UNIVERSIDAD VERACRUZANA

FACULTAD DE CIENCIAS
QUMICAS
Orizaba. Ver

BIOQUMICA METABLICA
hidrlisis de protenas
transaminacion
desaminacion oxidativa
MARISOL CRDENAS SNCHEZ

28/10/2015

HIDRLISIS DE
PROTENAS
La hidrlisis de protenas es la
ruptura de la estructura
primaria, es decir la ruptura
de la secuencia de una
protena.
La hidrlisis de las protenas
termina por fragmentar las
protenas en aminocidos.

DIGESTIN
La digestin es el proceso de
transformacin de los alimentos,
previamente
ingeridos,
en
sustancias ms sencillas para
ser absorbidos. En este proceso
participan diferentes tipos de
enzimas.

DIGESTIN DE LAS
PROTENAS
Consiste en su degradacin, a travs de un proceso de
hidrlisis, a polipptidos , tripptidos y dipptidos y
finalmente aminocidos.
Las protenas que ingerimos deben ser transformadas por
accin enzimtica en aminocidos para poder ser
absorbidas por el organismo.A nivel de la boca, las
protenas no sufren transformacin alguna.
En el estmago comienza la digestin de lasprotenas,
Por medio de las enzimas proteolticas o (proteasas)
que ayudan a descomponer las protenas en sus
componentes aminocidos, esta descomposicin
proteica facilita al organismo la absorcin y
asimilacin de los nutrientes esenciales.

Hay dos clases de enzimas digestivas

proteolticas (proteasas), con diferentes
especialidades para los aminocidos que
forman el enlaces peptdicos que se va a
hidrolizar.
Endopeptidasas: hidrolizan enlaces peptdicos
entre los aminocidos especficos en toda la
molcula, son las primeras enzimas en actuar y
dan un numero mayor de fragmentos de menor
tamao.
Exopeptidasas: catalizan la hidrlisis de enlaces
peptdicos, uno a la vez, desde los extremos de
los pptidos.

Endopeptidasas

Exopeptidasas

Pepsina

Carboxipeptidasas
A, B

Tripsina

Aminopeptidasas

Quimotripsina

Dipeptidasas

Elastasa

Tripeptidasas

Enzima

Proenzima

Lugar de
Sntesis

Activador

Enlaces

Pepsina
(pH 1,8-2,0)

Pepsingeno

Mucosa
Gstrica

HCl, autoactivacion

Trp, Tyr, Phe, Leu

Tripsina
(pH 8-9)

Tripsingeno

Pncreas

Enteropeptripsina

Arg, Lis (bsicos)

Quimotripsina
(pH 8-9)

Quimiotripsinogeno

Pncreas

Enteropeptidasa

Tyr, Phe, Trp, Met,

Leu, (sin carga)

Elastasa
(pH 8-9)

Proelastasa

Pncreas

Tripsina

Gly, Ala, Ser

Carboxipeptidasa
A (pH 7,2)

Procarboxipeptidasa A

Pncreas

Tripsina

Exopeptidasas: todos,
excepto los bsicos,
(extremo carboxilo
terminal)

Carboxipeptidasa B
(pH 8,0)

Procarboxipeptidasa
B

Pncreas

Tripsina

Exopeptidasas : Arg,
Lis (extremo
carboxilo terminal)

Mucosa
Intestinal

-----------------

Exopeptidasa:
(extremo Amino
terminal)

Aminopeptidasa
(pH 7,4)

---------------

La digestin de las protenas se da en 3

Fases:
Comienza en el estomago.
Continua de manera importante en el
intestino
Finaliza dentro del enterocito

DIGESTION GASTRICA
La digestin de protenas comienza en el estmago, la
entrada de protenas al estmago estimula la secrecin
degastrina, la cual a su vez estimula la formacin
deHCl; esta acidez acta como un antisptico y mata a
la mayora de los entes patgenos que ingresan al
tracto
intestinal.
Las
protenas
globulares
sedesnaturalizanapHscidos, lo cual ocasiona que la
hidrlisis de protena sea ms accesible.
El HCl
proporciona el medio acido adecuado para la accin de
la pepsina, esta enzima trabaja mas eficientemente
entre pH 1 a 2 y desnaturaliza las protenas, activa el
precursor inactivo de la pepsina, el pepsingeno y
provoca, a nivel del duodeno, la excrecin de secretina,
sustancia que provoca el flujo del jugo pancretico .

