6 carbonos
Glucosa + 2 ADP + 2 Pi + 2 NAD+

2 piruvato + 2 ATP + 2 NADH + 2H+

3 carbonos
2.1. Metabolismo del carbono: Glicolisis o ruta de Embden-Meyerhof-Parnas

GLICOLISIS
NAD+

NADH

FERMENTACIÓN CICLO KREBS

CADENA RESPIRATORIA
2.2. Metabolismo del carbono: Fermentación

GLICOLISIS
PIRUVATO (3 C)

GLUCOSA (6 C) 2 NADH
Piruvato
descarboxilasa
2 NAD+

CO2

FERMENTACIÓN
ALCOHOLICA
Alcohol
deshidrogenasa
ETANOL (2 C) ACETALDEHÍDO (2 C)
2.2. Metabolismo del carbono: Fermentación

GLICOLISIS
PIRUVATO (3 C)

GLUCOSA (6 C) 2 NADH
Lactato
deshidrogenasa

2 NAD+

FERMENTACIÓN
LACTICA

AC. LACTICO (3 C)
2.2. Metabolismo del carbono: Fermentación

FERMENTACION
ALCOHOLICA
FERMENTACION
LACTICA
2.3. Metabolismo del carbono: Ciclo de Krebs

NAD+

GLICOLISIS
NAD+

NADH

NAD+
NADH

NADH
FERMENTACIÓN CICLO KREBS

CADENA RESPIRATORIA
CICLO DEL ACIDO
CITRICO
2.3. Metabolismo del carbono: Ciclo de Krebs

El ciclo de Krebs es una ruta anfibólica

2.4. Metabolismo del carbono: Respiración
2.4. Metabolismo del carbono: Respiración

Anaerobia
Aceptor de e- ≠ al O2

Aerobia
Aceptor de e- = O2
2.4. Metabolismo del carbono: Respiración