Estructura terciaria

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 Se refiere a la conformación tridimensional completa
de un polipéptido.
 Indica, en el espacio tridimensional, como las
estructuras secundarias: hélices, laminas , curvas,
vueltas y asas, se ensamblan para formar dominios y
como estos dominios se relacionan entre si en el
espacio.
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 Dominio: es una sección de la estructura proteínica
suficiente para llevar a cabo una tarea química o
física particular como la de enlazar un sustrato u otro
ligando.
 La estructura terciaria está mantenida por enlaces
iónicos y de puentes de hidrógeno entre las cadenas
laterales de los aminoácidos, enlaces hidrofóbicos y

eventualmente puentes disulfuro.
 Esta estructura es la responsable directa de las
propiedades biológicas de una proteína, ya que la
disposición espacial de los distintos grupos
funcionales determina su interacción con los diversos
enlaces que se forman
 Se distinguen dos tipos de
estructura terciaria:

 Estructura terciaria de tipo fibroso:

Son en las que una de las dimensiones

es mucho mayor que las otras.

Ejemplos el colágeno: Es una Molécula

Proteíca que forma fibras, la queratina
del cabello o la fibroína de la seda.
Pueden mantener su ordenamiento sin
recurrir a grandes modificaciones, tan
sólo introduciendo ligeras torsiones
longitudinales, como en las hebras de
una cuerda.
 Estructura terciaria de tipo globular:
Son las más frecuentes, en las que no existe una

dimensión que predomine sobre las demás, y su forma
es aproximadamente esférica.
En este tipo de estructuras se suceden regiones con
estructuras al azar, hélice a hoja b, acodamientos y
estructuras supersecundarias. Ejemplo: mioglobina
 Las fuerzas que estabilizan la estructura terciaria de
una proteína se establecen entre las distintas
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cadenas laterales de los AA Aminoácidos que la
componen.
 Los enlaces propios de la estructura terciaria pueden
ser de dos tipos: covalentes y no covalentes
Enlaces covalentes pueden deberse a:
 la formación de un puente disulfuro entre
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dos cadenas laterales de Cys.
 la formación de un enlace amida (-CO-NH-)
entre las cadenas laterales de la Lys y un AA
dicarboxílico (Glu o Asp).
Enlaces no covalentes pueden ser de cuatro tipos:
 fuerzas electrostáticas entre cadenas laterales
ionizadas, con cargas de signo opuesto
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 puentes de hidrógeno, entre las cadenas laterales de
AA polares
 interacciones hidrofóbicas entre cadenas laterales
apolares
 fuerzas de polaridad debidas a interacciones
dipolo-dipolo

Como resultado de estas interacciones, en las proteínas
con estructura terciaria globular ocurre lo siguiente:
 Las cadenas laterales con carácter apolar se orientan

hacia el interior de la molécula evitando las
interacciones con el disolvente, y forman un núcleo
compacto con carácter hidrofóbico.
 Las cadenas laterales de los aminoácidos polares se
localizan en la superficie de la molécula,
interaccionando con el agua y permitiendo que la
proteína permanezca en disolución
 Miosina

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 Constituyen una familia de proteínas de al menos 12 clases
identificadas.
 Miosina I: es una especie monomérica que se une a la
membrana celular; puede servir como enlace entre los micro
filamentos y la membrana celular de algunos sitios.
 Miosina II: La molécula de miosina-II está formada por 2
polipéptidos de 220 kDa cada uno (cadenas pesadas ) y 4
polipéptidos de 20 kDa cada uno (cadenas livianas) . Está
organizada en 3 dominios estructural y funcionalmente
distintos: cabeza, cuello y cola. En el extremo NH2-terminal las
2 cadenas pesadas presentan una estructura globular, llamada
cabeza, la que se continúa en una zona con forma de bastón, de
unos 150 nm de largo, cuya porción inicial corresponde al
cuello de la molécula y el resto a la cola.
 La miosina representa 55% del peso total de
proteína muscular y forma los filamentos gruesos.
 Es un hexámero asimétrico con una masa
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molecular aproximada de 460kDa.
 Tiene una cola fibrosa compuesta por dos hélices
entrelazadas. (Cada hélice posee una cabeza
globular fijada en un extremo)
 La miosina del músculo esquelético se une a la
actina para formar el complejo actomiosina (actina-
miosina), en el cual favorece su actividad
intrínseca de ATPasa.
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 Las isoformas de la miosina pueden variar en
cantidad, dependiendo de las diferentes
situaciones anatómicas, fisiológicas y patológicas.