La digestin de las protenas comienza en el

estmago en este caso tiene dos funciones. La
primera es la de activar la pepsina de su forma
zimgeno, la segunda es la de favorecer la
desnaturalizacin de las protenas.

Enzimas del jugo gstrico: el pepsingeno, al

entrar en contacto con el HCl se convierte en
pepsina por medio de la sustraccin de varios
pptidos del pepsingeno, una vez formada la
pepsina la reaccin se convierte en autocatalca ,
o sea la pepsina activa convierte al pepsingeno
en mas pepsina.

DIGESTIN PANCRETICA
El jugo pancretico es un liquido incoloro con pH alrededor de 8 y una
concentracin total de materiales inorgnicos.
El jugo pancretico contiene las siguientes enzimas participantes en
la digestin de la protenas:
-Tripsina: se excreta como el precursor inactivo o tripsingeno,
activado por la enzima enteroquinasa. Una vez formada la tripsina,
esta activa el resto del tripsingeno en una reaccin autocataltica.
El pH optimo de la tripsina es de 8; es una endopeptidasa que ataca
de manera especial los enlaces vecinos a la arginina y a la lisina.
-Quimotripsina: es producida por el pncreas en forma de
quimotripsingeno inactivo, activado por la tripsina. A mas a su
actividad proteoltica, muestra gran poder coagulador de la leche, a
diferencia de la tripsina, que carece de el, ataca de preferencia los
enlaces peptdicos donde intervienen la tirosina, la fenilalanina, el
triptfano y la metionina.

Elastasa: es unaenzimaencargada de la degradacin de

las fibras elsticas.
Carboxipeptidasa: es una exopeptidasa capaz de
hidrolizar el ultimo enlace peptdico del extremo de la
cadena que tiene el carboxilo libre; tiene mayor
actividad cuando el residuo del aminocido es
fenilalanina, triptfano, tirosina o leucina.
La Secretina o la colecistoquinina, son las dos hormonas
reguladoras de la secrecin del jugo pancretico, la
secretina viaja por va sangunea, del duodeno al
pncreas, donde se provoca un aumento de AMP cclico
y estimula la liberacin del jugo pancretico con baja
concentracin de enzimas, pero con el contenido normal
de electrolitos.

DIGESTIN INTESTINAL
las glndulas intestinales producen un jugo alcalino, con moco, una
fosfatasa alcalina y la enzima Enteropeptidasa; esta ultima
convierte especficamente el tripsingeno en tripsina, a una
velocidad 2,000 veces mayor que cuando la tripsina acta sobre el
tripsingeno.
Las protenas parcialmente hidrolizadas en la luz del intestino
penetran al interior de las clulas, como oligopptidos donde, por
accin de un conjunto de enzimas peptidasas y aminopeptidasas,
se convierten en aminocidos.
Las peptidasas son especficamente, tripptidasas y dipptidasas que
fragmentan los tripptidos y dipptidos en sus dos o tres
aminocidos componentes.
Las Aminopeptidasas: son exopeptidasas, por tanto atacan y separan
a los aminocidos del extremo de la cadena con el grupo amino
libre

