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Universidad Central de Venezuela

Facultad de Medicina
Escuela de Medicina Jos Mara Vargas
Ctedra de Bioqumica

Estructura y Propiedades
de Aminocidos y
Protenas
Br. Fabin Rodrguez

Caracas, Julio 2011


Contenido
1. Aminocidos
. Estructura de un aminocido
. Clasificacin de los aminocidos
. Aminocidos modificados
. Estereoqumica de los aminocidos
. Zwitterion
. Curvas de titulacin de aminocidos
2. Pptidos
. Enlace peptdico
. Estructura del enlace peptdico
3. Protenas
. Propiedades de las protenas
. Clasificacin de las protenas
. Estructura Primaria
. Estructura Secundaria
. -Hlice.
. Conformacin
. Giros
. Estructuras Suprasecuendarias
. Estructura terciaria
. Dominios
. Reglas de Plegado
. Termodinmica del Plegado
. Factores que afectan el plegado
. Chaperonas moleculares
. Estructura Cuaternaria
. Protenas de Importancia Fisiolgica
. Queratinas
. Colgeno
. Protenas plasmticas
4. Mtodos de estudio de las Protenas
AMINOCIDOS
Aminocidos

Estructura de un Aminocido

Un aminocido es una molcula


orgnica con un grupo amino y
un grupo carboxilo.

Al Carbono se unen:
Un grupo amino (NH2)
Un grupo carboxilo (COOH)
Un hidrgeno (H+)
Una cadena lateral o grupo R

Los -aminocidos son los
monmeros que conforman las
protenas

En los genes de todos los


organismos estn codificados
los mismo 20 aminocidos
diferentes.
Aminocidos

Clasificacin de los Aminocidos


De acuerdo a su Obtencin por el
Organismo
Esenciales No Esenciales
Valina (Val, V) Alanina (Ala, A)
Leucina (Leu, L) Prolina (Pro, P)
Treonina (Thr, T) Glicina (Gly, G)
Lisina (Lys, K) Serina (Ser, S)
Triptfano (Trp, W) Cistena (Cys,C)
Histidina (His, H) Asparagina (Asn, N)
Fenilalanina (Phe, F) Glutamina (Gln, Q)
Isoleucina (Ile, I) Tirosina (Tyr, Y)
Arginina (Arg, R) Aspartato (Asp, D)
Metionina (Met, M) Glutamato (Glu, E)
Aminocidos

Clasificacin de los Aminocidos


Aminocidos Esenciales: Mnemotecnia

Fer HIzo un Lo Tremendo y Valentina Le Meti un


Triptfano
Triptfano
Metionina
Leucina
Valina
Treonina
Lisina

Isoleucina Arginina e Histidina solo


Arginina son esenciales en
Histidina periodos de crecimiento
celular, la infancia, la
Fenilalani lactancia y la
na enfermedad
Aminocidos

Clasificacin de los Aminocidos


Aminocidos

Clasificacin de los Aminocidos


Alifticos

Fuerte carcter
hidrofbico

La glicina es el
aminocido ms
pequeo

La Glicina y la Prolina
dificultan el plegado
proteico.

La Metionina contiene
azufre.
Aminocidos

Clasificacin de los Aminocidos


Aromticos

Absorben
fuertemente la luz UV

La Tirosina contiene
un grupo OH, es un
aminocido
hidroxilado.
Aminocidos

Clasificacin de los Aminocidos


Polares sin carga
La Serina y la Treonina son
aminocidos hidroxilados

La Asparagina y la Glutamina
son las amidas del Aspartato
y el Glutamato.
La Cistena contiene azufre.

