ENZIMAS

Que Son?
Son catalizadores proteicos de las reacciones qumicas en los sistemas biolgicos.
Historia
-La existencia de catalizadores biolgicos fue descrita por primera vez a comienzos del S. XIX en
estudios acerca de la digestin de la carne por secreciones del estmago y la conversin del almidn
en azcar por la saliva.
-En 1835 la primera teora general sobre la catlisis qumica publicada por J.J. Berzelius inclua un
ejemplo de lo que hoy conocemos como un enzima
-En 1860 Louis Pasteur propuso que la fermentacin del azcar para transformarse en alcohol era
inducida por ciertos catalizadores biolgicos, razn por la cual los enzimas fueron llamados
inicialmente "fermentos".
-En 1877 se utiliza por primera vez la denominacin "enzima" (etimolgicamente "en la levadura").
-En 1897 E. Bchner consigui extraer de las clulas de la levadura los enzimas que catalizan la
fermentacin alcohlica, demostrando que stos pueden actuar independientemente de la estructura
celular. Este hecho permiti estudiar "in vitro" la actividad y propiedades de los enzimas, aislarlos en
estado puro y analizar su composicin.
-En 1926 J.B. Sumner aisl un enzima, la ureasa, en forma cristalina pura y demostr que los cristales
estaban formados por protenas.
-Entre 1930 y 1936 se aislaron en forma cristalina pura diversos enzimas quedando establecida de
modo definitivo la naturaleza proteica de estos catalizadores biolgicos. Desde entonces se han
identificado varios miles de enzimas diferentes, habindose aislado muchos de ellos en forma
cristalina. -En el mismo perodo J.B.S. Haldane expuso la idea de que los enzimas establecen 3
interacciones dbiles con el sustrato para distorsionarlo y catalizar as su transformacin; esta idea
result capital para el moderno conocimiento de la accin enzimtica.
-En 1981 se descubri que determinados tipos de RNA pueden catalizar su propia sntesis, hecho este
que oblig a revisar algunas de las ideas preexistentes acerca de la naturaleza de los biocatalizadores.
Estructura Enzimtica
APOENZIMA: Parte proteica de la enzima sin grupos prostticos o cofactores,
catalticamente inactiva.

COFACTOR: Pequea molcula orgnica o inorgnica que requiere la apoenzima para

ser activa.

GRUPO PROSTTICO: Similar al cofactor, pero esta fuertemente unida.

HOLOENZIMA: Es la enzima activa formada por la adicin de cofactores o grupos

prostticos a la apoenzima.
Caractersticas
Capaces de regresar a su forma original.
La catlisis sera muy lenta sin ellas.
Son altamente especficos.
Aislables y estudiables extracelularmente.
Se pueden desnaturalizar.
Propiedades
De origen proteico.
Sustrato y producto.
Indispensables para casi todas las reacciones celulares.
Aumentan la velocidad de una reaccin.
Disminuyen la energa libre de una reaccin.
Funciones
Por su especificidad actan solo en unos sustratos y solo tiene un tipo de reaccin, sin
que se produzcan otras laterales ni subproductos.
Acelera una reaccin aproximadamente de 108 a 1020 veces mas rpidamente.
Causa alteraciones del estado metablico de la clula en un periodo corto.
Alteracin Enzimtica
pH:La mayora de los enzimas presentan un pH ptimo para el cual su actividad es
mxima; por encima o por debajo de ese pH la actividad disminuye bruscamente.
Este efecto se debe a que, al ser los enzimas de naturaleza proteica, al igual que otras
protenas, se desnaturalizan y pierden su actividad si el pH vara ms all de unos
lmites estrechos
Temperatura: Al igual que ocurre con la mayora de las reacciones qumicas, la
velocidad de las reacciones catalizadas por enzimas se incrementa con la
temperatura. La variacin de la actividad enzimtica con la temperatura es diferente
de unos enzimas a otros en funcin de la barrera de energa de activacin de la
reaccin catalizada
Funcionamiento
Nomenclatura
Terminacin asa
Cada enzima es designada de tres modos:
Un nombre recomendado, generalmente corto y apropiado para su uso habitual.
Un nombre sistemtico que identifica la reaccin que cataliza.
Un nmero de clasificacin, que se emplea cuando se precisa una identificacin
inequvoca del enzima.
Clasificacin
Oxidorreductasas
Transferasas
Hidrolasas
Liasas
Isomerasas
Ligasas
Inhibicin Enzimtica
Hay inhibidores que alteran la actividad enzimtica y reducen la velocidad de la
reacciones que catalizan. Pueden afectarlas de 2 maneras:
Reversible: Cuando se una a la enzima y despus se libera, dejando a la enzima como
se encontraba inicialmente.
Irreversible: Al unirse a la enzima y producir una protena que no es activa
enzimticamente.
Aplicaciones
Alimentos
Energa
Desechos
Farmacia
Detergentes