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PEPTIDOS

PPTIDOS.
La unin de dos o ms aminocidos (AA)
medianteenlaces amidaorigina lospptidos. En los
pptidos y en las protenas, estos enlaces amida
reciben el nombre deenlaces peptdicosy son el
resultado de la reaccin del grupo carboxilo de un AA
con el grupo amino de otro, con eliminacin de una
molcula de agua. Cuando los AA se encuentran
formando parte de una cadena polipeptdica se suelen
denominarresiduos, para diferenciarlos de su forma
libre.

Cuando el pptido est formado por menos de


15 AA se trata de unoligopptido(dipptido,
tripptido, etc.).
Cuando contiene entre 15 y 50 AA se trata de
unpolipptidoy si el nmero de AA es mayor,
se habla de protenas.
se considera como AA principal al que conserva
el grupo carboxilo.

a)Oligopptidos.- si el n de aminocidos es menor 10.


Dipptidos.- si el n de aminocidos es 2.
Tripptidos.- si el n de aminocidos es 3.
Tetrapptidos.- si el n de aminocidos es 4
b) Polipptidos o cadenas polipeptdicas.- si el n de aminocidos es
mayor 10
El enlace peptdico es un enlace covalente y se establece entre el
grupo carboxilo (-COOH) de un aminocido y el grupo amino (-NH 2)
del aminocido contiguo inmediato, con el consiguiente
desprendimiento de una molcula de agua.

Ruptura de los enlaces peptdicos


Ebullicin
Calentando a (110C) en medio cido (HCl 6M)
o base fuerte
Hidrlisis especfica
Quimica
BrC=N ( lado carboxilo residuos de Metionina)
Hidroxilamina (enlaces asparragina-glicina)
Enzimtica (Proteasas):
Tripsina ( Arginina y Lisina)
Quimotripsina (lado carboxilo residuos Tyr,
Trp,Phe, Leu y Met)
Trombina (lado carboxilo residuo de Arginina)
Carboxipeptidasa A (libera el aa C-terminal,
excepto Arg, Lis y Pro )

Hormonas:
Oxitocina (9 aa)
Bradikinina (9 aa)
Insulina (30 aa + 21 aa)
Glucagn (29 aa)
Antibiticos:
Gramidicina S (9 aa cclico)
Venenos:
amanitina (8 aa cclico)
Antioxidantes:
Glutation ( glutamil-cisteinil-glicina)
NAC (N-acetil-L-cistena)
Protenas:
Citocromo c (109 aa)
Quimiotripsingeno (245 aa)

ENZIMAS

Los enzimas son protenas que


catalizan reacciones qumicasen los
seres
vivos.
Los
enzimas
son
catalizadores, es decir, sustancias que,
sin consumirse en una reaccin,
aumentan notablemente su velocidad.
No hacen factibles las reacciones
imposibles, sino que slamente aceleran
las que espontneamente podran
producirse. Ello hace posible que en
condiciones fisiolgicas tengan lugar
reacciones
que
sin
catalizador

Las enzimas soncatalizadores especficos: cada


enzima cataliza un solo tipo de reaccin, y casi
siempre acta sobre un nico sustrato o sobre un
grupo muy reducido de ellos. En una reaccin
catalizada por un enzima:
La sustancia sobre la que acta el enzima se
llamasustrato.
El sustrato se une a una regin concreta del enzima,
llamadacentro activo. El centro activo comprende
(1) un sitio de unin formado por los aminocidos que
estn en contacto directo con el sustrato y (2) un sitio
cataltico, formado por los aminocidos directamente
implicados en el mecanismo de la reaccin
Una vez formados losproductosel enzima puede
comenzar un nuevo ciclo de reaccin

Las propiedades de los enzimas derivan del


hecho de ser protenas y de actuar como
catalizadores. Como protenas, poseen una
conformacin natural ms estable que las
dems conformaciones posibles. As,cambios
en la conformacinsuelen ir asociados
encambios en la actividadcataltica. Los
factores que influyen de manera ms directa
sobre la actividad de un enzima son
:pH
temperatura
cofactores

Los enzimas poseen grupos qumicos


ionizables (carboxilos -COOH; amino -NH 2;
tiol -SH; imidazol, etc.) en las cadenas
laterales de sus aminocidos. Segn el
pH del medio, estos grupos pueden tener
carga elctrica positiva, negativa o
neutra. Como la conformacin de las
protenas depende, en parte, de sus
cargas elctricas, habr un pH en el cual
la conformacin ser la ms adecuada
para la actividad cataltica. Este es el
llamadopH ptimo. (Para activar la

La mayora de los enzimas son muy


sensibles a los cambios de pH.
Desviaciones de pocas dcimas por
encima o por debajo del pH ptimo
pueden
afectar
drsticamente
su
actividad. As, la pepsina gstrica tiene
un pH ptimo de 2, la ureasa lo tiene a
pH 7 y la arginasa lo tiene a pH 10
(Figura de la izquierda). Como ligeros
cambios del pH pueden provocar la
desnaturalizacin de la protena, los
seres vivos han desarrollado sistemas
ms o menos complejos para mantener

En general, los aumentos de temperatura aceleran


las reacciones qumicas: por cada 10C de
incremento, la velocidad de reaccin se duplica.
Las reacciones catalizadas por enzimas siguen
esta ley general. Sin embargo, al ser protenas, a
partir de cierta temperatura, se empiezan a
desnaturalizar por el calor. La temperatura a la
cual la actividad cataltica es mxima se llama
temperatura ptima(Figura de la derecha). Por
encima de esta temperatura, el aumento de
velocidad de la reaccin debido a la temperatura
es contrarrestado por la prdida de actividad
cataltica debida a la desnaturalizacin trmica, y
la actividad enzimtica decrece rpidamente hasta
anularse.

A veces, un enzima requiere para su funcin la


presencia de sustancias no proteicas que
colaboran en la catlisis: loscofactores. Los
cofactores pueden ser iones inorgnicos como
el Fe++, Mg++, Mn++, Zn++etc. Casi un tercio de
los enzimas conocidos requieren cofactores.
Cuando el cofactor es una molcula orgnica se
llamacoenzima. Muchos de estos coenzimas
se sintetizan a partir de vitaminas. En la figura
inferior podemos observar una molcula
dehemoglobina(protena que transporta
oxgeno) y su coenzima (el grupo hemo).

Cuando los cofactores y las coenzimas


se encuentran unidos covalentemente
al
enzima
se
llamangrupos
prostticos.La forma catalticamente
activa del enzima, es decir, el enzima
unida a su grupo prosttico, se llama
holoenzima. La parte proteica de un
holoenzima
(inactiva)
se
llama
apoenzima, de forma que