Dos Cistenas pueden


oxidarse y formar un enlace
disulfuro o el nuevo
aminocido Cistina.
Aminocidos

Clasificacin de los Aminocidos


Polares con carga positiva

La cadena lateral de la
Histidina puede estar
protonada (carga
positiva) o desprotonarse
(carga 0) a pH fisiolgico,
por lo que puede
participar en la catlisis
enzimtica
Aminocidos

Clasificacin de los Aminocidos


Polares con carga negativa
Aminocidos

Aminocidos modificados

Cumplen funciones especiales


o son intermediarios
importantes.

4-Hidroxiprolina e 5-
Hidroxilisina: forman parte
del colgeno.

6-N-metil lisina:
constituyente de la
miosina.

-carboxiglutamato: se
encuentra en varias
protenas de la cascada de
coagulacin.

Desmosina: integra la
elastina.

Ornitina y Citrulina:
Aminocidos
Estereoqumica de los
Aminocidos
Los Ismeros son compuestos
que tienen la mismafrmula
molecularpero
diferentefrmula
estructuraly, por tanto,
diferentes propiedades
Los Estereoismeros
sonismerosque tienen la
mismafrmula moleculary la
misma secuencia
detomosenlazados, pero
difieren en la orientacin
tridimensional de sus tomos
en el espacio.
LosEnantimerosson
estereoismeros que se
relacionan entre s por
unareflexin: son imgenes
especulares entre s, y no son
superponibles
LosDiasteroismerosson
estereoismeros que NO son
imgenes especulares entre
Aminocidos
Estereoqumica de los
Aminocidos

Un compuesto puede tener solo UN Enantimero pero varios


Diasteroismeros
Aminocidos
Estereoqumica de los
Aminocidos
La existencia de Enantimeros se
explica por la presencia de
centros quirales (Carbono que
posee unidos 4 sustituyentes
DISTINTOS )
El Carbono de los aminocidos
es un Carbono quiral. La glicina
no tiene carbono quiral

El nmero de estereoismeros de
un compuesto quiral depender
del nmero de centros quirales,
segn la frmula 2n
n= nmero de centros quirales
Si el grupo amino se encuentra a
la derecha son D aminocidos
si esta a la izquierda son L
aminocidos. Esta es la
proyeccin de Fischer.
La proyeccin de Fischer es una
disposicin arbitraria en base a
un grupo funcional especfico.
Aminocidos
Estereoqumica de los
Aminocidos
Los enantimeros se
diferencian solo en su
capacidad para rotar el
plano de luz polarizada.
Si rotan la luz a la
derecha son dextrgiros
(d o +); si lo rotan a
la izquierda son levgiros
(l o -)
No todos los D
aminocidos son
dextrgiros, ni todos los L
aminocidos son
levgiros.
La Proyeccin de Fischer
NO hace referencia a la
rotacin de la luz
polarizada.
Todos los aminocidos
incorporados a las
protenas son L
aminocidos
Aminocidos

Zwitterion
In dipolar de un
aminocidos que se forma
al disolverse en agua.

La forma zwitterionica
puede actuar como cido
o como base
Los aminocidos son
Anfteros;
especficamente Anfolitos
El pKa del grupo carboxlo
es de aproximadamente 2
y el del grupo amino de
aproximadamente 10.

El punto isoelctrico (pI)


de un aminocido es el pH
Un aminocido tiene carga positiva a
al cual el aa tiene carga
un pH por debajo de su pI y tiene neta 0.
carga negativa a un pH por encima de
su pI.
Aminocidos

Zwitterion
El punto isoelctrico (pI) de un aminocido es el pH al cual el aa
tiene carga neta 0.

Escala de
0 1 2 3 4 5 pH
6 7 8 9 10 11 12 13 14

Punto Isoelctrico

H+ H+
H+ H+ H+ H+ H+ H+
H+ H+ H+ H+ H+
H+
H+
H+
H+
H+
H+ H+ H+ H+
H+ H+ H+ H+
H +
H+
H+ H+
H+
H+ H+
H+ H+ H+ H+
H+
H+ H+ H+
H+ H+ H+
H+ H+
H+ H+ H+ H+
H
+
H+
H+ H+ H+ H+ H+
H+ H+ H+ H+ H+
H+ H+

Un AA tiene carga positiva a un pH por debajo de su pI y tiene carga negativa a un pH


por encima de su pI.
Aminocidos

Zwitterion
El punto isoelctrico (pI) de un aminocido es el pH al cual el aa
tiene carga neta 0.

