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INHIBIDORES

ENZIMTICOS
INTEGRANTES:

BIOQUIMICA
ING. Luis A. Gonzalez

ZATARAIN IBARRA LUIS


GERARDO
NUEZ MAGAA LUIS ANGEL
ARTIGA RAMIREZ LIZETH
ORONA REYES JAQUELINE
JIMENEZ VIRGEN FELIX JORGE
CRUZ ARAMBURO KARLA

INHIBIDORES ENZIMTICOS
Un inhibidor enzimtico es algn compuesto que impide que
alguna, o algunas, enzimas catalicen. Este tipo de compuestos son
especficos, o sea que pueden inhibir a un grupo de enzimas pero no
tener ninguna actividad con otras enzimas. Los inhibidores, dependiendo
de la forma en que actan se han clasificado en dos grandes grupos:

Inhibidores irreversibles

Inhibidores reversibles

INHIBIDORES
Este tipo de compuestos
se unen, de manera irreversible, con
IRREVERSIBLES
el grupo R de algn aminocido de la enzima, formando un
complejo enzima - inhibidor (EI), el cual es incapaz de llevar a
cabo el acto de catlisis, debido a que el complejo EI no puede
unir al sustrato para formar ES:

Una enzima que colisiona con un inhibidor de este tipo y


forma el complejo enzima inhibidor, queda incapacitada para
seguir catalizando. Generalmente estos compuestos son muy
txicos, si su concentracin es muy alta, dentro de un sistema
viviente, pueden detener una va metablica debido a la
prdida total de alguna de las enzimas que catalizan esa serie
de reacciones.

INHIBIDORES IRREVERSIBLES

Los
inhibidores
irreversible
s se
combinan
con la
enzima de
manera
irreversible
incapacita
ndo a la
enzima.

INHIBIDORES REVERSIBLES
A diferencia de los inhibidores irreversibles, los reversibles
reaccionan con la enzima, pero el complejo enzima inhibidor
producido puede separarse para formar la enzima libre ms el
inhibidor. Mientras I permanezca unido a E la enzima es
inactiva puesto que no puede unir al sustrato:

INHIBIDORES REVERSIBLES
La enzima libre, producida por la reaccin que transforma EI
en E + I, no se ha modificado y por lo tanto tiene actividad
cataltica. Adems, la enzima libre puede colisionar, o con una
molcula de inhibidor, o con una de sustrato. En el primer
caso forma EI y en el segundo ES, el cual se rompe en E + P.
La probabilidad de que una molcula de enzima encuentre
una molcula de sustrato, o de inhibidor, depende de la
concentracin a la que se encuentren estas molculas, si hay
ms inhibidor que sustrato, es ms probable que se forme EI
que ES. Hay dos tipos de inhibidores reversibles los cuales se
estudian por separado

INHIBIDORES REVERSIBLES
Los
inhibidores
reversibles se
combinan con
la enzima de
manera
reversible,
incapacitando
a la enzima
para catalizar.
Cuando el
inhibidor se
separa la
enzima vuelve
a ser activa.

inhibidore
s
reversible
s

Inhibidores
reversibles
competitivos
Inhibidores
reversibles no
competitivos

COMPETITIVOS
Este tipo de inhibidores tienen la caracterstica de
ser qumicamente muy parecidos al sustrato, de tal
manera que pueden ocupar el sitio activo de la
enzima, pero sta no los transforma, mientras el
inhibidor est dentro del sitio activo el verdadero
sustrato no puede entrar y por lo tanto no es
posible que se forme ES y no hay formacin de
producto.

NO COMPETITIVOS

A diferencia de los inhibidores competitivos, los no


competitivos se unen a la enzima en un sitio
especfico diferente al activo. De esta propiedad se
deriva su nombre, pues no compiten con el sustrato
para ocupar el sitio activo. An ms, este tipo de
compuestos puede tener una estructura qumica
totalmente diferente a la del sustrato. Se piensa que
al unir a la enzima un inhibidor de este tipo, se
produce un cambio en su estructura tridimensional
que altera la configuracin del sitio activo,
imposibilitando el reconocimiento del sustrato.
Cuando EI se rompe, la enzima adquiere su
conformacin activa.