Contraccin

Muscular
Esqueltica
Estriada
Vctor Harold Crdova Del
Castillo
Maestra en Fisiologa
Doctorado en Neurociencias
Especialidad en Neurociruga
 Tejido Muscular

Estriado Estriado
Liso
Cardiaco Esqueltico
Composicin corporal

60% agua

20% lpidos, carbohidratos y

protenas no musculares

20% msculo
17% msculo esqueltico
3% msculo liso y cardiaco
 Msculo Esqueltico Estriado

Lleva a cabo movimientos rpidos, voluntarios y

controlados por el SNC.

La unidad motora est conformada por la motoneurona

y la fibra muscular.

mys: ratn
 Clula o fibra muscular?

Una clula muscular cilndrica suele medir de 10 a 100

um de dimetro, ms de 100 nm de largo y contiene
varios ncleos.

Tiene varios ncleos producto de la fusin de grandes

cantidades de mioblastos mononucleares (clulas
premusculares) en el embrin.
Miognesis esqueltica
 Contraccin debida a PA

Los miocitos pueden responder (generar PA) ante:

Estmulo fisiolgico (UNM)
Estmulos elctricos (estmulos experimentales)

Velocidad de propagacin del PA por el sarcolema:

2 m/s (permite una contraccin uniforme del msculo).
Contraccin
debida a PA
 Contraccin Contractura
Sacudida simple que Activaciones mecnicas
dura 100 milisegundos. de varios segundos de
duracin.
 Contraccin debida a
despolarizacin prolongada

+30 mV
fuerza (1 a 2 mseg)
periodo mecnico eficaz:
-55 a -20 mV No aumento
0 mV
de fuerza
Umbral mecnico:
-55 a -50 mV Aumento -20 mV

de fuerza
Umbral -55 mV
Estudios hechos quitando
el Na+ extracelular y [K+]ext
Reposo - 90 mV
Tbulo T y retculo sarcoplasmtico
 Sistema de tbulo T y
retculo sarcoplasmtico

El PA del sarcolema viaja a travs de todo el miocito

gracias a los tbulos T (invaginaciones).

El PA del tbulo T es ms lento que el del sarcolema.

Forman triadas: 1 TT + 2 CT.
En el tbulo T, los RDH detectan los cambios de
potencial y activan los RRi de las CT, permitiendo la
salida de Ca2+ a travs de ellos hacia el citoplasma.
Salida y recaptura de Ca2+ por el RS

La salida y entrada de Ca2+ del

RS es suficiente para la E-C.
El Ca2+ es transportado al RS,
por la ATPasa SERCA1
(1ATP:2Ca2+:2H+), que se
encuentra en el RS.
La calsecuestrina ayuda a la
acumulacin de Ca2+ en el RS.
 Salida y recaptura de Ca2+ por el RS

La [Ca2+] citoslica es de 100 nM mientras que en el

interior de las CT es de milimoles.
La activacin mecnica comienza cuando la [Ca2+] vara
de 100 nM a 1 M.
A travs de los RDH (canales L) puede pasar Ca2+
extracelular, pero demora 10 veces ms que el ciclo E-
C.
 Potencial
de accin Na+ Na+

Sarcolema ACh

Tbulo T Receptor
nicotnico

Retculo
Ca 2+ sarcoplasmtico
Ca2+
Ca2+ Ca2+ Ca2+
Ca 2+
Ca2+ Ca2+
Ca2+
SERCA1
SERCA1
Ca2+ Ca2+ RRi Ca 2+
4 4 Ca2+
Ca2+ Ca2+ RDH RDH
Ca2+ Ca2+ Ca2+ Ca2+ Ca2+
Calsecuestrina Calsecuestrina
Ca 2+
Ca2+
Ca2+
Ca2+
Cafena

En concentraciones de 0,05 y 1,5 M

inhibe el SERCA1 ( fuerza contrctil).

En concentraciones de 2 a 10 M abre
los RRi (induce la contraccin).
 Protenas musculares

Miosina
Contrctiles
Actina

Tropomiosina
Reguladoras
Troponina

Titina
Nebulina
Estructurales Miomesina
Desmina
Distrofina, etc.
 Sarcmero

Disco Z : Ancla a la actina

Banda A : Actina y miosina intercalado
Banda I : Actina
Banda H : Miosina
Lnea M : Creatina quinasa (metabolismo
energtico)
Sarcmero
 Sarcmero
Unidad anatmica y funcional del msculo estriado.
 Miosina (filamento grueso)

Existen 14 subfamilias de miosina, la miosina II

corresponde al msculo esqueltico.
Se asocian entre s para formar filamentos gruesos.
Lleva a cabo la hidrlisis del ATP.
Interacta con la actina para generar la fuerza.
 Miosina (filamento grueso)

Formada por 2 ejes proteicos largos (cadenas

pesadas), -helicoidal, de 150 -160 nm que se
entrelazan.
Terminan en 2 cabezas, que contienen cada una 2
cadenas ligeras
Presentan un ensamblaje bipolar.
Miosina: Estructura

Meromiosina ligera (MML) : 90-95 nm

Meromiosina pesada (MMP) :

Bisagra (S2) : 65 nm
Cabeza (S1) : 16.5 nm actividad
ATPasa
* Cadena ligera reguladora
* Cadena ligera esencial
 Miosina II

S1 S2
MMP MML
 Miosina: Distribucin espacial

Las colas se agrega en espiral proyectando las cabezas

hacia afuera (en sentido opuesto) dejando una regin pelada.