Un AA tiene carga positiva a un pH por debajo de su pI y tiene carga negativa a un pH


por encima de su pI.
Aminocidos

Zwitterion
El punto isoelctrico (pI) de un aminocido es el pH al cual el aa
tiene carga neta 0.
Se coloca una molcula de Glicina cuyo pI es 5,97 en un medio acuoso a pH 7. La
molcula migrar hacia el nodo (electrodo positivo) o al ctodo (electrodo
negativo)?
R= La molcula migrar hacia el nodo

Un AA tiene carga positiva a un pH por debajo de su pI y tiene carga negativa a un pH


Aminocidos
Curvas de Titulacin de un
Aminocido
Monoamino y Monocarboxilo
pKa= pH en el cual existe
igual concentracin de la
especie dadora de
electrones como de la
especie aceptora de
electrones. En este caso
igual concentracin de la
forma protonada y
Un compuesto
desprotonada. tiene
capacidad amortiguadora en
el intervalo de pH que rodea
su pKa
En un aminocido los grupos
capaces de ionizarse y por
tanto con capacidad
amortiguadora son el grupo
amino, el grupo carboxilo y
el grupo R
Un AA monoamino-
monocarboxilo posee 2
regiones con capacidad
amortiguadora.
Aminocidos
Curvas de Titulacin de un
Aminocido
Monoamino y Dicarboxilo
pKa= pH en el cual existe
igual concentracin de la
especie dadora de
electrones como de la
especie aceptora de
electrones. En este caso
igual concentracin de la
forma protonada y
Un compuesto
desprotonada. tiene
capacidad amortiguadora en
el intervalo de pH que rodea
su pKa
En un aminocido los grupos
capaces de ionizarse y por
tanto con capacidad
amortiguadora son el grupo
amino, el grupo carboxilo y
el grupo R
Un AA monoamino-dicarboxilo
posee 3 regiones con
capacidad amortiguadora.
Aminocidos
Curvas de Titulacin de un
Aminocido
Diamino y Monocarboxilo
pKa= pH en el cual existe
igual concentracin de la
especie dadora de
electrones como de la
especie aceptora de
electrones. En este caso
igual concentracin de la
forma protonada y
Un compuesto
desprotonada. tiene
capacidad amortiguadora en
el intervalo de pH que rodea
su pKa
En un aminocido los grupos
capaces de ionizarse y por
tanto con capacidad
amortiguadora son el grupo
amino, el grupo carboxilo y
el grupo R
Un AA diamino-monocarboxilo
posee 3 regiones con
capacidad amortiguadora.
Aminocidos

Zwitterion

Los puntos isoelectricos reflejan la naturaleza de los


grupos R ionizables
Aminocidos

Clculo del pI de un aminocido


En cualquier aminocido el punto isoelctrico se calcula
con los pKa vecinos al zwitterion (carga elctrica = cero) y
es el resultado de la semisuma de estos.
Por ejemplo:
pKa vecinos al
Zwitterion

2,34 +
pI 9,60 =
2
= 5,97
Aminocidos

Clculo del pI de un aminocido


En cualquier aminocido el punto isoelctrico se calcula
con los pKa vecinos al zwitterion (carga elctrica = cero) y
es el resultado de la semisuma de estos.
Por ejemplo:
pKa vecinos al
Zwitterion

