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PROTENAS

Profesora: Macarena Albornoz


OBJETIVOS.
Conocer las estructuras de las protenas y sus
diferentes funciones en nuestro organismo.
Comprender como se conforma el enlace
peptdico.
Identificar las diferencias y semejanzas que
existen entre sus diferentes estructuras.
Conocer las estructuras de las protenas;
globulares y fibrosas.
QU SON LAS PROTEINAS?
Polmeros natural, que contiene N, C, H y
O. Monmeros: aminocidos

Muchas funciones debido a la variedad de


estructuras protenicas.
ALGUNAS FUNCIONES:
ESTRUCTURA: Colgeno en la piel
Queratina en pelo y uas.
MOVIMIENTO: Actina y miosina en los msculos.

DEFENSA: Anticuerpos en el torrente sanguneo.

SEALES: Hormona del crecimiento en el


torrente sanguneo.
CATLISIS: Enzimas: catalizan casi todas las
reacciones qumicas en las clulas.
DNA polimerasa: produce DNA
ATP SINTETASA: ATP
AMINOCIDOS.

R = cadena lateral es diferente en cada aminocido


20 AMINOCIDOS DIFERENTES

LISINA

R
Aminocidos
Propiedad H2O

ANFTEROS

CIDO BASE

Los aminocidos presentan cargas.


Los aminocidos pueden captar o ceder protones al medio,
dependiendo del pH de la disolucin en la que se
encuentren.
disolucin cida, los aminocidos captan protones (base)
disolucin es bsica, ceden protones (cido).
Cmo se forman las
protenas?
Se forman como resultado de una reaccin de
condensacin entre dos aminocidos.
Se unen a travs de un enlace peptdico

El enlace se forma por la unin del grupo -


carboxlico de un AA y el grupo -amino
de otro, con la prdida de una molcula
de agua.
ESTRUCTURA DE LAS
PROTEINAS.
PRIMARIA:Secuencia de aminocidos que
componen la cadena polipeptdica
SECUNDARIA:
Disposicin espacial de la cadena polipeptdica.
ESTRUCTURA TERCIARIA
Forma tridimensional de una protena.
FIBROSAS:

Las protenas fibrosas


son molculas muy
alargadas,
desempean un papel
estructural, en
funciones de conexin,
de proteccin o de
soporte.
Clasificacin de las protenas.

GLOBULARES

-En las protenas globulares, los diferentes segmentos (


hlice y hoja ) de una o ms cadenas se pliegan unos sobre
otros.

- El plegamiento de las protenas origina diversidad


estructural, necesaria para llevar a cabo distintas funciones.
Diversidad de las estructura terciaria de las
protenas globulares
ESTRUCTURA CUATERNARIA.
Presente en protenas con ms de dos cadenas polipeptdica.
Estructura cuaternaria de las protenas

HEMOGLOBINA
DESNATURALIZACIN DE
UNA PROTEINA.
DESNATURALIZACIN

Proceso donde ocurre la prdida de la estructura


Tridimensional de la protena, afectando su funcin
Biolgica.

AGENTES DESNATURALIZANTES:
Aumento de la temperatura
Cambios de pH
Detergentes, etc.
ENZIMAS.
Son molculas de protenas que tienen la
capacidad de facilitar y acelerar las
reacciones qumicas que tienen lugar en los
tejidos vivos

CATALIZADOR QUMICO

Es una sustancia que acelera la velocidad de una


reaccin qumica sin sufrir ningn cambio qumico
ENZIMA ES ESPECFICA, ACTA SOBRE UN
DETERMINADO SUSTRATO.