ABSORCIN DE AMINOCIDOS
Los aminocidos libres se absorben a travs de la mucosa
intestinal, por medio de transporte activo dependientes de
sodio, hay varios transportadores de aminocidos distintos
especficos por la naturaleza de la cadena lateral (Grande
o pequea, neutra, acida o bsica).
Los diversos aminocidos transportados compiten entre si
por la absorcin y por la captacin hacia los tejidos. Los
dipptidos y tripptidos entran en el borde en cepillo de las
clulas de la mucosa intestinal, donde se hidrolizan hacia
aminocidos libres, que siguen hacia la vena porta
heptica, los pptidos relativamente grandes pueden
absorberse intactos, mediante captacin hacia las clulas
epiteliales de la mucosa (transcelular) o al pasar entre las
clulas epiteliales (paracelular) .

 La Hidrlisis de los
pptidos se completa
en los enterocitos

Lumen Intestinal
Pepsingeno
HCL

Enteroquinasa

Renina Pepsina

Tripsingeno

Tripsina

Quimotripsina

Elastas
a

Carboxipeptidasas

AMINOACIDOS
Los aminocidos desempean muchas funciones importantes en los seres vivos
ya que participan en la biosntesis de compuestos nitrogenados tales como:

Nucletidos (pricos y pirimidnicos)

Hormonas (tiroxina y adrenalina)
Coenzimas
Porfirinas

Adems los aminocidos son las unidades estructurales de las protenas.

Estas molculas extraordinarias cumplen diferentes funciones dependiendo del
tejido y de la ubicacin celular, por ejemplo:

Estructurales (colgeno o elastina)

Funcionales (Miosina del msculo, hemoglobina)
Protectoras (queratina del pelo y uas)
Catalticas (enzimas)
Defensa (anticuerpos)

DEGRADACIN DE AMINOCIDOS

En el proceso de degradacin de los aminocidos se da en dos

fases:
1- la determinacin del grupo amino, que debe ser eliminado de la
estructura del aminocido, y transportado de forma segura hasta
su eliminacin del organismo.
2- implica la eliminacin o aprovechamiento del resto del
aminocido, es decir, el esqueleto carbonado.
La correcta eliminacin del grupo amino de los aminocidos es muy
importante pues es relativamente fcil que dicho compuesto
acabe formando amoniaco en el organismo. El amoniaco es un
txico potencialmente muy peligroso para el ser vivo, cuando se
acumula y origina Hiperamonemia. El amoniaco se hace
especialmente txico para el cerebro por diferentes motivos:

- Bloqueo del ciclo de krebs. El amonio, en presencia de cetoglutarato, produce glutamato (Glu), retira dicho
intermediario del ciclo de krebs y, en consecuencia,
origina una grave interferencia metablica.
- El Amonio, en presencia de glutamato (generado por el
mismo ion amonio) produce glutamina, su acumulo,
puede producir edema cerebral.
- La glutamina, que ha aumentado por el amonio, a traves
de determinadas transaminasas, origina -cetoglutamico,
un compuesto txico para el cerebro.

DISTRIBUCIN DE
AMINOCIDOS

REACCIONES GENERALES DE AMINOACIDOS:

transaminacion, desaminacion y
descarboxilacion
Estos son los tres tipos de reacciones ms
generales de los AA. El fosfato de
piridoxal, un derivado de la vitamina B6,
acta como coenzima en dos de esas
reacciones.

TRANSAMINACION

Son reacciones donde se traspasa el grupo amino desde un

a-aminocido a un a-cetocido, convirtindose el 1 en
a-cetocido, y el 2 en un a-aminocido. Las enzimas que
catalizan estas reacciones son las transaminasas y
necesitan el piridoxal fosfato (PLP) como coenzima.

Cuando predomina la degradacin, la mayora de los aminocidos

cedern su grupo amino al a-cetoglutarato que se transforma en
glutamato (GLU), pasando ellos al a-cetocido correspondiente.