2,19 +
pI 4,25 =
2
= 3,22
PPTIDOS
Pptidos

Enlace Peptdico

El enlace peptdico es el enlace


Un pptido es el producto de
covalente tipo amida que se forma
unin de dos o ms aminocidos
entre el grupo -carboxilo de un
aminocido y el -amino de otro.
Los aminocidos que conforman el
La reaccin es una condensacin
pptido pasan a denominarse
con eliminacin de una molcula
residuos de aminocidos.
de agua
Pptidos

Enlace Peptdico

Los pptidos presentan en un extremo un grupo amino sin


reaccionar (amino terminal o N-terminal) y en el otro un
carboxilo sin reaccionar (carboxilo terminal o C-terminal)
Pptidos

Estructura del Enlace Pptidico

Tiene carcter parcial de


doble enlace, por lo que es
muy rgido. Se comporta
como un hbrido de
resonancia.

La configuracin trans est


mas favorecida; la cis esta
impedida estricamente.

- El Oxgeno carbonlico
tiene carga parcial
negativa y el Nitrgeno
amida carga parcial
+ positiva, por tanto el
enlace tiene carcter polar
Pptidos

Estructura del Enlace Pptidico

Solo es posible la rotacin


alrededor de los enlaces N-C y El ngulo de giro del enlace N-
C-C, por tanto tiene limitada C se denomina y el del C-C
capacidad de rotacin
Pptidos
Caractersticas del Enlace
Pptidico
Es un enlace covalente

Es un enlace amida

Tiene carcter parcial


de doble enlace

Predomina la
configuracin trans

Tiene carcter polar

Tiene limitada
capacidad de rotacin
PROTENAS
PROPIEDADES DE LAS PROTENAS
Propiedades de las Protenas

Macromolculas ms abundantes

Presentes en todas las clulas

Polmeros compuestos por monmeros


(aminocidos)

Estructuras y Funciones diversas

Organizacin jerrquica
CLASIFICACIN DE LAS PROTENAS
Clasificacin

Clasificacin de las Protenas


Segn su Composicin qumica:
Simples Albmina

Conjugadas
Nucleoprotenas Ribosomas

Lipoprotenas HDL

Hemoprotenas Hemoglobina

Flavoprotenas Succinato Deshidrogenasa

Glicoprotenas Inmunoglobulinas

Metaloprotenas Ceruloplasmina

Fosfoprotenas Caseina
Clasificacin

Clasificacin de las Protenas


Segn su Forma:

Fibrosas Colgeno

Globulares Enzimas Quimotripsina


Clasificacin

Clasificacin de las Protenas


Segn el Nmero de subunidades:
Monomricas Mioglobina

Oligomricas Hemoglobina
Clasificacin

Clasificacin de las Protenas


Segn su Funcin:
Estructural Queratina, Elastina
Enzimtica DNA polimerasa III

Defensa Inmunoglobulinas
Hormonal Insulina

Transporte Transferrina
Reserva Ferritina
Estructura Primaria

Estructura Primaria
Sucesin de residuos de aminocidos
en la cadena polipeptdica, que a su
vez esta determinada por la secuencia
de bases en el gen

Incluye la ubicacin de los Puntes


disulfuro

La secuencia es nica para cada


protena

Determina la estructura
tridimensional de las protenas y
por lo tanto su funcin
La estructura es estabilizada por:
Enlace Peptdico
Estructura Secundaria

Estructura Secundaria

Conformacin de los residuos


de aminocidos adyacentes en
la cadena polipeptdica, es
decir el plegado regular local
de la estructura primaria

Corresponde al arreglo
espacial de los residuos de AA
adyacentes en
una cadena polipeptdica
que se repite de forma
regular dando
origen a una estructura
Estructura Secundaria

- Hlice
Hlice
Grupos R
Dextrgira
externos
Estructura Secundaria

- Hlice
La estructura es
estabilizada por:
Puentes de hidrgeno
intracatenarios cada 4
residuos

La estructura es desestabilizada por:


1.Tendencia de cada residuo a formar
hlice (V, T, I, S, D, N, G, F, T, W)
2.Interacciones entre grupos R
(residuos con carga consecutivos)
3.Volumen de los grupos R (N, S, T, C
muy prximos)
4.Presencia de Prolina y Glicina
5.Interaccin entre los residuos de los
extremos y el dipolo inherente a la hlice
Estructura Secundaria

Conformacin (Lmina )
Cadenas Extendidas en Grupos R adyacentes
zig-zag, formando sobresalen en direcciones
pliegues opuestas (180)

Las cadenas adyacentes a La estructura es estabiliazada


una hoja pueden ser por puentes de hidrgeno
paralelas o antiparalelas intercatenarios
Dificultan el plegado grupos R adyacentes muy grandes en hojas
empaquetadas
Estructura Secundaria

Giros
Conectan tramos Integrados por 4 residuos
sucesivos de hlices o que forman un giro de
conformaciones 180

Usualmente se encuentran La estructura es estabilizada


residuos de Glicina y por puentes de hidrgeno
Prolina intracatenarios
Estructura Secundaria
Estructuras Suprasecundarias o
Motivos
Patrn de Plegamiento reconocible que incluye dos o ms
elementos de estructura secundaria y las conexiones entre
ellos

No es un elemento jerrquico, es un patrn de


plegado
Estructura Terciaria

Estructura Terciaria

Plegamiento tridimensional de la cadena polipeptdica en una


forma compacta y globular, describiendo las relaciones
espaciales entre los AA de la cadena

Acerca residuos distantes en la estructura primaria


Estructura Terciaria

Dominios
Parte de una cadena polipeptdica que es estable de manera
independiente y que puede moverse como una entidad nica con
respecto al resto de la protena.

Forman parte de una Misma Estructurales y/o funcionales


Cadena

Habitualmente 40 400 AA Pueden separarse por


protelisis
Estructura Terciaria
Fuerzas que estabilizan la Estructura
Terciaria

La estructura es estabilizada por interacciones no covalentes como las


interacciones electrostticas, los interacciones hidrfobas, los
puentes de hidrgeno, las fuerzas de van der Waals y por
Estructura Terciaria

Reglas de Plegado
En medio acuoso, los aminocidos
hidrofbicos se disponen en el
interior y los hidroflicos en el
exterior

Las protenas que atraviesan la


membrana y actan como canales
tienen el exterior cubierto de
aminocidos hidrofbicos.
Estructura Terciaria

Reglas de Plegado
Varios tipos de estructura
secundaria (hlices y
conformaciones ) y estructuras al
azar unidos por varios giros.

Lminas torsionadas en sentido


dextrgiro.
Estructura Terciaria

Reglas de Plegado
Hlices y Lminas separadas
en capas estructurales diferentes

Limitadas a la capacidad y
exactitud de la traduccin
Estructura Terciaria

Termodinmica del Plegado


G= H TS
Un proceso termodinmicamente favorable requiere un G
negativo
Sin embargo en un Estructura ordenada la entropa disminuye
(S-)
Por tanto para que G sea negativo la entalpia debe disminuir (H ) y/o la
entropa aumentar S+
Interacciones carga-
carga
H Estructura
Enlaces de hidrgeno Estable
Interacciones de van der
Waals
S+
Efecto Hidrofbico

Los enlaces disulfuro estabilizan aun ms la estructura


tridimensional
La estructura nativa de una protena es aquella en la
que es ms estable y en la cual es biolgicamente
Estructura Terciaria
Factores que afectan el
plegado
Desnaturalizacin: proceso por el cual
se pierde la estructura nativa de una
protena junto con la mayora de sus
propiedades especficas
pH

Temperatura

Molculas orgnicas
Alcohol, acetona
Urea
Cloruro de Guanidino
Dtergentes
Agentes reductores (mercaptoetanol)

Los enlaces peptidicos y puentes


disulfuro no suelen ser afectados
(a menos que se use un agente
reductor en el caso de los puentes
Estructura Terciaria