A lo largo del filamento de miosina aparece una cabeza cada

14 nm, los cuales estn alineados cada 42,9 nm.

El filamento de miosina tiene una longitud total de 1.65 m y

sus cabezas forman un ngulo de 120.
Miosina
 Filamentos delgados

Actina F : Estructura
Nebulina : Longitud
uniforme
Tropomiosina : Regulacin
Troponina : Regulacin
Tropomodulina : Estabilidad
CapZ : Estabilidad
Filamentos
delgados
 Actina-F

Formada por protenas globulares monomricas

(actina-G unido a ATP y Mg2+) que se polimerizan,
formando dos cadenas helicoidales trenzadas entre s
(actina-F unido a ADP y Mg2+).
 Actina-F

Presentan 4 dominios
y 2 lbulos, separados
por una hendidura con
actividad ATPasa.

El extremo N terminal
se une a la miosina
 Actina-F

Una vuelta completa en espiral se hace en 37 nm y

cada actina G est rodeada por otras 4.
 Tropomiosina

Mide aprox. 40 nm, tiene forma de vara, se une a cada hilo

de actina entre las 2 hebras (en ausencia de Ca2+).
Cubre los sitios de unin entre el extremo amino de la actina
y el S1 de miosina.
 Troponinas

Troponina C (Tn-C)
Alta afinidad al Ca2+, esta unida a la Tn-I.

Troponina I (Tn-I)
Unida a la actina, inhibe su interaccin con la miosina.

Troponina T (TN-T)
Une la Tn-C y Tn-I con la tropomiosina.

La unin del Ca2+ a la Tn-C desplaza a la tropomiosina al

surco de la actina, lo que libera el sitio de fijacin de la actina.
Troponinas
 Interaccin miosina-actina

En reposo

Actina: Sitio de unin

(hendidura) cubiertos
por la tropomiosina.

Miosina: Sitio de unin ADP

(S1) unido a ADP y Pi.

P
 Interaccin miosina-actina

Cuando se despolariza el sarcolema y activa los RDH

y Rri se libera Ca2+ del RS al citoplasmtico.
 Interaccin miosina-actina

4 Ca2+ se unen a la TnC y

desplazan a la tropomiosina.

La cabeza de miosina se une a la

actina (hendidura), formando 90.

Gran afinidad de la actina con el ADP

complejo miosina-ADP-Pi. P
 Interaccin miosina-actina

Dicha unin produce la

liberacin de Pi (inicio del
golpe de poder).

La cabeza de miosina
(S1) gira 45 y el
filamento de actina
avanza 11 nm
 Interaccin miosina-actina

La cabeza de miosina (S1)

gira 45 y el filamento de
actina avanza 11 nm.

El ADP se libera de la
miosina y el complejo
actina-miosina queda
estable.
 Interaccin miosina-actina

A [ATP] fisiolgicas, el ATP rpidamente se une a la

cabeza de miosina, la que lo hidroliza y libera energa
que produce la separacin de la actina y miosina.
 Interaccin
miosina-actina

La terminacin de la
contraccin requiere
que se retire el Ca2+
del citoplasma hacia
el RS.

SERCA1
Calsecuestrina
Calreticulina
Na+/Ca2+
 45

El ADP se libera (movimiento de

poder) y la cabeza de miosina rota. El ATP se une a la cabeza de
miosina, causando la disociacin
del complejo actina-miosina
11 nm ATP

P es liberado. La cabeza de miosina

cambia de conformacin
(premovimiento de poder). La
cabeza de miosina empieza a rotar. El ATP es hidrolizado,
causando que la cabeza
de miosina retorne a su
estado de reposo

90

Ca2+
Se forma el puente
cruzado, con la unin
de la cabeza de
miosina a la actina
 Actina G

Actina
F

Sitio activo
de la actina
Actina G

Tropomiosina
Actina Troponina

Tropomiosina
Ca2+
Teora del deslizamiento
Curva tensin - longitud
 Longitud y tensin muscular
(antes y despus de la contraccin)
Curva velocidad - fuerza
Investigacin y Docencia

Fisiologa

UNMSM

vcordovad@unmsm.edu.pe Gracias