Hay dos transaminasas, GOT y GPT , cuyos niveles en suero

tienen un importante significado en el diagnstico clnico. Estas
enzimas, abundantes en corazn e hgado, son liberadas cuando
los tejidos sufren una lesin, por lo tanto sus niveles altos en
suero pueden ser indicativos de infarto de miocardio, hepatitis
infecciosa, u otros daos orgnicos.
GPT o ALAT

Glutamato + Piruvato
==================Cetoglutarato + Alanina
GOT o ASAT
Glutamato + Oxalacetato =================
Cetoglutarato + Asprtico
El GLU puede deshacerse fcilmente del grupo amino mediante una
desaminacin.

DESANIMACIN
EXIDATIVA
El AA pierde el grupo amino y pasa a a-cetocido. Esta
reaccin reversible puede convertir el GLU en acetoglutarato para su degradacin, pero tambin puede
sintetizar GLU.
Luego es una reaccin que actuar en sentido
degradativo o en sentido biosinttico segn las
necesidades celulares.

ESQUELETOS
CARBONATADOS
Como su nombre lo implica, un esqueleto de
carbono es la estructura interna de las molculas
orgnicas. Hay variaciones en la estructura
esqueltica de los tomos de carbono, lo cual
crea un diverso rango de molculas.

Segn el destino se clasifican en:

Cetognicos: producen cuerpos cetnicos.
Glucognicos: producen intermediarios de la
gluconeognesis
(piruvato,
oxalacetato,
fumarato, succinilCoA o acetoglutarato).
Glucognicos y cetognicos.

AA.GLUCOGENICOS
Estos aminocidos son aquellos cuyos esqueletos de C son degradados los
siguientes intermediarios metablicos

1. piruvato: alanina, cisteina, glicina, serina y treonina

2. -cetoglutarato: arginina, glutamato, glutamina, histidina y prolina

3. succinil-CoA: isoleucina, metionina y valina

4. fumarato: fenilalanina y tirosina

5. oxaloacetato: asparagina y aspartato

Todos estos aminocidos son por tanto son precursores de glucosa

La gluconeognesis es una ruta metablica anablica que permite la sntesis de

glucosa a partir de precursores no glucdicos. Incluye la utilizacin de varios
aminocidos, que se detallaron.

AA.CETOGENICOS
Los aminocidos cetognicos, donan sus esqueletos de Carbono en forma
de acetoacetato, el mismo que se puede transformar posteriormente en
acetil-CoA:
Aminocidos que se transforman directamente en acetoacetato:

leucina, lisina, fenilalanina, tirosina y triptofano

Esqueletos de C que son degradados directamente a acetil-CoA:

isoleucina, leucina y treonina

Todos estos aminocidos son entonces precursores de cidos grasos o

cuerpos cetnicos

CICLO DE LA UREA

Todo el NH3 originado por desaminacin, es convertido a

UREA en el hgado.

El proceso consume 4 enlaces fosfato (ATP) por cada

molcula de UREA.

Comprende las siguientes reacciones:

1. Sntesis de carbamil fosfato
2. Sntesis de citrulina
3. Sntesis de argininsuccinato
4. Ruptura de argininsuccinato
5. Hidrlisis de arginina

CAUSAS DE ELEVACIN DE UREA

Puede aparecer la urea elevada en sangre (uremia) en:
Dietas con exceso de protenas,
Enfermedades renales,
Fallo cardiaco,
Hemorragias gastrointestinales,
Hipovolemia (quemaduras, deshidratacin),
Inanicin,
Obstrucciones renales (piedras, tumores).
Puede aparecer la urea disminuida en:
Dieta pobre en protenas.
Fallo heptico.
Embarazo.
Exceso de hidratacin.
Malnutricin.

Bibliografa

http://www2.uah.es/tejedor_bio/bioquimica_Farmacia/R-T29Rgenerales-11.pdf
https://www.academia.edu/9378284/Digestion_absorcion_y
_transporte_de_aminoacidos_completo
Bioquimica. Horton 22.2