Rutas de Plegado

No ocurre por ensayo y


error
1. Proceso Jerarquizado
2. Colapso Espontneo

Existen varias rutas posibles de


plegado con diferentes niveles de
energa
Estructura Terciaria

Chaperonas Moleculares
Protenas que interaccionan con polipptidos parcial o incorrectamente
plegados, facilitando rutas de plegado correctas o aportando
microentornos donde pueda ocurrir el plegado
Protenas de Choque Trmico (Heat shock proteins)
Hsp 70

Protegen a las protenas desnaturalizadas por el calor y los pptidos que se


estn sintetizando
Estructura Terciaria

Chaperonas Moleculares
Chaperoninas GroEL/GroEs

Complejos proteicos necesarios para el plegamiento de muchas


protenas
ESTRUCTURA CUATERNARIA
Estructura Cuaternaria

Estructura Cuaternaria

Arreglo espacial de las subunidades de protenas


formadas por dos o ms cadenas polipeptdicas.

La estructura es estabilizada por Interacciones no


covalentes
ALGUNAS PROTENAS DE
IMPORTANCIA FISIOLGICA
Protenas de Importancia Fisiolgica

Queratinas
- queratinas
AA Estructura Estructura Funciones
Principales Secundaria Suprasecundaria
Pequeos sin -hlice Protofilameneto Estructura de
carga Protofibrilla piel, pelo, lana,
Cisteina Filamneto Intermedio uas, plumas,
pinzas, etc

- queratinas
AA Estructura Estructura Funciones
Principales Secundaria Suprasecundaria
Muy Conformaci Lmina plegada Estructura de
pequeos sin n antiparalela seda e hilos de
carga araa
No hay
Cisteina
Protenas de Importancia Fisiolgica
Colgeno
Glicina = 35% Alanina = 11% Gly
Gly
XX
YY
Prolina e Hidroxiprolina (Hyp) = 21%
Hyp es sintetizada por la Prolil 4-hidroxilasa
que requiere A. ascrbico. Deficiencia Escorbuto

Hlice levgira 3,3 residuos/vuelta


Unin de 3 hlices Tropocolgeno
Tropocolgeno ordenado Fibrilla
Varias Fibrillas Fibras

Entrecruzamiento por enlaces covalentes


Formados por Lisina o Hidroxilisina

Defecto en la sntesis Sndrome de Ehlers-Danlos


Protenas de Importancia Fisiolgica

Elastina
La unidad bsica se llama tropoelastina, rica en glicina y alanina.

La tropoelastina consiste en segmentos de hlices (no ) ricos en glicina


separado por cortas regiones de lisina y alanina.

Se forman entrecruzamiento covalentes de 2 tipos:


Desmosina (entre 4 lys)
Lisilnorleucina (entre 2 lys)

Una fibra elstica esta formada por un centro de elastina rodeado de


microfibrillas, formadas fundamentalmente por fibrilina.

Deficiencia en la fibrilina Sndrome de Marfan


Protenas de Importancia Fisiolgica

Protenas Plasmticas

Fracciones % Principales Protenas Funciones


Albmina 55 Nutritiva, transporte,
presin coloidosmtica
1 5 HDL Transporte reverso de
Transcobalamina colesterol
Protrombina Transporte de Vit B12
Factor de Coagulacin
2 9 Haptoglobina Fijadora de
Ceruloplasmina hemoglobina
VLDL Transporte de cobre
Transporte de Lpidos
(TG)
13 Transferrina Transporte de hierro
Hemopexina Unin con grupo hemo
LDL Transporte de Lpidos
(CE)
Fibringeno 7 Coagulacin sangunea
Protenas de Importancia Fisiolgica

Otras Protenas
Mioglobina Hemoprotena fijadora de oxgeno en los msculos

Hemoglobina Hemoprotena transportadora de oxgeno

Citocromo C Hemoprotena de la cadena transportadora de electrones

Lisozima Enzima presente en la clara de huevo y las lagrimas capaz


de hidrolizar polisacridos de las paredes bacterianas

Ribonucleasa enzima digestiva secretada por el pncreas que


hidroliza cidos nucleicos
MTODOS DE ESTUDIO DE LAS
PROTENAS
Mtodos de Estudio de las Protenas

Centrifugacin
Separa las protenas por masa o densidad
utilizando la fuera centrfuga.
Se forma un sedimento y un sobrenadante.