SITIO ACTIVO
ENZIMA UNIDA AL SUSTRATO
MODELO LLAVE-CERRADURA
EMIL FISHER (1894)

Sus estructuras encajan exactamente


una en la otra
MODELO ENCAJE INDUCIDO
Daniel Koshland (1958)

Las enzimas son estructuras bastante flexibles y as el


sitio activo podra cambiar su conformacin estructural
por la interaccin con el sustrato.
COFACTORES:
Son iones inorgnicos que se unen temporalmente a las
enzimas
Hierro Fe Cobre, Cu
COENZIMAS:
Molculas pequeas que tiene carbono, (molculas
orgnicas) interaccionan dbilmente durante la catlisis. La
mayor parte de las coenzimas son vitaminas, muchas de las
cuales deben ser incorporadas con la dieta.
Biotina

GRUPOS PROSTETICOS:
Se refiere a la unin de la enzima con los cofactores o
coenzimas.
Clasificacin de las enzimas.
Segn la reaccin que catalizan:

OXIDORREDUCTASA TRANSFERASAS HIDROLASAS

Catalizan reacciones de
oxido-reduccin,
las que implican la Transfieren grupos
funcionales Rompen varios
ganancia (o reduccin) o tipos de enlaces
prdida de electrones de una molcula a otra.
Ej.: quinasas; introduciendo
(u oxidacin). radicales -H y -OH
Ej: deshidrogenasas y las transfieren fosfatos del
oxidasas ATP a otra molcula.
LIASAS LIGASAS ISOMERASAS

Forman diversos tipos de


Formacin de dobles enlaces
Transferencia de grupos
Enlaces. aprovechando la energa
Dentro de molculas
de la ruptura
Dando formas
del ATP.
Isomricas.
Ej: polimerasas
FUNCIN BIOLGICA.
Son indispensables en la transduccin de seales y en
procesos de regulacin. EJ: Enviar seales nerviosas o
contraer el msculo, etc.

DIGERIR ALIMENTOS:
Sistema digestivo de los animales; enzimas tales como
las amilasas y las proteasas son capaces de degradar
molculas grandes (almidn o protenas), en otras ms
pequeas, de forma que puedan ser absorbidas en el
intestino.
Factores que intervienen en la
velocidad de una reaccin
enzimtica
Efecto de la temperatura:

A medida que la temperatura va aumentando


progresivamente hasta llegar a la temperatura ptima,
la velocidad en que la enzima cataliza un reaccin
tambin aumenta.
Al aumentar la temperatura sobre la ptima, la
actividad de la enzima disminuye debido a que se
dificulta la unin ENZIMA SUSTRATO

Temperatura superior a 50 C, la enzima de


desnaturaliza.
Efecto del pH
La actividad enzimtica es eficaz dentro de un rango
de pH que depende del tipo de enzima y de su
sustrato. Valores de pH que sobrepasen ese rango
pueden causar desde una alteracin del sitio activo
hasta la desnaturalizacin de la enzima.
Concentracin de sustrato

Al principio un aumento de la concentracin de


substrato produce un aumento rpido de la
velocidad de reaccin, pero si se sigue
aumentando la concentracin de substrato, la
velocidad de reaccin comienza a disminuir y a
muy altas concentraciones de substrato se observa
que no cambia la velocidad de reaccin, se dice
que los centros activos de la enzima se encuentran
saturados
Inhibidores enzimticos

Molculas que tienen la capacidad de disminuir


o anular completamente la accin de un enzima.
Ya sea fijndose en el sitio activo de la enzima o
imposibilitando la unin con el sustrato de
manera reversible o irreversible
Inhibidor competitivo

Un inhibidor competitivo se
asemeja al sustrato y compite con
l por ocupar el sitio activo de una
enzima.
Inhibidor no competitivo

Un inhibidor no competitivo se une a la


enzima en un lugar distinto al sitio activo
y modifica la forma de sta de manera que
el sitio activo no puede ajustarse al
sustrato.
Actividad

1.Describe las caractersticas principales de las


enzimas.
2.Identifica los factores que modifican la accin
enzimtica.
3.Realiza un sencillo esquema explicando el modo de
accin de las enzimas.
4.La mayora de los procesos biotecnolgicos son
realizados por las enzimas.
Ests de acuerdo con esta afirmacin? Argumenta tu
respuesta.

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