Uso de detergentes
Permite solubilizar las protenas

Salting Out
Precipita las protenas utilizando altas
concentraciones de sales.

Dilisis
Separa las protenas de otras molculas como
sales utilizando una membrana semipermeable.
Mtodos de Estudio de las Protenas
Electroforesis
Separa las protenas por masa y carga.
La velocidad de desplazamiento aumentar a mayor
carga y menor masa.
Se realizan en papel o en gel (poliacrilamida, agarosa)
Se sumerge el soporte en un Buffer y se corre la
corriente electrica.
Se tien las fracciones
Se cuantifica por densitometra o elucin.

El uso de SDS (Duodecil Sulfato Sdico)permite separar


protenas solo por su masa al desnaturalizarlas y darles
carga negativa.

En el Enfoque Isoelectrico se establece un gradiente de


pH usando una mezcla de polianfolitos.
Las protenas se desplazan hasta el pH igual a su pI.

En la electroforesis bidimensional se realizan dos pasos,


primero se separa por carga y luego por masa.
Mtodos de Estudio de las Protenas

Cromatografa
Utiliza una fase slida (fase estacionaria o lecho), con la cual
interactuan las protenas.
Entre ms interactuen con el lecho ms tardarn en moverse.

Cromatografa de filtracin en gel


Separa las protenas por masa
Utiliza un lecho poroso (poliacrilamida, agarosa)
Las protenas pequeas tardan mas en salir.

Cromatografa de intercambio inico


Separa las protenas por carga
Utiliza un lecho cubierto con grupos amino o carboxilo

Cromatografa de afinidad
Separa protenas por su unin selectiva
Utiliza lechos especiales como sustratos, enzimas, etc.

Cromatografa lquida de alta presin (HPLC)


Utiliza material ms fino y altas presiones.
Alta resolucin y rpida separacin.
Bibliografa
Alemn, I (2010). Estructura de las Protenas. Presentacin en Power
Point. Ctedra de Bioqumica, Escuela de Medicina Jos Mara Vargas UCV

Campos, Y (2007). Protenas. Presentacin en Power Point. Ctedra de


Bioqumica, Escuela de Medicina Jos Mara Vargas UCV

Ciarletta, E (2004). Las Protenas. Gua de Estudio Ctedra de Bioqumica,


Escuela de Medicina Jos Mara Vargas UCV pp 5- 48

Mathews, C; van Holde, K y Ahern, K (2003). Bioqumica, 3a Edicin,


Pearson Educacin; Madrid, Espaa

Murray, R; Granner, D; Mayes, P y Rodwell, V (1997). Harper: Bioqumica


ilustrada 14 Edicin, Manual Moderno; Ciudad de Mxico; Mxico; pp 29
38

Nelson, D y Cox, M (2009). Lehninger Principios de Bioqumica, 5a Edicin,


Ediciones Omega; Barcelona, Espaa; pp 71 117
Puesto que las protenas participan de un modo u otro
en todos los procesos qumicos de un organismo vivo,
se podra esperar que la elucidacin de sus estructuras
y de sus transformaciones permitiera obtener
informacin altamente significativa para el mbito
de la qumica biolgica

Emil Fischer, 1906


Estudiar los fenmenos patolgicos sin libros
es como navegar por el mar sin cartas de
navegacin

Sir William Osler


Gracias